Адаптерная молекула crk - Википедия - Adapter molecule crk

CRK
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	1JU5, 2DVJ, 2ЭЙВ, 2EYW, 2EYX, 2EYY, 2EYZ, 2МС4
Идентификаторы
Псевдонимы	CRK, CRKII, p38, v-crk гомолог онкогена CT10 вируса саркомы птиц, протоонкоген CRK, адаптерный белок
Внешние идентификаторы	OMIM: 164762 MGI: 88508 ГомолоГен: 81850 Генные карты: CRK
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 17 (человек)
Конец	1,463,162 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 11 (мышь)
Конец	75,706,908 бп
Экспрессия РНК шаблон
	; ; ; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание с белками, мостик; • специфическое связывание белкового домена; • связывание рецептора эфрина; • GO: 0001948 связывание с белками; • связывание ферментов; • связывание рецептора инсулиноподобного фактора роста; • связывание с белками цитоскелета; • связывание с белками каркаса; • связывание остатков фосфотирозина; • Привязка домена SH3; • Привязка домена SH2; • самоассоциация белков; • связывание фосфорилированных белков с аминокислотами; • связывание протеинтирозинкиназы;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • цитозоль; • мембрана; • клеточная мембрана; • актиновый цитоскелет; • внеклеточная экзосома; • ядро клетки; • мембранный плот; • макромолекулярный комплекс;
Биологический процесс	• активация активности MAPKK; • Путь передачи сигналов рецептора Fc-гамма, участвующий в фагоцитозе; • GO: 0043087, GO: 0032313, GO: 0032319, GO: 0032314, GO: 0043088 регуляция активности GTPase; • сигнальный путь рецептора эфрина; • регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II; • регуляция передачи сигнала белка Rac; • сигнальный путь рецептора фактора роста эндотелия сосудов; • регуляция организации актинового цитоскелета; • положительная регуляция распространения клеток, зависящих от адгезии субстрата; • реакция на дрожжи; • положительное регулирование миграции клеток гладких мышц; • ответ на фактор роста гепатоцитов; • реакция на перекись водорода; • отрицательная регуляция цитотоксичности, опосредованной естественными клетками-киллерами; • клеточный ответ на бета-стимул трансформирующего фактора роста; • клеточный ответ на оксид азота; • ответ на пептид; • клеточный ответ на стимул фактора роста нервов; • клеточный ответ на стимул инсулиноподобного фактора роста; • клеточный ответ на эндотелин; • регулировка формы клеток; • регулирование передачи сигнала; • положительное регулирование роста клеток; • регулирование связывания белков; • регулирование заживления ран; • отрицательная регуляция заживления ран; • ответ на холецистокинин; • регулирование подвижности клеток; • отрицательная регуляция подвижности клеток; • миграция нейронов; • регуляция миграции лейкоцитов; • липидный обмен; • развитие дендритов; • цитокин-опосредованный сигнальный путь; • развитие гиппокампа; • развитие коры головного мозга; • установление полярности клеток; • регуляция клеточной адгезии, опосредованная интегрином; • диапедез Т-хелперных клеток; • рилин-опосредованный сигнальный путь; • регуляция развития дендритов; • хемотаксис клеток; • GO: 0032861, GO: 0032862, GO: 0032856 активация активности GTPase; • развитие нейронов мозжечка; • регуляция миграции Т-клеток;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	1398
	12928
	ENSG00000167193
	ENSMUSG00000017776
	P46108
	Q64010
	NM_016823; NM_005206
	NM_001277219; NM_001277221; NM_133656
	NP_005197; NP_058431
	NP_001264148; NP_001264150; NP_598417
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Адаптерная молекула crk также известный как протоонкоген c-Crk это белок что у людей кодируется CRK ген.^[5]

Белок CRK участвует в Reelin сигнальный каскад ниже по течению DAB1.^[6]^[7]

Функция

Адаптерная молекула crk входит в состав адаптерный белок семейство, которое связывается с несколькими протеинами, фосфорилированными тирозином. Этот белок имеет несколько SH2 и SH3 домены (src-гомологические домены) и участвует в нескольких сигнальных путях, рекрутируя цитоплазматические белки в непосредственной близости от тирозинкиназа через взаимодействие SH2-фосфотирозин. В N-концевой SH2-домен этого белка функционирует как положительный регулятор трансформации, тогда как C-терминал Домен SH3 действует как негативный регулятор трансформации. Описаны два альтернативных транскрипта, кодирующие разные изоформы с различной биологической активностью.^[8]

Crk вместе с CrkL участвует в Reelin сигнальный каскад ниже по течению DAB1.^[6]^[7]

v-Crk, трансформирующий онкопротеин вируса саркомы птиц, представляет собой слияние вирусного белка "gag" с доменами SH2 и SH3 клеточного Crk.^[9] Название Crk происходит от «CT10 Regulator of Kinase», где CT10 представляет собой птичий вирус, из которого был выделен белок, лишенный доменов киназы, но способный стимулировать фосфорилирование тирозинов в клетках.^[10]

Crk не следует путать с Src, который также имеет клеточную (c-Src) и вирусную (v-Src) формы и участвует в некоторых из тех же сигнальных путей, но является протеинтирозинкиназой.

Взаимодействия

Было показано, что CRK (ген) взаимодействовать с:

Смотрите также

CrkL, «Crk-подобный» белок

Рекомендации

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000167193 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000017776 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Майер Б.Дж., Ханафуса Х. (1990). «Ассоциация онкогенного продукта v-crk с фосфотирозин-содержащими белками и активностью протеинкиназы». Proc Natl Acad Sci U S A. 87 (7): 2638–42. Bibcode:1990ПНАС ... 87.2638М. Дои:10.1073 / pnas.87.7.2638. ЧВК 53745. PMID 1690891.
^ ^а ^б Мацуки Т., Праматарова А., Хауэлл Б.В. (июнь 2008 г.). «Снижение экспрессии Crk и CrkL блокирует индуцированный рилином дендритогенез». J. Cell Sci. 121 (Pt 11): 1869–75. Дои:10.1242 / jcs.027334. ЧВК 2430739. PMID 18477607.
^ ^а ^б Парк Т.Дж., Курран Т. (декабрь 2008 г.). «Crk и Crk-подобные играют существенные перекрывающиеся роли ниже по течению от disabled-1 в пути Рилина». J. Neurosci. 28 (50): 13551–62. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.4323-08.2008. ЧВК 2628718. PMID 19074029.
^ «Ген Entrez: CRK v-crk гомолог онкогена CT10 вируса саркомы (птичий)».
^ Тэцуя Накамото; Рюичи Сакаи; Кейя Одзава; Йошио Язаки; Хисамару Хираи (1996). «Прямое связывание С-концевой области p130, графической с доменами SH2 и SH3 киназы Src». J. Biol. Chem. 271 (15): 8959–8965. Дои:10.1074 / jbc.271.15.8959. PMID 8621540.
^ Майер Б.Дж., Хамагучи М., Ханафуса Х. (март 1988 г.). «Новый вирусный онкоген со структурным сходством с фосфолипазой C». Природа. 332 (6161): 272–5. Bibcode:1988Натура.332..272М. Дои:10.1038 / 332272a0. PMID 2450282. S2CID 4352676.
^ Чжоу Б., Лю Л., Реддивари М., Чжан XA (2004). «Пальмитоилирование супрессора метастазов KAI1 / CD82 важно из-за его активности, подавляющей подвижность и инвазивность». Рак Res. 64 (20): 7455–63. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1574. PMID 15492270.
^ Ди Стефано П., Кабоди С., Боэри Эрба Е., Маргария В., Бергатто Е., Джуффрида М. Г., Силенго Л., Тароне Г., Турко Е., Дефилиппи П. (2004). «P130Cas-ассоциированный белок (p140Cap) как новый тирозин-фосфорилированный белок, участвующий в распространении клеток». Мол. Биол. Клетка. 15 (2): 787–800. Дои:10.1091 / mbc.E03-09-0689. ЧВК 329393. PMID 14657239.
^ ^а ^б ^c Ся Д.А., Митра С.К., Хаук К.Р., Стреблов Д.Н., Нельсон Дж. А., Илич Д., Хуанг С., Ли Э., Немеров Г. Р., Ленг Дж., Спенсер К. С., Череш Д. А., Шлепфер Д. Д. (2003). «Дифференциальная регуляция клеточной подвижности и инвазии посредством FAK». J. Cell Biol. 160 (5): 753–67. Дои:10.1083 / jcb.200212114. ЧВК 2173366. PMID 12615911.
^ ^а ^б Гу Дж., Сумида Й., Сандзэн Н., Секигучи К. (2001). «Ламинин-10/11 и фибронектин по-разному регулируют интегрин-зависимую активацию Rho и Rac через путь p130 (Cas) -CrkII-DOCK180». J. Biol. Chem. 276 (29): 27090–7. Дои:10.1074 / jbc.M102284200. PMID 11369773.
^ Гартон А.Дж., Тонкс Н.К. (1999). «Регулирование подвижности фибробластов протеинтирозинфосфатазой PTP-PEST». J. Biol. Chem. 274 (6): 3811–8. Дои:10.1074 / jbc.274.6.3811. PMID 9920935.
^ ^а ^б ^c Анже-Лустау А., Коте Дж. Ф., Шарест А., Доубенко Д., Спенсер С., Ласки Л. А., Трембле М. Л. (1999). «Белковая тирозинфосфатаза-PEST регулирует разборку очаговой адгезии, миграцию и цитокинез в фибробластах». J. Cell Biol. 144 (5): 1019–31. Дои:10.1083 / jcb.144.5.1019. ЧВК 2148201. PMID 10085298.
^ Цю В., Кобб Р. Р., Шольц В. (1998). «Ингибирование фосфорилирования тирозина p130cas каликулином А». J. Leukoc. Биол. 63 (5): 631–5. Дои:10.1002 / jlb.63.5.631. PMID 9581808. S2CID 11177730.
^ Блаукат А., Иванкович-Дикич И., Гронроос Э., Долфи Ф., Токива Г., Вуори К., Дикич И. (1999). «Адаптерные белки Grb2 и Crk соединяют Pyk2 с активацией специфических каскадов митоген-активируемых протеинкиназ». J. Biol. Chem. 274 (21): 14893–901. Дои:10.1074 / jbc.274.21.14893. PMID 10329689.
^ Ван Дж. Ф., Пак И. В., Групман Дж. Э. (2000). «Фактор-1альфа, полученный из стромальных клеток, стимулирует фосфорилирование тирозина множественных белков очаговой адгезии и индуцирует миграцию гематопоэтических клеток-предшественников: роль фосфоинозитид-3 киназы и протеинкиназы С». Кровь. 95 (8): 2505–13. Дои:10.1182 / кровь.V95.8.2505. PMID 10753828.
^ Гесберт Ф., Гарбай С., Бертольо Дж. (1998). «Стимуляция интерлейкином-2 вызывает фосфорилирование тирозина p120-Cbl и CrkL и образование мультимолекулярных сигнальных комплексов в Т-лимфоцитах и естественных клетках-киллерах». J. Biol. Chem. 273 (7): 3986–93. Дои:10.1074 / jbc.273.7.3986. PMID 9461587.
^ Хассон Х., Мограби Б., Шмид-Антомарчи Х., Фишер С., Росси Б. (1997). «Стимуляция CSF-1 вызывает образование мультибелкового комплекса, включающего рецептор CSF-1, c-Cbl, PI 3-киназу, Crk-II и Grb2». Онкоген. 14 (19): 2331–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1201074. PMID 9178909.
^ ^а ^б Мацуда М., Ота С., Танимура Р., Накамура Х., Матуока К., Такенава Т., Нагашима К., Курата Т. (1996). «Взаимодействие между аминоконцевым SH3-доменом CRK и его естественными белками-мишенями». J. Biol. Chem. 271 (24): 14468–72. Дои:10.1074 / jbc.271.24.14468. PMID 8662907.
^ Нисихара Х., Кобаяси С., Хашимото Ю., Охба Ф., Мочизуки Н., Курата Т., Нагашима К., Мацуда М. (1999). «Неприлипающая клеточно-специфическая экспрессия DOCK2, члена человеческого семейства белков CDM». Биохим. Биофиз. Acta. 1452 (2): 179–87. Дои:10.1016 / S0167-4889 (99) 00133-0. PMID 10559471.
^ Хасегава Х., Киёкава Э., Танака С., Нагашима К., Гото Н., Сибуя М., Курата Т., Мацуда М. (1996). «DOCK180, основной белок, связывающий CRK, изменяет морфологию клеток при транслокации к клеточной мембране». Мол. Клетка. Биол. 16 (4): 1770–6. Дои:10.1128 / MCB.16.4.1770. ЧВК 231163. PMID 8657152.
^ Шумахер К., Кнудсен Б.С., Охучи Т., Ди Фиоре П.П., Глассман Р.Х., Ханафуса Н. (1995). «Домен SH3 Crk специфически связывается с консервативным мотивом, богатым пролином в Eps15 и Eps15R». J. Biol. Chem. 270 (25): 15341–7. Дои:10.1074 / jbc.270.25.15341. PMID 7797522.
^ 9614078 Шульце WX, Дэн Л., Манн М. (2005). «Фосфотирозиновый интерактом семейства киназ рецептора ErbB». Мол. Syst. Биол. 1 (1): E1 – E13. Дои:10.1038 / msb4100012. ЧВК 1681463. PMID 16729043.
^ Хашимото Й, Катаяма Х, Киёкава Э, Ота С., Курата Т., Гото Н, Оцука Н, Сибата М, Мацуда М. (1998). «Фосфорилирование адапторного белка CrkII по тирозину 221 рецептором эпидермального фактора роста». J. Biol. Chem. 273 (27): 17186–91. Дои:10.1074 / jbc.273.27.17186. PMID 9642287.
^ Риордан С.М., Лиддер С., Уильямс Р., Скутерис Г.Г. (2000). «Бета-субъединица рецептора фактора роста гепатоцитов / фактора рассеяния (HGF / SF) фосфорилирует и связывается с CrkII: экспрессия CrkII усиливает митогенез, индуцированный HGF / SF». Biochem. J. 350 (3): 925–32. Дои:10.1042/0264-6021:3500925. ЧВК 1221328. PMID 10970810.
^ ^а ^б Окада S, Пессин JE (1996). «Взаимодействие между адапторными белками, гомологичными Src (SH) 2 / SH3, и фактором обмена гуанилнуклеотидов SOS по-разному регулируется инсулином и эпидермальным фактором роста». J. Biol. Chem. 271 (41): 25533–8. Дои:10.1074 / jbc.271.41.25533. PMID 8810325.
^ Карас М., Коваль А.П., Зик Ю., Леройт Д. (2001). «Инсулино-подобный фактор роста I, индуцированное рецептором взаимодействия субстрата-4 рецептора инсулина и Crk-II». Эндокринология. 142 (5): 1835–40. Дои:10.1210 / en.142.5.1835. PMID 11316748.
^ Коваль А.П., Карас М., Зик Ю., Леройт Д. (1998). «Взаимодействие протоонкогенных белков CrkL и CrkII в передаче сигнала, опосредованной рецептором инсулиноподобного фактора роста I». J. Biol. Chem. 273 (24): 14780–7. Дои:10.1074 / jbc.273.24.14780. PMID 9614078.
