CRAL-TRIO домен - CRAL-TRIO domain

CRAL / TRIO домен
1r5l opm.png
Белок-переносчик альфа-токоферола в закрытом состоянии с лигандом.[1]
Идентификаторы
СимволCRAL_TRIO
PfamPF00650
ИнтерПроIPR001251
УМНАЯSec14
SCOP21aua / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство121
Белок OPM1р5л
CDDcd00170
Мембранома576

CRAL-TRIO домен это белок структурная область который связывает небольшие липофильные молекулы.[2] Этот домен назван в честь клеточный ретинальдегид-связывающий белок (CRALBP) и ТРИО фактор обмена гуанина.

Белок CRALB несет 11-цис-ретинол или 11-цис-ретинальдегид. Он модулирует взаимодействие ретиноидов с ферментами зрительного цикла. TRIO участвует в координации ремоделирование актина, который необходим для миграции и роста клеток.

Остальные члены семьи альфа-токоферол переносить белок и фосфатидилинозитол -трансферный белок (Sec14). Они транспортируют свои субстраты (альфа-токоферол и фосфатидилинозитол или же фосфатидилхолин соответственно) между разными внутриклеточными мембранами. Семья также включает гуанин фактор обмена нуклеотидов который может действовать как эффектор RAC1 маленький G-белок.

Было установлено, что N-концевой домен дрожжевого белка ECM25 содержит липид-связывающий домен CRAL-TRIO.[3]

Структура

В Sec14 белок был первым доменом CRAL-TRIO, для которого была определена структура.[4] В составе несколько альфа спирали также как и бета-лист состоит из 6 прядей. Пряди 2, 3, 4 и 5 образуют параллельный бета-лист, при этом пряди 1 и 6 антипараллельны. Структура также идентифицировала гидрофобный связывающий карман для липид привязка.

Белки человека, содержащие этот домен

C20orf121; MOSPD2; ПТПН9; RLBP1; RLBP1L1; RLBP1L2; SEC14L1; SEC14L2;SEC14L3; SEC14L4; TTPA;

Рекомендации

  1. ^ Мин К.К., Ковалл Р.А., Хендриксон В.А. (декабрь 2003 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка-переносчика альфа-токоферола, связанного с его лигандом: последствия для атаксии с дефицитом витамина Е». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 100 (25): 14713–8. Дои:10.1073 / pnas.2136684100. ЧВК  299775. PMID  14657365.
  2. ^ Панагабко С., Морли С., Эрнандес М. и др. (Июнь 2003 г.). «Специфичность лиганда в семействе белков CRAL-TRIO». Биохимия. 42 (21): 6467–74. Дои:10.1021 / bi034086v. PMID  12767229.
  3. ^ Галлего О., Беттс М.Дж., Гвозденович-Еремич Дж. И др. (Ноябрь 2010 г.). «Систематический скрининг белок-липидных взаимодействий в Saccharomyces cerevisiae». Мол. Syst. Биол. 6 (1): 430. Дои:10.1038 / msb.2010.87. ЧВК  3010107. PMID  21119626.
  4. ^ Ша Б., Филипс С.Е., Банкайтис В.А., Ло М. (январь 1998 г.). "Кристаллическая структура белка-переносчика фосфатидилинозита Saccharomyces cerevisiae". Природа. 391 (6666): 506–10. Дои:10.1038/35179. PMID  9461221. S2CID  4416317.

внешняя ссылка