Домен гомологии кальпонина - Википедия - Calponin homology domain
| Домен гомологии кальпонина (CH) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура раствора домена гомологии кальпонина IQGAP1[1] | |||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | CH | ||||||||||
| Pfam | PF00307 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR001715 | ||||||||||
| УМНАЯ | CH | ||||||||||
| PROSITE | PDOC00019 | ||||||||||
| SCOP2 | 1aoa / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
| CDD | cd00014 | ||||||||||
| |||||||||||
Домен гомологии кальпонина (или домен CH) это семья актин связывающие домены, обнаруженные как в белках цитоскелета, так и в белках сигнальной трансдукции.[2] Домен имеет длину около 100 аминокислот и состоит из четырех альфа-спиралей.[3] Он состоит из следующих групп актин-связывающих доменов:
Подробный обзор белков, содержащих этот тип актин-связывающих доменов, приведен в.[4]
Домен CH участвует в связывании актина у некоторых членов этого семейства. Однако в кальпонинах есть доказательства того, что домен CH не участвует в его активности связывания с актином.[5] Большинство белков имеют две копии домена CH, однако некоторые белки, такие как кальпонин и протоонкоген vav человека (P15498) есть только в единственном экземпляре. Структура примерного домена CH была определена с использованием Рентгеновская кристаллография.[6]
Примеры
Гены человека, кодирующие белки, содержащие гомологичный домен кальпонина, включают:
- ACTN1, ACTN2, ACTN3, ACTN4, ARHGEF6, ARHGEF7, ASPM,
- CLMN, CNN1, CNN2, CNN3,
- DIXDC1, DMD, Летнее время,
- EHBP1, EHBP1L1,
- FLNA, ЛНБ, FLNC,
- ГАЗ2, ГАЗ2Л1, ГАЗ2Л2, ГАЗ2Л3,
- IQGAP1, IQGAP2, IQGAP3,
- LCP1, LIMCH1, LMO7, LRCH1, LRCH2, LRCH3, LRCH4,
- MACF1, MAPRE1, MAPRE2, MAPRE3, MICAL1, MICAL2, MICAL2PV1, MICAL2PV2, MICAL3, MICALL1, MICALL2,
- NAV2, NAV3,
- ПАРВА, PARVB, PARVG, PLEC1, PLS1, PLS3, PP14183,
- SMTN, SMTNL2, SPECC1, SPECC1L, SPNB4, СПТБ, СПТБН1, СПТБН2, СПТБН4, СПТБН5, SYNE1, SYNE2,
- TAGLN, TAGLN2, TAGLN3,
- UTRN, и
- VAV1, VAV2, VAV3
Рекомендации
- ^ PDB: 2RR8; Умемото Р., Нисида Н., Огино С., Шимада И. (сентябрь 2010 г.). «Структура ЯМР домена гомологии кальпонина человеческого IQGAP1 и ее значение для режима распознавания актина». J. Biomol. ЯМР. 48 (1): 59–64. Дои:10.1007 / s10858-010-9434-8. PMID 20644981. S2CID 25649748.
- ^ Сарасте М., Кастресана Дж. (1995). «Связывается ли Vav с F-actin через домен CH?». FEBS Lett. 374 (2): 149–151. Дои:10.1016 / 0014-5793 (95) 01098-У. PMID 7589522. S2CID 29667309.
- ^ Коренбаум, Э .; Риверо, Ф. (сентябрь 2002 г.). "Домены гомологии кальпонина с первого взгляда". J Cell Sci. 115 (Pt 18): 3543–5. CiteSeerX 10.1.1.608.8653. Дои:10.1242 / jcs.00003. PMID 12186940. S2CID 38137068.
- ^ Хартвиг JH (1995). «Актин-связывающие белки. 1: Суперсемейство Spectrin». Протеин Проф. 2 (7): 703–800. PMID 7584474.
- ^ Гимона М., Митал Р. (1998). «Единственный домен CH кальпонина не является ни достаточным, ни необходимым для связывания F-актина». J. Cell Sci. 111: 1813–1821. PMID 9625744.
- ^ Сарасте М., Каруго К.Д., Бануэлос С. (1997). «Кристаллическая структура домена гомологии кальпонина». Nat. Struct. Биол. 4 (3): 175–179. Дои:10.1038 / nsb0397-175. PMID 9164454. S2CID 1428195.