^ Орл В., Кардинал С., Руф С., Адерманн К., Гроффен Дж., Фенг Г.С., Бленис Дж., Тан Т.Х., Феллер С.М. (1998). «Родственные киназе зародышевого центра (GCK) протеинкиназы HPK1 и KHS являются кандидатами на роль высокоселективных преобразователей сигналов адаптерных белков семейства Crk». Онкоген. 17 (15): 1893–901. Дои:10.1038 / sj.onc.1202108. PMID 9788432.
^ Линг П., Яо З., Мейер К.Ф., Ван XS, Эрл В., Феллер С.М., Тан TH (1999). «Взаимодействие гематопоэтической предшественницы киназы 1 с адапторными белками Crk и CrkL приводит к синергической активации N-концевой киназы c-Jun». Мол. Клетка. Биол. 19 (2): 1359–68. Дои:10.1128 / MCB.19.2.1359. ЧВК 116064. PMID 9891069.
^ Линг П., Мейер К.Ф., Редмонд Л.П., Шуй Дж. У., Дэвис Б., Рич Р. Р., Ху МС, Ванге Р. Л., Тан TH (2001). «Участие гематопоэтической предшественницы киназы 1 в передаче сигналов рецептора Т-клеток». J. Biol. Chem. 276 (22): 18908–14. Дои:10.1074 / jbc.M101485200. PMID 11279207.
^ Гирардин С.Е., Янив М. (2001). «Прямое взаимодействие между JNK1 и CrkII имеет решающее значение для активации JNK, индуцированной Rac1». EMBO J. 20 (13): 3437–46. Дои:10.1093 / emboj / 20.13.3437. ЧВК 125507. PMID 11432831.
^ Минегиси М., Татибана К., Сато Т., Ивата С., Нодзима Ю., Моримото С. (1996). «Структура и функция Cas-L, связанного с субстратом белка с Crk 105 кДа, который участвует в передаче сигналов бета-1 интегрином в лимфоцитах». J. Exp. Med. 184 (4): 1365–75. Дои:10.1084 / jem.184.4.1365. ЧВК 2192828. PMID 8879209.
^ Охаши Ю., Татибана К., Камигучи К., Фудзита Х., Моримото С. (1998). «Опосредованное Т-клеточным рецептором фосфорилирование тирозина Cas-L, 105-кДа Crk-ассоциированного субстратного белка, и его ассоциация с Crk и C3G». J. Biol. Chem. 273 (11): 6446–51. Дои:10.1074 / jbc.273.11.6446. PMID 9497377.
^ ^а ^б Мацумото Т., Ёкотэ К., Такэ А, Такемото М., Асауми С., Хашимото Ю., Мацуда М., Сайто Ю., Мори С. (2000). «Дифференциальное взаимодействие адапторного белка CrkII с альфа- и бета-рецепторами факторов роста тромбоцитов определяется его внутренним фосфорилированием тирозина». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 270 (1): 28–33. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2374. PMID 10733900.
^ Йокоте К., Хеллман Ю., Экман С., Сайто Ю., Рённстранд Л., Сайто Ю., Хелдин С. К., Мори С. (1998). «Идентификация Tyr-762 в альфа-рецепторе тромбоцитарного фактора роста в качестве сайта связывания для белков Crk». Онкоген. 16 (10): 1229–39. Дои:10.1038 / sj.onc.1201641. PMID 9546424.
^ Абасси Я.А., Вуори К. (2002). «Тирозин 221 в Crk регулирует адгезионно-зависимую мембранную локализацию Crk и Rac и активацию передачи сигналов Rac». EMBO J. 21 (17): 4571–82. Дои:10.1093 / emboj / cdf446. ЧВК 126186. PMID 12198159.
^ Танака С., Моришита Т., Хашимото Ю., Хаттори С., Накамура С., Сибуя М., Матуока К., Такенава Т., Курата Т., Нагашима К. (1994). «C3G, белок, высвобождающий гуанин-нуклеотид, экспрессируемый повсеместно, связывается с доменами 3 гомологии Src белков CRK и GRB2 / ASH». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 91 (8): 3443–7. Bibcode:1994PNAS ... 91.3443T. Дои:10.1073 / пнас.91.8.3443. ЧВК 43593. PMID 7512734.
^ Чжао Ч., Ма Х., Босси-Ветцель Э., Липтон С.А., Чжан З., Фэн Г.С. (2003). «GC-GAP, белок, активирующий ГТФазу семейства Rho, который взаимодействует с сигнальными адаптерами Gab1 и Gab2». J. Biol. Chem. 278 (36): 34641–53. Дои:10.1074 / jbc.M304594200. PMID 12819203.
^ Moon SY, Zang H, Zheng Y (2003). «Характеристика специфического для мозга белка, активирующего ГТФазу Rho, p200RhoGAP». J. Biol. Chem. 278 (6): 4151–9. Дои:10.1074 / jbc.M207789200. PMID 12454018.
^ Ватанабэ С., Такэ Х, Такеда К., Ю. З. X, Ивата Н., Кадзигая С. (2000). «Характеристика адапторного белка CIN85 и идентификация компонентов, участвующих в комплексах CIN85». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 278 (1): 167–74. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3760. PMID 11071869.

