Kringle домен - Kringle domain
 Фрагмент быка протромбин в комплексе с кальцием и лизофосфатидилсерин. Белок связывается с мембраной через свою альфа-спиральную GLA домен. Соседний крингл-домен является бета-структурным (желтый). | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Символ | Kringle | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000001 | ||||||||
| УМНАЯ | KR | ||||||||
| PROSITE | PDOC00020 | ||||||||
| SCOP2 | 1pk4 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 115 | ||||||||
| Белок OPM | 1h8p | ||||||||
| CDD | cd00108 | ||||||||
| |||||||||
Kringle Домены автономны белковые домены которые складываются в большой петли стабилизируется 3-мя дисульфидными связями. Это важно в белок –Взаимодействие белков с кровью коагуляция факторы. Название Kringle происходит из скандинавского теста, на которое напоминают эти структуры.
Kringle домены были найдены в плазминоген, гепатоцит факторы роста, протромбин, и аполипопротеин (а).
Кринглы встречаются повсюду свертывание крови и фибринолитические белки. Считается, что крингл-домены играют роль в связывании медиаторов (например, мембран, других белков или фосфолипидов) и в регуляции протеолитической активности.[1][2][3] Крингл домены[4][5][6] характеризуются тройной петлей, 3-дисульфидной мостиковой структурой, конформация которой определяется рядом водородных связей и небольшими кусочками антипараллельного бета-слоя. Они обнаруживаются в разном количестве копий в некоторых белках плазмы, включая протромбин и плазминогенактиватор урокиназного типа, которые представляют собой сериновые протеазы, принадлежащие к семейству пептидаз MEROPS S1A.
Белки человека, содержащие этот домен
ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; КРЕМЕН1; КРЕМЕН2;LPA; LPAL2; MST1; ПИК3ИП1; ПЛАТ; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;
Рекомендации
- ^ Фудзикава К., МакМаллен Б.А. (1985). «Аминокислотная последовательность тяжелой цепи альфа-фактора XIIa человека (активированный фактор Хагемана)». J. Biol. Chem. 260 (9): 5328–5341. PMID 3886654.
- ^ Патти Л., Трекслер М., Баньяи Л., Варади А., Вали З. (1984). «Кринглз: модули, специализированные для связывания с белками. Гомология желатин-связывающей области фибронектина с крингл-структурами протеаз». FEBS Lett. 171 (1): 131–136. Дои:10.1016/0014-5793(84)80473-1. PMID 6373375. S2CID 12669742.
- ^ Аткинсон Р.А., Уильямс Р.Дж. (1990). «Структура раствора крингл-4 домена плазминогена человека с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса 1H и дистанционной геометрии». J. Mol. Биол. 212 (3): 541–552. Дои:10.1016 / 0022-2836 (90) 90330-О. PMID 2157850.
- ^ Кастеллино Ф. Дж., Билс Дж. М. (1987). «Генетические отношения между крингл-доменами человеческого плазминогена, протромбина, тканевого активатора плазминогена, урокиназы и фактора свертывания крови XII». J. Mol. Evol. 26 (4): 358–369. Дои:10.1007 / BF02101155. PMID 3131537. S2CID 22249781.
- ^ Пэтти Л. (1985). «Эволюция протеаз свертывания крови и фибринолиза путем сборки из модулей». Клетка. 41 (3): 657–663. Дои:10.1016 / S0092-8674 (85) 80046-5. PMID 3891096. S2CID 32104232.
- ^ Такахаши К., Икео К., Годжобори Т. (1991). «Эволюционное происхождение многочисленных кринглов аполипопротеина (а) человека и обезьяны». FEBS Lett. 287 (1): 146–148. Дои:10.1016/0014-5793(91)80036-3. PMID 1879523. S2CID 13366195.