MTA1 - MTA1

Эта статья о белках. Информацию об исламском телеканале см. MTA 1.
MTA1
Белок MTA1 PDB 2crg.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыMTA1, метастаз связанный 1
Внешние идентификаторыOMIM: 603526 MGI: 2150037 ГомолоГен: 3442 Генные карты: MTA1
Расположение гена (человек)
Хромосома 14 (человек)
Chr.Хромосома 14 (человек)[1]
Хромосома 14 (человек)
Геномное расположение MTA1
Геномное расположение MTA1
Группа14q32.33Начинать105,419,820 бп[1]
Конец105,470,729 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MTA1 202247 s на fs.png

PBB GE MTA1 211783 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

9112

116870

Ансамбль

ENSG00000182979

ENSMUSG00000021144

UniProt

Q13330

Q8K4B0

RefSeq (мРНК)

NM_001203258
NM_004689

RefSeq (белок)

NP_001190187
NP_004680

Расположение (UCSC)Chr 14: 105,42 - 105,47 МбChr 12: 113.1 - 113.14 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Связанный с метастазами белок MTA1 это белок что у людей кодируется MTA1 ген. MTA1 является членом-основателем семейства генов MTA.[5][6] MTA1 в основном локализован в ядре, но также обнаруживается, что он распределяется во внеядерных компартментах.[7] MTA1 является компонентом нескольких комплексов ремоделирования хроматина, включая комплекс ремоделирования нуклеосом и деацетилирования (NuRD ).[8][9] MTA1 регулирует экспрессию генов, действуя как корегулятор для интеграции ДНК-взаимодействующих факторов с активностью генов.[10] MTA1 участвует в физиологических функциях нормальных и раковых клеток.[11][12] MTA1 является одним из белков с наибольшей активностью при раке человека и ассоциируется с прогрессированием рака, агрессивными фенотипами и плохим прогнозом для больных раком.[9][13]

Открытие

MTA1 был впервые клонирован Toh, Pencil и Nicholson в 1994 году как дифференциально экспрессируемый ген в линии клеток высокометастатического рака молочной железы крыс.[5][6] Роль MTA1 в ремоделировании хроматина была выведена из-за присутствия полипептидов MTA1 в комплексе NuRD.[8] Первой прямой мишенью комплекса MTA1-NuRD был ERα.[14]

Генные и сплайсированные варианты

MTA1 имеет длину 715/703 аминокислот, кодируется одним из трех генов семейства MTA и локализован на хромосоме 14q32 у человека и на хромосоме 12F у мыши. У человека 21 экзон распределен по области размером около 51 т.п.н. MTA1. Альтернативный сплайсинг из 21 экзона генерирует 20 транскриптов длиной от 416 до 2,9 т.п.н.[15] Однако открытые рамки считывания присутствуют только в восьми сплайсированных транскриптах, которые кодируют шесть белков и два полипептида, а остальные транскрипты представляют собой некодирующие длинные РНК, некоторые из которых сохраняют интронные последовательности. Мышиный Mta1 содержит три транскрипта, кодирующие белок, и три транскрипта некодирующей РНК.[15] Среди вариантов MTA1 человека охарактеризованы только два варианта сплайсинга: вариант ZG29p происходит от c-конца MTA1с 251 аминокислотой и молекулярной массой 29 кДа;[16] и вариант MTA1, полученный в результате альтернативного сплайсинга среднего экзона с последующим сдвигом рамки считывания, имеет 430 аминокислот и молекулярную массу 47 кДа.[17]

