Глюкокортикоидный рецептор - Википедия - Glucocorticoid receptor

NR3C1
Глюкокортикоидный рецептор.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыNR3C1, GCCR, GCR, GCRST, GR, GRL, ядерный рецептор подсемейства 3, член группы C 1, глюкокортикоидный рецептор
Внешние идентификаторыOMIM: 138040 MGI: 95824 ГомолоГен: 30960 Генные карты: NR3C1
Расположение гена (человек)
Хромосома 5 (человек)
Chr.Хромосома 5 (человек)[1]
Хромосома 5 (человек)
Геномное расположение NR3C1
Геномное расположение NR3C1
Группа5q31.3Начинать143,277,931 бп[1]
Конец143,435,512 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE NR3C1 216321 s в формате fs.png

PBB GE NR3C1 201865 x at fs.png

PBB GE NR3C1 201866 s at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

2908

14815

Ансамбль

ENSG00000113580

ENSMUSG00000024431

UniProt

P04150
Q3MSN4

P06537

RefSeq (мРНК)

NM_008173
NM_001361209
NM_001361210
NM_001361211
NM_001361212

RefSeq (белок)

н / д

Расположение (UCSC)Chr 5: 143,28 - 143,44 МбChr 18: 39.41 - 39.52 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

В рецептор глюкокортикоидов (GR, или же GCR) также известный как NR3C1 (ядерный рецептор подсемейство 3, группа C, член 1) является рецептор которому кортизол и другие глюкокортикоиды связывать.

GR является выразил почти в каждой клетке тела и регулирует гены контроль над разработка, метаболизм, и иммунная реакция. Поскольку ген рецептора экспрессируется в нескольких формах, он имеет много разных (плейотропный ) эффекты в разных частях тела.

Когда глюкокортикоиды связываются с GR, его основным механизмом действия является регуляция транскрипции генов.[5][6] Несвязанный рецептор находится в цитозоль ячейки. После связывания рецептора с глюкокортикоидом комплекс рецептор-глюкокортикоид может идти по одному из двух путей. Активированный комплекс GR повышает экспрессию противовоспалительных белков в ядре или подавляет экспрессию провоспалительных белков в цитозоле (предотвращая транслокацию других факторы транскрипции из цитозоля в ядро).

У человека белок GR кодируется NR3C1 ген который расположен на хромосома 5 (5q31).[7][8]

Структура

Как и другие стероидные рецепторы,[9] рецептор глюкокортикоидов имеет модульную структуру[10] и содержит следующие домены (помеченные А - F):

Связывание лиганда и ответ

В отсутствие гормона рецептор глюкокортикоидов (GR) находится в цитозоле в комплексе с различными белками, включая белок теплового шока 90 (hsp90 ), белок теплового шока 70 (hsp70 ) и белок FKBP52 (FK506 -связывающий белок 52).[11] Эндогенный глюкокортикоидный гормон кортизол распространяется через клеточная мембрана в цитоплазма и связывается с рецептором глюкокортикоидов (GR), что приводит к высвобождению белков теплового шока. Полученная активированная форма GR имеет два основных механизма действия: трансактивацию и трансрепрессию.[12][13] описано ниже.

Трансактивация

Прямой механизм действия предполагает: гомодимеризация рецептора, транслокация через активный транспорт в ядро, и привязка к конкретным Элементы, реагирующие на ДНК активирующий ген транскрипция. Этот механизм действия обозначается как трансактивация. Биологический ответ зависит от типа клетки.

Трансрепрессия

В отсутствие активированного GR другие факторы транскрипции, такие как NF-κB или же АП-1 сами способны трансактивировать гены-мишени.[14] Однако активированный GR может образовывать комплекс с этими другими факторами транскрипции и препятствовать связыванию ими своих генов-мишеней и, следовательно, подавлять экспрессию генов, которые обычно активируются NF-κB или AP-1. Этот косвенный механизм действия называется трансрепрессия.

Клиническое значение

GR аномальный в семейная устойчивость к глюкокортикоидам.[15]

В Центральная нервная система структур, рецептор глюкокортикоидов вызывает интерес как новый представитель нейроэндокринный интеграция, функционирующая как главный компонент эндокринного воздействия, в частности реакции на стресс, на мозг. Рецептор теперь участвует как в краткосрочной, так и в долгосрочной адаптации, наблюдаемой в ответ на стрессоры, и может иметь решающее значение для понимания психологических расстройств, включая некоторые или все подтипы депрессия и пост-травматическое стрессовое растройство (Посттравматическое стрессовое расстройство ).[16] Действительно, давние наблюдения, такие как нарушения настроения, типичные для Болезнь Кушинга продемонстрировать роль кортикостероидов в регуляции психологического состояния; последние достижения продемонстрировали взаимодействие с норэпинефрин и серотонин на нейронном уровне.[17][18]

При преэклампсии (гипертоническое расстройство, часто встречающееся у беременных) в крови матери повышается уровень последовательности miRNA, которая, возможно, нацелена на этот белок. Скорее, плацента повышает уровень экзосом, содержащих эту миРНК, что может привести к ингибированию трансляции молекулы. Клиническое значение этой информации пока не выяснено.[19]

Агонисты и антагонисты

Дексаметазон и другие кортикостероиды находятся агонисты, и мифепристон и кетоконазол находятся антагонисты ГР.

