ГЛЯТ - GLYAT
Глицин-N-ацилтрансфераза, также известный как ГЛЯТ, является фермент который у человека кодируется ГЛЯТ ген.[5][6]
Функция
Белковые конъюгаты глицин-N-ацилтрансфераза глицин с ацил-КоА субстраты в митохондрии в первую очередь в печени и почках. Фермент глицин-N-ацилтрансфераза участвует в детоксикации широкого спектра ксенобиотик и эндогенный метаболиты. К ним относятся бензойная кислота, соединение, содержащееся во фруктах и овощах и используемое в медицине и пищевых продуктах в качестве консерванта; салициловая кислота, метаболит аспирина; и несколько эндогенных метаболитов. Разнообразие демонстрируется широким спектром ацилглицинов, выделяемых с мочой пациентов с нарушениями метаболизма органических кислот. Дефект глицин-N-ацилтрансферазы еще не был описан, но было продемонстрировано, что существует значительная индивидуальная вариация в способности конъюгации глицина. Изоформа a глицин-N-ацилтрансферазы человека представляет собой белок из 296 аминокислот, транслируемый из варианта 1 сплайсинга транскрипта мРНК. Он кодируется экзонами 2-6 транскрипта мРНК.[5]
Молекулярный вес
В литературе сообщается, что он составляет примерно 30 кДа,[6] или примерно 27 кДа.[7] Прогнозируемый размер 33,9 кДа. Для бычьего фермента указан диапазон размеров от приблизительно 33 кДа до приблизительно 36 кДа (Nandi, 1979, Vessey, 1992, van der Westhuizen, 2000). Предполагаемый размер бычьего GLYAT на основе его последовательности (номер доступа nm: 177486) составляет 33,9 кДа. Это хорошо согласуется с экспериментально определенными размерами[7][8][9]
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000149124 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063683 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б «Энтрез Ген: ГЛИАТ-глицин-N-ацилтрансфераза».
- ^ а б Мавал Ю. Р., Куреши И. А. (декабрь 1994 г.). «Очистка до гомогенности митохондриальной ацил-коа: глицин-н-ацилтрансферазы из печени человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 205 (2): 1373–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2817. PMID 7802672.
- ^ а б ван дер Вестхуизен Ф.Х., Преториус П.Дж., Эразмус Э. (2000). «Использование аланина, глутаминовой кислоты и серина в качестве аминокислотных субстратов для глицин N-ацилтрансферазы». J. Biochem. Мол. Токсикол. 14 (2): 102–9. Дои:10.1002 / (SICI) 1099-0461 (2000) 14: 2 <102 :: AID-JBT6> 3.0.CO; 2-H. PMID 10630424.
- ^ Нанди Д.Л., Лукас С.В., Вебстер Л.Т. (август 1979 г.). «Бензоил-кофермент А: глицин-N-ацилтрансфераза и фенилацетил-кофермент А: глицин-N-ацилтрансфераза из митохондрий бычьей печени. Очистка и характеристика». J. Biol. Chem. 254 (15): 7230–7. PMID 457678.
- ^ Келли М., Весси Д.А. (ноябрь 1992 г.). «Структурное сравнение митохондриальных N-ацилтрансфераз аралкил-КоА и арилацетил-КоА». Biochem. J. 288 (1): 315–7. Дои:10.1042 / bj2880315. ЧВК 1132116. PMID 1445276.
дальнейшее чтение
- Webster LT, Siddiqui UA, Lucas SV и др. (1976). «Идентификация отдельных активностей ацил-КоА: глицин и ацил-КоА: L-глутамин-N-ацилтрансферазы в митохондриальных фракциях печени макаки-резус и человека». J. Biol. Chem. 251 (11): 3352–8. PMID 931988.
- Мавал Ю. Р., Куреши И. А. (1994). «Очистка до гомогенности митохондриальной ацил-коа: глицин-н-ацилтрансферазы из печени человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 205 (2): 1373–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2817. PMID 7802672.
- Мавал Ю. Р., Куреши И. А. (1995). «Метод иммунодетекции для количественного определения ацил-КоА: глицин-N-ацилтрансферазы в биологических образцах». Biochem. Мол. Биол. Int. 34 (3): 595–601. PMID 7833837.
- Мерклер Д. Д., Мерклер К. А., Стерн В., Флеминг Ф. Ф. (1996). «Биосинтез амидов жирных кислот: возможная новая роль для альфа-амидирующего фермента пептидилглицина и ацил-кофермента A: глицин N-ацилтрансферазы». Arch. Biochem. Биофизы. 330 (2): 430–4. Дои:10.1006 / abbi.1996.0272. PMID 8660675.
- Мавал Ю., Парадис К., Куреши И.А. (1997). «Профиль развития митохондриальной глицин N-ацилтрансферазы в печени человека». J. Pediatr. 130 (6): 1003–7. Дои:10.1016 / S0022-3476 (97) 70293-2. PMID 9202629.
- ван дер Вестхуизен Ф.Х., Преториус П.Дж., Эразмус Э. (2000). «Использование аланина, глутаминовой кислоты и серина в качестве аминокислотных субстратов для глицин N-ацилтрансферазы». J. Biochem. Мол. Токсикол. 14 (2): 102–9. Дои:10.1002 / (SICI) 1099-0461 (2000) 14: 2 <102 :: AID-JBT6> 3.0.CO; 2-H. PMID 10630424.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
- SCHACHTER D, TAGGART СП (2003). «Глицин N-ацилаза: очистка и свойства». J. Biol. Chem. 208 (1): 263–75. PMID 13174534.
- Сузуки Ю., Ямасита Р., Широта М. и др. (2004). «Сравнение последовательностей генов человека и мыши выявляет гомологичную блочную структуру в промоторных областях». Genome Res. 14 (9): 1711–8. Дои:10.1101 / гр.2435604. ЧВК 515316. PMID 15342556.
- Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК 528928. PMID 15489334.
внешняя ссылка
- ГЛЯТ расположение человеческого гена в Браузер генома UCSC.
- ГЛЯТ детали человеческого гена в Браузер генома UCSC.
 | Эта статья о ген на хромосома человека 11 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |