Амфифизин - Википедия - Amphiphysin
Амфифизин это белок что у людей кодируется AMPH ген.[5][6]
Функция
Этот ген кодирует белок, связанный с цитоплазматической поверхностью синаптических везикул. Подгруппа пациентов с синдром скованного человека у которых также был рак груди, положительный результат на аутоантитела против этого белка. Альтернативный сплайсинг этого гена приводит к двум вариантам транскрипта, кодирующим разные изоформы. Были описаны дополнительные варианты сплайсинга, но их полноразмерные последовательности не определены.[6]
Амфифизин - это обогащенный мозг белок с N-выводом липид взаимодействие, димеризация и мембрана изгиб BAR домен, средний клатрин и домен связывания адаптера и C-концевой домен SH3. Считается, что в головном мозге его основная функция заключается в привлечении динамин к сайтам опосредованного клатрином эндоцитоз. Есть 2 амфифизина млекопитающих с похожей общей структурой. Повсеместная форма сращивания амфифизин-2 (BIN1 ), который не содержит клатрина или адаптерных взаимодействий, сильно выражается в мышца ткань и участвует в формировании и стабилизации сети Т-канальцев. В других тканях амфифизин, вероятно, участвует в других событиях стабилизации изгиба мембраны и кривизны.
Взаимодействия
Амфифизин показал взаимодействовать с DNM1,[7][8][9][10][11] Фосфолипаза D1,[12] CDK5R1,[13] PLD2,[12] КАБИНА1[14] и SH3GL2.[7][15]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000078053 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021314 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Де Камилли П., Томас А., Кофиелл Р., Фолли Ф., Лихте Б., Пикколо Г., Майнк Х. М., Остони М. и др. (Декабрь 1993 г.). «Белок амфифизин, связанный с синаптическими везикулами, является аутоантигеном 128 кДа синдрома Жесткого человека с раком груди». Журнал экспериментальной медицины. 178 (6): 2219–23. Дои:10.1084 / jem.178.6.2219. ЧВК 2191289. PMID 8245793.
- ^ а б «Ген Entrez: амфифизин AMPH (синдром жесткого человека с раком груди, 128 кДа аутоантиген)».
- ^ а б Мичева К.Д., Кей Б.К., Макферсон П.С. (октябрь 1997 г.). «Синаптоянин образует два отдельных комплекса в нервном окончании. Взаимодействие с эндофилином и амфифизином». Журнал биологической химии. 272 (43): 27239–45. Дои:10.1074 / jbc.272.43.27239. PMID 9341169.
- ^ Wigge P, Köhler K, Vallis Y, Doyle CA, Owen D, Hunt SP, McMahon HT (октябрь 1997 г.). «Гетеродимеры амфифизина: потенциальная роль в клатрин-опосредованном эндоцитозе». Молекулярная биология клетки. 8 (10): 2003–15. Дои:10.1091 / mbc.8.10.2003. ЧВК 25662. PMID 9348539.
- ^ МакМахон Х.Т., Вигге П., Смит С. (август 1997 г.). «Клатрин специфически взаимодействует с амфифизином и замещается динамином». Письма FEBS. 413 (2): 319–22. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00928-9. PMID 9280305. S2CID 42520828.
- ^ Chen-Hwang MC, Chen HR, Elzinga M, Hwang YW (май 2002 г.). «Динамин представляет собой субстрат киназы минибрена / Yak1-родственной киназы 1A с двойной специфичностью». Журнал биологической химии. 277 (20): 17597–604. Дои:10.1074 / jbc.M111101200. PMID 11877424.
- ^ Хватает Д., Слепнев В.И., Сонгян З., Дэвид К., Линч М., Кэнтли Л.С., Де Камилли П. (май 1997 г.). «Домен SH3 амфифизина связывает богатый пролином домен динамина в одном сайте, который определяет новую консенсусную последовательность связывания SH3». Журнал биологической химии. 272 (20): 13419–25. Дои:10.1074 / jbc.272.20.13419. PMID 9148966.
