Транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК - DNA damage-inducible transcript 3

DDIT3
Идентификаторы
ПсевдонимыDDIT3, CEBPZ, CHOP, CHOP-10, CHOP10, GADD153, транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК, транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК, C / EBPzeta, AltDDIT3
Внешние идентификаторыOMIM: 126337 MGI: 109247 ГомолоГен: 3012 Генные карты: DDIT3
Расположение гена (человек)
Хромосома 12 (человек)
Chr.Хромосома 12 (человек)[1]
Хромосома 12 (человек)
Геномное расположение DDIT3
Геномное расположение DDIT3
Группа12q13.3Начните57,516,588 бп[1]
Конец57,521,737 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE DDIT3 209383 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

1649

13198

Ансамбль

ENSG00000175197

ENSMUSG00000025408

UniProt

P35638

P35639

RefSeq (мРНК)

NM_001290183
NM_007837

RefSeq (белок)

NP_001277112
NP_031863

Расположение (UCSC)Chr 12: 57,52 - 57,52 МбChr 10: 127.29 - 127,3 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Транскрипт 3, индуцируемый повреждением ДНК, также известен как Гомологичный белок C / EBP (CHOP), является про-апоптотический фактор транскрипции который закодирован DDIT3 ген.[5][6] Он является членом Семейство CCAAT / энхансер-связывающих белков (C / EBP) из Связывание с ДНК факторы транскрипции.[6] Белок действует как доминантно-отрицательный ингибитор, образуя гетеродимеры с другими членами C / EBP, предотвращая их ДНК-связывающую активность. Белок участвует в адипогенез и эритропоэз, и играет важную роль в клеточном стресс ответ.[6]

Структура

Известно, что белки C / EBP имеют консервативную C-терминал структура, основной домен лейциновой молнии (bZIP), который необходим для образования ДНК-связывающих гомодимеров или гетеродимеров с другими белками или членами семейства белков C / EBP.[7] CHOP - это относительно небольшой (29 кДа) белок, который отличается от большинства белков C / EBP несколькими аминокислотными заменами, что влияет на его ДНК-связывающую способность.[8]

Структура белка CHOP, созданная с помощью PyMOL

Регулирование и функция

Благодаря разнообразию регуляторных взаимодействий выше и ниже по течению, CHOP играет важную роль в ER стресс -индуцированный апоптоз вызвано различными раздражителями, такими как патогенные микробные или вирусные инфекции, аминокислотное голодание, митохондриальный стресс, неврологические заболевания и неопластический болезни.

В нормальных физиологических условиях СНОП повсеместно присутствует в очень низких количествах.[9] Однако при подавляющем ER стресс условиях экспрессия CHOP резко возрастает вместе с активацией пути апоптоза в самых разных ячейках.[8] Эти процессы в основном регулируются тремя факторами: протеинкиназа РНК-подобная киназа эндоплазматического ретикулума (ПРИВИЛЕГИЯ), активирующий фактор транскрипции 6 (ATF6) и инозит, требующий белка 1 (IRE1α)[10][11]

Пути регулирования вверх по течению

В течение ER стресс, CHOP в основном индуцируется за счет активации комплексная реакция на стресс пути через последующее нижерасположенное фосфорилирование фактора инициации трансляции, фактор инициации эукариот 2α (eIF2α) и индукция фактора транскрипции, активация фактора транскрипции 4 (ATF4 ),[12] который сходится на промоутеры генов-мишеней, включая CHOP.

Интегрированный стрессовый ответ и, следовательно, экспрессия CHOP могут быть вызваны

При стрессе ER активированный трансмембранный белок ATF6 перемещается в ядро ​​и взаимодействует с элементами ответа ATF / cAMP и элементами стресс-ответа ER,[17] связывание промоторов и индукция транскрипции нескольких генов, участвующих в развернутый белковый ответ (включая ЧОП, XBP1 и другие).[18][19] Таким образом, ATF6 активирует транскрипцию как CHOP, так и XBP-1, в то время как XBP-1 может также активировать экспрессию CHOP.[20]

ER стресс также стимулирует активность трансмембранного белка IRE1α.[21] После активации IRE1α сплайсирует интроны мРНК XBP-1 с образованием зрелого и активного белка XBP-1,[22] который активирует экспрессию CHOP[23][24][25] IRE1α также стимулирует активацию апоптотическая сигнальная киназа-1 (ASK1), который затем активирует расположенные ниже киназы, Jun-N-терминальная киназа (JNK) и митоген-активированная протеинкиназа p38 (p38 MAPK ),[26] которые участвуют в апоптоз индукция вместе с ЧОП.[27] В Семейство киназ MAP P38 фосфорилирует Ser78 и Ser81 CHOP, что индуцирует апоптоз клеток.[28] Более того, исследования показали, что JNK ингибиторы могут подавлять активацию CHOP, указывая на то, что JNK активация также участвует в модуляции уровней CHOP.[29]

Пути вниз по течению

Индукция апоптоза через митохондриально-зависимый путь

Как фактор транскрипции, CHOP может регулировать экспрессию многих антиапоптотических и проапоптотический гены, включая гены, кодирующие BCL2-семейство белки, GADD34 и TRB-3.[30][31] В CHOP-индуцированном апоптотическом пути CHOP регулирует экспрессию Семейство белков BCL2, который включает антиапоптотические белки (BCL2, BCL-XL, MCL-1, и BCL-W ) и проапоптотические белки (BAK, BAX, БОК, BIM, PUMA и другие).[32][33]

При стрессе ER CHOP может функционировать как активатор транскрипции или репрессор. Он образует гетеродимеры с другими факторами транскрипции семейства C / EBP посредством взаимодействий с bZIP-доменами для подавления экспрессии генов, ответственных на факторы транскрипции семейства C / EBP, при одновременном усилении экспрессии других генов, содержащих специфическую ДНК длиной 12–14 п.н. СНГ-действующий элемент.[34] ЧОП может подавлять выражения антиапоптотических BCL2 белки, и активизировать экспрессия проапоптотических белков (экспрессия BIM, BAK и BAX).[35][36] Причины олигомеризации BAX-BAK цитохром с и фактор, вызывающий апоптоз (AIF) высвобождение из митохондрий, в конечном итоге вызывая смерть клетки.[37]

Псевдокиназа TRB3 активируется транскрипционным фактором, индуцируемым стрессом ER, ATF4-CHOP.[38] CHOP взаимодействует с TRB3, что способствует индукции апоптоза.[39][40][41] Экспрессия TRB3 обладает проапоптотической способностью.[42][43] Следовательно, CHOP также регулирует апоптоз, повышая экспрессию гена TRB3.

Индукция апоптоза через путь рецептора смерти

Рецептор смерти -опосредованный апоптоз происходит через активацию лигандов смерти (Fas, TNF и TRAIL) и рецепторы смерти. После активации рецепторный белок, Fas-ассоциированный белок домена смерти, формы сигнальный комплекс, вызывающий смерть, что активирует последующий каспазный каскад побудить апоптоз.[44]

Краткое изложение восходящих и нисходящих путей CHOP

Путь PERK-ATF4-CHOP может индуцировать апоптоз путем привязки к рецепторы смерти и регулирование выражения рецептор смерти 4 (DR4) и DR5. CHOP также взаимодействует с фосфорилированным фактором транскрипции. ИЮНЬ с образованием комплекса, который связывается с промоторной областью DR4 в клетках рака легких.[44] N-концевой домен CHOP взаимодействует с фосфорилированным ИЮНЬ образовывать комплекс, регулирующий экспрессию DR4 и DR5.[44] CHOP также активирует экспрессию DR5 путем связывания с 5'-областью гена DR5.[45]

В условиях длительного стресса ER активация пути PERK-CHOP позволит DR5 уровень протеина повышается, что ускоряет образование сигнальный комплекс, вызывающий смерть (ДИСК) и активирует каспаза-8,[46] ведущий к апоптоз[47]

Индуцирование апоптоза другими нисходящими путями

Кроме того, CHOP также опосредует апоптоз за счет увеличения экспрессии ERO1α (ER редуктаза)[10] ген, который катализирует производство H2O2 в ER. Сильно окисленное состояние ER приводит к утечке H2O2 в цитоплазму, вызывая образование активные формы кислорода (ROS) и серия апоптотических и воспалительный реакции.[10][48][49][50]

В чрезмерное выражение CHOP может привести к клеточный цикл остановить и привести к апоптозу клеток. В то же время апоптоз, индуцированный CHOP, также может запускать гибель клеток, ингибируя экспрессию белок, регулирующий клеточный цикл, p21. В белок p21 подавляет Фаза G1 клеточного цикла, а также регулирует активность преапоптотических факторов. Выявленная взаимосвязь CHOP-p21 может играть роль в изменении состояния клетки от адаптации к стрессу ER на преапоптотическую активность.[51]

В большинстве случаев CHOP может напрямую связываться с промоутеры из вниз по течению родственные гены. Однако при определенных условиях CHOP может сотрудничать с другими факторы транскрипции повлиять на апоптоз. Недавние исследования показали, что Bcl-2-ассоциированный атаноген 5 (Bag5) чрезмерно выражен в рак простаты и ингибирует апоптоз, вызванный стрессом ER. Сверхэкспрессия Сумка5 приводит к снижению CHOP и BAX выражение, и увеличилось Bcl-2 экспрессия гена.[52] Сумка5 сверхэкспрессия подавляла индуцированный стрессом ЭР апоптоз в развернутый белковый ответ подавляя ПРИВИЛЕГИЯ -eIF2 -ATF4 и усиление IRE1 -Xbp1 Мероприятия.[53]

В целом, нижестоящие мишени CHOP регулируют активацию апоптотических путей, однако механизмы молекулярного взаимодействия, лежащие в основе этих процессов, еще предстоит обнаружить.

Взаимодействия

Было показано, что индуцируемый повреждением ДНК транскрипт 3 взаимодействовать с [белками]:

Клиническое значение

Роль в микробной инфекции

CHOP-индуцированные пути апоптоза были идентифицированы в клетках, инфицированных

Поскольку CHOP играет важную роль в индукции апоптоза во время инфекции, это важная цель для дальнейших исследований, которые помогут углубить текущее понимание патогенез и потенциально предоставить возможность для изобретения новых терапевтический подходы. Например, низкомолекулярные ингибиторы экспрессии CHOP могут действовать как терапевтические возможности для предотвращения стресса ER и микробных инфекций. Исследования показали, что низкомолекулярные ингибиторы пути PERK-eIF2α ограничивают Вирус PCV2 репликация.[60]

Роль при других заболеваниях

Регуляция экспрессии CHOP играет важную роль при метаболических заболеваниях и некоторых формах рака благодаря своей функции опосредования апоптоза. Регулирование экспрессии CHOP может быть потенциальным подходом к воздействию на раковые клетки посредством индукции апоптоза.[51][29][44][69] Было продемонстрировано, что в кишечном эпителии СНОР подавляется при воспалительных условиях (при воспалительных заболеваниях кишечника и экспериментальных моделях колита). В этом контексте CHOP, по-видимому, скорее регулирует клеточный цикл, чем процессы апоптоза.[70]