дальнейшее чтение

Феллер С.М., Рен Р., Ханафуса Х., Балтимор Д. (1995). «Домены SH2 и SH3 как молекулярные адгезивы: взаимодействие Crk и Abl». Trends Biochem. Наука. 19 (11): 453–8. Дои:10.1016/0968-0004(94)90129-5. PMID 7855886.
Феллер С.М., Позерн Г., Восс Дж. И др. (1999). «Физиологические сигналы и онкогенез, опосредованные адапторными белками семейства Crk». J. Cell. Физиол. 177 (4): 535–52. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199812) 177: 4 <535 :: AID-JCP5> 3.0.CO; 2-E. PMID 10092207.
Пессин JE, Окада S (2002). «Рецепторы инсулина и EGF объединяют сигнальные пути Ras и Rap». Endocr. J. 46 Дополнение: S11–6. Дои:10.1507 / endocrj.46.suppl_s11. PMID 12054111.
Cicchetti P, Mayer BJ, Thiel G, Baltimore D (1992). «Идентификация белка, который связывается с областью SH3 Abl и похож на Bcr и GAP-rho». Наука. 257 (5071): 803–6. Bibcode:1992Наука ... 257..803C. Дои:10.1126 / science.1379745. PMID 1379745.
Мацуда М., Танака С., Нагата С. и др. (1992). «Два вида кДНК CRK человека кодируют белки с разными биологическими активностями». Мол. Клетка. Биол. 12 (8): 3482–9. Дои:10.1128 / MCB.12.8.3482. ЧВК 364597. PMID 1630456.
Андерсон Д., Кох К.А., Грей Л. и др. (1990). «Связывание SH2 доменов фосфолипазы C гамма 1, GAP и Src с рецепторами активированных факторов роста». Наука. 250 (4983): 979–82. Дои:10.1126 / science.2173144. PMID 2173144.
Schaller MD, Hildebrand JD, Shannon JD и др. (1994). «Аутофосфорилирование киназы фокальной адгезии, pp125FAK, направляет SH2-зависимое связывание pp60src». Мол. Клетка. Биол. 14 (3): 1680–8. Дои:10.1128 / MCB.14.3.1680. ЧВК 358526. PMID 7509446.
Хемпстед Б.Л., Бирге Р.Б., Фахардо Дж.Э. и др. (1994). «Экспрессия продукта онкогена v-crk в клетках PC12 приводит к быстрой дифференциации как зависимыми от нервного фактора, так и эпидермального фактора роста путями». Мол. Клетка. Биол. 14 (3): 1964–71. Дои:10.1128 / MCB.14.3.1964. ЧВК 358555. PMID 7509449.
Танака С., Моришита Т., Хашимото Ю. и др. (1994). «C3G, белок, высвобождающий гуанин-нуклеотид, экспрессируемый повсеместно, связывается с доменами 3 гомологии Src белков CRK и GRB2 / ASH». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 91 (8): 3443–7. Bibcode:1994PNAS ... 91.3443T. Дои:10.1073 / пнас.91.8.3443. ЧВК 43593. PMID 7512734.
Calalb MB, Polte TR, Hanks SK (1995). «Фосфорилирование тирозина киназы фокальной адгезии по сайтам в каталитическом домене регулирует активность киназы: роль киназ семейства Src». Мол. Клетка. Биол. 15 (2): 954–63. Дои:10.1128 / MCB.15.2.954. ЧВК 231984. PMID 7529876.
Teng KK, Lander H, Fajardo J.E. и др. (1995). «v-Crk-модуляция индуцированной фактором роста дифференцировки клеток PC12 включает домен Src-гомологии 2 v-Crk и устойчивую активацию пути Ras / митоген-активируемой протеинкиназы». J. Biol. Chem. 270 (35): 20677–85. Дои:10.1074 / jbc.270.35.20677. PMID 7657647.
Шумахер С., Кнудсен Б.С., Охучи Т. и др. (1995). «Домен SH3 Crk специфически связывается с консервативным мотивом, богатым пролином в Eps15 и Eps15R». J. Biol. Chem. 270 (25): 15341–7. Дои:10.1074 / jbc.270.25.15341. PMID 7797522.
Мацуда М., Хашимото Ю., Муроя К. и др. (1994). «Белок CRK связывается с двумя белками, высвобождающими гуанин-нуклеотид для семейства Ras, и модулирует активацию Ras, вызванную фактором роста нервов, в клетках PC12». Мол. Клетка. Биол. 14 (8): 5495–500. Дои:10.1128 / MCB.14.8.5495. ЧВК 359069. PMID 8035825.
Феллер С.М., Кнудсен Б., Ханафуса Х. (1994). «c-Abl киназа регулирует активность связывания белка c-Crk». EMBO J. 13 (10): 2341–51. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06518.x. ЧВК 395099. PMID 8194526.
Fioretos T, Heisterkamp N, Groffen J, et al. (1993). «Протоонкоген CRK отображается на полосу хромосомы человека 17p13». Онкоген. 8 (10): 2853–5. PMID 8378094.
Смит Л., ван дер Хорст Г., Борст Дж. (1996). «Sos, Vav и C3G участвуют в сигнальных путях, индуцированных В-клеточными рецепторами, и дифференциально связываются с адаптерами Shc-Grb2, Crk и Crk-L». J. Biol. Chem. 271 (15): 8564–9. Дои:10.1074 / jbc.271.15.8564. PMID 8621483.
Бейтнер-Джонсон Д., Блейксли В.А., Шен-Орр З. и др. (1996). «Протоонкогенный продукт c-Crk связывается с субстратом-1 рецептора инсулина и 4PS. Модуляция инсулиновым фактором роста-I (IGF) и усиление передачи сигналов IGF-I». J. Biol. Chem. 271 (16): 9287–90. Дои:10.1074 / jbc.271.16.9287. PMID 8621590.
Хасегава Х., Киёкава Э., Танака С. и др. (1996). «DOCK180, основной белок, связывающий CRK, изменяет морфологию клеток при транслокации к клеточной мембране». Мол. Клетка. Биол. 16 (4): 1770–6. Дои:10.1128 / MCB.16.4.1770. ЧВК 231163. PMID 8657152.

внешняя ссылка

Crk Информация со ссылками в Шлюз миграции ячеек
Протоонкоген + белки + c-crk в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
Онкоген + белок + v-crk в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
Человек CRK расположение генома и CRK страница сведений о гене в Браузер генома UCSC.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000167193 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000017776 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid1690891-5] Майер Б.Дж., Ханафуса Х. (1990). «Ассоциация онкогенного продукта v-crk с фосфотирозин-содержащими белками и активностью протеинкиназы». Proc Natl Acad Sci U S A. 87 (7): 2638–42. Bibcode:1990ПНАС ... 87.2638М. Дои:10.1073 / pnas.87.7.2638. ЧВК 53745. PMID 1690891.

[Matsuki_2008-6] а ^б Мацуки Т., Праматарова А., Хауэлл Б.В. (июнь 2008 г.). «Снижение экспрессии Crk и CrkL блокирует индуцированный рилином дендритогенез». J. Cell Sci. 121 (Pt 11): 1869–75. Дои:10.1242 / jcs.027334. ЧВК 2430739. PMID 18477607.

[Park_Curran_2008-7] а ^б Парк Т.Дж., Курран Т. (декабрь 2008 г.). «Crk и Crk-подобные играют существенные перекрывающиеся роли ниже по течению от disabled-1 в пути Рилина». J. Neurosci. 28 (50): 13551–62. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.4323-08.2008. ЧВК 2628718. PMID 19074029.

[8] «Ген Entrez: CRK v-crk гомолог онкогена CT10 вируса саркомы (птичий)».

[xyz-9] Тэцуя Накамото; Рюичи Сакаи; Кейя Одзава; Йошио Язаки; Хисамару Хираи (1996). «Прямое связывание С-концевой области p130, графической с доменами SH2 и SH3 киназы Src». J. Biol. Chem. 271 (15): 8959–8965. Дои:10.1074 / jbc.271.15.8959. PMID 8621540.

[pmid2450282-10] Майер Б.Дж., Хамагучи М., Ханафуса Х. (март 1988 г.). «Новый вирусный онкоген со структурным сходством с фосфолипазой C». Природа. 332 (6161): 272–5. Bibcode:1988Натура.332..272М. Дои:10.1038 / 332272a0. PMID 2450282. S2CID 4352676.

[pmid15492270-11] Чжоу Б., Лю Л., Реддивари М., Чжан XA (2004). «Пальмитоилирование супрессора метастазов KAI1 / CD82 важно из-за его активности, подавляющей подвижность и инвазивность». Рак Res. 64 (20): 7455–63. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1574. PMID 15492270.

[pmid14657239-12] Ди Стефано П., Кабоди С., Боэри Эрба Е., Маргария В., Бергатто Е., Джуффрида М. Г., Силенго Л., Тароне Г., Турко Е., Дефилиппи П. (2004). «P130Cas-ассоциированный белок (p140Cap) как новый тирозин-фосфорилированный белок, участвующий в распространении клеток». Мол. Биол. Клетка. 15 (2): 787–800. Дои:10.1091 / mbc.E03-09-0689. ЧВК 329393. PMID 14657239.

[pmid12615911-13] а ^б ^c Ся Д.А., Митра С.К., Хаук К.Р., Стреблов Д.Н., Нельсон Дж. А., Илич Д., Хуанг С., Ли Э., Немеров Г. Р., Ленг Дж., Спенсер К. С., Череш Д. А., Шлепфер Д. Д. (2003). «Дифференциальная регуляция клеточной подвижности и инвазии посредством FAK». J. Cell Biol. 160 (5): 753–67. Дои:10.1083 / jcb.200212114. ЧВК 2173366. PMID 12615911.

[pmid11369773-14] а ^б Гу Дж., Сумида Й., Сандзэн Н., Секигучи К. (2001). «Ламинин-10/11 и фибронектин по-разному регулируют интегрин-зависимую активацию Rho и Rac через путь p130 (Cas) -CrkII-DOCK180». J. Biol. Chem. 276 (29): 27090–7. Дои:10.1074 / jbc.M102284200. PMID 11369773.

[pmid9920935-15] Гартон А.Дж., Тонкс Н.К. (1999). «Регулирование подвижности фибробластов протеинтирозинфосфатазой PTP-PEST». J. Biol. Chem. 274 (6): 3811–8. Дои:10.1074 / jbc.274.6.3811. PMID 9920935.

[pmid10085298-16] а ^б ^c Анже-Лустау А., Коте Дж. Ф., Шарест А., Доубенко Д., Спенсер С., Ласки Л. А., Трембле М. Л. (1999). «Белковая тирозинфосфатаза-PEST регулирует разборку очаговой адгезии, миграцию и цитокинез в фибробластах». J. Cell Biol. 144 (5): 1019–31. Дои:10.1083 / jcb.144.5.1019. ЧВК 2148201. PMID 10085298.

[pmid9581808-17] Цю В., Кобб Р. Р., Шольц В. (1998). «Ингибирование фосфорилирования тирозина p130cas каликулином А». J. Leukoc. Биол. 63 (5): 631–5. Дои:10.1002 / jlb.63.5.631. PMID 9581808. S2CID 11177730.

[pmid10329689-18] Блаукат А., Иванкович-Дикич И., Гронроос Э., Долфи Ф., Токива Г., Вуори К., Дикич И. (1999). «Адаптерные белки Grb2 и Crk соединяют Pyk2 с активацией специфических каскадов митоген-активируемых протеинкиназ». J. Biol. Chem. 274 (21): 14893–901. Дои:10.1074 / jbc.274.21.14893. PMID 10329689.