- ^ а б Ли К., Ким С.Р., Чунг Дж. К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами». Журнал биологической химии. 275 (25): 18751–8. Дои:10.1074 / jbc.M001695200. PMID 10764771.
- ^ Floyd SR, Porro EB, Slepnev VI, Ochoa GC, Tsai LH, De Camilli P (март 2001 г.). «Амфифизин 1 связывает регуляторную субъединицу p35 циклин-зависимой киназы (cdk) 5 и фосфорилируется cdk5 и cdc2». Журнал биологической химии. 276 (11): 8104–10. Дои:10.1074 / jbc.M008932200. PMID 11113134.
- ^ Лай М.М., Луо Х.Р., Бернетт ЧП, Хонг Дж.Дж., Снайдер С.Х. (ноябрь 2000 г.). «Кальциневрин-связывающий белок каин является негативным регулятором эндоцитоза синаптических везикул». Журнал биологической химии. 275 (44): 34017–20. Дои:10.1074 / jbc.C000429200. PMID 10931822.
- ^ Модреггер Дж., Шмидт А.А., Риттер Б., Хаттнер В.Б., Пломанн М. (февраль 2003 г.). «Характеристика эндофилина B1b, специфической для мозга мембраносвязанной ацилтрансферазы лизофосфатидовой кислоты со свойствами, отличными от эндофилина A1». Журнал биологической химии. 278 (6): 4160–7. Дои:10.1074 / jbc.M208568200. PMID 12456676.
дальнейшее чтение
- Лихте Б., Вех Р.В., Мейер Х.Э., Килиманн М.В. (июль 1992 г.). «Амфифизин, новый белок, связанный с синаптическими пузырьками». Журнал EMBO. 11 (7): 2521–30. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05317.x. ЧВК 556727. PMID 1628617.
- Ямамото Р., Ли Х, Винтер С., Франк У, Килиманн М.В. (февраль 1995 г.). «Первичная структура человеческого амфифизина, доминантного аутоантигена паранеопластического синдрома жесткого человека, и картирование его гена (AMPH) на хромосоме 7p13-p14». Молекулярная генетика человека. 4 (2): 265–8. Дои:10.1093 / hmg / 4.2.265. PMID 7757077.
- Дэвид С., Солимена М., Де Камилли П. (август 1994 г.). «Аутоиммунитет при синдроме жесткого человека с раком груди нацелен на C-концевую область амфифизина человека, белка, подобного дрожжевым белкам, Rvs167 и Rvs161». Письма FEBS. 351 (1): 73–9. Дои:10.1016/0014-5793(94)00826-4. PMID 8076697. S2CID 133561.
- Дэвид К., Макферсон П.С., Мундигл О., де Камилли П. (январь 1996 г.). «Роль амфифизина в эндоцитозе синаптических пузырьков, предполагаемая его связыванием с динамином в нервных окончаниях». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 93 (1): 331–5. Bibcode:1996ПНАС ... 93..331Д. Дои:10.1073 / пнас.93.1.331. ЧВК 40232. PMID 8552632.
- Хватает Д., Слепнев В.И., Сонгян З., Дэвид К., Линч М., Кэнтли Л.С., Де Камилли П. (май 1997 г.). «Домен SH3 амфифизина связывает богатый пролином домен динамина в одном сайте, который определяет новую консенсусную последовательность связывания SH3». Журнал биологической химии. 272 (20): 13419–25. Дои:10.1074 / jbc.272.20.13419. PMID 9148966.
- Батлер М.Х., Дэвид К., Очоа Г.К., Фрейберг З., Даниэль Л., Грабс Д., Кремона О., Де Камилли П. (июнь 1997 г.). «Амфифизин II (SH3P9; BIN1), член семейства амфифизин / Rvs, сконцентрирован в кортикальной цитоматрице начальных сегментов аксона и узлах ранвье в головном мозге и вокруг Т-канальцев в скелетных мышцах». Журнал клеточной биологии. 137 (6): 1355–67. Дои:10.1083 / jcb.137.6.1355. ЧВК 2132527. PMID 9182667.
