FAT1 - FAT1

FAT1
Идентификаторы
ПсевдонимыFAT1, CDHF7, CDHR8, FAT, ME5, hFat1, FAT атипичный кадгерин 1
Внешние идентификаторыOMIM: 600976 MGI: 109168 ГомолоГен: 66302 Генные карты: FAT1
Расположение гена (человек)
Хромосома 4 (человек)
Chr.Хромосома 4 (человек)[1]
Хромосома 4 (человек)
Genomic location for FAT1
Genomic location for FAT1
Группа4q35.2Начинать186,587,794 бп[1]
Конец186,726,722 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE FAT 201579 at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_005245

NM_001081286

RefSeq (белок)

NP_005236

н / д

Расположение (UCSC)Chr 4: 186,59 - 186,73 МбChr 8: 44.94 - 45.05 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Протокадгерин FAT1 это белок что у людей кодируется FAT1 ген.[5][6]

Функция

Этот ген является ортолог из Дрозофила жирный ген, который кодирует подавитель опухолей необходим для контроля пролиферации клеток во время развития дрозофилы. Генный продукт является членом кадгерин суперсемейство, группа интегральных мембранных белков, характеризующаяся присутствием повторов кадгеринового типа. Этот ген экспрессируется на высоком уровне в ряде плодов. эпителий. Существуют варианты транскриптов, полученные в результате альтернативного сплайсинга и / или альтернативного использования промотора, но они полностью не описаны.[6]

Мышиный Fat1 нокаутирующая мышь не является смертельным для эмбриона, но детеныши умирают в течение 48 часов из-за аномального сращения отростков стопы подоциты внутри почки. У этих мышей с нокаутом Fat1 также наблюдались частично проникающие, но часто серьезные дефекты средней линии, включая голопрозэнцефалия, микрофтальм -анофтальмия и в редких случаях циклопия.[7]

Было показано, что EVH мотивы в цитоплазматическом хвосте мышиного Fat1 взаимодействуют с Ena / VASP и устраняют Fat1 посредством РНКи приводит к снижению клеточной миграции эпителиальных клеток крыс [8]

Также было показано, что цитоплазматический хвост Fat1 связывает репрессор транскрипции. Атрофин в гладкомышечных клетках сосудов крыс [9]

На карбоксильном конце FAT1 находится PDZ домен (PSD95 / Dlg1 / ZO-1) мотив лиганда (-HTEV). Данио Было обнаружено, что Fat1 связывает белок. каракули и регулируют передачу сигналов Hippo[10]

Используя человека SHSY5Y линия клеток в качестве модели дифференцировки нейронов, человеческий FAT1, как было показано, регулирует Бегемот компоненты киназы с потерей FAT1, ведущей к нуклеоцитоплазматическому перемещению ТАЗ и усиленная транскрипция гена-мишени Hippo CTGF. То же исследование также показало, что FAT1 может регулировать Передача сигналов TGF-бета [11]

Было обнаружено, что FAT1 связывает бета-катенин и регулировать Wnt-сигнализация при колоректальном раке.[12]

Структура

Ген кадгерина FAT1 человека был клонирован в 1995 г. из линии клеток Т-лейкемии человека (T-ALL) и состоит из 27 экзонов, расположенных на хромосоме 4q34–35.[5] Структурно белок FAT1 представляет собой однопроходный трансмембранный белок с внеклеточной частью, состоящей из 34 повторов кадгерина, 5 EGF -подобные домены и ламинин-G как домен.[13]

После трансляции белок FAT1 подвергается фурин опосредованное расщепление S1 с образованием нековалентного гетеродимер до достижения экспрессии на поверхности клетки, хотя этот процессинг часто нарушается в раковых клетках, которые экспрессируют нерасщепленный FAT1 на поверхности клетки.[14]

Кадгерин FAT1 умножается фосфорилированный на его эктодомен но фосфорилирование не катализируется FJX1.[15] Эктодомен FAT1 также может отделяться от клеточной поверхности шеддазой ADAM10, с высвобождением этого эктодомена, возможно, нового биомаркер в панкреатический рак.[16]

Также было обнаружено, что FAT1 подвергается альтернативное сращивание в клетках рака груди, подвергающихся эпителиально-мезенхимальный (EMT) переход с добавлением 12 аминокислот в цитоплазматический хвост.[17] Подобные варианты сплайсинга также были описаны для мышиного Fat1, где альтернативный сплайсинг цитоплазматического хвоста регулирует миграцию клеток.[18]