Взаимодействия

Было показано, что рецептор глюкокортикоидов взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000113580 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024431 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Лу Н.З., Уорделл С.Е., Бернштейн К.Л., Дефранко Д., Фуллер П.Дж., Жигер В., Хохберг Р.Б., Маккей Л., Ренуар Д.М., Вейгель Н.Л., Уилсон Э.М., Макдоннелл Д.П., Сидловски Дж. А. (2006). "Международный союз фармакологии. LXV. Фармакология и классификация надсемейства ядерных рецепторов: глюкокортикоидные, минералокортикоидные, прогестероновые и андрогенные рецепторы". Pharmacol Rev. 58 (4): 782–97. Дои:10.1124 / пр.58.4.9. PMID  17132855. S2CID  28626145. [Бесплатный полный текст]
  6. ^ Рен Т., Цидловски Дж. А. (октябрь 2005 г.). «Противовоспалительное действие глюкокортикоидов - новые механизмы для старых препаратов». N. Engl. J. Med. 353 (16): 1711–23. Дои:10.1056 / NEJMra050541. PMID  16236742.
  7. ^ Холленберг С.М., Вайнбергер С., Онг Э.С., Церелли Дж., Оро А., Лебо Р., Томпсон Э.Б., Розенфельд М.Г., Эванс Р.М. (1985). «Первичная структура и экспрессия функциональной кДНК человеческого глюкокортикоидного рецептора». Природа. 318 (6047): 635–41. Bibcode:1985Натура.318..635H. Дои:10.1038 / 318635a0. ЧВК  6165583. PMID  2867473.
  8. ^ Francke U, Foellmer BE (май 1989 г.). «Ген рецептора глюкокортикоидов находится в 5q31-q32 [исправлено]». Геномика. 4 (4): 610–2. Дои:10.1016/0888-7543(89)90287-5. PMID  2744768.
  9. ^ Кумар Р., Томпсон Э.Б. (1999). «Строение рецепторов ядерных гормонов». Стероиды. 64 (5): 310–9. Дои:10.1016 / S0039-128X (99) 00014-8. PMID  10406480. S2CID  18333397.
  10. ^ Кумар Р., Томпсон Э.Б. (2005). «Генная регуляция рецептором глюкокортикоидов: структура: взаимосвязь функций». J. Steroid Biochem. Мол. Биол. 94 (5): 383–94. Дои:10.1016 / j.jsbmb.2004.12.046. PMID  15876404. S2CID  25315991.
  11. ^ Пратт В.Б., Моришима Ю., Мерфи М., Харрелл М. (2006). «Шаперонирование глюкокортикоидных рецепторов». Handb Exp Pharmacol. Справочник по экспериментальной фармакологии. 172 (172): 111–38. Дои:10.1007/3-540-29717-0_5. ISBN  978-3-540-25875-9. PMID  16610357.
  12. ^ Букингем Дж. К. (2006). «Глюкокортикоиды: примеры многозадачности». Br J Pharmacol. 147 (Приложение 1): S258–68. Дои:10.1038 / sj.bjp.0706456. ЧВК  1760726. PMID  16402112.
  13. ^ Хаяси Р., Вада Х, Ито К., Адкок И.М. (2004). «Влияние глюкокортикоидов на транскрипцию генов». Eur J Pharmacol. 500 (1–3): 51–62. Дои:10.1016 / j.ejphar.2004.07.011. PMID  15464020.
  14. ^ Ray A, Prefontaine KE (январь 1994 г.). «Физическая ассоциация и функциональный антагонизм между субъединицей p65 фактора транскрипции NF-каппа B и рецептором глюкокортикоидов». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 91 (2): 752–6. Bibcode:1994ПНАС ... 91..752Р. Дои:10.1073 / пнас.91.2.752. ЧВК  43027. PMID  8290595.
  15. ^ Мендонка Б., Лейте М., де Кастро М., Кино Т., Элиас Л., Бачега Т., Арнхольд И., Хрусос Г., Латронико А. (2002). «Женский псевдогермафродитизм, вызванный новой гомозиготной миссенс-мутацией гена GR». J Clin Endocrinol Metab. 87 (4): 1805–9. Дои:10.1210 / jc.87.4.1805. PMID  11932321.
  16. ^ Малетик В., Робинсон М., Оукс Т., Айенгар С., Болл С.Г., Рассел Дж. (2007). «Нейробиология депрессии: комплексный взгляд на основные результаты». Int J Clin Pract. 61 (12): 2030–40. Дои:10.1111 / j.1742-1241.2007.01602.x. ЧВК  2228409. PMID  17944926. [Бесплатный полный текст]
  17. ^ Савиц Дж., Луки И., Древец В.К. (2009). «Функция рецептора 5HT1A при большом депрессивном расстройстве». Прог Нейробиол. 88 (1): 17–31. Дои:10.1016 / j.pneurobio.2009.01.009. ЧВК  2736801. PMID  19428959. [Бесплатный полный текст]
  18. ^ Schechter DS, Moser DA, Paoloni-Giacobino A, Stenz A, Gex-Fabry M, Aue T, Adouan W, Cordero MI, Suardi F, Manini A, Sancho Rossignol A, Merminod G, Ansermet F, Dayer AG, Rusconi Serpa S (epub 29 мая 2015 г.). Метилирование NR3C1 связано с материнским посттравматическим стрессовым расстройством, родительским стрессом и медиальной префронтальной корковой активностью матери в ответ на разлучение детей среди матерей, в прошлом подвергавшихся насилию. Границы в психологии. Чтобы просмотреть онлайн-публикацию, нажмите здесь: http://www.frontiersin.org/Journal/Abstract.aspx?s=944&name=psychology_for_clinical_settings&ART_DOI=10.3389/fpsyg.2015.00690&field=&journalName=Frontiers_in_Psychology&id=139466[постоянная мертвая ссылка ]
  19. ^ Salomon C и др. (2017). «Плацентарные экзосомы как ранний биомаркер преэклампсии: потенциальная роль экзосомальных микроРНК во время беременности». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма. 102 (9): 3182–3194. Дои:10.1210 / jc.2017-00672. PMID  28531338.
  20. ^ Kullmann M, Schneikert J, Moll J, Heck S, Zeiner M, Gehring U, Cato AC (июнь 1998 г.). «RAP46 является негативным регулятором действия рецепторов глюкокортикоидов и гормонально-индуцированного апоптоза». J. Biol. Chem. 273 (23): 14620–5. Дои:10.1074 / jbc.273.23.14620. PMID  9603979.
  21. ^ Schneikert J, Hübner S, Langer G, Petri T, Jäättelä M, Reed J, Cato AC (декабрь 2000 г.). «Взаимодействие Hsp70-RAP46 при подавлении связывания ДНК глюкокортикоидным рецептором». EMBO J. 19 (23): 6508–16. Дои:10.1093 / emboj / 19.23.6508. ЧВК  305849. PMID  11101523.
  22. ^ Борук М., Савори Дж. Г., Хаше Р. Дж. (Ноябрь 1998 г.). «AF-2-зависимое усиление бета-опосредованной активации транскрипции связывающего энхансер CCAAT протеина глюкокортикоидным рецептором». Мол. Эндокринол. 12 (11): 1749–63. Дои:10.1210 / исправление.12.11.0191. PMID  9817600.
  23. ^ Альмлоф Т., Валлберг А.Е., Густафссон Дж. А., Райт А. П. (июнь 1998 г.). «Роль важных гидрофобных аминокислот во взаимодействии между тау-1-ядерным доменом активации глюкокортикоидного рецептора и факторами-мишенями». Биохимия. 37 (26): 9586–94. Дои:10.1021 / bi973029x. PMID  9649342.
  24. ^ а б Халкко С.М., Вакуи Х., Зиллиакус Дж. (Август 2000 г.). «Проапоптотический белок 3, связанный со смертью белка (DAP3), взаимодействует с рецептором глюкокортикоидов и влияет на функцию рецептора». Biochem. J. 349. Часть 3 (3): 885–93. Дои:10.1042 / bj3490885. ЧВК  1221218. PMID  10903152.
  25. ^ Лин Д.Й., Лай М.З., Энн Д.К., Ши Х.М. (май 2003 г.). «Белок промиелоцитарного лейкоза (PML) функционирует как коактиватор рецептора глюкокортикоидов путем связывания Daxx с онкогенными доменами (POD) PML для повышения его потенциала трансактивации». J. Biol. Chem. 278 (18): 15958–65. Дои:10.1074 / jbc.M300387200. PMID  12595526.
  26. ^ Джибард Н., Мэн Х, Леклерк П., Райковски К., Фортин Д., Швайцер-Гройер Г., Кателли М.Г., Болье Э.Э., Кадепонд Ф (март 1999 г.). «Разграничение двух областей в белке теплового шока (Hsp90) массой 90 кДа, способном взаимодействовать с рецептором глюкокортикостероидов (GR)». Exp. Cell Res. 247 (2): 461–74. Дои:10.1006 / excr.1998.4375. PMID  10066374.
  27. ^ Канелакис К.С., Шевах Д.С., Пратт В.Б. (сентябрь 2002 г.). «Состояния связывания нуклеотидов hsp70 и hsp90 во время последовательных шагов в процессе сборки гетерокомплекса глюкокортикоидного рецептора. Hsp90». J. Biol. Chem. 277 (37): 33698–703. Дои:10.1074 / jbc.M204164200. PMID  12093808.
  28. ^ Hecht K, Carlstedt-Duke J, Stierna P, Gustafsson J, Brönnegârd M, Wikström AC (октябрь 1997 г.). «Доказательства того, что бета-изоформа рецептора глюкокортикоидов человека не действует как физиологически значимый репрессор». J. Biol. Chem. 272 (42): 26659–64. Дои:10.1074 / jbc.272.42.26659. PMID  9334248.
  29. ^ де Кастро М., Эллиот С., Кино Т., Бамбергер К., Карл М., Вебстер Е., Хрусос Г. П. (сентябрь 1996 г.). «Нелиганд-связывающая бета-изоформа человеческого глюкокортикоидного рецептора (чГР бета): уровни в тканях, механизм действия и потенциальная физиологическая роль». Мол. Med. 2 (5): 597–607. Дои:10.1007 / BF03401643. ЧВК  2230188. PMID  8898375.
  30. ^ ван ден Берг Дж. Д., Сметс Л. А., ван Рой Х. (февраль 1996 г.). «Безагонистическая трансформация рецептора глюкокортикоидов в клетках В-лимфомы человека». J. Steroid Biochem. Мол. Биол. 57 (3–4): 239–49. Дои:10.1016/0960-0760(95)00271-5. PMID  8645634. S2CID  20582144.
  31. ^ Stancato LF, Silverstein AM, Gitler C, Groner B, Pratt WB (апрель 1996 г.). «Использование тиол-специфического дериватизирующего агента N-йодацетил-3- [125I] иодтирозина для демонстрации конформационных различий между несвязанным и связанным с hsp90 гормоном глюкокортикоидного рецептора связывающего домена». J. Biol. Chem. 271 (15): 8831–6. Дои:10.1074 / jbc.271.15.8831. PMID  8621522.
  32. ^ Эггерт М., Мишель Дж., Шнайдер С., Борнфлет Х., Баниахмад А., Факельмайер Ф.О., Шмидт С., Ренкавиц Р. (ноябрь 1997 г.). «Глюкокортикоидный рецептор связан с РНК-связывающим белком ядерного матрикса hnRNP U». J. Biol. Chem. 272 (45): 28471–8. Дои:10.1074 / jbc.272.45.28471. PMID  9353307.
  33. ^ а б c d е Zilliacus J, Holter E, Wakui H, Tazawa H, Treuter E, Gustafsson JA (апрель 2001 г.). «Регулирование активности рецепторов глюкокортикоидов посредством 14-3-3-зависимой внутриклеточной релокализации корепрессора RIP140». Мол. Эндокринол. 15 (4): 501–11. Дои:10.1210 / исправление.15.4.0624. PMID  11266503.
  34. ^ а б Хиттельман А.Б., Бураков Д., Иньигес-Ллухи Д.А., Фридман Л.П., Гарабедян М.Дж. (октябрь 1999 г.). «Дифференциальная регуляция транскрипционной активации глюкокортикоидных рецепторов с помощью белков, ассоциированных с AF-1». EMBO J. 18 (19): 5380–8. Дои:10.1093 / emboj / 18.19.5380. ЧВК  1171607. PMID  10508170.
  35. ^ Savory JG, Préfontaine GG, Lamprecht C, Liao M, Walther RF, Lefebvre YA, Haché RJ (февраль 2001 г.). «Гомодимеры глюкокортикоидных рецепторов и гетеродимеры глюкокортикоид-минералокортикоидных рецепторов образуются в цитоплазме через альтернативные интерфейсы димеризации». Мол. Клетка. Биол. 21 (3): 781–93. Дои:10.1128 / MCB.21.3.781-793.2001. ЧВК  86670. PMID  11154266.