- Рамджаун А.Р., Мичева К.Д., Бушле И., Макферсон П.С. (июнь 1997 г.). «Идентификация и характеристика изоформы амфифизина, обогащенной нервными окончаниями». Журнал биологической химии. 272 (26): 16700–6. Дои:10.1074 / jbc.272.26.16700. PMID 9195986.
- МакМахон Х.Т., Вигге П., Смит С. (август 1997 г.). «Клатрин специфически взаимодействует с амфифизином и замещается динамином». Письма FEBS. 413 (2): 319–22. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00928-9. PMID 9280305. S2CID 42520828.
- Мичева К.Д., Рамджаун А.Р., Кей Б.К., Макферсон П.С. (сентябрь 1997 г.). «Зависимые от домена SH3 взаимодействия эндофилина с амфифизином». Письма FEBS. 414 (2): 308–12. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 01016-8. PMID 9315708. S2CID 21328416.
- Wigge P, Köhler K, Vallis Y, Doyle CA, Owen D, Hunt SP, McMahon HT (октябрь 1997 г.). «Гетеродимеры амфифизина: потенциальная роль в клатрин-опосредованном эндоцитозе». Молекулярная биология клетки. 8 (10): 2003–15. Дои:10.1091 / mbc.8.10.2003. ЧВК 25662. PMID 9348539.
- Флойд С., Батлер М.Х., Кремона О., Дэвид С., Фрейберг З., Чжан Х, Солимена М., Токунага А. и др. (Январь 1998 г.). «Экспрессия амфифизина I, аутоантигена паранеопластических неврологических синдромов, при раке груди». Молекулярная медицина. 4 (1): 29–39. Дои:10.1007 / BF03401727. ЧВК 2230265. PMID 9513187.
- Рамджаун А.Р., Макферсон П.С. (июнь 1998 г.). «Множественные варианты сплайсинга амфифизина II демонстрируют дифференциальное связывание клатрина: идентификация двух различных сайтов связывания клатрина». Журнал нейрохимии. 70 (6): 2369–76. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1998.70062369.x. PMID 9603201. S2CID 21910795.
- Слепнев В.И., Очоа Г.К., Батлер М.Х., Грабс Д., Де Камилли П. (август 1998 г.). «Роль фосфорилирования в регуляции сборки комплексов эндоцитарной оболочки». Наука. 281 (5378): 821–4. Bibcode:1998Sci ... 281..821S. Дои:10.1126 / science.281.5378.821. PMID 9694653.
- Cestra G, Castagnoli L, Dente L, Minenkova O, Petrelli A, Migone N, Hoffmüller U, Schneider-Mergener J, Cesareni G (ноябрь 1999 г.). «Домены SH3 эндофилина и амфифизина связываются с богатой пролином областью синаптоянина 1 в различных сайтах, которые проявляют нетрадиционную специфичность связывания». Журнал биологической химии. 274 (45): 32001–7. Дои:10.1074 / jbc.274.45.32001. PMID 10542231.
- Слепнев В.И., Очоа Г.К., Батлер М.Х., Де Камилли П. (июнь 2000 г.). «Тандемное расположение клатриновых и AP-2 связывающих доменов в амфифизине 1 и нарушение функции клатриновой оболочки фрагментами амфифизина, содержащими эти сайты». Журнал биологической химии. 275 (23): 17583–9. Дои:10.1074 / jbc.M910430199. PMID 10748223.
- Ли К., Ким С.Р., Чунг Дж. К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами». Журнал биологической химии. 275 (25): 18751–8. Дои:10.1074 / jbc.M001695200. PMID 10764771.
- Онофри Ф., Джоведи С., Као Х. Т., Валторта Ф., Бонджорно Борбоне Л., Де Камилли П., Грингард П., Бенфенати Ф. (сентябрь 2000 г.). «Специфичность связывания синапсина I с доменами гомологии Src 3». Журнал биологической химии. 275 (38): 29857–67. Дои:10.1074 / jbc.M006018200. PMID 10899172.