Клиническое значение

Рак

Кадгерин FAT1 был приписан как предполагаемый супрессор опухоли, так и онкоген в различных контекстах. Сообщалось о потере гетерозиготности по FAT1 при первичных карциномах полости рта.[19] и астроцитарные опухоли.[20] Имеются также сообщения о чрезмерной экспрессии FAT1 при различных формах рака, включая рак молочной железы DCIS,[21] меланома[14] и лейкемия.[22]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000083857 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070047 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б Данн Дж., Хэнби А.М., Поулсом Р., Джонс Т.А., Шир Д., Чин В.Г., Да С.М., Чжао К., Беверли П.К., Оуэн М.Дж. (ноябрь 1995 г.). «Молекулярное клонирование и тканевая экспрессия FAT, человеческого гомолога гена жира дрозофилы, который расположен на хромосоме 4q34-q35 и кодирует предполагаемую молекулу адгезии». Геномика. 30 (2): 207–23. Дои:10.1006 / geno.1995.9884. PMID  8586420.
  6. ^ а б «Ген Entrez: FAT, гомолог 1 опухолевого супрессора FAT (Drosophila)».
  7. ^ Чиани Л., Патель А., Аллен Н. Д., французский - Константа С. (май 2003 г.). «Мыши, лишенные гигантского протокадгерина mFAT1, демонстрируют аномалии щелевого соединения почек и фенотип частично проникающей циклопии и анофтальмии». Молекулярная и клеточная биология. 23 (10): 3575–82. Дои:10.1128 / mcb.23.10.3575-3582.2003. ЧВК  164754. PMID  12724416.
  8. ^ Мёллер М.Дж., Софи А., Браун Г.С., Ли Х, Ватцл С., Криз В., Хольцман Л.Б. (октябрь 2004 г.). «Протокадгерин FAT1 связывает белки Ena / VASP и необходим для динамики актина и поляризации клеток». Журнал EMBO. 23 (19): 3769–79. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600380. ЧВК  522787. PMID  15343270.
  9. ^ Hou R, Sibinga NE (март 2009 г.). «Белки атрофина взаимодействуют с кадгерином Fat1 и регулируют миграцию и ориентацию в гладкомышечных клетках сосудов». Журнал биологической химии. 284 (11): 6955–65. Дои:10.1074 / jbc.M809333200. ЧВК  2652288. PMID  19131340.
  10. ^ Skouloudaki K, Puetz M, Simons M, Courbard JR, Boehlke C, Hartleben B, Engel C, Moeller MJ, Englert C, Bollig F, Schäfer T., Ramachandran H, Mlodzik M, Huber TB, Kuehn EW, Kim E, Kramer- Цукер А., Вальц Г. (май 2009 г.). «Scribble участвует в передаче сигналов Hippo и необходим для нормального развития пронефроса у рыбок данио». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (21): 8579–84. Дои:10.1073 / pnas.0811691106. ЧВК  2688978. PMID  19439659.
  11. ^ Ахмед А.Ф., де Бок CE, Линц Л.Ф., Пундавела Дж., Зуикр И., Зонтаг Е., Хондермарк Х., Торн Р.Ф. (июнь 2015 г.). «Кадгерин FAT1 действует выше передачи сигналов Hippo через TAZ, регулируя дифференцировку нейронов». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 72 (23): 4653–69. Дои:10.1007 / s00018-015-1955-6. PMID  26104008. S2CID  15861327.
  12. ^ Моррис Л.Г., Кауфман А.М., Гонг И, Рамасвами Д., Уолш Л.А., Цуркан Ş, Энг С., Каннан К., Цзоу Й, Пэн Л., Банучи В.Е., Пати П., Зенг З., Вакиани Э, Солит Д., Сингх Б., Ганли И. , Liau L, Cloughesy TC, Мишель П.С., Меллингхофф И.К., Чан Т.А. (март 2013 г.). «Повторяющаяся соматическая мутация FAT1 при множественных раковых заболеваниях человека приводит к аберрантной активации Wnt». Природа Генетика. 45 (3): 253–61. Дои:10.1038 / нг.2538. ЧВК  3729040. PMID  23354438.
  13. ^ Садекзаде Э., де Бок CE, Торн РФ (январь 2014 г.). «Спящие гиганты: новые роли жирных кадгеринов в здоровье и болезнях». Обзоры медицинских исследований. 34 (1): 190–221. Дои:10.1002 / med.21286. PMID  23720094. S2CID  27462828.
  14. ^ а б Садекзаде Э., де Бок К.Э., Чжан XD, Шипман К.Л., Скотт Н.М., Сонг К., Йедон Т., Оливейра К.С., Джин Б., Херси П., Бойд А.В., Бернс Г.Ф., Торн РФ (август 2011 г.). «Двойной процессинг белка кадгерина FAT1 клетками меланомы человека дает различные белковые продукты». Журнал биологической химии. 286 (32): 28181–91. Дои:10.1074 / jbc.M111.234419. ЧВК  3151063. PMID  21680732.
  15. ^ Садекзаде Э., де Бок CE, О'Доннелл М.Р., Тимофеева А., Бернс Г.Ф., Торн РФ (сентябрь 2014 г.). «Кадгерин FAT1 многократно фосфорилируется на своем эктодомене, но фосфорилирование не катализируется четырехчленым гомологом». Письма FEBS. 588 (18): 3511–7. Дои:10.1016 / j.febslet.2014.08.014. PMID  25150169. S2CID  23869464.
  16. ^ Войталевич Н., Садекзаде Э., Вайсс СП, Тегеран М.М., Кляйн-Скори С., Хан С., Шмигель В., Варнкен Ю., Шнёльцер М., де Бок К.Э., Торн Р.Ф., Шварте-Вальдхофф I (2014). «Растворимая форма гигантского кадгерина Fat1 высвобождается из клеток рака поджелудочной железы путем выделения эктодомена, опосредованного ADAM10». PLOS ONE. 9 (3): e90461. Дои:10.1371 / journal.pone.0090461. ЧВК  3953070. PMID  24625754.
  17. ^ Shapiro IM, Cheng AW, Flytzanis NC, Balsamo M, Condeelis JS, Oktay MH, Burge CB, Gertler FB (август 2011 г.). «Программа альтернативного сплайсинга, управляемая EMT, применяется при раке груди человека и модулирует клеточный фенотип». PLOS Genetics. 7 (8): e1002218. Дои:10.1371 / journal.pgen.1002218. ЧВК  3158048. PMID  21876675.
  18. ^ Браун Г.С., Кретцлер М., Хайдер Т., Флёге Дж., Хольцман Л. Б., Криз В., Мёллер М. Дж. (Август 2007 г.). «Дифференциально сплайсированные изоформы FAT1 асимметрично распределены в мигрирующих клетках». Журнал биологической химии. 282 (31): 22823–33. Дои:10.1074 / jbc.M701758200. PMID  17500054.
  19. ^ Накая К., Ямагата HD, Арита Н., Накаширо К.И., Нос М., Мики Т., Хамакава Х. (август 2007 г.). «Идентификация гомозиготных делеций гена-супрессора опухоли FAT при раке полости рта с использованием CGH-массива». Онкоген. 26 (36): 5300–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1210330. PMID  17325662.
  20. ^ Чосдол К., Мишра А., Пури С., Шривастава Т., Чаттопадхьяй П., Саркар С., Махапатра А. К., Синха С. (2009). «Частая потеря гетерозиготности и измененная экспрессия гена-кандидата опухолевого супрессора« FAT »в астроцитарных опухолях человека». BMC Рак. 9: 5. Дои:10.1186/1471-2407-9-5. ЧВК  2631005. PMID  19126244.
  21. ^ Кваэпила Н., Бернс Дж., Леонг А.С. (апрель 2006 г.). «Иммуногистологическая локализация человеческого белка FAT1 (hFAT) в 326 раках молочной железы. У этой молекулы адгезии есть роль в патогенезе?». Патология. 38 (2): 125–31. Дои:10.1080/00313020600559975. PMID  16581652. S2CID  36772164.
  22. ^ de Bock CE, Ardjmand A, Molloy TJ, Bone SM, Johnstone D, Campbell DM, Shipman KL, Yeadon TM, Holst J, Spanevello MD, Nelmes G, Catchpoole DR, Lincz LF, Boyd AW, Burns GF, Thorne RF (май 2012). «Кадгерин Fat1 сверхэкспрессируется и является независимым прогностическим фактором для выживаемости в парных образцах диагноза и рецидива предшественника В-клеточного острого лимфобластного лейкоза». Лейкемия. 26 (5): 918–26. Дои:10.1038 / leu.2011.319. PMID  22116550.

дальнейшее чтение