[pmid10753828-19] Ван Дж. Ф., Пак И. В., Групман Дж. Э. (2000). «Фактор-1альфа, полученный из стромальных клеток, стимулирует фосфорилирование тирозина множественных белков очаговой адгезии и индуцирует миграцию гематопоэтических клеток-предшественников: роль фосфоинозитид-3 киназы и протеинкиназы С». Кровь. 95 (8): 2505–13. Дои:10.1182 / кровь.V95.8.2505. PMID 10753828.

[pmid9461587-20] Гесберт Ф., Гарбай С., Бертольо Дж. (1998). «Стимуляция интерлейкином-2 вызывает фосфорилирование тирозина p120-Cbl и CrkL и образование мультимолекулярных сигнальных комплексов в Т-лимфоцитах и естественных клетках-киллерах». J. Biol. Chem. 273 (7): 3986–93. Дои:10.1074 / jbc.273.7.3986. PMID 9461587.

[pmid9178909-21] Хассон Х., Мограби Б., Шмид-Антомарчи Х., Фишер С., Росси Б. (1997). «Стимуляция CSF-1 вызывает образование мультибелкового комплекса, включающего рецептор CSF-1, c-Cbl, PI 3-киназу, Crk-II и Grb2». Онкоген. 14 (19): 2331–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1201074. PMID 9178909.

[pmid8662907-22] а ^б Мацуда М., Ота С., Танимура Р., Накамура Х., Матуока К., Такенава Т., Нагашима К., Курата Т. (1996). «Взаимодействие между аминоконцевым SH3-доменом CRK и его естественными белками-мишенями». J. Biol. Chem. 271 (24): 14468–72. Дои:10.1074 / jbc.271.24.14468. PMID 8662907.

[pmid10559471-23] Нисихара Х., Кобаяси С., Хашимото Ю., Охба Ф., Мочизуки Н., Курата Т., Нагашима К., Мацуда М. (1999). «Неприлипающая клеточно-специфическая экспрессия DOCK2, члена человеческого семейства белков CDM». Биохим. Биофиз. Acta. 1452 (2): 179–87. Дои:10.1016 / S0167-4889 (99) 00133-0. PMID 10559471.

[pmid8657152-24] Хасегава Х., Киёкава Э., Танака С., Нагашима К., Гото Н., Сибуя М., Курата Т., Мацуда М. (1996). «DOCK180, основной белок, связывающий CRK, изменяет морфологию клеток при транслокации к клеточной мембране». Мол. Клетка. Биол. 16 (4): 1770–6. Дои:10.1128 / MCB.16.4.1770. ЧВК 231163. PMID 8657152.

[pmid7797522-25] Шумахер К., Кнудсен Б.С., Охучи Т., Ди Фиоре П.П., Глассман Р.Х., Ханафуса Н. (1995). «Домен SH3 Crk специфически связывается с консервативным мотивом, богатым пролином в Eps15 и Eps15R». J. Biol. Chem. 270 (25): 15341–7. Дои:10.1074 / jbc.270.25.15341. PMID 7797522.

[pmid16729043-26] 9614078 Шульце WX, Дэн Л., Манн М. (2005). «Фосфотирозиновый интерактом семейства киназ рецептора ErbB». Мол. Syst. Биол. 1 (1): E1 – E13. Дои:10.1038 / msb4100012. ЧВК 1681463. PMID 16729043.

[pmid9642287-27] Хашимото Й, Катаяма Х, Киёкава Э, Ота С., Курата Т., Гото Н, Оцука Н, Сибата М, Мацуда М. (1998). «Фосфорилирование адапторного белка CrkII по тирозину 221 рецептором эпидермального фактора роста». J. Biol. Chem. 273 (27): 17186–91. Дои:10.1074 / jbc.273.27.17186. PMID 9642287.

[pmid10970810-28] Риордан С.М., Лиддер С., Уильямс Р., Скутерис Г.Г. (2000). «Бета-субъединица рецептора фактора роста гепатоцитов / фактора рассеяния (HGF / SF) фосфорилирует и связывается с CrkII: экспрессия CrkII усиливает митогенез, индуцированный HGF / SF». Biochem. J. 350 (3): 925–32. Дои:10.1042/0264-6021:3500925. ЧВК 1221328. PMID 10970810.

[pmid8810325-29] а ^б Окада S, Пессин JE (1996). «Взаимодействие между адапторными белками, гомологичными Src (SH) 2 / SH3, и фактором обмена гуанилнуклеотидов SOS по-разному регулируется инсулином и эпидермальным фактором роста». J. Biol. Chem. 271 (41): 25533–8. Дои:10.1074 / jbc.271.41.25533. PMID 8810325.

[pmid11316748-30] Карас М., Коваль А.П., Зик Ю., Леройт Д. (2001). «Инсулино-подобный фактор роста I, индуцированное рецептором взаимодействия субстрата-4 рецептора инсулина и Crk-II». Эндокринология. 142 (5): 1835–40. Дои:10.1210 / en.142.5.1835. PMID 11316748.

[pmid9614078-31] Коваль А.П., Карас М., Зик Ю., Леройт Д. (1998). «Взаимодействие протоонкогенных белков CrkL и CrkII в передаче сигнала, опосредованной рецептором инсулиноподобного фактора роста I». J. Biol. Chem. 273 (24): 14780–7. Дои:10.1074 / jbc.273.24.14780. PMID 9614078.

[pmid9788432-32] Орл В., Кардинал С., Руф С., Адерманн К., Гроффен Дж., Фенг Г.С., Бленис Дж., Тан Т.Х., Феллер С.М. (1998). «Родственные киназе зародышевого центра (GCK) протеинкиназы HPK1 и KHS являются кандидатами на роль высокоселективных преобразователей сигналов адаптерных белков семейства Crk». Онкоген. 17 (15): 1893–901. Дои:10.1038 / sj.onc.1202108. PMID 9788432.

[pmid9891069-33] Линг П., Яо З., Мейер К.Ф., Ван XS, Эрл В., Феллер С.М., Тан TH (1999). «Взаимодействие гематопоэтической предшественницы киназы 1 с адапторными белками Crk и CrkL приводит к синергической активации N-концевой киназы c-Jun». Мол. Клетка. Биол. 19 (2): 1359–68. Дои:10.1128 / MCB.19.2.1359. ЧВК 116064. PMID 9891069.

[pmid11279207-34] Линг П., Мейер К.Ф., Редмонд Л.П., Шуй Дж. У., Дэвис Б., Рич Р. Р., Ху МС, Ванге Р. Л., Тан TH (2001). «Участие гематопоэтической предшественницы киназы 1 в передаче сигналов рецептора Т-клеток». J. Biol. Chem. 276 (22): 18908–14. Дои:10.1074 / jbc.M101485200. PMID 11279207.

[pmid11432831-35] Гирардин С.Е., Янив М. (2001). «Прямое взаимодействие между JNK1 и CrkII имеет решающее значение для активации JNK, индуцированной Rac1». EMBO J. 20 (13): 3437–46. Дои:10.1093 / emboj / 20.13.3437. ЧВК 125507. PMID 11432831.

[pmid8879209-36] Минегиси М., Татибана К., Сато Т., Ивата С., Нодзима Ю., Моримото С. (1996). «Структура и функция Cas-L, связанного с субстратом белка с Crk 105 кДа, который участвует в передаче сигналов бета-1 интегрином в лимфоцитах». J. Exp. Med. 184 (4): 1365–75. Дои:10.1084 / jem.184.4.1365. ЧВК 2192828. PMID 8879209.

[pmid9497377-37] Охаши Ю., Татибана К., Камигучи К., Фудзита Х., Моримото С. (1998). «Опосредованное Т-клеточным рецептором фосфорилирование тирозина Cas-L, 105-кДа Crk-ассоциированного субстратного белка, и его ассоциация с Crk и C3G». J. Biol. Chem. 273 (11): 6446–51. Дои:10.1074 / jbc.273.11.6446. PMID 9497377.

[pmid10733900-38] а ^б Мацумото Т., Ёкотэ К., Такэ А, Такемото М., Асауми С., Хашимото Ю., Мацуда М., Сайто Ю., Мори С. (2000). «Дифференциальное взаимодействие адапторного белка CrkII с альфа- и бета-рецепторами факторов роста тромбоцитов определяется его внутренним фосфорилированием тирозина». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 270 (1): 28–33. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2374. PMID 10733900.

[pmid9546424-39] Йокоте К., Хеллман Ю., Экман С., Сайто Ю., Рённстранд Л., Сайто Ю., Хелдин С. К., Мори С. (1998). «Идентификация Tyr-762 в альфа-рецепторе тромбоцитарного фактора роста в качестве сайта связывания для белков Crk». Онкоген. 16 (10): 1229–39. Дои:10.1038 / sj.onc.1201641. PMID 9546424.

[pmid12198159-40] Абасси Я.А., Вуори К. (2002). «Тирозин 221 в Crk регулирует адгезионно-зависимую мембранную локализацию Crk и Rac и активацию передачи сигналов Rac». EMBO J. 21 (17): 4571–82. Дои:10.1093 / emboj / cdf446. ЧВК 126186. PMID 12198159.

[pmid7512734-41] Танака С., Моришита Т., Хашимото Ю., Хаттори С., Накамура С., Сибуя М., Матуока К., Такенава Т., Курата Т., Нагашима К. (1994). «C3G, белок, высвобождающий гуанин-нуклеотид, экспрессируемый повсеместно, связывается с доменами 3 гомологии Src белков CRK и GRB2 / ASH». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 91 (8): 3443–7. Bibcode:1994PNAS ... 91.3443T. Дои:10.1073 / пнас.91.8.3443. ЧВК 43593. PMID 7512734.

[pmid12819203-42] Чжао Ч., Ма Х., Босси-Ветцель Э., Липтон С.А., Чжан З., Фэн Г.С. (2003). «GC-GAP, белок, активирующий ГТФазу семейства Rho, который взаимодействует с сигнальными адаптерами Gab1 и Gab2». J. Biol. Chem. 278 (36): 34641–53. Дои:10.1074 / jbc.M304594200. PMID 12819203.

[pmid12454018-43] Moon SY, Zang H, Zheng Y (2003). «Характеристика специфического для мозга белка, активирующего ГТФазу Rho, p200RhoGAP». J. Biol. Chem. 278 (6): 4151–9. Дои:10.1074 / jbc.M207789200. PMID 12454018.

[pmid11071869-44] Ватанабэ С., Такэ Х, Такеда К., Ю. З. X, Ивата Н., Кадзигая С. (2000). «Характеристика адапторного белка CIN85 и идентификация компонентов, участвующих в комплексах CIN85». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 278 (1): 167–74. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3760. PMID 11071869.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

[31]

[32]

[33]

[34]

[35]

[36]

[37]

[38]

[39]

[40]

[41]

[42]

[43]

[44]