HNRPU - HNRPU
Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин U это белок что у людей кодируется HNRNPU ген.[4][5]
Функция
Этот ген принадлежит к подсемейству повсеместно экспрессируемых гетерогенных ядерных рибонуклеопротеидов (hnRNP). HnRNP - это РНК-связывающие белки, которые образуют комплексы с гетерогенной ядерной РНК (hnRNA). Эти белки связаны с пре-мРНК в ядре и, по-видимому, влияют на процессинг пре-мРНК и другие аспекты метаболизма и транспорта мРНК. В то время как все hnRNP присутствуют в ядре, некоторые, кажется, перемещаются между ядром и цитоплазмой. Белки hnRNP обладают отчетливыми свойствами связывания нуклеиновых кислот. Белок, кодируемый этим геном, содержит домен связывания РНК и специфичный для каркасной области (SAR) двудольный ДНК-связывающий домен. Считается также, что этот белок участвует в упаковке гяРНК в большие рибонуклеопротеиновые комплексы. Во время апоптоза этот белок расщепляется каспазозависимым образом. Расщепление происходит в сайте SALD, что приводит к потере ДНК-связывающей активности и сопутствующему отрыву этого белка от сайтов ядерной структуры. Но это расщепление не влияет на функцию кодируемого белка в метаболизме РНК. По крайней мере, два альтернативно сплайсированных варианта транскрипта были идентифицированы для этого гена.[6]
Взаимодействия
ГНРПУ было показано взаимодействовать с:
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000153187 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Fackelmayer FO, Richter A (март 1994). «hnRNP-U / SAF-A кодируется двумя дифференциально полиаденилированными мРНК в клетках человека». Biochim Biophys Acta. 1217 (2): 232–4. Дои:10.1016/0167-4781(94)90044-2. PMID 7509195.
- ^ Fackelmayer FO, Richter A (сентябрь 1994 г.). «Очистка двух изоформ hnRNP-U и характеристика их активности связывания нуклеиновых кислот». Биохимия. 33 (34): 10416–22. Дои:10.1021 / bi00200a024. PMID 8068679.
- ^ «Ген Entrez: HNRNPU гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин U (фактор прикрепления каркаса А)».
- ^ Martens JH, Verlaan M, Kalkhoven E, Dorsman JC, Zantema A (апрель 2002 г.). «Элементы области прикрепления каркаса / матрикса взаимодействуют с комплексом фактора прикрепления А p300-каркаса и связываются ацетилированными нуклеосомами». Мол. Клетка. Биол. 22 (8): 2598–606. Дои:10.1128 / mcb.22.8.2598-2606.2002. ЧВК 133732. PMID 11909954.
- ^ Ким М.К., Никодем В.М. (октябрь 1999 г.). «hnRNP U ингибирует фосфорилирование карбоксиконцевого домена с помощью TFIIH и подавляет удлинение РНК-полимеразы II». Мол. Клетка. Биол. 19 (10): 6833–44. Дои:10.1128 / MCB.19.10.6833. ЧВК 84680. PMID 10490622.
- ^ Eggert M, Michel J, Schneider S, Bornfleth H, Baniahmad A, Fackelmayer FO, Schmidt S, Renkawitz R (ноябрь 1997 г.). «Глюкокортикоидный рецептор связан с РНК-связывающим белком ядерного матрикса hnRNP U». J. Biol. Chem. 272 (45): 28471–8. Дои:10.1074 / jbc.272.45.28471. PMID 9353307.
- ^ Таниура Х., Йошикава К. (2002). «Некдин взаимодействует с рибонуклеопротеином hnRNP U в ядерном матриксе». J. Cell. Биохим. 84 (3): 545–55. Дои:10.1002 / jcb.10047. PMID 11813259.
дальнейшее чтение
- Киледжиан М., Дрейфус Г. (1992). «Первичная структура и связывающая активность белка hnRNP U: связывание РНК через RGG-бокс». EMBO J. 11 (7): 2655–64. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1992.tb05331.x. ЧВК 556741. PMID 1628625.
- Барел М., Бальбо М., Гофр А., Фраде Р. (1995). «Сайты связывания вируса Эпштейна-Барра и рецептора C3d (CR2, CD21) для его трех внутриклеточных лигандов, антионкопротеина p53, кальцийсвязывающего белка p68 и ядерного рибонуклеопротеина p120». Мол. Иммунол. 32 (6): 389–97. Дои:10.1016 / 0161-5890 (95) 00005-Г. PMID 7753047.
- Сидоренко С.П., Закон CL, Чандран К.А., Кларк Е.А. (1995). "Человеческая тирозинкиназа селезенки p72Syk ассоциирует с киназой семейства Src p53 / 56Lyn и 120-кДа фосфопротеином". Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 92 (2): 359–63. Дои:10.1073 / пнас.92.2.359. ЧВК 42739. PMID 7831290.
- Джордан П., Хейд Х, Кинзель В., Кюблер Д. (1995). «Основные протеиновые субстраты эктопротеинкиназы, расположенные на поверхности клетки, являются гомологами известных ядерных белков». Биохимия. 33 (49): 14696–706. Дои:10.1021 / bi00253a007. PMID 7993898.
- Лю Кью, Дрейфус Джи (1996). «Новая ядерная структура, содержащая выживший белок двигательных нейронов». EMBO J. 15 (14): 3555–65. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00725.x. ЧВК 451956. PMID 8670859.
- Фудзиока Ю., Матодзаки Т., Ногути Т., Ивамацу А., Ямао Т., Такахаши Н., Цуда М., Такада Т., Касуга М. (1997). «Новый мембранный гликопротеин SHPS-1, который связывает SH2-домен, содержащий протеинтирозинфосфатазу SHP-2, в ответ на митогены и клеточную адгезию». Мол. Клетка. Биол. 16 (12): 6887–99. Дои:10.1128 / MCB.16.12.6887. ЧВК 231692. PMID 8943344.
- Деннехи KM, Broszeit R, Garnett D, Durrheim GA, Spruyt LL, Beyers AD (1997). «Активация тимоцитов вызывает ассоциацию фосфатидилинозитол-3-киназы и pp120 с CD5». Евро. J. Immunol. 27 (3): 679–86. Дои:10.1002 / eji.1830270316. PMID 9079809.
- Малик К.Ф., Джаффе Х., Брэди Дж., Янг В.С. (1997). «Фактор POU класса III Brn-4 взаимодействует с другими факторами POU класса III и гетерогенным ядерным рибонуклеопротеином U». Brain Res. Мол. Brain Res. 45 (1): 99–107. Дои:10.1016 / S0169-328X (96) 00238-0. PMID 9105675.
- Эггерт М., Мишель Дж., Шнайдер С., Борнфлет Х., Баниахмад А., Факельмайер Ф.О., Шмидт С., Ренкавиц Р. (1997). «Глюкокортикоидный рецептор связан с РНК-связывающим белком ядерного матрикса hnRNP U». J. Biol. Chem. 272 (45): 28471–8. Дои:10.1074 / jbc.272.45.28471. PMID 9353307.
- Геринг Ф., Шваб Б.Л., Никотера П., Лейст М., Факельмайер Ф.О. (1998). «Новый SAR-связывающий домен фактора прикрепления каркаса A (SAF-A) является мишенью при апоптотическом разрушении ядра». EMBO J. 16 (24): 7361–71. Дои:10.1093 / emboj / 16.24.7361. ЧВК 1170336. PMID 9405365.
- Хам Б., Чо ОН, Ким Дж. Э., Ким Ю. К., Ким Дж. Х., О Ю. Л., Чан С. К. (1998). «Белок, связывающий полипиримидиновый тракт, взаимодействует с HnRNP L.». FEBS Lett. 425 (3): 401–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (98) 00269-5. PMID 9563502.
- Мацуи М., Бро В.К., Ивасаки С., Хагивара С., Тамай Ю., Мори С., Блум М.Л., Джерри МБ, Эдди Э.М., Такето М.М. (1999). «Сайт интеграции ретровируса Mintb, кодирующий мышиный гомолог hnRNP U.». J. Biochem. 125 (6): 1104–14. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022392. PMID 10348913.
- Ким МК, Никодем В.М. (2000). «hnRNP U ингибирует фосфорилирование карбоксиконцевого домена с помощью TFIIH и подавляет удлинение РНК-полимеразы II». Мол. Клетка. Биол. 19 (10): 6833–44. Дои:10.1128 / MCB.19.10.6833. ЧВК 84680. PMID 10490622.
- Кипп M, Schwab BL, Przybylski M, Nicotera P, Fackelmayer FO (2000). «Апоптотическое расщепление фактора прикрепления каркаса A (SAF-A) каспазой-3 происходит в неканоническом сайте расщепления». J. Biol. Chem. 275 (7): 5031–6. Дои:10.1074 / jbc.275.7.5031. PMID 10671544.
- Хуси Х., Уорд М.А., Чоудхари Д.С., Блэксток В.П., Грант С.Г. (2000). «Протеомный анализ сигнальных комплексов рецептор NMDA-белок адгезии». Nat. Неврологи. 3 (7): 661–9. Дои:10.1038/76615. HDL:1842/742. PMID 10862698.
- Таниура Х., Йошикава К. (2002). «Некдин взаимодействует с рибонуклеопротеином hnRNP U в ядерном матриксе». J. Cell. Биохим. 84 (3): 545–55. Дои:10.1002 / jcb.10047. PMID 11813259.
- Ли Дж, Бедфорд MT (2002). «PABP1, идентифицированный как субстрат аргининметилтрансферазы с использованием массивов белков высокой плотности». EMBO Rep. 3 (3): 268–73. Дои:10.1093 / embo-reports / kvf052. ЧВК 1084016. PMID 11850402.
- Дэвис М., Хатзубай А., Андерсен Дж. С., Бен-Шушан Э, Фишер Г. З., Ярон А., Баускин А., Меркурио Ф, Манн М., Бен-Нерия Ю. (2002). «Псевдосубстратная регуляция убиквитинлигазы SCF (бета-TrCP) с помощью hnRNP-U». Genes Dev. 16 (4): 439–51. Дои:10.1101 / gad.218702. ЧВК 155337. PMID 11850407.
Эта статья о ген на хромосома человека 1 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |