Связывание с белком иммуноглобулина - Википедия - Binding immunoglobulin protein

HSPA5
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыHSPA5, BIP, GRP78, HEL-S-89n, MIF2, связывающий белок иммуноглобулина, член 5 семейства белков теплового шока A (Hsp70), GRP78 / Bip
Внешние идентификаторыOMIM: 138120 MGI: 95835 ГомолоГен: 3908 Генные карты: HSPA5
Расположение гена (человек)
Хромосома 9 (человек)
Chr.Хромосома 9 (человек)[1]
Хромосома 9 (человек)
Геномное расположение HSPA5
Геномное расположение HSPA5
Группа9q33.3Начинать125,234,853 бп[1]
Конец125,241,343 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE HSPA5 211936 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3309

14828

Ансамбль

ENSG00000044574

ENSMUSG00000026864

UniProt

P11021

P20029

RefSeq (мРНК)

NM_005347

NM_001163434
NM_022310

RefSeq (белок)

NP_005338

NP_001156906
NP_071705

Расположение (UCSC)Chr 9: 125,23 - 125,24 МбChr 2: 34,77 - 34,78 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Связывающий белок иммуноглобулина (BiP) также известный как (GRP-78) или же тепловой шок 70 кДа белок 5 (HSPA5) или же (Byun1) это белок что у людей кодируется HSPA5 ген.[5][6]

BiP - это HSP70 молекулярный сопровождающий расположен в просвете эндоплазматический ретикулум (ER), который связывает вновь синтезированные белки в том виде, в котором они перемещенный в ER и поддерживает их в состоянии, пригодном для последующего складывание и олигомеризация. BiP также является важным компонентом перемещение механизм и играет роль в ретроградном транспорте через мембрану ER аберрантных белков, предназначенных для деградации под действием протеасома. BiP является обильным белком во всех условиях роста, но его синтез заметно индуцируется в условиях, которые приводят к накоплению развернутых полипептидов в ER.

Структура

BiP содержит два функциональных домены: нуклеотид-связывающий домен (NBD) и субстрат-связывающий домен (SBD). NBD связывает и гидролизует АТФ, а SBD связывает полипептиды.[7]

NBD состоит из двух больших глобулярных субдоменов (I и II), каждый из которых дополнительно разделен на два небольших субдомена (A и B). Субдомены разделены щелью, где нуклеотид, один Mg2+, а два K+ ионы связывают и соединяют все четыре домена (IA, IB, IIA, IIB).[8][9][10] SBD делится на два субдомена: SBDβ и SBDα. SBDβ служит карманом связывания для белков или пептидов-клиентов, а SBDα служит спиральной крышкой, закрывающей карман связывания.[11][12][13] Междоменный линкер соединяет NBD и SBD, отдавая предпочтение информации интерфейса NBD – SBD.[7]

Механизм

Активность BiP регулируется его аллостерический АТФаза цикл: когда АТФ связан с NBD, крышка SBDα открыта, что приводит к конформации SBD с низким сродством к субстрату. После гидролиза АТФ, АДФ связывается с NBD, и крышка закрывается на связанном субстрате. Это создает низкую скорость связывания высокоаффинного субстрата и защищает связанный субстрат от преждевременного сворачивания или агрегирование. Обмен АДФ на АТФ приводит к открытию крышки SBDα и последующему высвобождению субстрата, который затем может свободно складываться.[14][15][16] Цикл АТФазы может быть синергетически усилен протеиндисульфидизомеразой (PDI ),[17] и его кочапероны.[18]

Функция

Когда клетки K12 испытывают нехватку глюкозы, синтез нескольких белков, называемых белки, регулируемые глюкозой (ВРП) заметно вырос. GRP78 (HSPA5), также называемый «белком, связывающим тяжелую цепь иммуноглобулина» (BiP), является членом белка теплового шока-70 (HSP70 ) семейство и участвует в сворачивании и сборке белков в ER.[6] Уровень BiP сильно коррелирует с количеством секреторных белков (например, IgG) в ER.[19]