  36. ^ Тадзава Х., Осман В., Сёдзи И., Треутер Е., Густафссон Дж. А., Зиллиакус Дж. (Июнь 2003 г.). «Регуляция субъядерной локализации связана с механизмом корепрессии ядерного рецептора с помощью RIP140». Мол. Клетка. Биол. 23 (12): 4187–98. Дои:10.1128 / MCB.23.12.4187-4198.2003. ЧВК  156128. PMID  12773562.
  37. ^ Субраманиам Н., Тройтер Э, Окрет С. (июнь 1999 г.). «Белок, взаимодействующий с рецептором RIP140, ингибирует как положительную, так и отрицательную регуляцию гена глюкокортикоидами». J. Biol. Chem. 274 (25): 18121–7. Дои:10.1074 / jbc.274.25.18121. PMID  10364267.
  38. ^ Стивенс А., Гарсайд Х., Берри А., Уотерс С., Уайт А., Рэй Д. (май 2003 г.). «Диссоциация коактиватора стероидного рецептора 1 и рекрутирование корепрессора ядерного рецептора на человеческий глюкокортикоидный рецептор путем модификации интерфейса лиганд-рецептор: роль тирозина 735». Мол. Эндокринол. 17 (5): 845–59. Дои:10.1210 / me.2002-0320. PMID  12569182.
  39. ^ Шульц М., Эггерт М., Баниахмад А., Достерт А., Хайнцель Т., Ренкавиц Р. (июль 2002 г.). «RU486-индуцированный агонизм рецептора глюкокортикоидов контролируется N-концом рецептора и связыванием корепрессора». J. Biol. Chem. 277 (29): 26238–43. Дои:10.1074 / jbc.M203268200. PMID  12011091.
  40. ^ Кучера Т., Уолтнер-Лоу М., Скотт Д.К., Прасад Р., Граннер Д.К. (июль 2002 г.). «Точечная мутация домена трансактивации AF2 глюкокортикоидного рецептора нарушает его взаимодействие с коактиватором стероидного рецептора 1». J. Biol. Chem. 277 (29): 26098–102. Дои:10.1074 / jbc.M204013200. PMID  12118039.
  41. ^ Bledsoe RK, Montana VG, Stanley TB, Delves CJ, Apolito CJ, McKee DD, Consler TG, Parks DJ, Stewart EL, Willson TM, Lambert MH, Moore JT, Pearce KH, Xu HE (июль 2002 г.). «Кристаллическая структура лигандсвязывающего домена глюкокортикоидного рецептора раскрывает новый способ димеризации рецептора и распознавания коактиватора». Клетка. 110 (1): 93–105. Дои:10.1016 / S0092-8674 (02) 00817-6. PMID  12151000. S2CID  6955342.
  42. ^ а б c Сяо П.В., Фрайер С.Дж., Троттер К.В., Ван В., Арчер Т.К. (сентябрь 2003 г.). «BAF60a опосредует критические взаимодействия между ядерными рецепторами и комплексом ремоделирования хроматина BRG1 для трансактивации». Мол. Клетка. Биол. 23 (17): 6210–20. Дои:10.1128 / MCB.23.17.6210-6220.2003. ЧВК  180928. PMID  12917342.
  43. ^ Префонтен Г.Г., Вальтер Р., Гиффин В., Лемье М.Э., Папа Л., Хаше Р.Дж. (сентябрь 1999 г.). «Селективное связывание рецепторов стероидных гормонов с факторами транскрипции октамера определяет транскрипционный синергизм на промоторе вируса опухоли молочной железы мыши». Журнал биологической химии. 274 (38): 26713–9. Дои:10.1074 / jbc.274.38.26713. PMID  10480874.
  44. ^ Префонтен Г.Г., Лемье М.Э., Гиффин В., Шильд-Поултер С., Поуп Л., Лакасс Е., Уокер П., Хаше Р.Дж. (июнь 1998 г.). «Рекрутирование факторов транскрипции октамера в ДНК рецептором глюкокортикоидов». Молекулярная и клеточная биология. 18 (6): 3416–30. Дои:10.1128 / MCB.18.6.3416. ЧВК  108923. PMID  9584182.
  45. ^ а б Рао М.А., Ченг Х., Куэйл А.Н., Нишитани Х., Нельсон С.К., Ренни П.С. (декабрь 2002 г.). «RanBPM, ядерный белок, который взаимодействует с и регулирует транскрипционную активность рецептора андрогена и рецептора глюкокортикоида». Журнал биологической химии. 277 (50): 48020–7. Дои:10.1074 / jbc.M209741200. PMID  12361945.