Белковые домены

Консервативные домены MTA1 включают BAH (бром-смежная гомология), ELM2 (гомология egl-27 и MTA1), SANT (SWI, ADA2, N-CoR, TFIIIB-B) и GATA-подобный цинковый палец. С-концевая дивергентная область MTA1 имеет 3-связывающий домен гомологии Src, кислотные области и сигналы ядерной локализации. Присутствие этих доменов выявило роль MTA1 во взаимодействиях с модифицированными или немодифицированными гистоновыми и негистоновыми белками, ремоделировании хроматина и модуляции транскрипции генов.[9][18][19][20] MTA1 претерпевает множественные посттрансляционные модификации: ацетилирование по лизину 626, убиквитинирование по лизину 182 и лизину 626, сумоилирование по лизину 509 и метилирование по лизину 532.[21][22][23] Структурные представления доменов MTA1 получены из исследований с участием комплексов с HDAC1 или RbAp48 субъединицами комплексов NuRD.[18][19] Вариант MTA1s представляет собой N-концевую часть MTA1 без последовательности ядерной локализации, но содержит новую последовательность из 33 аминокислот в своей C-концевой области. Новая последовательность содержит мотив связывания ядерного рецептора LXXLL, который наделяет MTA1 способностью взаимодействовать с альфа-рецептором эстрогена или другими ядерными рецепторами типа I.[17] Вариант ZG29p представляет собой c-концевой MTA1 с двумя богатыми пролином участками связывания SH3.[16][24]

Регулирование

На экспрессию MTA1 влияют транскрипционные и нетранскрипционные механизмы. Экспрессия MTA1 регулируется факторами роста, рецепторами факторов роста, онкогенами, стрессом окружающей среды, ионизирующим излучением, воспалением и гипоксией.[9][12] Транскрипция MTA1 стимулируется транскрипционными факторами, включая c-Myc,[25] SP1,[26] CUTL1 гомеодомен,[27] NF-ḵB,[28] HSF1,[29] HIF-1a,[30] и комплекс Clock / BMAL1,[31] и ингибируется p53.[32] Негеномные механизмы экспрессии MTA1 включают пост-транскрипционные регуляции, такие как убиквитинирование убиквитин-протеинлигазой COP1 RING-finger. [33] или взаимодействие с опухолевым супрессором ARF [24] или микро-РНК, такими как miR-30c, miR-661 и miR-125a-3p.[34][35][36][37]

Цели

Функции MTA1 регулируются его посттрансляционными модификациями, модулируя роли эффекторных молекул, взаимодействуя с другими регуляторными белками и аппаратом ремоделирования хроматина, и модулируя экспрессию генов-мишеней посредством взаимодействия с компонентами комплекса NuRD, включая HDAC.[9][18][19]

MTA1 подавляет транскрипцию гена предрасположенности к раку груди 1 типа,[38] PTEN,[39] стр.21WAF,[40] гуанин-нуклеотид-связывающий белок G (i) субъединица альфа-2,[21] Член семьи SMAD 7,[41] ядерный рецептор подсемейства 4, группа А, член 1,[42] и гомеобоксный белок SIX3,[43] и подавляет BCL11B[44] а также экспрессия E-кадгерина.[45][46]

MTA1 является двойным регулятором, поскольку он стимулирует транскрипцию Stat3,[47] последовательность 3, усиленная раком молочной железы,[48] ФосБ,[27] парный бокс-ген 5,[49] трансглутаминаза 2,[50] первичный ответ миелоидной дифференцировки 88,[51] супрессор опухоли p14 / p19ARF,[26][52] тирозингидроксилаза,[53] тактовый ген CRY1,[31] SUMO2,[22] и Wnt1 и родопсин из-за высвобождения их ингибирования транскрипции гомеодоменным белком Six3,[43][54]

MTA1 взаимодействует с ERα и корегуляторными факторами, такими как MAT1,[55] MICoA,[56] NRIF3 [55][57] и LMO4 ， [56],[58] который ингибирует трансактивационную активность ER.[14] MTA1 также деацетилирует свои целевые белки, такие как p53 и HIF, и модулирует их функции трансактивации.[59][60] Более того, MTA1 потенциально может модулировать экспрессию генов-мишеней через сеть микроРНК, поскольку нокдаун MTA1 приводит к модуляции miR-210, miR-125b, miR-194, miR-103 и miR-500.[61][62]

Клеточные функции

MTA1 модулирует экспрессию генов-мишеней благодаря своей способности действовать как корепрессор или коактиватор. Мишени MTA1 и / или эффекторные пути регулируют пути клеточных функций как в нормальных, так и в раковых клетках.[11][12] Физиологические функции MTA1 включают: его роль в мозге из-за взаимодействий MTA1 с DJ1[52] и эндофилин-3;[63] регуляция экспрессии родопсина в глазу мыши; модификатор циркадного ритма за счет взаимодействий MTA1 с комплексом CLOCK-BMAL1 и стимуляции Cry-транскрипции; в развитии сердца за счет взаимодействия MTA1-FOG2; в развитии молочных желез, так как истощение MTA1 приводит к гипоразветвлению протоков в сперматогенезе; в иммуномодуляции из-за различного воздействия на экспрессию цитокинов в покоящихся и активированных макрофагах; при регенерации печени после повреждения печени; дифференцировка мезенхимальных стволовых клеток в остеогенную ось; и компонент ответа на повреждение ДНК.[11] В раковых клетках MTA1 и его нижестоящие эффекторы регулируют гены и / или пути, участвующие в трансформации, инвазии, выживании, ангиогенезе, эпителиально-мезенхимальном переходе, метастазировании, ответе на повреждение ДНК и гормональной независимости рака груди.[9][12]

Примечания

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000182979 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021144 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б Toh Y, Pencil SD, Nicolson GL (сентябрь 1994 г.). «Новый кандидатный ген, связанный с метастазами, mta1, дифференциально экспрессирующийся в высокометастатических клеточных линиях аденокарциномы молочной железы. Клонирование кДНК, экспрессия и анализ белков». Журнал биологической химии. 269 (37): 22958–63. PMID  8083195.
  6. ^ а б Toh Y, Nicolson GL (декабрь 2014 г.). «Свойства и клиническое значение белка MTA1 при раке человека». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 891–900. Дои:10.1007 / s10555-014-9516-2. PMID  25359582. S2CID  17852701.
  7. ^ Лю Дж, Ван Х, Хуан Ц., Цянь Х (декабрь 2014 г.). «Субклеточная локализация белков МТА в нормальных и раковых клетках». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 843–56. Дои:10.1007 / s10555-014-9511-7. PMID  25398252. S2CID  7959609.
  8. ^ а б Сюэ Й, Вонг Дж., Морено GT, Молодой МК, Коте Дж., Ван В. (декабрь 1998 г.). «NURD, новый комплекс с АТФ-зависимым ремоделированием хроматина и гистондеацетилазной активностью». Молекулярная клетка. 2 (6): 851–61. Дои:10.1016 / с1097-2765 (00) 80299-3. PMID  9885572.
  9. ^ а б c d е ж Ли Д.К., Кумар Р. (2015). Раскрытие сложности и функций корегуляторов MTA при раке человека. Достижения в исследованиях рака. 127. С. 1–47. Дои:10.1016 / bs.acr.2015.04.005. ISBN  9780128029206. PMID  26093897.
  10. ^ Кумар Р., Гурурадж А.Е. (2008). «Корегуляторы как онкогены и опухолевые супрессоры». В O'Malley BW, Kumar R (ред.). Корегуляторы ядерных рецепторов и болезни человека. Хакенсак, Нью-Джерси: World Scientific. С. 195–218. Дои:10.1142/9789812819178_0004. ISBN  978-981-281-917-8.
  11. ^ а б c Сен Н., Гуй Б., Кумар Р. (декабрь 2014 г.). «Физиологические функции белков семейства MTA». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 869–77. Дои:10.1007 / s10555-014-9514-4. ЧВК  4245464. PMID  25344801.
  12. ^ а б c d Сен Н., Гуй Б., Кумар Р. (декабрь 2014 г.). «Роль MTA1 в прогрессировании рака и метастазировании». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 879–89. Дои:10.1007 / s10555-014-9515-3. ЧВК  4245458. PMID  25344802.
  13. ^ Кумар Р. (декабрь 2014 г.). «Функции и клиническое значение белков MTA при раке человека. Предисловие». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 835. Дои:10.1007 / s10555-014-9509-1. ЧВК  4245326. PMID  25348751.
  14. ^ а б Мазумдар А., Ван Р., Мишра С.К., Адам Л., Багери-Ярманд Р., Мандал М., Вадламуди Р.К., Кумар Р. (январь 2001 г.). «Транскрипционная репрессия рецептора эстрогена с помощью корепрессора белка 1, связанного с метастазами». Природа клеточной биологии. 3 (1): 30–7. Дои:10.1038/35050532. PMID  11146623. S2CID  23477845.
  15. ^ а б Кумар Р., Ван РА (май 2016 г.). «Структура, экспрессия и функции генов MTA». Ген. 582 (2): 112–21. Дои:10.1016 / j.gene.2016.02.012. ЧВК  4785049. PMID  26869315.
  16. ^ а б Kleene R, Zdzieblo J, Wege K, Kern HF (август 1999 г.). «Новый белок гранул зимогена (ZG29p) и ядерный белок MTA1p по-разному экспрессируются посредством альтернативной инициации транскрипции в ацинарных клетках поджелудочной железы крысы». Журнал клеточной науки. 112 (15): 2539–48. PMID  10393810.
  17. ^ а б Кумар Р., Ван Р., Мазумдар А., Талукдер А. Х., Мандал М., Ян З., Багери-Ярманд Р., Сахин А., Хортобаджи Г., Адам Л., Барнс С. Дж., Вадламуди Р. К. (август 2002 г.). «Встречающийся в природе вариант MTA1 изолирует рецептор эстрогена-альфа в цитоплазме». Природа. 418 (6898): 654–7. Bibcode:2002Натура.418..654K. Дои:10.1038 / природа00889. PMID  12167865. S2CID  4355677.
  18. ^ а б c Миллард С.Дж., Уотсон П.Дж., Селардо И., Гордиенко Ю., Коули С.М., Робинсон К.В., Файролл Л., Швабе Дж. В. (июль 2013 г.). «HDAC класса I имеют общий механизм регуляции инозитолфосфатами». Молекулярная клетка. 51 (1): 57–67. Дои:10.1016 / j.molcel.2013.05.020. ЧВК  3710971. PMID  23791785.
  19. ^ а б c Алкарни С.С., Мурти А., Чжан В., Пржевлока М.Р., Сильва А.П., Уотсон А.А., Лейон С., Пей XY, Смитс А.Х., Клоет С.Л., Ван Х., Шеперд Н.Э., Стокс П.Х., Блобель Г.А., Вермёлен М., Гловер Д.М., Маккей Дж. , Лауэ ЭД (август 2014 г.). «Понимание архитектуры комплекса NuRD: структура подкомплекса RbAp48-MTA1». Журнал биологической химии. 289 (32): 21844–55. Дои:10.1074 / jbc.M114.558940. ЧВК  4139204. PMID  24920672.
  20. ^ Миллард CJ, Fairall L, Schwabe JW (декабрь 2014 г.). «На пути к пониманию структуры и функции MTA1». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 857–67. Дои:10.1007 / s10555-014-9513-5. ЧВК  4244562. PMID  25352341.
  21. ^ а б Охширо К., Раяла С.К., Вигэруп С., Пакала С.Б., Натха Р.С., Гурурадж А.Е., Молли П.Р., Монссон С.С., Рамезани А., Хоули Р.Г., Ландберг Г., Ли Н.Х., Кумар Р. (сентябрь 2010 г.) «Зависимая от ацетилирования онкогенная активность корегулятора белка 1, связанного с метастазами». EMBO отчеты. 11 (9): 691–7. Дои:10.1038 / embor.2010.99. ЧВК  2933879. PMID  20651739.
  22. ^ а б Конг Л., Пакала С.Б., Оширо К., Ли Д.К., Кумар Р. (декабрь 2011 г.). «SUMOylation и SUMO-взаимодействующий мотив (SIM) метастазирующего опухолевого антигена 1 (MTA1) синергетически регулируют его репрессорную функцию транскрипции». Журнал биологической химии. 286 (51): 43793–808. Дои:10.1074 / jbc.M111.267237. ЧВК  3243521. PMID  21965678.
  23. ^ Наир С.С., Ли Д.К., Кумар Р. (февраль 2013 г.). «Основной фактор ремоделирования хроматина дает команду глобальной передаче сигналов хроматина посредством многовалентного чтения кодов нуклеосом». Молекулярная клетка. 49 (4): 704–18. Дои:10.1016 / j.molcel.2012.12.016. ЧВК  3582764. PMID  23352453.
  24. ^ Kleene R, Classen B, Zdzieblo J, Schrader M (август 2000 г.). «Сайты связывания SH3 ZG29p опосредуют взаимодействие с амилазой и участвуют в конденсационной сортировке в экзокринной поджелудочной железе крысы». Биохимия. 39 (32): 9893–900. Дои:10.1021 / bi000876i. PMID  10933808.
  25. ^ Чжан XY, DeSalle LM, Patel JH, Capobianco AJ, Yu D, Thomas-Tikhonenko A, McMahon SB (сентябрь 2005 г.). «Связанный с метастазами белок 1 (MTA1) является важным последующим эффектором онкопротеина c-MYC». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (39): 13968–73. Bibcode:2005PNAS..10213968Z. Дои:10.1073 / pnas.0502330102. ЧВК  1236531. PMID  16172399.
  26. ^ а б Ли Д.К., Пакала С.Б., Редди С.Д., Охширо К., Чжан Дж. Х., Ван Л., Чжан И, Морено де Альборан И., Пиллай М.Р., Эсваран Дж., Кумар Р. (май 2011 г.). «Двунаправленный ауторегуляторный механизм пути к альтернативной рамке считывания, связанному с метастазами белка 1, в онкогенезе». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (21): 8791–6. Bibcode:2011PNAS..108.8791L. Дои:10.1073 / pnas.1018389108. ЧВК  3102345. PMID  21555589.
  27. ^ а б Пакала С.Б., Сингх К., Редди С.Д., Охширо К., Ли Д.К., Мишра Л., Кумар Р. (май 2011 г.). «Передача сигналов TGF-β1 нацелена на ассоциированный с метастазами белок 1, новый эффектор в эпителиальных клетках». Онкоген. 30 (19): 2230–41. Дои:10.1038 / onc.2010.608. ЧВК  3617575. PMID  21258411.
  28. ^ Ли Д.К., Пакала С.Б., Наир С.С., Эсваран Дж., Кумар Р. (январь 2012 г.). «Связанное с метастазом ремоделирование белка 1 / нуклеосомы и гистондеацетилазный комплекс при раке». Исследования рака. 72 (2): 387–94. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-11-2345. ЧВК  3261506. PMID  22253283.
  29. ^ Khaleque MA, Bharti A, Gong J, Gray PJ, Sachdev V, Ciocca DR, Stati A, Fanelli M, Calderwood SK (март 2008 г.). «Фактор теплового шока 1 подавляет эстроген-зависимую транскрипцию посредством ассоциации с MTA1». Онкоген. 27 (13): 1886–93. Дои:10.1038 / sj.onc.1210834. PMID  17922035. S2CID  7056025.
  30. ^ Yoo YG, Kong G, Lee MO (март 2006 г.). «Связанный с метастазами белок 1 повышает стабильность белка альфа-фактора, индуцируемого гипоксией, за счет привлечения гистондеацетилазы 1». Журнал EMBO. 25 (6): 1231–41. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601025. ЧВК  1422150. PMID  16511565.
  31. ^ а б Ли Д.К., Пакала С.Б., Редди С.Д., Пэн С., Баласентил С., Дэн С.Х., Ли С.К., Ри М.А., Кумар Р. (2013). «Связанный с метастазами белок 1 является неотъемлемым компонентом циркадного молекулярного аппарата». Nature Communications. 4: 2545. Bibcode:2013 НатКо ... 4.2545L. Дои:10.1038 / ncomms3545. PMID  24089055.
  32. ^ Ли Д.К., Дивиджендра Натха Редди С., Пакала С.Б., Ву Х, Чжан И, Раяла С.К., Кумар Р. (декабрь 2009 г.). «Корегулятор MTA1 регулирует стабильность и функцию p53». Журнал биологической химии. 284 (50): 34545–52. Дои:10.1074 / jbc.M109.056499. ЧВК  2787316. PMID  19837670.
  33. ^ Ли Д.К., Оширо К., Редди С.Д., Пакала С.Б., Ли М.Х., Чжан И, Раяла С.К., Кумар Р. (октябрь 2009 г.). «E3 убиквитинлигаза COP1 регулирует стабильность и функции MTA1». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (41): 17493–8. Bibcode:2009PNAS..10617493L. Дои:10.1073 / pnas.0908027106. ЧВК  2762678. PMID  19805145.
  34. ^ Чжан И, Ван XF (декабрь 2014 г.). «Посттранскрипционная регуляция семейства MTA с помощью микроРНК в контексте рака». Отзывы о метастазах рака. 33 (4): 1011–6. Дои:10.1007 / s10555-014-9526-0. ЧВК  4245459. PMID  25332146.
  35. ^ Kong X, Xu X, Yan Y, Guo F, Li J, Hu Y, Zhou H, Xun Q (2014). «Эстроген регулирует опухолевый супрессор MiRNA-30c и его целевой ген, MTA-1, при раке эндометрия». PLOS ONE. 9 (3): e90810. Bibcode:2014PLoSO ... 990810K. Дои:10.1371 / journal.pone.0090810. ЧВК  3940948. PMID  24595016.
  36. ^ Редди С.Д., Пакала С.Б., Охширо К., Раяла С.К., Кумар Р. (июль 2009 г.). «MicroRNA-661, мишень c / EBPalpha, ингибирует метастатический опухолевый антиген 1 и регулирует его функции». Исследования рака. 69 (14): 5639–42. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-09-0898. ЧВК  2721803. PMID  19584269.
  37. ^ Zhang H, Zhu X, Li N, Li D, Sha Z, Zheng X, Wang H (июль 2015 г.). «miR-125a-3p нацелен на MTA1 для подавления пролиферации, миграции и инвазии клеток NSCLC». Acta Biochimica et Biophysica Sinica. 47 (7): 496–503. Дои:10.1093 / abbs / gmv039. PMID  25998575.
  38. ^ Молли П.Р., Сингх Р.Р., Ли С.В., Кумар Р. (март 2008 г.). «MTA1-опосредованная репрессия транскрипции гена-супрессора опухоли BRCA1». Онкоген. 27 (14): 1971–80. Дои:10.1038 / sj.onc.1210839. ЧВК  2705285. PMID  17922032.
  39. ^ Редди С.Д., Пакала С.Б., Молли П.Р., Сахни Н., Каранам Н.К., Мудвари П., Кумар Р. (август 2012 г.). «Ассоциированный с метастазами белок 1 / гистондеацетилаза 4-нуклеосомное ремоделирование и комплекс деацетилазы регулируют экспрессию и функцию гена гомолога фосфатазы и тензина». Журнал биологической химии. 287 (33): 27843–50. Дои:10.1074 / jbc.M112.348474. ЧВК  3431680. PMID  22700976.
  40. ^ Ли Д.К., Пакала С.Б., Редди С.Д., Охширо К., Пэн С.Х., Лиан Й., Фу С.В., Кумар Р. (март 2010 г.). «Выявление p53-независимой функции MTA1 в ответе на повреждение ДНК посредством модуляции пути ядерного антигена p21 WAF1-пролиферирующих клеток». Журнал биологической химии. 285 (13): 10044–52. Дои:10.1074 / jbc.M109.079095. ЧВК  2843167. PMID  20071335.