Высвобождение и связывание субстрата с помощью BiP способствует разнообразным функциям в ЭР, таким как сворачивание и сборка вновь синтезированных белков, связывание с неправильно свернутыми белками для предотвращения протеина агрегирование, перемещение из секреторные белки, и инициирование UPR.[9]

Сворачивание и удержание белка

BiP может активно складывать свои подложки (действуя как складной ) или просто свяжите и ограничьте подложку от складывания или агрегирование (действуя как владение ). Активность интактной АТФазы и активность связывания пептидов необходимы, чтобы действовать как фолдаза: чувствительный к температуре мутанты BiP с дефектной активностью АТФазы (так называемые мутации класса I) и мутанты BiP с дефектной пептид-связывающей активностью (так называемые мутации класса II) не могут свернуть карбоксипептидазу Y (CPY) на недопустимая температура.[20]

Транслокация ER

Как молекулярный шаперон ER, BiP также необходим для импорта полипептида в просвет ER или мембрану ER АТФ-зависимым образом. Обнаружено, что мутанты BiP по АТФазе вызывают блокировку транслокации ряда белков (инвертаза, карбоксипептидаза Y, фактор ) в просвет скорой помощи.[21][22][23]

ER-ассоциированная деградация (ERAD)

BiP также играет роль в ERAD. Наиболее изученным субстратом ERAD является CPY *, постоянно неправильно свернутый CPY, полностью импортированный в ER и модифицированный посредством гликозилирование. BiP - это первый шаперон, который контактирует с CPY * и необходим для деградации CPY *.[24] Было показано, что мутанты АТФазы (включая аллостерические мутанты) BiP значительно замедляют скорость деградации CPY *.[25][26]

Путь UPR

BiP является одновременно мишенью для стрессовой реакции ER или UPR, и важный регулятор пути UPR.[27][28] Во время стресса ER BiP диссоциирует от трех преобразователей (IRE1, ПРИВИЛЕГИЯ, и ATF6 ), эффективно активируя соответствующие пути UPR.[29] Как продукт гена-мишени UPR, BiP активируется, когда факторы транскрипции UPR связываются с элементом UPR в промоторной области ДНК BiP.[30]

Взаимодействия

Циклу АТФазы BiP способствует ко-шапероны, обе факторы связывания нуклеотидов (NEF), которые способствуют связыванию АТФ при высвобождении АДФ, и J белки, которые способствуют гидролизу АТФ.[18]

Сохранение цистеинов BiP

BiP высоко консервативен среди эукариот, включая млекопитающих (таблица 1). Он также широко выражен среди всех типов тканей человека.[31] В человеческом BiP есть два высококонсервативных цистеина. Было показано, что эти цистеины подвергаются посттрансляционные модификации как в клетках дрожжей, так и в клетках млекопитающих.[32][33][34] Было показано, что в дрожжевых клетках цистеин на N-конце сульфенилированный и глутатионилированный при окислительном стрессе. Обе модификации усиливают способность BiP предотвращать агрегацию белков.[32][33] В клетках мышей консервативная пара цистеина образует дисульфидная связь при активации GPx7 (NPGPx). Дисульфидная связь усиливает связывание BiP с денатурированными белками.[35]

Таблица 1. Сохранение BiP в клетках млекопитающих
Общее название видаНаучное название видаСохранение BiPСохранение цистеина BiPЧисло цистеина
ПриматыЧеловекHomo sapiensдада2
МакакаMacaca fuscataдада2
VervetChlorocebus sabaeusПрогноз *да2
МартышкаКаллитрикс Яхусдада2
ГрызуновМышьMus musculusдада2
КрысаРаттус норвегикусдада3
морская свинкаCavia porcellusПредсказанныйда3
Голый землекопHeterocephalus glaberдада3
КроликOryctolagus cuniculusПредсказанныйда2
ЗемлеройкаТупая китайскаядада2
КопытныеКороваBos taurusдада2
Малый полосатик китBalaenoptera acutorostrata scammoniдада2
СвиньяSus scrofaПредсказанныйда2
ХищникиСобакаСобаки фамильярныеПредсказанныйда2
КотФелис сильвестрисдада3
ХорекMustela putorius furoПредсказанныйда2
СумчатыеОпоссумMonodelphis domesticaПредсказанныйда2
Тасманский дьяволSarcophilus harrisiiПредсказанныйда2
* Прогноз: предсказанная последовательность в соответствии с белком NCBI

Клиническое значение

Аутоиммунное заболевание

Подобно многим белкам стресса и теплового шока, BiP обладает сильной иммунологической активностью при высвобождении из внутренней среды клетки во внеклеточное пространство.[36] В частности, он передает противовоспалительные и разрешающие сигналы в иммунные сети, тем самым помогая разрешить воспаление.[37] Механизмы, лежащие в основе иммунологической активности BiP, изучены не полностью. Тем не менее, было показано, что он вызывает секрецию противовоспалительных цитокинов путем связывания с рецептором на поверхности моноциты, подавляют критические молекулы, участвующие в Т-лимфоцит активации и модулировать путь дифференцировки моноцитов в дендритные клетки.[38][39]

Сильная иммуномодулирующая активность BiP / GRP78 также была продемонстрирована на животных моделях аутоиммунного заболевания, включая коллаген-индуцированный артрит,[40] заболевание мышей, напоминающее ревматоидный артрит человека. Было показано, что профилактическая или терапевтическая парентеральная доставка BiP улучшает клинические и гистологические признаки воспалительного артрита.[41]

Сердечно-сосудистые заболевания

Повышенная регуляция BiP была связана с сердечной дисфункцией, вызванной стрессом ER, и дилатационная кардиомиопатия.[42][43] BiP также было предложено для подавления развития атеросклероз через облегчение гомоцистеин -индуцированный стресс ER, предотвращающий апоптоз сосудистый эндотелиальные клетки, подавляя активацию генов, ответственных за холестерин /триглицерид биосинтез и подавление тканевого фактора прокоагулянт активности, все из которых могут способствовать накоплению атеросклеротические бляшки.[44]

Немного противораковые препараты, Такие как ингибиторы протеасом, были связаны с осложнениями сердечной недостаточности. В крысе неонатальный кардиомиоциты, сверхэкспрессия BiP снижает гибель кардиомиоцитов, вызванную ингибированием протеасом.[45]

Нейродегенеративное заболевание

Как белок-шаперон ER, BiP предотвращает нейрональная клетка смерть, вызванная стрессом ER путем исправления неправильно свернутых белков.[46][47] Кроме того, химический индуктор BiP, названный BIX, уменьшал церебральный инфаркт в ишемический мышей.[48][45] И наоборот, усиление функции шаперона BiP сильно влияет на Болезнь Альцгеймера.[44][49]

Нарушение обмена веществ

BiP гетерозиготность предлагается для защиты от диеты с высоким содержанием жиров ожирение, диабет 2 типа, и панкреатит за счет активации защитных путей стресса ЭР. BiP также необходим для адипогенез и глюкоза гомеостаз в жировой ткани.[50]

Инфекционное заболевание

Прокариотический BiP ортологи было обнаружено, что они взаимодействуют с ключевыми белками, такими как RecA, который жизненно важен для бактериального Репликация ДНК. В результате эти бактериальные шапероны Hsp70 представляют собой многообещающий набор мишеней для разработки антибиотиков. Примечательно, что противоопухолевый препарат OSU-03012 повторно сенсибилизировал супербактерия напряжения из Neisseria gonorrhoeae к нескольким стандартам обслуживания антибиотики.[49] Между тем, вирулентный штамм из Шига токсигенная кишечная палочка подрывает выживание клеток-хозяев, производя Токсин AB5 ингибировать BiP хозяина.[44] В отличие, вирусы полагаются на BiP хозяина для успешной репликации, в основном за счет инфицирования клеток через BiP на клеточной поверхности, стимуляции экспрессии BiP шаперонных вирусных белков и подавления реакции смерти на стресс ER.[49][51]

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000044574 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026864 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Тинг Дж., Ли А.С. (май 1988 г.). «Человеческий ген, кодирующий белок, регулируемый глюкозой в 78 000 дальтон, и его псевдоген: структура, сохранение и регуляция». ДНК. 7 (4): 275–86. Дои:10.1089 / dna.1988.7.275. PMID  2840249.
  6. ^ а б Хендершот Л.М., Валентин В.А., Ли А.С., Моррис С.В., Шапиро Д.Н. (март 1994). «Локализация гена, кодирующего человеческий BiP / GRP78, родственный эндоплазматическому ретикулуму семейства HSP70, в хромосоме 9q34». Геномика. 20 (2): 281–4. Дои:10.1006 / geno.1994.1166. PMID  8020977.
  7. ^ а б Ян Дж., Нунэ М., Цзун Й, Чжоу Л., Лю Q (декабрь 2015 г.). «Близкое и аллостерическое открытие сайта связывания полипептида в Hsp70 шапероне BiP человека». Структура. 23 (12): 2191–203. Дои:10.1016 / j.str.2015.10.012. ЧВК  4680848. PMID  26655470.
  8. ^ Fairbrother WJ, Champe MA, Christinger HW, Keyt BA, Starovasnik MA (октябрь 1997 г.). «Назначение 1H, 13C и 15N основной цепи и вторичная структура рецептор-связывающего домена фактора роста эндотелия сосудов». Белковая наука. 6 (10): 2250–60. Дои:10.1002 / pro.5560061020. ЧВК  2143562. PMID  9336848.
  9. ^ а б Майер М.П., ​​Букау Б. (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 62 (6): 670–84. Дои:10.1007 / s00018-004-4464-6. ЧВК  2773841. PMID  15770419.
  10. ^ Вишневска М., Карлберг Т., Лехтио Л., Йоханссон И., Котенева Т., Моче М., Шулер Х. (01.01.2010). «Кристаллические структуры доменов АТФазы четырех изоформ Hsp70 человека: HSPA1L / Hsp70-hom, HSPA2 / Hsp70-2, HSPA6 / Hsp70B 'и HSPA5 / BiP / GRP78». PLOS ONE. 5 (1): e8625. Дои:10.1371 / journal.pone.0008625. ЧВК  2803158. PMID  20072699.
  11. ^ Журавлева А., Гираш Л.М. (июнь 2015 г.). «Конформационная динамика субстрат-связывающего домена опосредует аллостерию Hsp70». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 112 (22): E2865–73. Дои:10.1073 / pnas.1506692112. ЧВК  4460500. PMID  26038563.
  12. ^ Лей Джи, Чжан П., Мерфи М.Э., Марморштейн Р., Джордж Д.Л. (ноябрь 2014 г.). «Структурная основа для ингибирования шаперонов HSP70 и DnaK путем нацеливания малых молекул на С-концевой аллостерический карман». ACS Химическая биология. 9 (11): 2508–16. Дои:10.1021 / cb500236y. ЧВК  4241170. PMID  25148104.
  13. ^ Либшер М, Ружейникова А (март 2009 г.). «Аллостерическая связь между крышкой и междоменным линкером в DnaK, выявленная в исследованиях связывания ингибиторов». Журнал бактериологии. 191 (5): 1456–62. Дои:10.1128 / JB.01131-08. ЧВК  2648196. PMID  19103929.
  14. ^ Сабо А., Лангер Т., Шредер Х., Фланаган Дж., Букау Б., Хартл Ф.У. (октябрь 1994 г.). «Зависящий от гидролиза АТФ цикл реакции системы Hsp70 Escherichia coli DnaK, DnaJ и GrpE». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 91 (22): 10345–9. Дои:10.1073 / пнас.91.22.10345. ЧВК  45016. PMID  7937953.
  15. ^ Шмид Д., Байчи А., Геринг Х., Кристен П. (1994). «Кинетика действия молекулярных шаперонов». Наука. 263 (5149): 971–3. Дои:10.1126 / science.8310296. PMID  8310296.
  16. ^ Zuiderweg ER, Bertelsen EB, Rousaki A, Mayer MP, Gestwicki JE, Ahmad A (2012-01-01). «Аллостерия в белках шаперонов Hsp70». В Джексоне S (ред.). Молекулярные шапероны. Темы современной химии. 328. Springer Berlin Heidelberg. С. 99–153. Дои:10.1007/128_2012_323. ISBN  9783642345517. ЧВК  3623542. PMID  22576356.
  17. ^ Майер М., Киз Ю., Каммермайер Р., Бюхнер Дж. (Сентябрь 2000 г.). «BiP и PDI взаимодействуют в окислительном фолдинге антител in vitro». Журнал биологической химии. 275 (38): 29421–5. Дои:10.1074 / jbc.M002655200. PMID  10893409.
  18. ^ а б Бенке Дж., Фейдж MJ, Хендершот Л.М. (апрель 2015 г.). «BiP и его факторы обмена нуклеотидов Grp170 и Sil1: механизмы действия и биологические функции». Журнал молекулярной биологии. Молекулярные шапероны и контроль качества белков (Часть I). 427 (7): 1589–608. Дои:10.1016 / j.jmb.2015.02.011. ЧВК  4356644. PMID  25698114.
  19. ^ Кобер Л., Зехе С., Боде Дж. (Октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы отбора на основе стресса ER для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнологии и биоинженерия. 109 (10): 2599–611. Дои:10.1002 / бит.24527. PMID  22510960. S2CID  25858120.
  20. ^ Саймонс Дж. Ф., Ферро-Новик С., Роуз Мэриленд, Хелениус А. (июль 1995 г.). «BiP / Kar2p служит молекулярным шапероном во время фолдинга карбоксипептидазы Y в дрожжах». Журнал клеточной биологии. 130 (1): 41–9. Дои:10.1083 / jcb.130.1.41. ЧВК  2120506. PMID  7790376.
  21. ^ Vogel JP, Misra LM, Rose MD (июнь 1990 г.). «Потеря функции BiP / GRP78 блокирует транслокацию секреторных белков в дрожжах». Журнал клеточной биологии. 110 (6): 1885–95. Дои:10.1083 / jcb.110.6.1885. ЧВК  2116122. PMID  2190988.
  22. ^ Nguyen TH, Law DT, Williams DB (февраль 1991 г.). «Связывающий белок BiP необходим для транслокации секреторных белков в эндоплазматический ретикулум у Saccharomyces cerevisiae». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (4): 1565–9. Дои:10.1073 / pnas.88.4.1565. ЧВК  51060. PMID  1996357.
  23. ^ Бродский Ю.Л., Шекман Р. (декабрь 1993 г.). «Комплекс Sec63p-BiP из дрожжей необходим для транслокации белка в реконструированные протеолипосомы». Журнал клеточной биологии. 123 (6, п. 1): 1355–63. Дои:10.1083 / jcb.123.6.1355. ЧВК  2290880. PMID  8253836.
  24. ^ Штольц А., Вольф Д.Х. (июнь 2010 г.). «Деградация белков, связанная с эндоплазматическим ретикулумом: путешествие в ад с помощью сопровождающего». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1803 (6): 694–705. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2010.02.005. PMID  20219571.
  25. ^ Племпер Р.К., Бёмлер С., Бордалло Дж., Соммер Т., Вольф Д.Х. (август 1997 г.). «Анализ мутантов связывает транслокон и BiP с ретроградным транспортом белка для деградации ER». Природа. 388 (6645): 891–5. Дои:10.1038/42276. PMID  9278052. S2CID  4431731.
  26. ^ Нисикава С., Бродский Ю.Л., Накацукаса К. (май 2005 г.). «Роль молекулярных шаперонов в контроле качества эндоплазматического ретикулума (ER) и ER-ассоциированной деградации (ERAD)». Журнал биохимии. 137 (5): 551–5. Дои:10.1093 / jb / mvi068. PMID  15944407.
  27. ^ Чепмен Р., Сидрауски С., Уолтер П. (1998-01-01). «Внутриклеточная передача сигналов от эндоплазматического ретикулума к ядру». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития. 14: 459–85. Дои:10.1146 / annurev.cellbio.14.1.459. PMID  9891790.
  28. ^ Окамура К., Кимата Ю., Хигасио Х., Цуру А., Коно К. (декабрь 2000 г.). «Диссоциация Kar2p / BiP от сенсорной молекулы ER, Ire1p, запускает ответ развернутого белка у дрожжей». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 279 (2): 445–50. Дои:10.1006 / bbrc.2000.3987. PMID  11118306.
  29. ^ Коренных А, Вальтер П (2012). «Структурная основа развернутого белкового ответа». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития. 28: 251–77. Дои:10.1146 / annurev-cellbio-101011-155826. PMID  23057742.
  30. ^ Ёсида Х., Мацуи Т., Ямамото А., Окада Т., Мори К. (декабрь 2001 г.). «МРНК XBP1 индуцируется ATF6 и сплайсируется IRE1 в ответ на стресс ER с образованием высокоактивного фактора транскрипции». Клетка. 107 (7): 881–91. Дои:10.1016 / s0092-8674 (01) 00611-0. PMID  11779464. S2CID  9460062.
  31. ^ Броккьери Л., Конвей де Макарио Е., Макарио А.Дж. (23 января 2008 г.). «Гены hsp70 в геноме человека: закономерности сохранения и дифференциации предсказывают широкий спектр перекрывающихся и специализированных функций». BMC Эволюционная биология. 8 (1): 19. Дои:10.1186/1471-2148-8-19. ЧВК  2266713. PMID  18215318.
  32. ^ а б Ван Дж., Пареджа К.А., Kaiser CA, Sevier CS (22.07.2014). «Редокс-сигнализация через молекулярный шаперон BiP защищает клетки от окислительного стресса, вызванного эндоплазматическим ретикулумом». eLife. 3: e03496. Дои:10.7554 / eLife.03496. ЧВК  4132286. PMID  25053742.
  33. ^ а б Ван Дж., Севье С.С. (февраль 2016 г.). «Образование и обратимость окисления цистеина BiP способствует выживанию клеток во время и после окислительного стресса». Журнал биологической химии. 291 (14): 7541–57. Дои:10.1074 / jbc.M115.694810. ЧВК  4817183. PMID  26865632.
  34. ^ Wei PC, Hsieh YH, Su MI, Jiang X, Hsu PH, Lo WT, Weng JY, Jeng YM, Wang JM, Chen PL, Chang YC, Lee KF, Tsai MD, Shew JY, Lee WH (декабрь 2012 г.). «Потеря датчика окислительного стресса NPGPx снижает активность шаперона GRP78 и вызывает системное заболевание». Молекулярная клетка. 48 (5): 747–59. Дои:10.1016 / j.molcel.2012.10.007. ЧВК  3582359. PMID  23123197.
  35. ^ Wei PC, Hsieh YH, Su MI, Jiang X, Hsu PH, Lo WT, Weng JY, Jeng YM, Wang JM, Chen PL, Chang YC, Lee KF, Tsai MD, Shew JY, Lee WH (декабрь 2012 г.). «Потеря датчика окислительного стресса NPGPx снижает активность шаперона GRP78 и вызывает системное заболевание». Молекулярная клетка. 48 (5): 747–59. Дои:10.1016 / j.molcel.2012.10.007. ЧВК  3582359. PMID  23123197.
  36. ^ Панайи Г.С., Корригалл В.М., Хендерсон Б. (август 2004 г.). «Стрессовые цитокины: основные белки в иммунорегулирующих сетях; мнение». Текущее мнение в иммунологии. 16 (4): 531–4. Дои:10.1016 / j.coi.2004.05.017. PMID  15245751.
  37. ^ Шилдс А.М., Панайи Г.С., Корригалл В.М. (сентябрь 2011 г.). "Молекулярные паттерны, связанные с разрешением (RAMP): RAMParts, защищающие иммунологический гомеостаз?". Клиническая и экспериментальная иммунология. 165 (3): 292–300. Дои:10.1111 / j.1365-2249.2011.04433.x. ЧВК  3170978. PMID  21671907.
  38. ^ Корригалл В.М., Бодман-Смит, доктор медицины, Брюнст М., Корнелл Х., Панайи Г.С. (апрель 2004 г.). «Ингибирование функции антигенпрезентирующих клеток и стимуляция мононуклеарных клеток периферической крови человека для экспрессии профиля противовоспалительных цитокинов с помощью стрессового белка BiP: актуальность для лечения воспалительного артрита». Артрит и ревматизм. 50 (4): 1164–71. Дои:10.1002 / арт.20134. PMID  15077298.
  39. ^ Корригалл В.М., Виттекок О., Панайи Г.С. (октябрь 2009 г.). «Связывающие обработанные иммуноглобулиновым белком дендритные клетки периферической крови, происходящие из моноцитов, устойчивы к созреванию и вызывают развитие регуляторных Т-клеток». Иммунология. 128 (2): 218–26. Дои:10.1111 / j.1365-2567.2009.03103.x. ЧВК  2767311. PMID  19740378.
  40. ^ Корригалл В.М., Бодман-Смит, доктор медицины, Файф М.С., Канас Б., Майерс Л.К., Вули П., Со С., Стейнс Н. А., Паппин Д. Д., Берло С. Е., ван Эден В., ван Дер Зи Р., Ланчбери Д. С., Панайи Г. С. (февраль 2001 г.) . «Молекулярный шаперон эндоплазматического ретикулума человека BiP является аутоантигеном ревматоидного артрита и предотвращает индукцию экспериментального артрита». Журнал иммунологии. 166 (3): 1492–8. Дои:10.4049 / jimmunol.166.3.1492. PMID  11160188.
  41. ^ Brownlie RJ, Myers LK, Wooley PH, Corrigall VM, Bodman-Smith MD, Panayi GS, Thompson SJ (март 2006 г.). «Лечение мышиного коллаген-индуцированного артрита стрессовым белком BiP с помощью регуляторных Т-клеток, продуцирующих интерлейкин-4: новая функция древнего белка». Артрит и ревматизм. 54 (3): 854–63. Дои:10.1002 / арт.21654. PMID  16508967.
  42. ^ Роу Н.Д., Рен Дж. (Март 2013 г.). «Окислительная активация Ca (2 +) / кальмодулин-активируемой киназы II опосредует вызванную стрессом ER дисфункцию сердца и апоптоз». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 304 (6): H828–39. Дои:10.1152 / ajpheart.00752.2012. ЧВК  3602775. PMID  23316062.
  43. ^ Окада К., Минамино Т., Цукамото Ю., Ляо Ю., Цукамото О, Такашима С., Хирата А., Фудзита М., Нагамати И., Накатани Т., Ютани К., Одзава К., Огава С., Томоике Х, Хори М., Китакадзе М. (август 2004 г.) ). «Длительный стресс эндоплазматического ретикулума при гипертрофии и сердечной недостаточности после сужения аорты: возможный вклад стресса эндоплазматического ретикулума в апоптоз сердечных миоцитов». Тираж. 110 (6): 705–12. Дои:10.1161 / 01.CIR.0000137836.95625.D4. PMID  15289376.
  44. ^ а б c Ни М., Ли А.С. (июль 2007 г.). «Шапероны ER в развитии млекопитающих и заболеваниях человека». Письма FEBS. 581 (19): 3641–51. Дои:10.1016 / j.febslet.2007.04.045. ЧВК  2040386. PMID  17481612.
  45. ^ Fu HY, Minamino T, Tsukamoto O, Sawada T, Asai M, Kato H, Asano Y, Fujita M, Takashima S, Hori M, Kitakaze M (сентябрь 2008 г.). «Сверхэкспрессия шаперона, резидентного в эндоплазматическом ретикулуме, снижает гибель кардиомиоцитов, вызванную ингибированием протеасом». Сердечно-сосудистые исследования. 79 (4): 600–10. Дои:10.1093 / cvr / cvn128. PMID  18508854.
  46. ^ Чжао Л., Лонго-Угадай С., Харрис Б.С., Ли Дж. У., Акерман С.Л. (сентябрь 2005 г.). «Накопление белка и нейродегенерация у одурманенных мутантных мышей вызваны нарушением SIL1, кохаперона BiP». Природа Генетика. 37 (9): 974–9. Дои:10,1038 / нг1620. PMID  16116427. S2CID  27489955.
  47. ^ Анттонен А. К., Махйне I, Хямяляйнен Р. Х., Лагье-Туренн С., Копра О, Варис Л., Анттонен М., Йоэнсуу Т., Калимо Х., Паэтау А., Транебьярг Л., Чейн Д., Кениг М., Эг-Олофссон О, Удд Б., Эг-Олофссон О, Удд Б. M, Somer H, Lehesjoki AE (декабрь 2005 г.). «Ген, нарушенный при синдроме Маринеско-Шегрена, кодирует SIL1, коаперон HSPA5». Природа Генетика. 37 (12): 1309–11. Дои:10,1038 / ng1677. PMID  16282978. S2CID  33094308.
  48. ^ Кудо Т., Канемото С., Хара Х, Моримото Н., Морихара Т., Кимура Р., Табира Т., Имаидзуми К., Такеда М. (февраль 2008 г.). «Молекулярный индуктор шаперона защищает нейроны от стресса ER». Гибель клеток и дифференциация. 15 (2): 364–75. Дои:10.1038 / sj.cdd.4402276. PMID  18049481.
  49. ^ а б c Бут L, Робертс JL, Cash DR, Tavallai S, Jean S, Fidanza A, Cruz-Luna T, Siembiba P, Cycon KA, Cornelissen CN, Dent P (июль 2015 г.). «GRP78 / BiP / HSPA5 / Dna K - универсальная терапевтическая мишень для лечения заболеваний человека». Журнал клеточной физиологии. 230 (7): 1661–76. Дои:10.1002 / jcp.24919. ЧВК  4402027. PMID  25546329.
  50. ^ Scheuner D, Vander Mierde D, Song B, Flamez D, Creemers JW, Tsukamoto K, Ribick M, Schuit FC, Kaufman RJ (июль 2005 г.). «Контроль трансляции мРНК сохраняет функцию эндоплазматического ретикулума в бета-клетках и поддерживает гомеостаз глюкозы». Природа Медицина. 11 (7): 757–64. Дои:10,1038 / нм1259. PMID  15980866. S2CID  2785104.
  51. ^ Rathore AP, Ng ML, Vasudevan SG (28 января 2013 г.). «Дифференциальный ответ развернутого белка во время инфицирования вирусом Чикунгунья и Синдбис: CHIKV nsP4 подавляет фосфорилирование eIF2α». Журнал вирусологии. 10: 36. Дои:10.1186 / 1743-422X-10-36. ЧВК  3605262. PMID  23356742.

внешняя ссылка