  46. ^ Ниссен Р. М., Ямамото К. Р. (сентябрь 2000 г.). «Рецептор глюкокортикоидов ингибирует NFkappaB, препятствуя фосфорилированию серина-2 карбоксиконцевого домена РНК-полимеразы II». Genes Dev. 14 (18): 2314–29. Дои:10.1101 / gad.827900. ЧВК  316928. PMID  10995388.
  47. ^ Caldenhoven E, Liden J, Wissink S, Van de Stolpe A, Raaijmakers J, Koenderman L, Okret S, Gustafsson JA, Van der Saag PT (апрель 1995 г.). «Отрицательный перекрестный обмен между RelA и рецептором глюкокортикоидов: возможный механизм противовоспалительного действия глюкокортикоидов». Мол. Эндокринол. 9 (4): 401–12. Дои:10.1210 / me.9.4.401. PMID  7659084.
  48. ^ Ли Г, Ван С., Гелехртер Т.Д. (октябрь 2003 г.). «Идентификация доменов рецепторов глюкокортикоидов, участвующих в трансрепрессии действия трансформирующего фактора роста-бета». J. Biol. Chem. 278 (43): 41779–88. CiteSeerX  10.1.1.631.7318. Дои:10.1074 / jbc.M305350200. PMID  12902338. S2CID  950035.
  49. ^ Song CZ, Tian X, Gelehrter TD (октябрь 1999 г.). «Глюкокортикоидный рецептор ингибирует передачу сигналов трансформирующего фактора роста-бета, напрямую воздействуя на функцию активации транскрипции Smad3». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 96 (21): 11776–81. Bibcode:1999PNAS ... 9611776S. Дои:10.1073 / pnas.96.21.11776. ЧВК  18362. PMID  10518526.
  50. ^ Валлберг А.Е., Нили К.Э., Хассан А.Х., Густафссон Дж.А., Уоркман Д.Л., Райт А.П. (март 2000 г.). «Вовлечение комплекса ремоделирования хроматина SWI-SNF как механизм активации гена доменом активации тау1 рецептора глюкокортикоидов». Мол. Клетка. Биол. 20 (6): 2004–13. Дои:10.1128 / MCB.20.6.2004-2013.2000. ЧВК  110817. PMID  10688647.
  51. ^ Лернер Л., Хенриксен М.А., Чжан Х, Дарнелл Дж. Э. (октябрь 2003 г.). «STAT3-зависимая сборка и разборка энхансом: синергия с GR для полного увеличения транскрипции гена альфа 2-макроглобулина». Genes Dev. 17 (20): 2564–77. Дои:10.1101 / gad.1135003. ЧВК  218150. PMID  14522952.
  52. ^ Чжан З., Джонс С., Хагуд Дж. С., Фуэнтес Н. Л., Фуллер Г. М. (декабрь 1997 г.). «STAT3 действует как коактиватор передачи сигналов рецептора глюкокортикоидов». J. Biol. Chem. 272 (49): 30607–10. Дои:10.1074 / jbc.272.49.30607. PMID  9388192.
  53. ^ Stöcklin E, Wissler M, Gouilleux F, Groner B (октябрь 1996 г.). «Функциональные взаимодействия между Stat5 и рецептором глюкокортикоидов». Природа. 383 (6602): 726–8. Bibcode:1996Натура.383..726S. Дои:10.1038 / 383726a0. PMID  8878484. S2CID  4356272.
  54. ^ Макино Ю., Йошикава Н., Окамото К., Хирота К., Йодой Дж., Макино И., Танака Х. (январь 1999 г.). «Прямая связь с тиоредоксином позволяет регулировать окислительно-восстановительную функцию рецепторов глюкокортикоидов». J. Biol. Chem. 274 (5): 3182–8. Дои:10.1074 / jbc.274.5.3182. PMID  9915858.
  55. ^ Чанг CJ, Чен YL, Ли SC (октябрь 1998 г.). «Коактиватор TIF1beta взаимодействует с фактором транскрипции C / EBPbeta и глюкокортикоидным рецептором, вызывая экспрессию гена альфа-1-кислого гликопротеина». Мол. Клетка. Биол. 18 (10): 5880–7. Дои:10.1128 / mcb.18.10.5880. ЧВК  109174. PMID  9742105.
  56. ^ Вакуи Х, Райт А.П., Густафссон Дж., Зиллиакус Дж. (Март 1997 г.). «Взаимодействие активируемого лигандом глюкокортикоидного рецептора с белком 14-3-3 эта». J. Biol. Chem. 272 (13): 8153–6. Дои:10.1074 / jbc.272.13.8153. PMID  9079630.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка