FHL2 - Википедия - FHL2
Четыре с половиной домена LIM белка 2 также известный как ФХЛ-2 это белок что у людей кодируется FHL2 ген.[5] Белки LIM содержат высококонсервативную двойную цинковый палец мотив называется LIM домен.[6]
Функция
Считается, что FHL-2 играет роль в сборке внеклеточных мембран и может функционировать как связующее звено между пресенилин-2 и внутриклеточный сигнальный путь.[6]
Семья
Подсемейство белков, содержащих только четыре с половиной LIM (FHL), является одним из членов семейства белков, содержащих только LIM. Члены белковой группы могут происходить от общего предка и иметь высокую степень сходства в своей аминокислотной последовательности.[7] Эти белки определяются наличием гомеодомена LIM, богатого четырьмя с половиной цистеином, причем полудомен всегда расположен на N-конце.[8] Название LIM произошло от первой буквы транскрипционных факторов. LIN-11, ИСЛ-1 и MEC-3, из которого изначально был охарактеризован домен.[9] О прямых взаимодействиях между доменом LIM и ДНК не сообщалось. Напротив, обширные данные указывают на функциональную роль FHL2 в поддержке белок-белковых взаимодействий LIM-содержащих белков и их партнеров по связыванию.[10][11][12][13] К настоящему времени пять членов были отнесены к подсемейству FHL: FHL1, FHL2, FHL3, FHL4 и активатор CREM в семенниках (ACT) человека.[14] FHL1, FHL2 и FHL3 преимущественно экспрессируются в мышцах,[15][16] пока FHL4 и FHL5 выражаются исключительно в яичках.[17]
Ген
FHL2 - наиболее изученный член подсемейства. Белок кодируется геном fhl2, картированным в области хромосомы 2q12-q14 человека.[18] Две альтернативы промоутеры, 1а и 1б, а также 5 варианты расшифровки о fhl2 не поступало.[19]
Распределение тканей
FHL2 проявляет различные паттерны экспрессии клеточно / тканеспецифическим образом, который был обнаружен в печени, почках, легких, яичниках, поджелудочной железе, простате, желудке, толстой кишке, коре головного мозга и, в частности, сердце. Однако его экспрессия в некоторых тканях, связанных с иммунитетом, таких как селезенка, вилочковая железа и кровь лейкоциты не было задокументировано.[20] Интересно, что экспрессия и функция FHL2 значительно различаются между разными типами рака.[19][21][22][23] Такие расхождения, скорее всего, связаны с существованием большого разнообразия факторы транскрипции управляющий экспрессией FHL2.
Регулирование выражения
Разные факторы транскрипции которые, как сообщалось, отвечают за регуляцию экспрессии fhl2, включают хорошо известный белок-супрессор опухолей p53,[19][23] фактор ответа сыворотки (SRF),[24][25] белок специфичности 1 (Sp1).[26] плейотропный фактор IL-1β,[27] МЭФ-2,[14] и протеин-активатор-1 (АР-1).[28] Помимо того, что он регулируется различными факторами транскрипции, FHL2 сам активно участвует в регуляции экспрессии других генов. FHL2 проявляет свои регуляторные эффекты транскрипции, функционируя как адаптерный белок косвенно взаимодействуя с целевыми генами. Фактически, LIM-домен является платформой для формирования мультимерных белковых комплексов.[29] Следовательно, FHL2 может вносить вклад в канцерогенез человека, взаимодействуя с факторами транскрипции генов, связанных с раком, и модулирует сигнальные пути, лежащие в основе экспрессии этих генов. Различные типы рака связаны с FHL2, который действует как супрессор или индуктор рака, например, при раке груди, раке желудочно-кишечного тракта (ЖКТ), раке печени и раке простаты.
Клиническое значение
Экспрессия и функции FHL2 сильно варьируются в зависимости от типов рака. Оказалось, что этот феномен тесно связан с дифференциальной механистической регуляцией транскрипции FHL2 при различных типах рака. Однако участие мутаций fhl2 и посттрансляционные модификации fhl2 в канцерогенезе нельзя игнорировать. Фактически, функциональная мутация fhl2 была идентифицирована у пациента с семейная дилатационная кардиомиопатия (DCM) и связан с его патогенез.[30] Это означает, что мутация fhl2 также может глубоко влиять на различные прогрессии рака. Однако записей, описывающих влияние мутаций fhl2 на канцерогенез, немного.
Фосфорилирование белка FHL-2 не оказывает значительного влияния на функционирование FHL2 как in vitro, так и in vivo.[31][32] При условии, что существование посттранскрипционных модификаций на FHL2, отличных от фосфорилирования, все еще неясно и FHL2 функционирует почти исключительно за счет белок-белковых взаимодействий, исследования в этом направлении все еще интересны. В частности, следует сфокусировать внимание на механизмах, лежащих в основе субклеточной локализации FHL2. FHL2 может свободно перемещаться между ядерным и различными клеточными компартментами.[14] Он также взаимодействует с другими белковыми партнерами по связыванию, принадлежащими к разным функциональным классам, включая, помимо прочего, факторы транскрипции и преобразователи сигналов.[10][16][33][34] Следовательно, транслокация FHL2 может быть важной в регулировании различных молекулярных сигнальных путей, которые модифицируют канцерогенез, например, ядерная транслокация FHL2 связана с агрессивностью и рецидивом рака простаты.[35] Аналогичные доказательства были также получены в эксперименте с использованием клеток A7FIL + и линии клеток NIH 3T3 в качестве модели заболевания.[20][36][37]
Рак молочной железы
Белок FHL2 взаимодействует с геном предрасположенности к раку груди 1 типа (BRCA1 ), который усиливает трансактивацию BRCA1.[38] Кроме того, внутриопухолевый уровень FHL2 был одним из факторов, определяющих худшую выживаемость больных раком груди.[39]
Рак желудочно-кишечного тракта
FHL2 относится к рак желудочно-кишечного тракта и, в частности, рак толстой кишки. Fhl2 демонстрирует онкогенный свойство рака толстой кишки, которое вызывает дифференциацию некоторых моделей рака толстой кишки in vitro.[21][40][41] FHL2 также имеет решающее значение для инвазии, миграции и адгезии клеток рака толстой кишки к внеклеточному матриксу. Экспрессия FHL2 положительно регулируется трансформирующий фактор роста бета 1 (TGF-β1), которая индуцирует эпителиально-мезенхимальный переход (EMT) и наделяет раковые клетки метастатическими свойствами. Следовательно, TGF-β1-опосредованное изменение уровня экспрессии FHL2 может запускать инвазию клеток толстой кишки. Кроме того, субклеточная локализация FHL2 может модулироваться с помощью TGF-β1 при спорадическом раке толстой кишки, что приводит к полимеризации альфа-актина гладких мышц (α-SMA).[42] Этот процесс побуждает фибробласт принять фенотип миофибробласта и способствует инвазии рака. FHL2 может также индуцировать EMT и миграцию раковых клеток, влияя на структурную целостность мембранно-ассоциированного комплекса E-cadherin-β-catenin.[43]
Рак печени
В наиболее распространенной форме рака печени гепатоцеллюлярная карцинома (HCC), FHL2 всегда подавляется в клинических образцах.[19] Следовательно, fhl2 оказывает подавляющее опухоль действие на HCC. Подобно p53, сверхэкспрессия FHL2 подавляет пролиферативную активность линии клеток HCC Hep3B за счет снижения экспрессии циклина D1 и увеличения экспрессии P21 и P27, поддерживая зависящий от времени процесс восстановления клеток.[44] Следует отметить, что недавно была создана база данных генов, регулируемых FHL2 в печени мышей, с использованием микрочипов и биоинформатического анализа, которые предоставляют полезную информацию о большинстве путей и новых генах, связанных с FHL2.[45]
Рак простаты
Молекулярная связь между рецептор андрогенов (AR) и FHL2 связаны с развитием рака простаты, например, агрессивностью и биохимическим рецидивом (т. Е. Повышением циркулирующей простатоспецифический антиген (PSA) после хирургического или рентгенологического лечения)[46][47] Экспрессия FHL2 в значительной степени инициируется андрогеном при посредничестве фактор ответа сыворотки (SFR) и RhoA / актин / острый мегакариоцитарный лейкоз (MAL) сигнальная ось, функционирующая перед SRF.[46][48] С другой стороны, FHL2 является коактиватором AR и способен модулировать передачу сигналов AR, изменяя эффект арилуглеводородного рецептора (AhR), навязывая активность AR с помощью пока неизвестных механизмов.[49] Расщепление кальпаином белка цитоскелета филамин который увеличивается при раке простаты, может индуцировать ядерную транслокацию FHL2, что впоследствии увеличивает коактивацию AR.[37]
Взаимодействия
FHL2 был показан взаимодействовать с:
Примечания
Версия этой статьи 2015 года была обновлена внешним экспертом в соответствии с моделью двойной публикации. Соответствующие академическая экспертная оценка статья была опубликована в Ген и может быть процитирован как: Цианн Е Цао, Саймон Винг-Фай Мок, Винсент Винг-Сан Ченг (26 июля 2015 г.). «Регуляция FHL2 в схемах транскрипции рака человека». Ген. 572 (1): 1–7. Дои:10.1016 / J.GENE.2015.07.043. ЧВК 5975090. PMID 26211626.CS1 maint: использует параметр авторов (связь) |
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000115641 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000008136 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Морган MJ, Мэджвик AJ (октябрь 1996). «Slim определяет новое семейство LIM-белков, экспрессируемых в скелетных мышцах». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 225 (2): 632–8. Дои:10.1006 / bbrc.1996.1222. PMID 8753811.
- ^ а б "Entrez Gene: FHL2 четыре с половиной домена LIM 2".
- ^ Fimia GM, De Cesare D, Sassone-Corsi P (ноябрь 2000 г.). «Семейство коактиваторов транскрипции только LIM: тканеспецифическая экспрессия и избирательная активация CREB и CREM». Молекулярная и клеточная биология. 20 (22): 8613–8622. Дои:10.1128 / mcb.20.22.8613-8622.2000. ЧВК 102166. PMID 11046156.
- ^ Куракула К., Соммер Д., Соколович М., Мёрланд П.Д., Шей С., ван Лоенен П.Б., Кенис Д.С., Зелцер Н., ван Тиль К.М., де Фрис С.Дж. (январь 2015 г.). «Только LIM-белок FHL2 является положительным регулятором Х-рецепторов печени в гладкомышечных клетках, участвующих в гомеостазе липидов». Молекулярная и клеточная биология. 35 (1): 52–62. Дои:10.1128 / MCB.00525-14. ЧВК 4295390. PMID 25332231.
- ^ Way JC, Chalfie M (июль 1988 г.). «mec-3, ген, содержащий гомеобокс, который определяет дифференцировку нейронов рецептора прикосновения у C. elegans». Клетка. 54 (1): 5–16. Дои:10.1016/0092-8674(88)90174-2. PMID 2898300. S2CID 40411693.
- ^ а б Шмейхель К.Л., Беккерл М.С. (октябрь 1994 г.). «Домен LIM представляет собой модульный белок-связывающий интерфейс». Клетка. 79 (2): 211–9. Дои:10.1016/0092-8674(94)90191-0. PMID 7954790. S2CID 10314401.
- ^ Брин Дж. Дж., Агульник А. Д., Вестфаль Х., Давид И. Б. (февраль 1998 г.). «Взаимодействие между доменами LIM и белком, связывающим домен LIM Ldb1». Журнал биологической химии. 273 (8): 4712–7. Дои:10.1074 / jbc.273.8.4712. PMID 9468533.
- ^ Кадрмас JL, Beckerle MC (ноябрь 2004 г.). «Домен LIM: от цитоскелета к ядру». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 5 (11): 920–31. Дои:10.1038 / nrm1499. PMID 15520811. S2CID 6030950.
- ^ Франк Д., Кун С., Катус Х.А., Фрей Н. (июнь 2006 г.). «Саркомерный Z-диск: узловая точка в передаче сигналов и болезни». Журнал молекулярной медицины. 84 (6): 446–68. Дои:10.1007 / s00109-005-0033-1. PMID 16416311. S2CID 22020005.
- ^ а б c Йоханнесен М., Мёллер С., Хансен Т., Моэнс Ю., Ван Гелу М. (февраль 2006 г.). «Многофункциональные роли белка FHL2, состоящего только из четырех с половиной LIM». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 63 (3): 268–84. Дои:10.1007 / s00018-005-5438-z. PMID 16389449. S2CID 22284431.
- ^ Самсон Т., Смит Н., Янецки С., Вендлер О., Мюллер Дж. М., Шюле Р., фон дер Марк Х, фон дер Марк К., Уикслер В. (июль 2004 г.). «Белки, содержащие только LIM, FHL2 и FHL3 взаимодействуют с альфа- и бета-субъединицами мышечного рецептора интегрина альфа7бета1». Журнал биологической химии. 279 (27): 28641–52. Дои:10.1074 / jbc.M312894200. PMID 15117962.
- ^ а б c Нг Э.К., Чан К.К., Вонг Ч.Х., Цуй С.К., Нгаи С.М., Ли С.М., Котака М., Ли Ц.Й., Уэй М.М., Фунг К.П. (2002). «Взаимодействие специфического для сердца белка LIM домена, FHL2, с ДНК-связывающим ядерным белком, hNP220». J. Cell. Биохим. 84 (3): 556–66. Дои:10.1002 / jcb.10041. PMID 11813260. S2CID 2842198.
- ^ Морган MJ, Мэджвик AJ (февраль 1999 г.). «Четвертый член семейства белков LIM FHL экспрессируется исключительно в семенниках». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 255 (2): 251–5. Дои:10.1006 / bbrc.1999.0180. PMID 10049694.
- ^ Чан К.К., Цуй С.К., Ли С.М., Лук С.К., Лью С.К., Фунг К.П., Уэй М.М., Ли С.Й. (апрель 1998). «Молекулярное клонирование и характеристика FHL2, нового белка LIM домена, предпочтительно экспрессируемого в сердце человека». Ген. 210 (2): 345–50. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00644-6. PMID 9573400.
- ^ а б c d Сюй Дж., Чжоу Дж., Ли М.С., Нг К.Ф., Нг Ю.К., Лай ПБ, Цуй СК (2014). «Регуляция транскрипции опухолевого супрессора FHL2 с помощью p53 в клетках почек и печени человека». PLOS ONE. 9 (8): e99359. Bibcode:2014PLoSO ... 999359X. Дои:10.1371 / journal.pone.0099359. ЧВК 4133229. PMID 25121502.
- ^ а б Zheng Q, Zhao Y (сентябрь 2007 г.). «Разнообразные биофункции белков домена LIM: определяются субклеточной локализацией и межбелковым взаимодействием». Биология клетки. 99 (9): 489–502. Дои:10.1042 / BC20060126. PMID 17696879. S2CID 23804743.
- ^ а б Wu Y, Guo Z, Zhang D, Zhang W, Yan Q, Shi X, Zhang M, Zhao Y, Zhang Y, Jiang B, Cheng T, Bai Y, Wang J (ноябрь 2013 г.). «Новая генная терапия рака толстой кишки с использованием rAAV-опосредованной экспрессии человеческой shRNA-FHL2». Международный журнал онкологии. 43 (5): 1618–26. Дои:10.3892 / ijo.2013.2090. PMID 24008552.
- ^ Чан К.К., Цуй С.К., Нгаи С.М., Ли С.М., Котака М., Вэй М.М., Ли СиЙи, Фунг К.П. (январь 2000 г.). «Белок-белковое взаимодействие FHL2, белка домена LIM, предпочтительно экспрессируемого в сердце человека, с hCDC47». Журнал клеточной биохимии. 76 (3): 499–508. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (20000301) 76: 3 <499 :: AID-JCB16> 3.0.CO; 2-4. PMID 10649446.
- ^ а б Танахаши Х., Табира Т. (сентябрь 2000 г.). «Связанный с болезнью Альцгеймера пресенилин 2 взаимодействует с DRAL, белком LIM-домена». Молекулярная генетика человека. 9 (15): 2281–9. Дои:10.1093 / oxfordjournals.hmg.a018919. PMID 11001931.
- ^ Heemers HV, Regan KM, Dehm SM, Tindall DJ (ноябрь 2007 г.). "Андрогенная индукция коактиватора рецептора андрогена четырех с половиной белка-2 домена LIM: доказательства роли сывороточного фактора ответа при раке простаты". Исследования рака. 67 (21): 10592–9. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-1917. PMID 17975004.
- ^ Филиппар Ю., Шратт Дж., Дитрих С., Мюллер Дж. М., Галгоци П., Энгель Ф. Б., Китинг М. Т., Гертлер Ф., Шюле Р., Вингрон М., Нордхайм А. (декабрь 2004 г.). «Целевой ген SRF Fhl2 противодействует RhoA / MAL-зависимой активации SRF». Молекулярная клетка. 16 (6): 867–80. Дои:10.1016 / j.molcel.2004.11.039. HDL:1721.1/83480. PMID 15610731.
- ^ Го З, Чжан В., Ся Г, Ню Л., Чжан И, Ван Х, Чжан И, Цзян Б., Ван Дж (сентябрь 2010 г.). «Sp1 усиливает экспрессию четырех с половиной lim 2 (FHL2) при раке желудочно-кишечного тракта посредством регуляции транскрипции». Молекулярный канцерогенез. 49 (9): 826–36. Дои:10.1002 / mc.20659. PMID 20607723. S2CID 40082720.
- ^ Джоос Х, Альбрехт В., Лауфер С., Райхель Х, Бреннер Р. Э. (2008). «IL-1beta регулирует FHL2 и другие гены, связанные с цитоскелетом, в хондроцитах человека». Молекулярная медицина. 14 (3–4): 150–9. Дои:10.2119 / 2007-00118.Joos. ЧВК 2213891. PMID 18224250.
- ^ Морлон А., Сассоне-Корси П. (апрель 2003 г.). «Белок, содержащий только LIM, FHL2 - это сывороточный коактиватор транскрипции АР-1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 100 (7): 3977–82. Bibcode:2003ПНАС..100.3977М. Дои:10.1073 / pnas.0735923100. ЧВК 153033. PMID 12644711.
- ^ Бах I (март 2000 г.). «Домен LIM: регулирование ассоциацией». Механизмы развития. 91 (1–2): 5–17. Дои:10.1016 / s0925-4773 (99) 00314-7. PMID 10704826. S2CID 16093470.
- ^ Аримура Т., Хаяси Т., Мацумото Ю., Шибата Х, Хирои С., Накамура Т., Инагаки Н., Хинохара К., Такахаши М., Манатсу С.И., Сасаока Т., Изуми Т., Бонне Г., Шварц К., Кимура А. (май 2007 г.). «Структурный анализ четырех с половиной LIM белка-2 при дилатационной кардиомиопатии». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 357 (1): 162–7. Дои:10.1016 / j.bbrc.2007.03.128. PMID 17416352.
- ^ Эль Мурабит Х., Мюллер С., Тунггал Л., Полссон М., Аумайли М. (ноябрь 2003 г.). «Характеристика рекомбинантных и природных форм человеческого белка FHL2, содержащего домен LIM». Экспрессия и очистка белков. 32 (1): 95–103. Дои:10.1016 / S1046-5928 (03) 00211-0. PMID 14680945.
- ^ Перселл Н.Х., Дарвис Д., Буэно О.Ф., Мюллер Дж. М., Шюле Р., Молькентин Д. Д. (февраль 2004 г.). «Киназа 2, регулируемая внеклеточными сигналами, взаимодействует и негативно регулируется только LIM-белком FHL2 в кардиомиоцитах». Молекулярная и клеточная биология. 24 (3): 1081–1095. Дои:10.1128 / mcb.24.3.1081-1095.2004. ЧВК 321437. PMID 14729955.
- ^ Wei Y, Renard CA, Labalette C, Wu Y, Lévy L, Neuveut C, Prieur X, Flajolet M, Prigent S, Buendia MA (февраль 2003 г.). «Идентификация LIM белка FHL2 как коактиватора бета-катенина». Журнал биологической химии. 278 (7): 5188–94. Дои:10.1074 / jbc.M207216200. PMID 12466281.
- ^ Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (декабрь 2002 г.). «Субклеточное нацеливание метаболических ферментов на тайтин в сердечной мышце может опосредоваться DRAL / FHL-2». Журнал клеточной науки. 115 (Pt 24): 4925–36. Дои:10.1242 / jcs.00181. PMID 12432079.
- ^ Kahl P, Gullotti L, Heukamp LC, Wolf S, Friedrichs N, Vorreuther R, Solleder G, Bastian PJ, Ellinger J, Metzger E, Schüle R, Buettner R (декабрь 2006 г.). «Коактиваторы рецептора андрогенов, лизин-специфическая гистоновая деметилаза 1 и четыре с половиной домена LIM-белка 2, предсказывают риск рецидива рака простаты». Исследования рака. 66 (23): 11341–7. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-06-1570. PMID 17145880.
- ^ Браун JR, Nigh E, Lee RJ, Ye H, Thompson MA, Saudou F, Pestell RG, Greenberg ME (сентябрь 1998 г.). «Члены семейства Fos индуцируют вхождение в клеточный цикл, активируя циклин D1». Молекулярная и клеточная биология. 18 (9): 5609–19. Дои:10.1128 / mcb.18.9.5609. ЧВК 109145. PMID 9710644.
- ^ а б McGrath MJ, Binge LC, Sriratana A, Wang H, Robinson PA, Pook D, Fedele CG, Brown S, Dyson JM, Cottle DL, Cowling BS, Niranjan B, Risbridger GP, Mitchell CA (август 2013 г.). «Регулирование транскрипционного коактиватора FHL2 лицензирует активацию рецептора андрогена при кастрат-резистентном раке простаты». Исследования рака. 73 (16): 5066–79. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-12-4520. PMID 23801747.
- ^ Янь Дж., Чжу Дж., Чжун Х, Лю Цюй, Хуан Ц., Е Цюй (октябрь 2003 г.). «BRCA1 взаимодействует с FHL2 и усиливает функцию трансактивации FHL2». Письма FEBS. 553 (1–2): 183–9. Дои:10.1016 / s0014-5793 (03) 00978-5. PMID 14550570. S2CID 31566004.
- ^ Габриэль Б., Фишер Д.К., Орловска-Фольк М., Цур Хаузен А., Шюле Р., Мюллер Дж. М., Хазенбург А. (январь 2006 г.). «Экспрессия транскрипционного корегулятора FHL2 при раке груди человека: клинико-патологическое исследование». Журнал Общества гинекологических исследований. 13 (1): 69–75. Дои:10.1016 / j.jsgi.2005.10.001. PMID 16378916. S2CID 19549702.
- ^ Аманн Т., Эгле Ю., Боссерхофф А.К., Hellerbrand C (июнь 2010 г.). «FHL2 подавляет рост и дифференцировку линии клеток рака толстой кишки HT-29». Отчеты онкологии. 23 (6): 1669–74. Дои:10.3892 / или_00000810. PMID 20428824.
- ^ Ван Дж, Ян И, Ся ХХ, Гу Q, Линь МС, Цзян Б., Пэн И, Ли Дж, Ан Х, Чжан И, Чжуан З, Чжан З, Кунг Х. Ф., Вонг BC (март 2007 г.). «Подавление экспрессии FHL2 индуцирует дифференцировку клеток и подавляет канцерогенез желудка и толстой кишки». Гастроэнтерология. 132 (3): 1066–76. Дои:10.1053 / j.gastro.2006.12.004. PMID 17383428.
- ^ Gullotti L, Czerwitzki J, Kirfel J, Propping P, Rahner N, Steinke V, Kahl P, Engel C, Schüle R, Buettner R, Friedrichs N (декабрь 2011 г.). «Экспрессия FHL2 в перитуморальных фибробластах коррелирует с лимфатическими метастазами при спорадическом, но не при HNPCC-ассоциированном раке толстой кишки». Лабораторные исследования. 91 (12): 1695–705. Дои:10.1038 / labinvest.2011.109. PMID 21826055.
- ^ Чжан В., Цзян Б., Го З., Сардет К., Цзоу Б., Лам С.С., Ли Дж., Хе М., Лан Х.Й., Пан Р, Хунг И.Ф., Тан В.П., Ван Дж., Вонг BC (июль 2010 г.). «Четыре с половиной белка LIM 2 способствуют инвазивному потенциалу и эпителиально-мезенхимальному переходу при раке толстой кишки». Канцерогенез. 31 (7): 1220–9. Дои:10.1093 / carcin / bgq094. PMID 20460358.
- ^ Ng CF, Ng PK, Lui VW, Li J, Chan JY, Fung KP, Ng YK, Lai PB, Tsui SK (май 2011 г.). «FHL2 проявляет антипролиферативную и антиапоптотическую активность в клетках рака печени». Письма о раке. 304 (2): 97–106. Дои:10.1016 / j.canlet.2011.02.001. PMID 21377781.
- ^ Ng CF, Xu JY, Li MS, Tsui SK (апрель 2014 г.). «Идентификация FHL2-регулируемых генов в печени с помощью микрочипов и биоинформатического анализа». Журнал клеточной биохимии. 115 (4): 744–53. Дои:10.1002 / jcb.24714. PMID 24453047. S2CID 32358107.
- ^ а б Heemers HV, Regan KM, Schmidt LJ, Anderson SK, Ballman KV, Tindall DJ (апрель 2009 г.). «Андрогенная модуляция экспрессии корегулятора в клетках рака простаты». Молекулярная эндокринология. 23 (4): 572–83. Дои:10.1210 / me.2008-0363. ЧВК 2667711. PMID 19164447.
- ^ Учио Э.М., Аслан М., Уэллс К.К., Кальдерон Дж., Конкато Дж. (Август 2010 г.). «Влияние биохимического рецидива рака простаты среди ветеранов США». Архивы внутренней медицины. 170 (15): 1390–5. Дои:10.1001 / archinternmed.2010.262. PMID 20696967.
- ^ Шмидт Л.Дж., Дункан К., Ядав Н., Реган К.М., Вероне А.Р., Лозе С.М., Поп EA, Аттвуд К., Уилдинг Дж., Молер Дж.Л., Себо Т.Дж., Тиндалл Д.Д., Хемерс Х.В. «RhoA как медиатор клинически значимого действия андрогенов в клетках рака простаты». Молекулярная эндокринология. 26 (5): 716–35. Дои:10.1210 / me.2011-1130. ЧВК 3355556. PMID 22456196.
- ^ Коллара А., Браун Т.Дж. (январь 2010 г.). «Четыре с половиной домена LIM 2 изменяют влияние арилуглеводородного рецептора на транскрипционную активность андрогенного рецептора». Журнал стероидной биохимии и молекулярной биологии. 118 (1–2): 51–8. Дои:10.1016 / j.jsbmb.2009.09.017. PMID 19815066. S2CID 2273605.
- ^ Müller JM, Isele U, Metzger E, Rempel A, Moser M, Pscherer A, Breyer T., Holubarsch C, Buettner R, Schüle R (февраль 2000 г.). «FHL2, новый тканеспецифический коактиватор рецептора андрогенов». EMBO J. 19 (3): 359–69. Дои:10.1093 / emboj / 19.3.359. ЧВК 305573. PMID 10654935.
- ^ Янь Дж, Чжу Дж, Чжун Х, Лю Цюй, Хуанг Ц., Е Цюй (октябрь 2003 г.). «BRCA1 взаимодействует с FHL2 и усиливает функцию трансактивации FHL2». FEBS Lett. 553 (1–2): 183–9. Дои:10.1016 / s0014-5793 (03) 00978-5. PMID 14550570. S2CID 31566004.
- ^ Янь Дж. Х., Е К. Н., Чжу Дж. Х., Чжун Х. Дж., Чжэн Х. Ю., Хуан К. Ф. (декабрь 2003 г.). «[Выделение и характеристика белка, взаимодействующего с BRCA1]». И Чуан Сюэ Бао. 30 (12): 1161–6. PMID 14986435.
- ^ Wei Y, Renard CA, Labalette C, Wu Y, Lévy L, Neuveut C, Prieur X, Flajolet M, Prigent S, Buendia MA (февраль 2003 г.). «Идентификация LIM белка FHL2 как коактиватора бета-катенина». J. Biol. Chem. 278 (7): 5188–94. Дои:10.1074 / jbc.M207216200. PMID 12466281.
- ^ а б c d е Wixler V, Geerts D, Laplantine E, Westhoff D, Smyth N, Aumailley M, Sonnenberg A, Paulsson M (октябрь 2000 г.). «Белок, содержащий только LIM, DRAL / FHL2 связывается с цитоплазматическим доменом нескольких цепей альфа и бета интегринов и участвует в адгезионных комплексах». J. Biol. Chem. 275 (43): 33669–78. Дои:10.1074 / jbc.M002519200. PMID 10906324.
- ^ а б Fimia GM, De Cesare D, Sassone-Corsi P (ноябрь 2000 г.). «Семейство коактиваторов транскрипции только LIM: тканеспецифическая экспрессия и избирательная активация CREB и CREM». Мол. Клетка. Биол. 20 (22): 8613–22. Дои:10.1128 / mcb.20.22.8613-8622.2000. ЧВК 102166. PMID 11046156.
- ^ Ли Х.Й., Нг Е.К., Ли С.М., Котака М., Цуй С.К., Ли С.Й., Фунг К.П., Уэй М.М. (2001). «Белок-белковое взаимодействие FHL3 с FHL2 и визуализация их взаимодействия с помощью двухкомпонентного флуоресцентного резонансного переноса энергии (FRET) с зелеными флуоресцентными белками (GFP)». J. Cell. Биохим. 80 (3): 293–303. Дои:10.1002 / 1097-4644 (20010301) 80: 3 <293 :: AID-JCB10> 3.0.CO; 2-U. PMID 11135358.
- ^ Амаар Ю.Г., Томпсон Г.Р., Линкхарт Т.А., Чен С.Т., Бейлинк Д.И., Мохан С. (апрель 2002 г.). «Белок, связывающий инсулиноподобный фактор роста 5 (IGFBP-5), взаимодействует с четырьмя с половиной белками LIM 2 (FHL2)». J. Biol. Chem. 277 (14): 12053–60. Дои:10.1074 / jbc.M110872200. PMID 11821401.
- ^ Самсон Т., Смит Н., Янецки С., Вендлер О., Мюллер Дж. М., Шюле Р., фон дер Марк Х, фон дер Марк К., Уикслер В. (июль 2004 г.). «Белки, содержащие только LIM, FHL2 и FHL3 взаимодействуют с альфа- и бета-субъединицами мышечного рецептора интегрина альфа7бета1». J. Biol. Chem. 279 (27): 28641–52. Дои:10.1074 / jbc.M312894200. PMID 15117962.
- ^ Перселл Н.Х., Дарвис Д., Буэно О.Ф., Мюллер Дж. М., Шюле Р., Молькентин Дж. Д. (февраль 2004 г.). «Киназа 2, регулируемая внеклеточными сигналами, взаимодействует и негативно регулируется только LIM-белком FHL2 в кардиомиоцитах». Мол. Клетка. Биол. 24 (3): 1081–95. Дои:10.1128 / mcb.24.3.1081-1095.2004. ЧВК 321437. PMID 14729955.
- ^ Танахаши Х., Табира Т. (сентябрь 2000 г.). «Связанный с болезнью Альцгеймера пресенилин 2 взаимодействует с DRAL, белком LIM-домена». Гм. Мол. Genet. 9 (15): 2281–9. Дои:10.1093 / oxfordjournals.hmg.a018919. PMID 11001931.
- ^ Бай С., Чжа Дж., Чжао Х., Росс Ф.П., Тейтельбаум С.Л. (ноябрь 2008 г.). «Фактор 6, связанный с рецептором фактора некроза опухоли, представляет собой внутриядерный коактиватор транскрипции в остеокластах». J. Biol. Chem. 283 (45): 30861–7. Дои:10.1074 / jbc.M802525200. ЧВК 2662164. PMID 18768464.
- ^ Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (декабрь 2002 г.). «Субклеточное нацеливание метаболических ферментов на тайтин в сердечной мышце может опосредоваться DRAL / FHL-2». J. Cell Sci. 115 (Pt 24): 4925–36. Дои:10.1242 / jcs.00181. PMID 12432079.
- ^ McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (октябрь 2002 г.). «Белок, содержащий только LIM, DRAL / FHL2, взаимодействует с белком цинковых пальцев при промиелоцитарном лейкозе и является его корепрессором». J. Biol. Chem. 277 (40): 37045–53. Дои:10.1074 / jbc.M203336200. PMID 12145280.
дальнейшее чтение
- Genini M, Schwalbe P, Scholl FA, Remppis A, Mattei MG, Schäfer BW (1997). «Субтрактивное клонирование и характеристика DRAL, нового белка LIM-домена с пониженной регуляцией при рабдомиосаркоме». ДНК клетки биол. 16 (4): 433–42. Дои:10.1089 / dna.1997.16.433. PMID 9150430.
- Чан К.К., Цуй С.К., Ли С.М., Лук С.К., Лью С.К., Фунг К.П., Уэй М.М., Ли С.Й. (1998). «Молекулярное клонирование и характеристика FHL2, нового белка LIM-домена, предпочтительно экспрессируемого в сердце человека». Ген. 210 (2): 345–50. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00644-6. PMID 9573400.
- Чан К.К., Цуй С.К., Нгаи С.М., Ли С.М., Котака М., Вэй М.М., Ли СиЙ, Фунг КП (2000). «Белково-белковое взаимодействие FHL2, белка домена LIM, предпочтительно экспрессируемого в сердце человека, с hCDC47». J. Cell. Биохим. 76 (3): 499–508. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (20000301) 76: 3 <499 :: AID-JCB16> 3.0.CO; 2-4. PMID 10649446.
- Мюллер Дж. М., Изеле У., Мецгер Э., Ремпель А., Мозер М, Пшерер А., Брейер Т., Голубарш С., Бюттнер Р., Шюле Р. (2000). «FHL2, новый тканеспецифический коактиватор рецептора андрогенов». EMBO J. 19 (3): 359–69. Дои:10.1093 / emboj / 19.3.359. ЧВК 305573. PMID 10654935.
- Wixler V, Geerts D, Laplantine E, Westhoff D, Smyth N, Aumailley M, Sonnenberg A, Paulsson M (2000). «Только LIM-белок DRAL / FHL2 связывается с цитоплазматическим доменом нескольких цепей альфа- и бета-интегринов и задействуется в адгезионных комплексах». J. Biol. Chem. 275 (43): 33669–78. Дои:10.1074 / jbc.M002519200. PMID 10906324.
- Танахаши Х, Табира Т (2000). «Связанный с болезнью Альцгеймера пресенилин 2 взаимодействует с DRAL, белком LIM-домена». Гм. Мол. Genet. 9 (15): 2281–9. Дои:10.1093 / oxfordjournals.hmg.a018919. PMID 11001931.
- Fimia GM, De Cesare D, Sassone-Corsi P (2000). «Семейство коактиваторов транскрипции только LIM: тканеспецифическая экспрессия и избирательная активация CREB и CREM». Мол. Клетка. Биол. 20 (22): 8613–22. Дои:10.1128 / MCB.20.22.8613-8622.2000. ЧВК 102166. PMID 11046156.
- Шолль Ф.А., Маклафлин П., Элер Э., де Джованни К., Шефер Б.В. (2000). «DRAL - это чувствительный к р53 ген, белковый продукт которого четыре с половиной домена LIM индуцирует апоптоз». J. Cell Biol. 151 (3): 495–506. Дои:10.1083 / jcb.151.3.495. ЧВК 2185594. PMID 11062252.
- Ли Х.Й., Котака М., Костин С., Ли С.М., Кок Л.Д., Чан К.К., Цуй С.К., Шапер Дж., Циммерманн Р., Ли С.Й., Фунг К.П., Уэй М.М. (2001). «Транслокация человеческого белка фокальной адгезии LIM-only, FHL2, во время миофибриллогенеза и идентификация LIM2 как основных детерминант локализации фокальной адгезии FHL2». Cell Motil. Цитоскелет. 48 (1): 11–23. Дои:10.1002 / 1097-0169 (200101) 48: 1 <11 :: AID-CM2> 3.0.CO; 2-I. PMID 11124707.
- Ли Х.Й., Нг Е.К., Ли С.М., Котака М., Цуй С.К., Ли С.Й., Фунг К.П., Уэй М.М. (2001). «Белок-белковое взаимодействие FHL3 с FHL2 и визуализация их взаимодействия с помощью двухкомпонентного флуоресцентного резонансного переноса энергии (FRET) с зелеными флуоресцентными белками (GFP)». J. Cell. Биохим. 80 (3): 293–303. Дои:10.1002 / 1097-4644 (20010301) 80: 3 <293 :: AID-JCB10> 3.0.CO; 2-U. PMID 11135358.
- Краска BT, Паттон Дж. Г. (2001). «Мотив распознавания РНК (RRM) необходим для локализации PTB-ассоциированного фактора сплайсинга (PSF) в субядерных спеклах». Exp. Cell Res. 263 (1): 131–44. Дои:10.1006 / excr.2000.5097. PMID 11161712.
- Нг Э.К., Чан К.К., Вонг Ч.Х., Цуй С.К., Нгаи С.М., Ли С.М., Котака М., Ли Ц.Й., Уэй М.М., Фунг К.П. (2002). «Взаимодействие специфического для сердца белка LIM домена, FHL2, с ДНК-связывающим ядерным белком, hNP220». J. Cell. Биохим. 84 (3): 556–66. Дои:10.1002 / jcb.10041. PMID 11813260. S2CID 2842198.
- Амаар Ю.Г., Томпсон Г.Р., Линкхарт Т.А., Чен С.Т., Бэйлинк Д.И., Мохан С. (2002). «Белок, связывающий инсулиноподобный фактор роста 5 (IGFBP-5), взаимодействует с четырьмя с половиной белками LIM 2 (FHL2)». J. Biol. Chem. 277 (14): 12053–60. Дои:10.1074 / jbc.M110872200. PMID 11821401.
- Стило Р., Леонарди А., Формизано Л., Ди Йезо Б., Вито П., Лигуоро Д. (2002). «TUCAN / CARDINAL и DRAL участвуют в общем пути модуляции активации NF-kappaB». FEBS Lett. 521 (1–3): 165–9. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 02869-7. PMID 12067710. S2CID 21781671.
- McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (2002). «Белок, содержащий только LIM, DRAL / FHL2, взаимодействует с белком цинковых пальцев при промиелоцитарном лейкозе и является его корепрессором». J. Biol. Chem. 277 (40): 37045–53. Дои:10.1074 / jbc.M203336200. PMID 12145280.
- Jiang LQ, Wen SJ, Wang HY, Chen LY (2002). «Скрининг белков, которые взаимодействуют с кальпаином в библиотеке кДНК человеческого сердца с использованием дрожжевой двугибридной системы». Гипертензии. Res. 25 (4): 647–52. Дои:10.1291 / hypres.25.647. PMID 12358155.
- Schlisio S, Halperin T, Vidal M, Nevins JR (2002). «Взаимодействие YY1 с E2F, опосредованное RYBP, обеспечивает механизм специфичности функции E2F». EMBO J. 21 (21): 5775–86. Дои:10.1093 / emboj / cdf577. ЧВК 131074. PMID 12411495.
- Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (2002). «Субклеточное нацеливание метаболических ферментов на тайтин в сердечной мышце может опосредоваться DRAL / FHL-2». J. Cell Sci. 115 (Pt 24): 4925–36. Дои:10.1242 / jcs.00181. PMID 12432079.
- Вэй Y, Ренар CA, Лабалетт C, Ву Y, Леви L, Неве C, Prieur X, Flajolet M, Prigent S, Buendia MA (2003). «Идентификация LIM белка FHL2 как коактиватора бета-катенина». J. Biol. Chem. 278 (7): 5188–94. Дои:10.1074 / jbc.M207216200. PMID 12466281.
внешняя ссылка
- FHL2 + белок, + человеческий в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
- Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: Q14192 (Четыре с половиной домена LIM белка 2) на PDBe-KB.
Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.