Трифлин - Triflin

Трифлин это богатый цистеином секреторный белок (CRISP), который выводится яд железа змеи Хабу (Trimeresurus flavoviridis ).[1] Трифлин снижает сокращение гладких мышц, вызванное высоким содержанием калия, что свидетельствует о блокирующем действии на Кальциевые каналы L-типа.[2]

Источники

Змея Хабу (Trimeresurus flavoviridis)

Трифлин - это токсин, полученный из змеиного яда. Токсин вырабатывается в железе змеи Хабу, Trimeresurus flavoviridis.[1]

Химия

Трифлин - это секреторный белок, богатый цистеином, что означает, что он принадлежит к семейству CRISP. Это группа одноцепочечных полипептидов, встречающихся в различных организмах. Трифлин весит 25 кДа и состоит из 221 аминокислота остатки. Первые 163 остатка N-концевой домен образует сэндвич-ядро α-β-α. Этот домен сопоставим с растением группы 1. белок, связанный с патогенезом (ПР-1). C-терминал домен, имеет пять дисульфидные мостики. Этот домен отвечает за селективность белка и состоит из двух субдоменов: N-концевого субдомена (от Cys 167 до Cys 179) и C-концевого субдомена (42 аминокислотных остатка). N-концевой субдомен соединен с N- терминальный домен через две основные цепи водородные связи между β11 и β2 и, таким образом, является частью домена PR-1. С-концевой субдомен стабилизирован тремя дисульфидными мостиками, и примечательно, что этот домен не взаимодействует ни с доменом PR-1, ни с N-концевым субдоменом. С-концевой субдомен состоит из частиц, включая некоторые гидрофобные остатки, которые подвергаются действию растворителя. Эти гидрофобные остатки могут опосредовать взаимодействие с белками-мишенями и, следовательно, распознавание рецептора.[1]

Существуют некоторые токсины, гомологичные Трифлину с разным процентом сходства аминокислотных последовательностей, такие как Абломин, Латисемин, Stecrip (88%), Helothermine (49%),[2] Псевдехетоксин (62%), Псевдезин (61%).[3] Змеиные яды, принадлежащие к семейству CRISP, кажутся гомологичными друг другу, однако есть различия в их белковых мишенях.[1]

Цель

Трифлин снижает сокращение гладких мышц, вызванное высоким содержанием калия, предполагая блокирующий эффект на Кальциевые каналы L-типа.[2]

Уход

Один из малых белков сыворотки (SSP-2), вещество, производимое Trimeresurus flavoviridis сам по себе имеет высокое сродство к трифлину и, таким образом, может работать как защитный механизм против случайного самоотравления, предполагая возможную роль SSP-2 в качестве противоядия от трифлина.[4]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c d Y, Шикамото; Суто, К; Ямазаки, Y; Морита, Т; Мизуно, Х (2005). «Кристаллическая структура блокатора кальциевых каналов семейства CRISP, полученного из змеиного яда». Журнал молекулярной биологии. 350 (4): 735–743. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.05.020. PMID  15953617.
  2. ^ а б c Ю. Ямасаки; Koike, H; Сугияма, Й; Motoyoshi, K; Wada, T; Хисинума, S; Мита, М; Морита, Т. (2002). «Клонирование и характеристика новых белков яда змеи, которые блокируют сокращение гладких мышц». Евро. J. Biochem. 269 (11): 2708–2715. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.02940.x. PMID  12047379.
  3. ^ N, Сузуки; Ямазаки, Y; Fujimoto, Z; Морита, Т; Мизуно, Х (2005). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ псевдехетоксина и псевдецина, двух богатых цистеином секреторных белков змеиного яда, которые нацелены на циклические нуклеотид-управляемые ионные каналы». Acta Crystallogr F. 61 (Pt 8): 750–752. Дои:10.1107 / S1744309105020439. ЧВК  1952345. PMID  16511147.
  4. ^ Аоки, N; Сакияма, А; Дешимару, М; Терада, S (2007). «Идентификация новых белков сыворотки японской гадюки: гомологи PSP94 млекопитающих». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 359 (2): 330–4. Дои:10.1016 / j.bbrc.2007.05.091. PMID  17543280.