  41. ^ Salot S, Gude R (январь 2013 г.). «MTA1-опосредованная репрессия транскрипции SMAD7 в клеточных линиях рака груди». Европейский журнал рака. 49 (2): 492–9. Дои:10.1016 / j.ejca.2012.06.019. PMID  22841502.
  42. ^ Ю Л, Су И.С., Чжао Дж., Ван Х., Ли В. (август 2013 г.). «Репрессия NR4A1 модификатором хроматина способствует устойчивости к доцетакселу в клетках рака простаты человека PC-3». Письма FEBS. 587 (16): 2542–51. Дои:10.1016 / j.febslet.2013.06.029. PMID  23831020. S2CID  6726902.
  43. ^ а б Кумар Р., Баласентил С., Манавати Б., Раяла С.К., Пакала С.Б. (август 2010 г.). «Связанный с метастазами белок 1 и его вариант в короткой форме стимулируют транскрипцию Wnt1, способствуя его дерепрессии из корепрессора Six3». Исследования рака. 70 (16): 6649–58. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-10-0909. ЧВК  3711655. PMID  20682799.
  44. ^ Чисмасиу В.Б., Адамо К., Гецевич Дж., Дуке Дж., Линь К., Аврам Д. (октябрь 2005 г.). «BCL11B функционально связывается с комплексом NuRD в Т-лимфоцитах, подавляя целевой промотор». Онкоген. 24 (45): 6753–64. Дои:10.1038 / sj.onc.1208904. PMID  16091750.
  45. ^ Weng W, Yin J, Zhang Y, Qiu J, Wang X (март 2014 г.). «Связанный с метастазами белок 1 способствует инвазии опухоли за счет подавления E-кадгерина». Международный журнал онкологии. 44 (3): 812–8. Дои:10.3892 / ijo.2014.2253. PMID  24424621.
  46. ^ Данненманн К., Шабани Н., Фризе К., Йешке У., Милонас I, Брюнинг А. (сентябрь 2008 г.). «Связанный с метастазами ген MTA1 активируется при запущенном раке яичников, подавляет ERbeta и усиливает экспрессию онкогенного цитокина GRO». Биология и терапия рака. 7 (9): 1460–7. Дои:10.4161 / cbt.7.9.6427. PMID  18719363.
  47. ^ Пакала С.Б., Раяла С.К., Ван Р.А., Охширо К., Мудвари П., Редди С.Д., Чжэн Ю., Пирес Р., Казимиро С., Пиллай М.Р., Коста Л., Кумар Р. (июнь 2013 г.). «MTA1 способствует транскрипции STAT3 и метастазированию в легкие при раке груди». Исследования рака. 73 (12): 3761–70. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-12-3998. ЧВК  3686857. PMID  23580571.
  48. ^ Гурурадж А.Е., Сингх Р.Р., Раяла С.К., Холм К., ден Холландер П., Чжан Х., Баласентхил С., Талукдер А.Х., Ландберг Г., Кумар Р. (апрель 2006 г.). "MTA1, активатор транскрипции амплифицированной последовательности 3 рака груди". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (17): 6670–5. Bibcode:2006PNAS..103.6670G. Дои:10.1073 / pnas.0601989103. ЧВК  1458939. PMID  16617102.
  49. ^ Balasenthil S, Gururaj AE, Talukder AH, Bagheri-Yarmand R, Arrington T., Haas BJ, Braisted JC, Kim I, Lee NH, Kumar R (август 2007 г.). «Идентификация Pax5 как мишени для MTA1 в B-клеточных лимфомах». Исследования рака. 67 (15): 7132–8. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-0750. PMID  17671180.
  50. ^ Ганта К.С., Пакала С.Б., Редди С.Д., Ли Д.К., Наир СС, Кумар Р. (март 2011 г.). «Корегуляция MTA1 экспрессии и функции трансглутаминазы 2 во время воспалительной реакции». Журнал биологической химии. 286 (9): 7132–8. Дои:10.1074 / jbc.M110.199273. ЧВК  3044970. PMID  21156794.
  51. ^ Пакала С.Б., Редди С.Д., Буй-Нгуен Т.М., Рангпария СС, Боммана А., Кумар Р. (октябрь 2010 г.). «Корегулятор MTA1 регулирует ответ LPS посредством MyD88-зависимой передачи сигналов». Журнал биологической химии. 285 (43): 32787–92. Дои:10.1074 / jbc.M110.151340. ЧВК  2963354. PMID  20702415.
  52. ^ а б Ли Д. К., Кумар Р. (июнь 2010 г.). «Комплекс Mi-2 / NuRD вторгается в путь ответа на повреждение ДНК». Клеточный цикл. 9 (11): 2071–9. Дои:10.4161 / cc.9.11.11735. ЧВК  3631012. PMID  20505336.