- Лай М.М., Луо Х.Р., Бернетт ЧП, Хонг Дж.Дж., Снайдер С.Х. (ноябрь 2000 г.). «Кальциневрин-связывающий белок каин является негативным регулятором эндоцитоза синаптических везикул». Журнал биологической химии. 275 (44): 34017–20. Дои:10.1074 / jbc.C000429200. PMID 10931822.
- Floyd SR, Porro EB, Slepnev VI, Ochoa GC, Tsai LH, De Camilli P (март 2001 г.). «Амфифизин 1 связывает регуляторную субъединицу p35 циклин-зависимой киназы (cdk) 5 и фосфорилируется cdk5 и cdc2». Журнал биологической химии. 276 (11): 8104–10. Дои:10.1074 / jbc.M008932200. PMID 11113134.
- Левентис П.А., Чоу Б.М., Стюарт Б.А., Айенгар Б., Кампос А.Р., Булианна Г.Л. (ноябрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы - это постсинаптический белок, необходимый для нормального передвижения, но не для эндоцитоза». Трафик. 2 (11): 839–50. Дои:10.1034 / j.1600-0854.2001.21113.x. PMID 11733051. S2CID 42486176.
- Чжан Б., Zelhof AC (июль 2002 г.). «Амфифизины: повышение BAR для рециклинга синаптических пузырьков и динамики мембраны. Bin-Amphiphysin-Rvsp». Трафик. 3 (7): 452–60. Дои:10.1034 / j.1600-0854.2002.30702.x. PMID 12047553. S2CID 37496168. Рассмотрение.
- Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (декабрь 2001 г.). «Амфифизин дрозофилы участвует в локализации белка и морфогенезе мембраны, но не в эндоцитозе синаптических везикул». Разработка. 128 (24): 5005–15. PMID 11748137.
- Мэтью Д., Попеску А., Будник В. (ноябрь 2003 г.). «Функции амфифизина дрозофилы во время синаптического мембранного цикла Fasciclin II». Журнал неврологии. 23 (33): 10710–6. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.23-33-10710.2003. ЧВК 6740931. PMID 14627656.
- Такей К., Слепнев В.И., Хауке В., Де Камилли П. (май 1999 г.). «Функциональное партнерство между амфифизином и динамином в клатрин-опосредованном эндоцитозе». Природа клеточной биологии. 1 (1): 33–9. Дои:10.1038/9004. PMID 10559861. S2CID 6384633.
- Питер Б.Дж., Кент Х.М., Миллс И.Г., Валлис И., Батлер П.Дж., Эванс П.Р., МакМахон Х.Т. (январь 2004 г.). «BAR домены как сенсоры кривизны мембраны: структура амфифизина BAR». Наука. 303 (5657): 495–9. Bibcode:2004Научный ... 303..495П. Дои:10.1126 / science.1092586. PMID 14645856. S2CID 6104655.
- Эвергрен Э., Маркучи М., Томилин Н., Лёв П., Слепнев В., Андерссон Ф., Гад Х., Бродин Л. и др. (Июль 2004 г.). «Амфифизин является компонентом клатриновой оболочки, образующейся во время рециклинга синаптических пузырьков в синапсе гигантских миног». Трафик. 5 (7): 514–28. Дои:10.1111 / j.1398-9219.2004.00198.x. PMID 15180828. S2CID 33206924.
- Раззак А., Робинсон И.М., МакМахон Х.Т., Скеппер Дж.Н., Су Й., Зельхоф А.С., Джексон А.П., Гей Нью-Джерси, О'Кейн СиДжей (ноябрь 2001 г.). «Амфифизин необходим для организации механизма связи возбуждения и сокращения мышц, но не для эндоцитоза синаптических пузырьков у Drosophila». Гены и развитие. 15 (22): 2967–79. Дои:10.1101 / gad.207801. ЧВК 312829. PMID 11711432.
внешняя ссылка
- Принесите свои изгибы в бар, домашняя страница amphiphysin
- Человек AMPH расположение генома и AMPH страница сведений о гене в Браузер генома UCSC.