SecA - Википедия - SecA
 | Эта статья нужны дополнительные цитаты для проверка. (Октябрь 2017 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
| Субъединица эубактериальной протеинтранслоказы SecA | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | SecA | ||||||||||
| Pfam | PF07517 | ||||||||||
| |||||||||||
В Белок SecA это клеточная мембрана ассоциированная субъединица эубактериальный Sec или Тип II секреторный путь, система, которая отвечает за секрецию белков через клеточную мембрану. В рамках этой системы SecA обладает функциональными свойствами АТФаза и требуется для движения белок субстрат через канал транслокон.
Система транслоказ включает в себя множество белков, которые функционально сосредоточены на канал транслокон который опосредует экспорт белков через бактериальную цитоплазматическую мембрану и вставку мембранные белки внутрь. Независимо от выбранного маршрута наведения, препротеин в конечном итоге достигают цитоплазматической мембраны и вступают в контакт с транслоказой. Эта транслоказа состоит из периферической мембраны. АТФаза SecA и мембранный канал транслокона, который сам состоит из белков SecY, SecE, и SecG. Конформационные изменения в структуре SecA являются результатом ее АТФ-гидролизующий поведения и, возможно, приведет к пошаговому экспорту препротеин субстрат через Канал SecYEG.[1]
Структура
SecA представляет собой сложный белок, структура которого состоит из шести охарактеризованных домены это может объяснить способность SecA связывать субстраты и перемещать их. Следующие пять доменов, по-видимому, присутствуют во всех белках SecA, структурно проанализированных к настоящему времени.[2]
МЕРТВЫЙ моторный домен
Этот аминокислота домен подразделяется на два нуклеотид связывающие складки 1 и 2 (NBF1 и NBF2), где АТФ связывается и гидролизуется. Химическая энергия от фосфодиэфирных связей приводит к конформационным изменениям, которые передаются другим доменам (особенно HWD и PPXD домены), которые, следовательно, механически перемещают препротеин через мембрану. Однако эти конформационные изменения частично регулируются другими протомер домены, описанные ниже.
С-концевой линкерный домен
Возможность привязки к SecB сопровождающий в течение посттрансляционный транслокации, рибосома (как во время посттрансляционной транслокации, так и при ко-трансляционной транслокации [3]) и фосфолипид бислой важен для функционирования SecA и достигается за счет С-концевого линкерного домена.[4]
Домен спирального крыла (HWD)
Расположенный в С-концевой части молекулы, этот домен контактирует с доменами HSD и PPXD. Вероятно, он играет роль в передаче молекулярного конформационного движения, которое он получает от HSD и который возникает в результате гидролиза АТФ в МЕРТВЫЙ моторный домен, в PPXD домен.
Сшивающий пептидный домен (PPXD)
Поскольку основная функция SecA - это транспортировка препротеин через мембрану способность фактически связывать препротеин должно быть дано. Домен PPXD выполняет эту функцию при связывании субстрата.
Спиральный каркасный домен (HSD)
Эта область находится в центре SecA протомер и контакты через α-спиральный взаимодействия со всеми другими поддоменами. Кроме того, он содержит внутримолекулярный регулятор субдомена гидролиза АТФ 1 (IRA1), который, по-видимому, предотвращает нежелательный гидролиз АТФ, когда SecA не связан с SecYEG. Вместе с IRA1 консервативный солевой мостик, называемый Gate 1, может функционировать для предотвращения ненужных конформационных изменений. Ворота 1, по-видимому, функционально соединяют нуклеотид (АТФ ) сайт связывания МЕРТВЫЙ моторный домен с PPXD домен, который приводит к регуляции гидролиза АТФ только при препротеин привязка. Однако было показано, что это координирующее поведение происходит только тогда, когда SecA связан с SecYEG.[5]
Рекомендации
- ^ du Plessis DJ, Nouwen N, Driessen AJ (март 2011 г.). «Сек транслоказа». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1808 (3): 851–65. Дои:10.1016 / j.bbamem.2010.08.016. PMID 20801097.
- ^ Кустерс И., Дриссен А.Дж. (июнь 2011 г.). «SecA, замечательная наномашина». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 68 (12): 2053–66. Дои:10.1007 / s00018-011-0681-у. ЧВК 3101351. PMID 21479870.
- ^ Ван, Шуай; Джомаа, Ахмад; Ясколовский, Матеуш; Ян, Цзянь-И .; Бан, Ненад; Шан, Шу-оу (октябрь 2019 г.). «Молекулярный механизм распознавания белков котрансляционной мембраны и нацеливания с помощью SecA». Структурная и молекулярная биология природы. 26 (10): 919–929. Дои:10.1038 / с41594-019-0297-8. ISSN 1545-9985. ЧВК 6858539. PMID 31570874.
- ^ Джамшад, Мохаммед; Ноулз, Тимоти Дж; Уайт, Скотт А; Уорд, Дуглас Дж. Мохаммед, Фияз; Рахман, Кази Фахмида; Винн, Макс; Хьюз, Гарет В; Крамер, Гюнтер; Букау, Бернд; Хубер, Дэймон (27.06.2019). Hegde, Ramanujan S; Куриан, Джон (ред.). «С-концевой хвост бактериальной транслокации АТФазы SecA модулирует ее активность». eLife. 8: e48385. Дои:10.7554 / eLife.48385. ISSN 2050-084X. ЧВК 6620043. PMID 31246174.
- ^ Караману С., Гуридис Г., Папанику Е., Сианидис Г., Гелис И., Керамисану Д., Вронту Е., Калодимос К. Г., Эконому А. (июнь 2007 г.). «Препротеин-контролируемый катализ в геликазном двигателе SecA». Журнал EMBO. 26 (12): 2904–14. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601721. ЧВК 1894763. PMID 17525736.