  53. ^ Редди С.Д., Раяла С.К., Охширо К., Пакала С.Б., Кобори Н., Даш П., Юн С., Цинь Дж., О'Мэлли Б.В., Кумар Р. (март 2011 г.). «Множественный корегуляторный контроль транскрипции гена тирозингидроксилазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 108 (10): 4200–5. Bibcode:2011PNAS..108.4200R. Дои:10.1073 / pnas.1101193108. ЧВК  3054001. PMID  21368136.
  54. ^ Манавати Б., Пэн С., Раяла С.К., Талукдер А.Х., Ван М.Х., Ван Р.А., Баласентхил С., Агарвал Н., Фришман Л.Дж., Кумар Р. (август 2007 г.). «Репрессия Six3 корепрессором регулирует экспрессию родопсина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (32): 13128–33. Bibcode:2007ПНАС..10413128М. Дои:10.1073 / pnas.0705878104. ЧВК  1941821. PMID  17666527.
  55. ^ Талукдер А.Х., Мишра С.К., Мандал М., Баласентил С., Мехта С., Сахин А.А., Барнс С.Дж., Кумар Р. (март 2003 г.). «MTA1 взаимодействует с MAT1, циклин-зависимым фактором безымянного пальца, активирующим киназу, и регулирует функции трансактивации рецептора эстрогена». Журнал биологической химии. 278 (13): 11676–85. Дои:10.1074 / jbc.M209570200. PMID  12527756.
  56. ^ Мишра С.К., Мазумдар А., Вадламуди Р.К., Ли Ф., Ван Р.А., Ю.В., Джордан В.К., Сантен Р.Дж., Кумар Р. (май 2003 г.). «MICoA, новый коактиватор белка, взаимодействующего с белком 1, ассоциированным с метастазами (MTA1), регулирует функции трансактивации рецептора эстрогена-альфа». Журнал биологической химии. 278 (21): 19209–19. Дои:10.1074 / jbc.M301968200. PMID  12639951.
  57. ^ Талукдер А.Х., Гурурадж А., Мишра С.К., Вадламуди Р.К., Кумар Р. (август 2004 г.). «Связанный с метастазами белок 1 взаимодействует с NRIF3, корегулятором ядерного рецептора, индуцируемым эстрогеном». Молекулярная и клеточная биология. 24 (15): 6581–91. Дои:10.1128 / MCB.24.15.6581-6591.2004. ЧВК  444867. PMID  15254226.
  58. ^ Сингх Р.Р., Барнс С.Дж., Талукдер А.Х., Фукуа С.А., Кумар Р. (ноябрь 2005 г.). «Отрицательная регуляция функций трансактивации рецептора эстрогена альфа с помощью белка только 4 домена LIM». Исследования рака. 65 (22): 10594–601. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-05-2268. PMID  16288053.
  59. ^ Moon HE, Cheon H, Lee MS (ноябрь 2007 г.). «Связанный с метастазами белок 1 ингибирует апоптоз, индуцированный р53». Отчеты онкологии. 18 (5): 1311–4. Дои:10.3892 / или 18.5.1311. PMID  17914590.
  60. ^ Moon HE, Cheon H, Chun KH, Lee SK, Kim YS, Jung BK, Park JA, Kim SH, Jeong JW, Lee MS (октябрь 2006 г.). «Связанный с метастазами белок 1 усиливает ангиогенез за счет стабилизации HIF-1альфа». Отчеты онкологии. 16 (4): 929–35. Дои:10.3892 / или 16.4.929. PMID  16969516.
  61. ^ Чжу X, Чжан X, Ван Х, Сонг Q, Чжан Г, Ян Л., Гэн Дж, Ли X, Юань Y, Чен Л. (июль 2012 г.). «Подавление гена MTA1 ингибирует инвазию и изменяет профиль экспрессии микроРНК в клетках рака легких человека». Отчеты онкологии. 28 (1): 218–24. Дои:10.3892 / или 2012.1770. PMID  22576802.
  62. ^ Ли И, Чао И, Фанг Й, Ван Дж, Ван М, Чжан Х, Инь М, Чжу Х, Ван Х (29 мая 2013 г.). «MTA1 способствует инвазии и миграции клеток немелкоклеточного рака легкого, подавляя miR-125b». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака. 32: 33. Дои:10.1186/1756-9966-32-33. ЧВК  3671210. PMID  23718732.
  63. ^ Aramaki Y, Ogawa K, Toh Y, Ito T, Akimitsu N, Hamamoto H, Sekimizu K, Matsusue K, Kono A, Iguchi H, Takiguchi S (июль 2005 г.). «Прямое взаимодействие между белком 1, ассоциированным с метастазами, и эндофилином 3». Письма FEBS. 579 (17): 3731–6. Дои:10.1016 / j.febslet.2005.05.069. PMID  15978591. S2CID  2422645.

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.