Матрица Гольджи - Golgi matrix

В Матрица Гольджи представляет собой набор белков, участвующих в структуре и функции аппарат Гольджи.[1][2][3] Матрикс был впервые выделен в 1994 году как аморфный набор из 12 белков, которые оставались связанными вместе в присутствии моющее средство (который удалил мембраны Гольджи) и 150 мM NaCl (который удалил слабо связанные белки).[4] Лечение с помощью протеаза фермент удалил матрицу, что подтвердило важность белков для структуры матрицы.[4] Современное замораживание травление[5] электронная микроскопия (EM) ясно показывает сетку, соединяющую Гольджи цистерны и связанные пузырьки.[6][7] Дальнейшее подтверждение существования матрицы происходит из изображений ЭМ, показывающих, что рибосомы исключены из областей между цистернами Гольджи и рядом с ними.[8][9][10][11][12][13]

Голгин GMAP210 имеет функциональные области на обоих концах.
АЛЬПЫ GMAP210 связываются с изогнутыми, но не с плоскими липидными слоями.

Структура и функции

Выравнивание домена GRASP GRASP55 и гомолог GRASP Криптококк neoformans
Микроинъекция антител к GRASP65 предотвращает нормальное образование стека Гольджи.

Первый индивидуальный белковый компонент матрицы был идентифицирован в 1995 году как Голгин А2 (тогда назывался GM130).[14] С тех пор было обнаружено, что многие другие белки семейства голгин находятся в матрице Гольджи.[2] и связаны с мембранами Гольджи множеством способов.[15][1] Например, GMAP210 (Golgi Связанный с микротрубочками белок 210) имеет АЛЬПЫ (Аmphipathic Lipid-пАкинг SEnsor) в N-концевых 38 аминокислотах и ARF1 -связывающий домен под названием GRAB (граммрвать-рприподнятый АRF-Binding) на C-конце.[16] Таким образом, GRAB-домен может опосредованно связываться с цистернами Гольджи, а его мотив ALPS может связывать пузырьки.[17]Голгинс имеет спиральная катушка домены и, таким образом, предполагается, что они будут иметь удлиненные структуры[2] длиной до 200 нм.[18] Большинство из них белки периферической мембраны прикреплены одним концом к мембранам Гольджи.[2] У них есть гибкие регионы между доменами coiled-coil, что делает их идеальными кандидатами для обеспечения динамического стыкования пузырьков с цистернами Гольджи и динамической структуры самой Гольджи.[2]

Белки сборки-стекинга Гольджи представляют собой эволюционно консервативное семейство белков в матрице Гольджи.[2] GRASP65 и GRASP55 это 2 человеческих GRASP. Эти белки были названы из-за их потребности в точной повторной сборке Гольджи во время in vitro проба[2] но также было показано, что они работают in vivo, как показано на прилагаемом рисунке.[19] GRASP связаны с липидными бислоями, потому что они миристоилированный и их миристиновая кислота остаток внедряется в липидный слой.[7] Их транс олигомеризация контролируется фосфорилированием[6] и считается, что это объясняет фрагментацию Гольджи, необходимую во время митоза.[7]

Составные части

Ассоциации болезней

Рекомендации

  1. ^ а б Short B, Haas A, Barr FA (2005). «Гольгины и ГТФазы, придающие идентичность и структуру аппарату Гольджи». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1744 (3): 383–95. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2005.02.001. PMID  15979508.
  2. ^ а б c d е ж грамм Сян И, Ван И (2011). «Новые компоненты матрицы Гольджи». Исследования клеток и тканей. 344 (3): 365–79. Дои:10.1007 / s00441-011-1166-х. ЧВК  3278855. PMID  21494806.
  3. ^ Лоу, М. (2011). «Структурная организация аппарата Гольджи». Текущее мнение в области клеточной биологии. 23 (1): 85–93. Дои:10.1016 / j.ceb.2010.10.004. PMID  21071196.
  4. ^ а б Слюсаревич П., Нильссон Т., Хуэй Н., Уотсон Р., Уоррен Г. (1994). «Выделение матрицы, связывающей медиальные ферменты Гольджи». Журнал клеточной биологии. 124 (4): 405–13. Дои:10.1083 / jcb.124.4.405. ЧВК  2119912. PMID  8106542.
  5. ^ Heuser JE (2011). «Истоки и эволюция электронной микроскопии методом замораживания-травления». Журнал электронной микроскопии. 60 Дополнение 1: S3–29. Дои:10.1093 / jmicro / dfr044. ЧВК  3202940. PMID  21844598.
  6. ^ а б Чжан, X. и Ван, Y. «Структура Гольджи и роль GRASP65 в формировании стека Гольджи». Получено 27 мая 2017.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  7. ^ а б c Чжан, X. и Ван, Y., Front Cell Dev Biol. 2015; 3: 84. Опубликовано в Интернете 6 января 2016 г. doi: 10.3389 / fcell.2015.00084 (2015). «GRASP в структуре и функциях Гольджи». Границы клеточной биологии и биологии развития. 3: 84. Дои:10.3389 / fcell.2015.00084. ЧВК  4701983. PMID  26779480.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  8. ^ Рис.14 в Могельсванг С., Гомес-Оспина Н., Содерхольм Дж., Глик Б.С., Стахелин Л.А. (2003). «Томографические свидетельства непрерывного оборота цистерн Гольджи у Pichia pastoris». Молекулярная биология клетки. 14 (6): 2277–91. Дои:10.1091 / mbc.e02-10-0697. ЧВК  260745. PMID  12808029.
  9. ^ Стахелин Л.А. и Канг Б.Х. «Электронно-томографическая модель стека Гольджи и окружающего его каркаса без рибосомы (матрица Гольджи)». plantphysiol.org. Американское общество биологов растений. Получено 27 мая 2017.
  10. ^ Стахелин Л.А. и Канг Б.Х. «Перенос везикул COPII и их каркасов на матрикс цис-Гольджи». plantphysiol.org. Американское общество биологов растений. Получено 27 мая 2017.
  11. ^ Люкок Дж. М., Прайд Дж. Г., Бергер Е. Г., Уоррен Дж. (1987). «Митотическая форма аппарата Гольджи в клетках HeLa». Журнал клеточной биологии. 104 (4): 865–74. Дои:10.1083 / jcb.104.4.865. ЧВК  2114436. PMID  3104351.
  12. ^ Mogelsvang S, Gomez-Ospina N, Soderholm J, Glick BS, Staehelin LA (2003). «Томографические свидетельства непрерывного оборота цистерн Гольджи у Pichia pastoris». Молекулярная биология клетки. 14 (6): 2277–91. Дои:10.1091 / mbc.E02-10-0697. ЧВК  260745. PMID  12808029.
  13. ^ Стахелин Л.А., Канг Б.Х. (2008). «Наноразмерная архитектура сайтов экспорта эндоплазматического ретикулума и мембран Гольджи, определенная с помощью электронной томографии». Физиология растений. 147 (4): 1454–68. Дои:10.1104 / стр.108.120618. ЧВК  2492626. PMID  18678738.
  14. ^ Накамура Н., Рабуй С., Уотсон Р., Нильссон Т., Хуэй Н., Слюсаревич П., Крайс Т.Э., Уоррен Г. (1995). «Характеристика матричного белка цис-Гольджи, GM130». Журнал клеточной биологии. 131 (6, п. 2): 1715–26. Дои:10.1083 / jcb.131.6.1715. ЧВК  2120691. PMID  8557739.
  15. ^ Бенджамин Шорт, Александр Хаас, Фрэнсис А. Барр. «Гольджины связываются с мембранами Гольджи по-разному». ars.els-cdn.com/. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. Получено 31 мая 2017.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  16. ^ Карденас Дж, Риверо С., Гоуд Б., Борненс М., Риос Р.М. (2009). «Локализация GMAP210 по Гольджи требует двух различных механизмов связывания цис-мембраны». BMC Биология. 7: 56. Дои:10.1186/1741-7007-7-56. ЧВК  2744908. PMID  19715559.
  17. ^ Дусе CM, Эсмери Н., де Сен-Жан М., Антонни Б. (2015). «Измерение кривизны мембраны с помощью амфипатических спиралей модулируется окружающим белковым каркасом». PLOS ONE. 10 (9): e0137965. Дои:10.1371 / journal.pone.0137965. ЧВК  4569407. PMID  26366573.
  18. ^ Дрин Дж., Морелло В., Казелла Дж. Ф., Гунон П., Антонни Б. (2008). «Асимметричное связывание плоских и изогнутых липидных мембран голгином». Наука. 320 (5876): 670–3. Дои:10.1126 / science.1155821. PMID  18451304.
  19. ^ Ван Й, Вэй Дж. Х., Бисель Б., Тан Д., Земанн Дж. (2008). «Цистернальное разложение по Гольджи стимулирует отрастание везикул COPI и транспорт белка». PLOS ONE. 3 (2): e1647. Дои:10.1371 / journal.pone.0001647. ЧВК  2249924. PMID  18297130.
  20. ^ Chen L, Marquardt ML, Tester DJ, Sampson KJ, Ackerman MJ, Kass RS (2007). «Мутация белка, фиксирующего А-киназу, вызывает синдром удлиненного интервала QT». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (52): 20990–5. Дои:10.1073 / pnas.0710527105. ЧВК  2409254. PMID  18093912.
  21. ^ Колехмайнен Дж., Блэк Г.К., Сааринен А. и др. (2003). «Синдром Коэна вызван мутациями в новом гене COH1, кодирующем трансмембранный белок с предполагаемой ролью в опосредованной везикулами сортировке и внутриклеточном транспорте белка». Являюсь. J. Hum. Genet. 72 (6): 1359–69. Дои:10.1086/375454. ЧВК  1180298. PMID  12730828.
  22. ^ Смитс П., Болтон А. Д., Фунари В., Хонг М., Бойден Э. Д., Лу Л., Мэннинг Д. К., Дуайер Н. Д., Моран Д. Л., Присак М., Мерриман Б., Нельсон С. Ф., Бонафе Л., Суперти-Фурга А., Икегава С., Краков Д., Кон Д.Х., Кирххаузен Т., Уорман М.Л., Байер Д.Р. (2010). «Смертельная дисплазия скелета у мышей и людей, лишенных golgin GMAP-210». Медицинский журнал Новой Англии. 362 (3): 206–16. Дои:10.1056 / NEJMoa0900158. ЧВК  3108191. PMID  20089971.
  23. ^ Шамселдин Х.Э., Беннетт А.Х., Альфадель М., Гупта В., Алькурая Ф.С. (2016). «GOLGA2, кодирующий главный регулятор аппарата Гольджи, мутировал у пациента с нервно-мышечным заболеванием». Генетика человека. 135 (2): 245–51. Дои:10.1007 / s00439-015-1632-8. ЧВК  4975006. PMID  26742501.
  24. ^ Хеннис Х.С., Корнак У., Чжан Х. и др. (Декабрь 2008 г.). «Остеодиспластическая геродермия вызвана мутациями в SCL1BP1, гольгине, взаимодействующем с Rab-6». Nat. Genet. 40 (12): 1410–2. Дои:10,1038 / нг.252. ЧВК  3122266. PMID  18997784.