Мутации или слияния CHOP (например, с FUS формировать ФУС-ЧОП ) может вызвать Миксоидная липосаркома.[49]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000175197 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025408 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Папатанасиу М.А., Керр Н.С., Роббинс Дж. Х., Макбрайд О. В., Аламо И., Барретт С. Ф. и др. (Февраль 1991 г.). «Индукция ионизирующим излучением гена gadd45 в культивируемых клетках человека: отсутствие посредничества протеинкиназой C». Молекулярная и клеточная биология. 11 (2): 1009–16. Дои:10.1128 / MCB.11.2.1009. ЧВК  359769. PMID  1990262.
  6. ^ а б c «Ген Entrez: DDIT3, индуцируемый повреждением ДНК, транскрипт 3».
  7. ^ Убеда М., Ван XZ, Зинзнер Х., Ву И., Хабенер Дж. Ф., Рон Д. (апрель 1996 г.). «Стресс-индуцированное связывание транскрипционного фактора CHOP с новым контрольным элементом ДНК». Молекулярная и клеточная биология. 16 (4): 1479–89. Дои:10.1128 / MCB.16.4.1479. ЧВК  231132. PMID  8657121.
  8. ^ а б Яо Й, Лу Кью, Ху З., Ю И, Чен Кью, Ван К.К. (июль 2017 г.). «Неканонический путь регулирует передачу сигналов стресса ER и блокирует апоптоз и сердечную недостаточность, вызванные стрессом ER». Nature Communications. 8 (1): 133. Bibcode:2017НатКо ... 8..133л. Дои:10.1038 / s41467-017-00171-w. ЧВК  5527107. PMID  28743963.
  9. ^ Рон Д., Хабенер Дж. Ф. (март 1992 г.). «CHOP, новый ядерный белок, регулируемый развитием, который димеризуется с факторами транскрипции C / EBP и LAP и функционирует как доминантно-негативный ингибитор транскрипции гена». Гены и развитие. 6 (3): 439–53. Дои:10.1101 / gad.6.3.439. PMID  1547942.
  10. ^ а б c Ли Дж., Монгилло М., Чин К. Т., Хардинг Х., Рон Д., Маркс А. Р., Табас I (сентябрь 2009 г.). «Роль ERO1-альфа-опосредованного стимулирования активности инозитол-1,4,5-трифосфатного рецептора в апоптозе, вызванном стрессом эндоплазматического ретикулума». Журнал клеточной биологии. 186 (6): 783–92. Дои:10.1083 / jcb.200904060. ЧВК  2753154. PMID  19752026.
  11. ^ Оядомари С., Мори М. (апрель 2004 г.). «Роль CHOP / GADD153 в стрессе эндоплазматического ретикулума». Гибель клеток и дифференциация. 11 (4): 381–9. Дои:10.1038 / sj.cdd.4401373. PMID  14685163.
  12. ^ Ёсида Х (февраль 2007 г.). «Скорая помощь и болезни». Журнал FEBS. 274 (3): 630–58. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2007.05639.x. PMID  17288551. S2CID  25715028.
  13. ^ Ayaub EA, Kolb PS, Mohammed-Ali Z, Tat V, Murphy J, Bellaye PS, Shimbori C, Boivin FJ, Lai R, Lynn EG, Lhoták Š, Bridgewater D, Kolb MR, Inman MD, Dickhout JG, Austin RC, Спросите К. (август 2016 г.). «GRP78 и CHOP модулируют апоптоз макрофагов и развитие фиброза легких, вызванного блеомицином». Журнал патологии. 239 (4): 411–25. Дои:10.1002 / path.4738. PMID  27135434.
  14. ^ Lucke-Wold BP, Turner RC, Logsdon AF, Nguyen L, Bailes JE, Lee JM и др. (Март 2016 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума, связанный с хронической травматической энцефалопатией». Журнал нейрохирургии. 124 (3): 687–702. Дои:10.3171 / 2015.3.JNS141802. PMID  26381255.
  15. ^ Кропски Дж. А., Блэквелл Т. С. (январь 2018 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума в патогенезе фиброзной болезни». Журнал клинических исследований. 128 (1): 64–73. Дои:10.1172 / JCI93560. ЧВК  5749533. PMID  29293089.
  16. ^ Розпедек В., Пытель Д., Муха Б., Лещинская Н., Диль Дж. А., Майстерек И. (2016). «Роль сигнального пути PERK / eIF2α / ATF4 / CHOP в развитии опухоли при стрессе эндоплазматической сети». Современная молекулярная медицина. 16 (6): 533–44. Дои:10.2174/1566524016666160523143937. ЧВК  5008685. PMID  27211800.
  17. ^ Сано Р., Рид Дж. С. (декабрь 2013 г.). "Механизмы гибели клеток, вызванной стрессом ER". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1833 (12): 3460–3470. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2013.06.028. ЧВК  3834229. PMID  23850759.
  18. ^ Senkal CE, Ponnusamy S, Bielawski J, Hannun YA, Ogretmen B (январь 2010 г.). «Антиапоптотическая роль C16-церамида, генерируемого церамид-синтазой-6, посредством селективной регуляции ветви ATF6 / CHOP путей ER-стресс-ответа». Журнал FASEB. 24 (1): 296–308. Дои:10.1096 / fj.09-135087. ЧВК  2797032. PMID  19723703.
  19. ^ Сюй В., Гао Л., Ли Т., Чжэн Дж, Шао А., Чжан Дж. (Сентябрь 2018 г.). «Апелин-13 облегчает раннее повреждение головного мозга после субарахноидального кровоизлияния посредством подавления апоптоза эндоплазматического ретикулума, опосредованного стрессом, и нарушения гемато-мозгового барьера: возможное участие пути ATF6 / CHOP». Неврология. 388: 284–296. Дои:10.1016 / j.neuroscience.2018.07.023. PMID  30036660. S2CID  51711178.
  20. ^ Йошида Х., Окада Т., Хейз К., Янаги Х., Юра Т., Негиси М., Мори К. (сентябрь 2000 г.). «ATF6, активированный протеолизом, связывается в присутствии NF-Y (CBF) непосредственно с цис-действующим элементом, ответственным за ответ на развёрнутый белок млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология. 20 (18): 6755–67. Дои:10.1128 / mcb.20.18.6755-6767.2000. ЧВК  86199. PMID  10958673.
  21. ^ Хан Д., Лернер А.Г., Ванде Валле Л., Аптон Дж. П., Сюй В., Хаген А. и др. (Август 2009 г.). «Режимы активации IRE1альфа-киназы управляют выходом альтернативных эндорибонуклеаз для определения судьбы дивергентных клеток». Ячейка. 138 (3): 562–75. Дои:10.1016 / j.cell.2009.07.017. ЧВК  2762408. PMID  19665977.
  22. ^ Ёсида Х., Мацуи Т., Ямамото А., Окада Т., Мори К. (декабрь 2001 г.). «МРНК XBP1 индуцируется ATF6 и сплайсируется IRE1 в ответ на стресс ER с образованием высокоактивного фактора транскрипции». Ячейка. 107 (7): 881–91. Дои:10.1016 / s0092-8674 (01) 00611-0. PMID  11779464. S2CID  9460062.
  23. ^ Хец С., Мартинон Ф., Родригес Д., Глимчер Л. Х. (октябрь 2011 г.). «Развернутый белковый ответ: интеграция сигналов стресса через датчик стресса IRE1α». Физиологические обзоры. 91 (4): 1219–43. Дои:10.1152 / Physrev.00001.2011. HDL:10533/135654. PMID  22013210.
  24. ^ Ян Й, Лю Л., Наик И., Браунштейн З., Чжун Дж., Рен Б. (2017). «Гомологичный белок транскрипционного фактора C / EBP в здоровье и болезнях». Границы иммунологии. 8: 1612. Дои:10.3389 / fimmu.2017.01612. ЧВК  5712004. PMID  29230213.
  25. ^ Ким И., Сюй В., Рид Дж. С. (декабрь 2008 г.). «Гибель клеток и стресс эндоплазматического ретикулума: актуальность болезни и терапевтические возможности». Обзоры природы. Открытие наркотиков. 7 (12): 1013–30. Дои:10.1038 / nrd2755. PMID  19043451. S2CID  7652866.
  26. ^ Ван XZ, Рон Д. (май 1996 г.). «Стресс-индуцированное фосфорилирование и активация фактора транскрипции CHOP (GADD153) с помощью киназы p38 MAP». Наука. 272 (5266): 1347–9. Bibcode:1996Sci ... 272.1347W. Дои:10.1126 / science.272.5266.1347. PMID  8650547. S2CID  20439571.
  27. ^ Рон Д., Хаббард С.Р. (январь 2008 г.). «Как IRE1 реагирует на стресс ER». Ячейка. 132 (1): 24–6. Дои:10.1016 / j.cell.2007.12.017. PMID  18191217. S2CID  15705605.
  28. ^ Сари Ф.Р., Видьянторо Б., Тандавараян Р.А., Харима М., Лакшманан А.П., Чжан С. и др. (2011). «Ослабление CHOP-опосредованного апоптоза миокарда у мышей с доминантно-отрицательной митоген-активируемой протеинкиназой p38α с перегрузкой давлением». Клеточная физиология и биохимия. 27 (5): 487–96. Дои:10.1159/000329970. PMID  21691066.
  29. ^ а б Гуо Х, Мэн И, Шэн Х, Гуань И, Чжан Ф, Хань Зи и др. (Январь 2017 г.). «Туникамицин усиливает индуцированный TRAIL апоптоз клеток рака толстой кишки человека посредством активации DR5, опосредованного JNK-CHOP, и ингибирования пути EGFR». Противораковые препараты. 28 (1): 66–74. Дои:10.1097 / CAD.0000000000000431. PMID  27603596. S2CID  3570039.
  30. ^ Бромати Ч.Р., Леллис-Сантос К., Яманака Т.С., Ногейра Т.С., Леонелли М., Каперуто Л.К. и др. (Январь 2011 г.). «UPR вызывает кратковременный всплеск апоптоза в островках у ранних лактирующих крыс за счет снижения фосфорилирования AKT посредством стимуляции экспрессии TRB3 ATF4 / CHOP». Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология. 300 (1): R92-100. Дои:10.1152 / ajpregu.00169.2010. PMID  21068199.
  31. ^ Campos G, Schmidt-Heck W., Ghallab A, Rochlitz K, Pütter L, Medinas DB и др. (Июнь 2014 г.). «Фактор транскрипции CHOP, центральный компонент транскрипционной регуляторной сети, индуцируемой при интоксикации CCl4 в печени мыши, не является критическим медиатором гепатотоксичности». Архив токсикологии. 88 (6): 1267–80. Дои:10.1007 / s00204-014-1240-8. PMID  24748426. S2CID  17713296.
  32. ^ Гош А.П., Клок Б.Дж., Бальестас М.Э., Рот К.А. (28.06.2012). «CHOP потенциально взаимодействует с FOXO3a в нейрональных клетках, чтобы регулировать экспрессию PUMA и BIM в ответ на стресс ER». PLOS ONE. 7 (6): e39586. Bibcode:2012PLoSO ... 739586G. Дои:10.1371 / journal.pone.0039586. ЧВК  3386252. PMID  22761832.
  33. ^ Galehdar Z, Swan P, Fuerth B, Callaghan SM, Park DS, Cregan SP (декабрь 2010 г.). «Апоптоз нейронов, индуцированный стрессом эндоплазматического ретикулума, регулируется посредством ATF4-CHOP-опосредованной индукции гомологии Bcl-2 только 3 члена PUMA». Журнал неврологии. 30 (50): 16938–48. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.1598-10.2010. ЧВК  6634926. PMID  21159964.
  34. ^ Убеда М., Ван XZ, Зинзнер Х., Ву И., Хабенер Дж. Ф., Рон Д. (апрель 1996 г.). «Стресс-индуцированное связывание транскрипционного фактора CHOP с новым контрольным элементом ДНК». Молекулярная и клеточная биология. 16 (4): 1479–89. Дои:10.1128 / mcb.16.4.1479. ЧВК  231132. PMID  8657121.
  35. ^ Юрларо Р., Муньос-Пинедо К. (июль 2016 г.). «Гибель клеток, вызванная стрессом эндоплазматического ретикулума». Журнал FEBS. 283 (14): 2640–52. Дои:10.1111 / фев.13598. PMID  26587781.
  36. ^ Цукано Х., Гото Т, Эндо М, Мията К., Тазуме Х, Кадомацу Т и др. (Октябрь 2010 г.). «Апоптоз в макрофагах, опосредованный гомологичным белковым путем стресс-C / EBP эндоплазматического ретикулума, способствует нестабильности атеросклеротических бляшек». Артериосклероз, тромбоз и биология сосудов. 30 (10): 1925–32. Дои:10.1161 / ATVBAHA.110.206094. PMID  20651282.
  37. ^ Тузлак С., Кауфманн Т., Виллунгер А. (октябрь 2016 г.). «Исследование значимости митохондриального апоптоза для развития позвоночных и постнатального тканевого гомеостаза». Гены и развитие. 30 (19): 2133–2151. Дои:10.1101 / gad.289298.116. ЧВК  5088563. PMID  27798841.
  38. ^ Морс Э., Шрот Дж., Ю YH, Пиццо Д.П., Окада С., Рамачандрарао С. и др. (Ноябрь 2010 г.). «TRB3 стимулируется в диабетических почках, регулируется маркером стресса ER CHOP, и является супрессором подоцитов MCP-1». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 299 (5): F965-72. Дои:10.1152 / ajprenal.00236.2010. ЧВК  2980398. PMID  20660016.
  39. ^ Копецка Дж., Салароглио И.С., Риги Л., Либенер Р., Ореккья С., Гроссо Ф. и др. (Июнь 2018). «Потеря C / EBP-β LIP вызывает устойчивость к цисплатину при злокачественной мезотелиоме плевры». Рак легких. 120: 34–45. Дои:10.1016 / j.lungcan.2018.03.022. PMID  29748013.
  40. ^ Чжан П., Сунь Ц., Чжао Ц., Лин С., Ли Ц., Чанг ИЗ, Ли И (март 2014 г.). «HDAC4 защищает клетки от апоптоза, вызванного стрессом ER, посредством взаимодействия с ATF4». Сотовая связь. 26 (3): 556–63. Дои:10.1016 / j.cellsig.2013.11.026. PMID  24308964.
  41. ^ Охока Н., Йошии С., Хаттори Т., Онозаки К., Хаяси Х. (март 2005 г.). «TRB3, новый ген, индуцируемый стрессом ER, индуцируется через путь ATF4-CHOP и участвует в гибели клеток». Журнал EMBO. 24 (6): 1243–55. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600596. ЧВК  556400. PMID  15775988.
  42. ^ Du K, Herzig S, Kulkarni RN, Montminy M (июнь 2003 г.). «TRB3: гомолог Tribbles, который ингибирует активацию Akt / PKB инсулином в печени». Наука. 300 (5625): 1574–7. Bibcode:2003Научный ... 300.1574D. Дои:10.1126 / science.1079817. PMID  12791994. S2CID  43360696.
  43. ^ Ли И, Чжу Д., Хоу Л., Ху Б., Сюй М., Мэн Х (январь 2018 г.). «TRB3 меняет устойчивость к химиотерапии и опосредует перекрестное взаимодействие между стрессом эндоплазматического ретикулума и сигнальными путями AKT в клетках гепатоцеллюлярной карциномы человека MHCC97H». Письма об онкологии. 15 (1): 1343–1349. Дои:10.3892 / ol.2017.7361. ЧВК  5769383. PMID  29391905.
  44. ^ а б c d Ли Т, Су Л, Лэй И, Лю Х, Чжан И, Лю Х (апрель 2015 г.). «Белки DDIT3 и KAT2A регулируют экспрессию TNFRSF10A и TNFRSF10B в эндоплазматическом ретикулуме стресс-опосредованного апоптоза в клетках рака легких человека». Журнал биологической химии. 290 (17): 11108–18. Дои:10.1074 / jbc.M115.645333. ЧВК  4409269. PMID  25770212.
  45. ^ Чен П., Ху Т, Лян И, Ли П, Чен Х, Чжан Дж. И др. (Август 2016 г.). «Ингибирование неддилирования активирует внешний путь апоптоза через ось ATF4-CHOP-DR5 в раковых клетках пищевода человека». Клинические исследования рака. 22 (16): 4145–57. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-15-2254. PMID  26983464.
  46. ^ Лу М., Лоуренс Д.А., Марстерс С., Акоста-Альвеар Д., Киммиг П., Мендез А.С. и др. (Июль 2014 г.). «Противоположные сигналы ответа на развёрнутый белок сходятся на рецепторе смерти 5, чтобы контролировать апоптоз». Наука. 345 (6192): 98–101. Bibcode:2014Научный ... 345 ... 98L. Дои:10.1126 / science.1254312. ЧВК  4284148. PMID  24994655.
  47. ^ Элмор С. (июнь 2007 г.). «Апоптоз: обзор запрограммированной гибели клеток». Токсикологическая патология. 35 (4): 495–516. Дои:10.1080/01926230701320337. ЧВК  2117903. PMID  17562483.
  48. ^ Marciniak SJ, Yun CY, Oyadomari S, Novoa I., Zhang Y, Jungreis R, et al.(Декабрь 2004 г.). «CHOP вызывает смерть, способствуя синтезу и окислению белка в эндоплазматическом ретикулуме, подвергающемся стрессу». Гены и развитие. 18 (24): 3066–77. Дои:10.1101 / gad.1250704. ЧВК  535917. PMID  15601821.
  49. ^ а б Панагопулос И., Хёглунд М., Мертенс Ф., Мандаль Н., Мительман Ф., Аман П. (февраль 1996 г.). «Слияние генов EWS и CHOP при миксоидной липосаркоме». Онкоген. 12 (3): 489–94. PMID  8637704.
  50. ^ Ли Джи, Скалл К., Озкан Л., Табас I (декабрь 2010 г.). «НАДФН-оксидаза связывает стресс эндоплазматического ретикулума, окислительный стресс и активацию PKR, чтобы вызвать апоптоз». Журнал клеточной биологии. 191 (6): 1113–25. Дои:10.1083 / jcb.201006121. ЧВК  3002036. PMID  21135141.
  51. ^ а б Мкртчян С (июнь 2015). «Ориентация на развернутый белковый ответ при раке и диабете». Эндокринный рак. 22 (3): C1-4. Дои:10.1530 / ERC-15-0106. PMID  25792543.
  52. ^ Гупта М.К., Тахрир Ф.Г., Кнежевич Т., Уайт М.К., Гордон Дж., Чунг Дж.Й. и др. (Август 2016 г.). «Взаимодействующий партнерский мешок GRP78 5 отвечает на стресс ER и защищает кардиомиоциты от апоптоза, вызванного стрессом ER». Журнал клеточной биохимии. 117 (8): 1813–21. Дои:10.1002 / jcb.25481. ЧВК  4909508. PMID  26729625.
  53. ^ Bruchmann A, Roller C, Walther TV, Schäfer G, Lehmusvaara S, Visakorpi T. и др. (Март 2013 г.). «Связанный с Bcl-2 атаноген 5 (Bag5) сверхэкспрессируется при раке предстательной железы и ингибирует апоптоз, вызванный ER-стрессом». BMC Рак. 13: 96. Дои:10.1186/1471-2407-13-96. ЧВК  3598994. PMID  23448667.
  54. ^ Чен Б.П., Вольфганг С.Д., Хай Т. (март 1996 г.). «Анализ ATF3, фактора транскрипции, индуцируемого физиологическими стрессами и модулируемого gadd153 / Chop10». Молекулярная и клеточная биология. 16 (3): 1157–68. Дои:10.1128 / MCB.16.3.1157. ЧВК  231098. PMID  8622660.
  55. ^ а б c Убеда М., Вальехо М., Хабенер Дж. Ф. (ноябрь 1999 г.). «Усиление транскрипции генов CHOP за счет взаимодействия с комплексными белками Jun / Fos AP-1». Молекулярная и клеточная биология. 19 (11): 7589–99. Дои:10.1128 / MCB.19.11.7589. ЧВК  84780. PMID  10523647.
  56. ^ Хаттори Т., Охока Н., Хаяси Х., Онозаки К. (апрель 2003 г.). «Гомологичный белок C / EBP (CHOP) усиливает транскрипцию IL-6, улавливая отрицательную регулирующую изоформу NF-IL6». Письма FEBS. 541 (1–3): 33–9. Дои:10.1016 / s0014-5793 (03) 00283-7. PMID  12706815. S2CID  43792576.
  57. ^ Фосетт Т.В., Истман HB, Мартиндейл Дж.Л., Холбрук, штат Нью-Джерси (июнь 1996 г.). «Физическая и функциональная связь между GADD153 и CCAAT / энхансер-связывающим белком бета во время клеточного стресса». Журнал биологической химии. 271 (24): 14285–9. Дои:10.1074 / jbc.271.24.14285. PMID  8662954.
  58. ^ Убеда М., Хабенер Дж. Ф. (октябрь 2003 г.). «Фосфорилирование фактора транскрипции CHOP казеинкиназой 2 ингибирует активацию транскрипции». Журнал биологической химии. 278 (42): 40514–20. Дои:10.1074 / jbc.M306404200. PMID  12876286.
  59. ^ Цуй К., Куттс М., Шталь Дж., Сытковски А.Дж. (март 2000 г.). «Новое взаимодействие между фактором транскрипции CHOP (GADD153) и рибосомным белком FTE / S3a модулирует эритропоэз». Журнал биологической химии. 275 (11): 7591–6. Дои:10.1074 / jbc.275.11.7591. PMID  10713066.
  60. ^ а б Чжоу И, Ци Би, Гу И, Сюй Ф, Ду Х, Ли Х, Фанг В. (февраль 2016 г.). «Цирковирус свиньи 2 использует путь PERK и GRP78 для его улучшенной репликации в клетках PK-15». Вирусы. 8 (2): 56. Дои:10.3390 / v8020056. ЧВК  4776210. PMID  26907328.
  61. ^ Ма Р., Ян Л., Ниу Ф, Буч С. (январь 2016 г.). «Опосредованная Tat ВИЧ индукция апоптоза микрососудистых эндотелиальных клеток головного мозга человека включает стресс эндоплазматического ретикулума и митохондриальную дисфункцию». Молекулярная нейробиология. 53 (1): 132–142. Дои:10.1007 / s12035-014-8991-3. ЧВК  4787264. PMID  25409632.
  62. ^ Шах А., Вайдья Н.К., Бхат Г.К., Кумар А. (январь 2016 г.). «ВИЧ-1 gp120 вызывает запрограммированную гибель клеток типа 1 из-за стресса ER с использованием путей IRE1α, JNK и AP-1». Научные отчеты. 6: 18929. Bibcode:2016НатСР ... 618929С. Дои:10.1038 / srep18929. ЧВК  4703964. PMID  26740125.
  63. ^ Ляо И, Фунг Т.С., Хуанг М., Фанг С.Г., Чжун И, Лю Д.Х. (июль 2013 г.). «Повышающая регуляция CHOP / GADD153 во время инфицирования вирусом коронавирусного инфекционного бронхита модулирует апоптоз, ограничивая активацию пути киназы, регулируемого внеклеточными сигналами». Журнал вирусологии. 87 (14): 8124–34. Дои:10.1128 / JVI.00626-13. ЧВК  3700216. PMID  23678184.
  64. ^ Лим YJ, Choi JA, Choi HH, Cho SN, Kim HJ, Jo EK и др. (2011). «Апоптоз макрофагов, опосредованный стрессовым путем эндоплазматического ретикулума, способствует выживанию Mycobacterium tuberculosis». PLOS ONE. 6 (12): e28531. Bibcode:2011PLoSO ... 628531L. Дои:10.1371 / journal.pone.0028531. ЧВК  3237454. PMID  22194844.
  65. ^ Сеймон Т.А., Ким MJ, Блюменталь А., Ку Дж., Эрт С., Уэйнрайт Х. и др. (Сентябрь 2010 г.). «Индукция ER стресса в макрофагах гранулем туберкулеза». PLOS ONE. 5 (9): e12772. Bibcode:2010PLoSO ... 512772S. Дои:10.1371 / journal.pone.0012772. ЧВК  2939897. PMID  20856677.
  66. ^ Акадзава Ю., Исомото Х., Мацусима К., Канда Т., Минами Х., Ямагчи Н. и др. (2013). «Стресс эндоплазматического ретикулума способствует апоптозу, индуцированному Helicobacter pylori VacA». PLOS ONE. 8 (12): e82322. Bibcode:2013PLoSO ... 882322A. Дои:10.1371 / journal.pone.0082322. ЧВК  3862672. PMID  24349255.
  67. ^ Ли С.Ю., Ли М.С., Черла Р.П., Теш В.Л. (март 2008 г.). «Токсин шига 1 вызывает апоптоз через стрессовую реакцию эндоплазматического ретикулума в моноцитарных клетках человека». Клеточная микробиология. 10 (3): 770–80. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2007.01083.x. PMID  18005243. S2CID  29450691.
  68. ^ Пак JY, Jeong YJ, Park SK, Yoon SJ, Choi S, Jeong DG и др. (Октябрь 2017 г.). «Шига-токсины вызывают апоптоз и стресс ER в пигментных эпителиальных клетках сетчатки человека». Токсины. 9 (10): 319. Дои:10.3390 / токсины9100319. ЧВК  5666366. PMID  29027919.
  69. ^ Wang HQ, Du ZX, Zhang HY, Gao DX (июль 2007 г.). «Различная индукция GRP78 и CHOP как предиктор чувствительности к ингибиторам протеасом в раковых клетках щитовидной железы». Эндокринология. 148 (7): 3258–70. Дои:10.1210 / en.2006-1564. PMID  17431003.
  70. ^ Waldschmitt N, Berger E, Rath E, Sartor RB, Weigmann B, Heikenwalder M и др. (Ноябрь 2014 г.). «Гомологичный белок C / EBP ингибирует восстановление тканей в ответ на повреждение кишечника и обратно регулируется при хроническом воспалении». Иммунология слизистой оболочки. 7 (6): 1452–66. Дои:10.1038 / миля 2014.34. PMID  24850428.

дальнейшее чтение

внешние ссылки

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.