Кальмодулин 1 - Википедия - Calmodulin 1

CALM1
Доступные конструкции
PDB	Human UniProt search: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	2VAY, 1Y6W, 4JPZ, 3UCY, 1WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1YR5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2М55, 1CTR, 2I08, 2МГ5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2WEL, 3ДВК, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1К93, 4G27, 1CLL, 2КУГ, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1НКФ, 2JZI, 3UCT, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3БЯ, 4 квартал 57, 2КНЕ, 1YRU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1С26, 4DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4ОВН, 3J41, 2BKI, 1СК6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2К61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC
Идентификаторы
Псевдонимы	CALM1, CALML2, CAMI, CPVT4, DD132, PHKD, caM, LQT14, кальмодулин 1, кальмодулин 1 (киназа фосфорилазы, дельта), CAMC, CAMB, CAMIII, CAM3, CAM2
Внешние идентификаторы	OMIM: 114180 ГомолоГен: 134804 Генные карты: CALM1
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 14 (человек)
Конец	90,408,268 бп
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание ионов кальция; • GO: 0001948 связывание с белками; • активность ингибитора кальциевых каналов; • связывание протеинкиназы; • связывание тайтина; • активность активатора протеин-серин / треонинкиназы; • связывание ионного канала; • связывание ионов металлов; • активность активатора протеинфосфатазы; • связывание аденилатциклазы; • неупорядоченное доменное специфическое связывание; • Активность фактора обмена Ras-гуанил-нуклеотидов; • активность инозитол-1,4,5-трифосфат-3-киназы; • активность лиганд-зависимого ионного канала; • активность активатора аденилатциклазы; • специфическое связывание белкового домена; • активность регулятора синтазы оксида азота; • связывание с метаботропным рецептором глутамата 3 типа; • Связывание N-концевого домена миристоилирования; • связывание фосфатидилинозитол-3-киназы; • связывание с N-концом белка; • кальций-зависимое связывание с белками; • связывание синтазы оксида азота;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • цитозоль; • комплекс кальциевых каналов; • внеклеточная область; • микротрубочка веретена; • проекция нейрона; • цитоскелет; • ядро клетки; • центросома; • комплекс потенциалозависимых калиевых каналов; • внеклеточная экзосома; • полюс шпинделя; • конус роста; • клеточная мембрана; • шпиндель; • саркомер; • нуклеоплазма; • везикул; • GO: 0097483, GO: 0097481 постсинаптическая плотность; • каталитический комплекс; • центр организации микротрубочек; • мембрана синаптических везикул; • митохондриальные мембраны; • макромолекулярный комплекс; • миелин;
Биологический процесс	• сокращение мышц; • ответ на амфетамин; • положительная регуляция активности протеин-серин / треонинкиназы; • обнаружение иона кальция; • Сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон; • положительная регуляция активности фосфопротеинфосфатазы; • G2 / M переход митотического клеточного цикла; • регулирование активности высоковольтных кальциевых каналов; • положительное регулирование связывания ДНК; • развитие черной субстанции; • положительная регуляция дефосфорилирования белков; • метаболический процесс инозитолфосфата; • положительная регуляция активности синтазы оксида азота; • катаболический процесс гликогена; • положительная регуляция активности циклической нуклеотидной фосфодиэстеразы; • Путь передачи сигналов рецептора, сопряженного с G-белком; • регуляция цитокинеза; • регулирование сокращения сердечной мышцы путем регулирования высвобождения секвестрированного иона кальция; • регуляция сигнального пути, опосредованного родопсином; • ответ на кортикостерон; • отрицательная регуляция фосфорилирования пептидил-треонина; • активация активности аденилатциклазы; • регулирование пульса; • положительная регуляция активности рианодин-чувствительных каналов высвобождения кальция; • ответ на ион кальция; • регуляция активности рианодин-чувствительных каналов высвобождения кальция; • регуляция активности синтазы оксида азота; • дегрануляция тромбоцитов; • отрицательная регуляция активности рианодин-чувствительных каналов высвобождения кальция; • Каскад MAPK; • положительная регуляция фосфорилирования пептидил-треонина; • положительная регуляция аутофосфорилирования белков; • регулирование сокращения сердечной мышцы; • регулирование клеточной коммуникации посредством электрического взаимодействия, участвующего в сердечной проводимости; • регулирование высвобождения секвестрированного иона кальция в цитозоль саркоплазматическим ретикулумом; • кальций-опосредованная передача сигналов; • трансмембранный перенос ионов; • Сигнальный путь Wnt, путь модуляции кальция; • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 положительная регуляция активности GTPase; • метилирование белков; • установление локализации белка на мембране; • установление локализации белка на митохондриальной мембране; • регуляция эндоцитоза синаптических везикул; • регуляция экзоцитоза синаптических везикул;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	801
	н / д
	ENSG00000198668
	н / д
	P0DP23; P0DP24
	н / д
	NM_001166106; NM_006888; NM_001363669; NM_001363670
	н / д
NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850;
	NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175; NP_008819; NP_001350598; NP_001350599; NP_008819; NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850; NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175
	н / д
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека

Кальмодулин 1 это белок что у людей кодируется CALM1 ген.^[3]

Функция

Кальмодулин 1 - это архетип семейства кальций-модулированных (кальмодулин ) белки, из которых обнаружено около 20 членов. Они идентифицируются по их вхождению в цитозоль или на мембраны обращены к цитозолю и обладают высоким сродством к кальций. Кальмодулин содержит 148 аминокислот и 4 связывающих кальций EF рука мотивы. В его функции входят роли в рост и клеточный цикл а также в преобразование сигнала и синтез и высвобождение нейротрансмиттеры.^[4]

Взаимодействия

Кальмодулин 1 показал взаимодействовать с:

дальнейшее чтение

Чжан М., Юань Т. (1999). «Молекулярные механизмы функциональной универсальности кальмодулина». Biochem. Cell Biol. 76 (2–3): 313–23. Дои:10.1139 / bcb-76-2-3-313. PMID 9923700.
Гусев Н.Б. (2002). «Некоторые свойства кальдесмона и кальпонина и участие этих белков в регуляции сокращения гладких мышц и формирования цитоскелета». Биохимия Моск. 66 (10): 1112–21. Дои:10.1023 / А: 1012480829618. PMID 11736632.
Бенаим Дж., Вильялобо А. (2002). «Фосфорилирование кальмодулина. Функциональные последствия». Евро. J. Biochem. 269 (15): 3619–31. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.03038.x. HDL:10261/79981. PMID 12153558.
Трюдо MC, Zagotta WN (2003). «Модуляция кальцием / кальмодулином обонятельных и стержневых циклических нуклеотидно-управляемых ионных каналов». J. Biol. Chem. 278 (21): 18705–8. Дои:10.1074 / jbc.R300001200. PMID 12626507.