GRASP55 - Википедия - GRASP55

GORASP2
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыGORASP2, GOLPH6, GRASP55, GRS2, p59, белок 2 повторной сборки Гольджи
Внешние идентификаторыOMIM: 608693 MGI: 2135962 ГомолоГен: 9180 Генные карты: GORASP2
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение GORASP2
Геномное расположение GORASP2
Группа2q31.1Начинать170,928,464 бп[1]
Конец170,967,130 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE GORASP2 207812 s в формате fs.png

PBB GE GORASP2 208842 s на fs.png

PBB GE GORASP2 208843 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001201428
NM_015530

NM_027352

RefSeq (белок)

NP_001188357
NP_056345

NP_081628

Расположение (UCSC)Chr 2: 170.93 - 170.97 МбChr 2: 70.66 - 70.71 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Повторная сборка-укладка белка Гольджи 55 kДа (GRASP55) также известный как повторная сборка-укладка белка Гольджи 2 (GORASP2) это белок что у людей кодируется GORASP2 ген.[5][6] Он был идентифицирован по его гомологии с GRASP65 и аминокислотная последовательность белка был определен анализом молекулярный клон своего комплементарная ДНК.[5] Первый (N-конец ) 212 аминокислотные остатки из GRASP55 очень гомологичны таковым из GRASP65, но остальные из 454 аминокислотных остатков сильно отличаются от GRASP65.[5] Консервативный регион известен как домен GRASP, и он является консервативным среди GRASP широкого разнообразия эукариоты, но нет растения.[6][7] В C-конец часть молекулы называется SPR домен (серин, пролин -богатые).[7] GRASP55 более близок к гомологам у других видов, что позволяет предположить, что GRASP55 является предком GRASP65.[7] GRASP55 ассоциирован с медиальная и трансцистерна из аппарат Гольджи.[7]

Функция

Выравнивание домена GRASP GRASP55 и гомолог GRASP Криптококк neoformans

GRASP55 участвует в установлении структуры аппарата Гольджи.[7][6] Это белок периферической мембраны расположен на Гольджи цистерна, и он может связываться с другим GRASP55, расположенным на соседней цистерне, через домен GRASP, таким образом связывая цистерны вместе через несколько белок-белковые взаимодействия.[7][8]

GRASP55 прикрепляется к мембране двумя способами; это миристилированный, который прикрепляет его непосредственно к липидный бислой; он также косвенно связан с голгин-45, который связывается с Rab белок, что само по себе липидированный и, таким образом, прикреплен к мембране.[7]

Структура Гольджи нарушается во время митоз, и фосфорилирование SPR-доменов GRASP55 и GRASP65 регулируют это нарушение,[9][8]GRASP55 также может участвовать в формировании лент Гольджи, но доказательства неоднозначны.[7][9]

Другие взаимодействия

GRASP55 был показан взаимодействовать с TGF альфа,[10] TMED2[10] и ГОЛГА2.[5][10][11]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000115806 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000014959 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d Короче Дж., Уотсон Р., Джаннаку М.Э., Кларк М., Уоррен Г., Барр Ф.А. (сентябрь 1999 г.). «GRASP55, второй белок GRASP млекопитающих, участвующий в укладке цистерн Гольджи в бесклеточную систему». Журнал EMBO. 18 (18): 4949–60. Дои:10.1093 / emboj / 18.18.4949. ЧВК  1171566. PMID  10487747.
  6. ^ а б c "Ген Entrez: GORASP2 повторная сборка белка 2 гольджи, 55 кДа".
  7. ^ а б c d е ж грамм час Чжан X, Ван Y (2015). «GRASP в структуре и функциях Гольджи». Границы клеточной биологии и биологии развития. 3: 84. Дои:10.3389 / fcell.2015.00084. ЧВК  4701983. PMID  26779480.
  8. ^ а б Чжан, Сяоянь; Ван, Янчжуан (6 января 2016 г.). «GRASP в структуре и функциях Гольджи». Границы клеточной биологии и биологии развития. 3: 84. Дои:10.3389 / fcell.2015.00084. ЧВК  4701983. PMID  26779480.
  9. ^ а б Сян И, Ван И (январь 2010 г.). «GRASP55 и GRASP65 играют взаимодополняющие и важные роли в цистернальном накоплении Гольджи». Журнал клеточной биологии. 188 (2): 237–51. Дои:10.1083 / jcb.200907132. ЧВК  2812519. PMID  20083603.
  10. ^ а б c Барр Ф.А., Прайзингер С., Копайтих Р., Кёрнер Р. (декабрь 2001 г.). «Белки матрикса Гольджи взаимодействуют с рецепторами груза p24 и способствуют их эффективному удержанию в аппарате Гольджи». Журнал клеточной биологии. 155 (6): 885–91. Дои:10.1083 / jcb.200108102. ЧВК  2150891. PMID  11739402.
  11. ^ Short B, Preisinger C, Körner R, Kopajtich R, Byron O, Barr FA (декабрь 2001 г.). «Эффекторный комплекс GRASP55-rab2, связывающий структуру Гольджи с мембранным движением». Журнал клеточной биологии. 155 (6): 877–83. Дои:10.1083 / jcb.200108079. ЧВК  2150909. PMID  11739401.

дальнейшее чтение