CYFIP2 - Википедия - CYFIP2
Цитоплазматический FMR1-взаимодействующий белок 2 это белок что у людей кодируется CYFIP2 ген.[5][6] Цитоплазматический белок, взаимодействующий с FMR1, представляет собой белок длиной 1253 аминокислот, который является высококонсервативным и имеет 99% идентичности последовательности с белком мыши.[5][7] Он экспрессируется главным образом в тканях мозга, лейкоцитах и почках.[8]
Взаимодействия
CYFIP2 был показан взаимодействовать с участием FMR1.[5][9] CYFIP2 - это индуцибельный белок p-53.[10] а также взаимодействует с белком умственной отсталости Fragile = X.[11]
Редактирование РНК
ПредварительномРНК этого белка подлежит Редактирование РНК.[12] Сайт редактирования был ранее записан как однонуклеотидный полиморфизм (rs3207362) в dbSNP.[12]
Тип
От А до Я Редактирование РНК катализируется семейством аденозиндезаминазы действуя на РНК (ADAR), которые специфически распознают аденозины в двухцепочечных областях пре-мРНК и дезаминируют их до инозин. Инозины распознаются как гуанозин механизмом трансляции клеток. Три члена семейства ADAR ADAR 1-3 с ADAR1 и ADAR2 являясь единственными ферментативно активными членами. ADAR3 считается, что играет регулирующую роль в мозге. ADAR1 и ADAR 2 широко экспрессируются в тканях, тогда как ADAR3 ограничивается мозгом. Двухцепочечные области РНК образуются спариванием оснований между остатками в области, близкой к области редактирующего сайта, с остатками обычно в соседнем интроне, но могут быть экзонной последовательностью. Область, которая образует пары оснований с областью редактирования, известна как редактируемая комплементарная последовательность (ECS).
Сайт
Сайт редактирования был обнаружен в пре-мРНК этого белка. Замена происходит в позиции 320 аминокислоты у людей, а также у мышей. Возможный участок двухцепочечной РНК не был обнаружен для этой пре-мРНК.[12] Никаких двухцепочечных областей, требуемых ADAR, не предсказано. Эксперименты по иммунопреципитации и РНК-интерференция показали, что ADAR 2, вероятно, будет основным редактирующим ферментом для этого сайта, а ADAR 1 играет второстепенную роль.[13][14]
Регулирование
Редактирование, кажется, по-разному регулируется в разных тканях. Самый высокий уровень редактирования происходит в мозжечке, а меньшая частота редактирования обнаруживается в тканях легких, простаты и матки человека. Частота редактирования варьируется от 30-85% в зависимости от ткани.[12][13]{[14] Есть некоторые свидетельства уменьшения количества редактирований CYFIP2 с возрастом.[15]
Сохранение
Редактирование пре-мРНК этого гена было обнаружено у мышей и кур.[12]
Эффекты редактирования РНК
Структурные
Редактирование приводит к изменению кодона, что приводит к глютаминовая кислота переводится вместо лизин.[12]
Функциональный
В настоящее время неизвестно, но редактирование может играть роль в регуляции апоптотических функций этого белка. Считается, что, поскольку белок индуцируется p53, он может быть проапопотическим. Также мыши, нокаутированные по ADAR1, демонстрируют усиление апоптоза, что указывает на то, что редактирование может участвовать в регуляции клеточного процесса.[10][12]
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000055163 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020340 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б c Шенк А., Бардони Б., Моро А., Баньи С., Мандель Дж. Л. (июль 2001 г.). «Семейство высококонсервативных белков, взаимодействующих с белком генетического состояния ломкой Х-хромосомы (FMRP) и демонстрирующих селективные взаимодействия с FMRP-родственными белками FXR1P и FXR2P». Proc Natl Acad Sci U S A. 98 (15): 8844–9. Дои:10.1073 / pnas.151231598. ЧВК 37523. PMID 11438699.
- ^ «Ген Entrez: цитоплазматический белок 2, взаимодействующий с FMR1 CYFIP2».
- ^ https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=GRIA4
- ^ Су А.И., Уилтшир Т., Баталов С. и др. (Апрель 2004 г.). «Атлас генов транскриптомов, кодирующих белки человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 101 (16): 6062–7. Дои:10.1073 / pnas.0400782101. ЧВК 395923. PMID 15075390.
- ^ Бардони Б., Кастетс М., Хуот М.Э., Шенк А., Адинолфи С., Корбин Ф., Пастор А., Ханджян Е. В., Мандель Д. Л. (июль 2003 г.). «82-FIP, новый белок, взаимодействующий с FMRP (ломкий белок X-психической отсталости), демонстрирует внутриклеточную локализацию, зависимую от клеточного цикла». Гм. Мол. Genet. 12 (14): 1689–98. Дои:10.1093 / hmg / ddg181. PMID 12837692.
- ^ а б Саллер Э., Том Э., Брунори М. и др. (Август 1999 г.). «Повышенная индукция апоптоза мутантным p53 121F». EMBO J. 18 (16): 4424–37. Дои:10.1093 / emboj / 18.16.4424. ЧВК 1171517. PMID 10449408.
- ^ Шенк, А., Бардони, Б., Моро, А., Баньи, К., Мандель, Ж.-Л. (2001) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 98, 8844-8849.
- ^ а б c d е ж грамм Леванон Э.Ю., Халлеггер М., Кинар Ю., Шемеш Р., Джинович-Каруго К., Рехави Г., Янч М.Ф., Айзенберг Э. (2005). «Эволюционно консервативные человеческие мишени от аденозина до редактирования РНК инозина». Нуклеиновые кислоты Res. 33 (4): 1162–8. Дои:10.1093 / нар / gki239. ЧВК 549564. PMID 15731336.
- ^ а б Ридманн Э.М., Шопофф С., Хартнер Дж. К., Янч М. Ф. (июнь 2008 г.). «Специфика ADAR-опосредованного редактирования РНК в недавно идентифицированных мишенях». РНК. 14 (6): 1110–8. Дои:10.1261 / rna.923308. ЧВК 2390793. PMID 18430892.
- ^ а б Нисимото Ю., Ямасита Т., Хидэяма Т., Цудзи С., Судзуки Н., Квак С. (июнь 2008 г.). «Определение редакторов на местах редактирования романа А-Я». Neurosci. Res. 61 (2): 201–6. Дои:10.1016 / j.neures.2008.02.009. PMID 18407364. S2CID 26923552.
- ^ Николас А., де Магальяес Дж. П., Крайтсберг Ю., Ричфилд Е. К., Леванон Е. Ю., Храпко К. (июнь 2010 г.). «Возрастные специфичные для генов изменения редактирования мРНК A-I в человеческом мозге». Мех. Aging Dev. 131 (6): 445–7. Дои:10.1016 / j.mad.2010.06.001. ЧВК 2915444. PMID 20538013.
внешняя ссылка
- Человек CYFIP2 расположение генома и CYFIP2 страница сведений о гене в Браузер генома UCSC.
дальнейшее чтение
- Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Китамура Т., Китамура Ю., Йонезава К. и др. (1996). «Молекулярное клонирование p125Nap1, белка, который ассоциируется с SH3-доменом Nck». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 219 (2): 509–14. Дои:10.1006 / bbrc.1996.0264. PMID 8605018.
- Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Конструирование и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК с обогащением по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Витке В., Подтелейников А.В., Ди Нардо А. и др. (1998). «В мозге мышей профилин I и профилин II связаны с регуляторами пути эндоцитоза и сборки актина». EMBO J. 17 (4): 967–76. Дои:10.1093 / emboj / 17.4.967. ЧВК 1170446. PMID 9463375.
- Саллер Э., Том Э., Брунори М. и др. (1999). «Повышенная индукция апоптоза мутантным p53 121F». EMBO J. 18 (16): 4424–37. Дои:10.1093 / emboj / 18.16.4424. ЧВК 1171517. PMID 10449408.
- Хиросава М., Нагасе Т., Исикава К. и др. (2000). «Характеристика клонов кДНК, выбранных с помощью анализа GeneMark из фракционированных по размеру библиотек кДНК головного мозга человека». ДНК Res. 6 (5): 329–36. Дои:10.1093 / днарес / 6.5.329. PMID 10574461.
- Хартли Дж. Л., Темпл Г. Ф., Браш Массачусетс (2001). «Клонирование ДНК с использованием сайт-специфической рекомбинации in vitro». Genome Res. 10 (11): 1788–95. Дои:10.1101 / гр.143000. ЧВК 310948. PMID 11076863.
- Виманн С., Вейль Б., Велленройтер Р. и др. (2001). «К каталогу генов и белков человека: секвенирование и анализ 500 новых полных белков, кодирующих кДНК человека». Genome Res. 11 (3): 422–35. Дои:10.1101 / гр. GR1547R. ЧВК 311072. PMID 11230166.
- Иден С., Рохатги Р., Подтелейников А.В. и др. (2002). «Механизм регуляции WAVE1-индуцированной нуклеации актина с помощью Rac1 и Nck». Природа. 418 (6899): 790–3. Дои:10.1038 / природа00859. PMID 12181570. S2CID 4350733.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
- Салазар М.А., Квятковский А.В., Пеллегрини Л. и др. (2004). «Tuba, новый белок, содержащий домены гомологии bin / амфифизина / Rvs и Dbl, связывает динамин с регуляцией актинового цитоскелета». J. Biol. Chem. 278 (49): 49031–43. Дои:10.1074 / jbc.M308104200. PMID 14506234.
- Браженович М., Джоберти Г., Кюстер Б. и др. (2004). «Всесторонний протеомный анализ человеческих белковых комплексов Par показывает взаимосвязанную белковую сеть». J. Biol. Chem. 279 (13): 12804–11. Дои:10.1074 / jbc.M312171200. PMID 14676191.
- Innocenti M, Zucconi A, Disanza A и др. (2004). «Abi1 необходим для образования и активации сигнального комплекса WAVE2». Nat. Cell Biol. 6 (4): 319–27. Дои:10.1038 / ncb1105. PMID 15048123. S2CID 22767022.
- Мэйн М., Моффатт Т., Конг Х. и др. (2004). «CYFIP2 широко распространен в CD4 + -клетках пациентов с рассеянным склерозом и участвует в адгезии Т-клеток». Евро. J. Immunol. 34 (4): 1217–27. Дои:10.1002 / eji.200324726. PMID 15048733.
- Джин Дж., Смит Ф. Д., Старк С. и др. (2004). «Протеомный, функциональный и доменный анализ in vivo 14-3-3 связывающих белков, участвующих в регуляции цитоскелета и клеточной организации». Curr. Биол. 14 (16): 1436–50. Дои:10.1016 / j.cub.2004.07.051. PMID 15324660.
- Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). "Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК 528928. PMID 15489334.
- Виманн С., Арльт Д., Хубер В. и др. (2004). «От ORFeome к биологии: конвейер функциональной геномики». Genome Res. 14 (10B): 2136–44. Дои:10.1101 / гр.2576704. ЧВК 528930. PMID 15489336.
- Леванон Е.Ю., Халлеггер М., Кинар Ю. и др. (2005). «Эволюционно консервативные человеческие мишени от аденозина до редактирования РНК инозина». Нуклеиновые кислоты Res. 33 (4): 1162–8. Дои:10.1093 / нар / gki239. ЧВК 549564. PMID 15731336.
- Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т. и др. (2005). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белок-белок человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Дои:10.1038 / природа04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.