ShiftX - ShiftX

ShiftX
Содержание
ОписаниеСервер расчета химического сдвига белков
Контакт
Исследовательский центрУниверситет Альберты
ЛабораторияД-р Дэвид Вишарт
Основное цитирование[1][2]
Доступ
Формат данныхВвод данных: Координаты рентгеновского излучения или ЯМР (формат PDB); Вывод данных: Химические сдвиги 1H, 13C и 15N (формат Shifty или BMRB)
Интернет сайтhttp://shiftx.wishartlab.com/; http://www.shiftx2.ca/; http://www.shiftx2.ca/download.html
Разное
Политика курированияКурируется вручную

ShiftX (Сдвигается с рентгеновский снимок структуры) - это свободно доступный веб-сервер для быстрого расчета химических сдвигов белка от белка рентгеновский снимок (или же ЯМР ) координаты. Прогнозирование химического сдвига белков (также известный как расчет химического сдвига белка) особенно полезен при проверке назначений химического сдвига белка, корректировке неверно привязанных химических сдвигов, уточнении структур белка ЯМР (через химические сдвиги ) и помощь в ЯМР назначение неназначенных белков, у которых либо их структура (или структура гомологичного белка) была определена рентгеновский снимок или же ЯМР методы.

Веб-сервер ShiftX принимает атомарные координаты (PDB формат) белков в качестве входных данных и быстро (<1 секунды) генерирует химические сдвиги атомов основной цепи (1H, 13C и 15N) и боковой цепи (только 1H) на выходе (формат BMRB или Shifty). Сервер оптимизирован для работы с диамагнитный белки, а не парамагнитный белки (т.е. белки с парамагнитный центры). Веб-сервер ShiftX основан на одноименной программе, разработанной в 2003 году сотрудниками лаборатории доктора Дэвида Вишарта.[1]. И программа ShiftX, и веб-сервер ShiftX используют предварительно рассчитанные, эмпирически полученные таблицы химических сдвигов, связывающие химические сдвиги 1H, 13C и 15N с торсионными углами основной цепи, ориентацией боковой цепи, локальными вторичная структура и эффекты ближайшего соседа. Эти таблицы были получены с использованием методов интеллектуального анализа данных из большой базы данных химических сдвигов белков с поправкой на эталоны, называемой RefDB[3]. Эти зависимости последовательности / структуры от химических сдвигов, которые нелегко преобразовать в аналитические формулы, комбинируются со стандартными классическими или полуклассическими уравнениями (для эффектов кольцевого тока и водородная связь эффекты) для дальнейшего улучшения расчетов химического сдвига 1H, 13C и 15N. ShiftX отличается от других методов расчета химического сдвига белков тем, что он сочетает в себе эмпирические наблюдения с классическими или полуквантово-механическими подходами. Большинство других методов расчета химического сдвига белков используют либо эмпирические методы (например, SPARTA[4]) или же квантово-механический (например, ShiftS[5]) подходит, исключительно. ShiftX одновременно быстр и точен. Он имеет коэффициент корреляции (r) между измеренными и рассчитанными сдвигами 0,91 (1HA), 0,98 (13CA), 0,99 (13CB), 0,86 (13CO), 0,91 (15N), 0,74 (1HN) и 0,907 (боковая цепь 1H). ) со среднеквадратичными ошибками 0,23, 0,98, 1,10, 1,16, 2,43, 0,49 и 0,30 ppm. ShiftX используется в нескольких программах или веб-серверах, включая ShiftCor. Он также используется при создании и обновлении базы данных химического сдвига, на которую повторно ссылаются, известной как RefDB.

Недавно были достигнуты существенные улучшения производительности ShiftX за счет использования машинное обучение методы для лучшей интеграции особенностей структуры белка (включая доступную для растворителя площадь поверхности) и локальных взаимодействий или взаимодействий ближайших соседей. Это привело к выпуску обновленной версии ShiftX под названием ShiftX2.[2]. ShiftX2 существенно более точен, чем ShiftX, и может рассчитывать гораздо больший набор химических сдвигов боковой цепи (1H, 13C и 15N). Он также доступен как свободно доступный веб-сервер. Однако он в 2-3 раза медленнее. ShiftX2 обеспечивает коэффициенты корреляции между экспериментально наблюдаемыми и предсказанными химическими сдвигами основной цепи 0,98 (15N), 0,99 (13CA), 0,999 (13CB), 0,97 (13CO), 0,97 (1HN), 0,98 (1HA) с соответствующими среднеквадратичными ошибками 1,12, 0,44. 0,51, 0,53, 0,17 и 0,12 частей на миллион.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Нил, S; Nip, A .; Zhang, H .; Уишарт, Д.С. (июль 2003 г.). «Быстрый и точный расчет химических сдвигов белков 1H, 13C и 15N». J. Biomol. ЯМР. 26 (3): 215–240. Дои:10.1023 / А: 1023812930288. PMID  12766419.
  2. ^ а б Han, B .; Liu, Y .; Ginzinger, S .; Уишарт, Д.С. (май 2011 г.). «SHIFTX2: значительно улучшенное предсказание химического сдвига белка». J. Biomol. ЯМР. 50 (1): 43–57. Дои:10.1007 / s10858-011-9478-4. ЧВК  3085061. PMID  21448735.
  3. ^ Чжан, Х; Neal, S .; Вишарт, Д.С. (март 2003 г.). «RefDB: база данных по химическим сдвигам белков с одинаковыми ссылками». J. Biomol. ЯМР. 25 (3): 173–195. Дои:10.1023 / А: 1022836027055. PMID  12652131.
  4. ^ Xu, X.P .; Кейс, Д.А. (Декабрь 2001 г.). «Автоматизированное предсказание химических сдвигов 15N, 13Calpha, 13Cbeta и 13C 'в белках с использованием базы данных с функциональной плотностью». J Biomol ЯМР. 21 (4): 321–333. Дои:10.1023 / А: 1013324104681. PMID  11824752.
  5. ^ Shen, Y .; Бакс, А. (август 2007 г.). «Химические сдвиги в основной цепи протеина, предсказанные на основе поиска в базе данных для определения торсионного угла и гомологии последовательностей». J Biomol ЯМР. 38 (4): 289–302. Дои:10.1007 / s10858-007-9166-6. PMID  17610132.