Лян Тонг - Википедия - Liang Tong

Лян Тонг
НациональностьАмериканец
ГражданствоСоединенные Штаты Америки
Альма-матерПекинский университет Бакалавр химии (1983), Калифорнийский университет в Беркли Доктор философии (1989)
Научная карьера
ПоляБиология
УчрежденияКолумбийский университет
ДокторантКим Сун-Хоу
Интернет сайтhttp://tonglab.biology.columbia.edu/

Лян Тонг (Китайский : 童 亮; пиньинь : Тонг Лян) это Китайский американец биохимик, структурный биолог и нынешний заведующий кафедрой биологических наук Колумбийский университет.[1]

ранняя жизнь и образование

Тонг Лян родился 29 октября 1963 года в г. Далянь, Китай.[нужна цитата ] Лян учился в Пекинский университет, Пекин, с 1979 по 1983 год, и получил степень бакалавра химии, работая в лаборатории доктора Ю-Ци Тан. За четыре года обучения в Пекинском университете он заинтересовался множеством областей исследований, таких как информатика, математика, химия и биология. Это было в то же время, когда у него появился интерес к структурная биология, что позволило ему объединить свои разнообразные интересы для создания знаний.[2] Он получил докторскую степень (биофизическая химия с упором на белок. кристаллография ) в США по адресу Калифорнийский университет в Беркли в 1989 году, а его наставником в UCB был д-р. Сун-Хоу Ким. После получения степени доктора философии Лян работал научным сотрудником постдокторантуры в компании Dr. Майкл Г. Россманн Лаборатория в Университет Пердью с 1989 по 1992 гг.[3] Во время учебы в Университете Пердью Лян присоединился к Сигма Си за его достижения в исследованиях.

Исследования и карьера

Лян начал свою карьеру, работая в Boehringer Ingelheim Pharmaceuticals, Inc., Риджфилд, Коннектикут, работая старшим научным сотрудником с 1992 по 1995 год и главным научным сотрудником с 1996 по 1997 год. В 1997 году Ляну предложили должность преподавателя в отделе медицины. биологические науки, Колумбийский университет. Лян был заведующим кафедрой биологических наук с 2013 года, и недавно он был назначен Уильям Р. Кенан младший Профессор в 2015 году. До июля 2018 года Лян опубликовал 239 статей и 38 обзоров / глав в книгах.

Надежные исследования в области биохимия и структурная биология изучается в лаборатории Лян Тонг, и Лян является преданным и продуктивным кристаллографом белков. Он участвовал или руководил решением структур белков и белковых комплексов, включая, но не ограничиваясь, гетеротримерное ядро Saccharomyces cerevisiae АМПК гомолог SNF1,[4] 5’-3’ экзорибонуклеаза Rat1 и ее активирующий партнер Rai1,[5] a6b6 холоэнзим пропионил-коэнзима А карбоксилаза,[6] человеческий симплекин-Ssu72-CTD фосфопептидный комплекс,[7] стебель-петля мРНК гистона, человеческий белок, связывающий ствол-петлю, и тройной комплекс 3’hExo,[8] человек фосфофруктокиназа-1,[9] и димер голофермента дрожжевой ацетил-КоА-карбоксилазы массой 500 кДа[10] с помощью Рентгеновская кристаллография. В дополнение к структурным исследованиям Лян также внес вклад в понимание биологических механизмов и макромолекулярных взаимодействий, объединив различные биохимические и молекулярные биологические подходы со структурным анализом. В исследовании, охарактеризовавшем циклический динуклеотид c-di-AMP как аллостерический регулятор функции метаболических ферментов, химический протеомика были использованы для определения c-di-AMP интерактом из L. monocytogenes, кинетика ферментов исследование было использовано для демонстрации ингибирующего действия c-di-AMP на LmPC, анализ структуры LmPC в комплексе с c-di-AMP дополнительно подтвердил взаимодействие между LmPC и c-di-AMP, а также эксперименты на клеточном уровне показали, что метаболический баланс, опосредованный c-ди-АМФ, влияет на внутриклеточный рост L. monocytogenes, вызывая бактериолиз внутри хоста цитозоль.[11]

Текущие исследования в лаборатории Лян Тонга сосредоточены на ферментах, участвующих в метаболизме жирных кислот, включая Ацетил-КоА карбоксилаза, карнитинацилтрансфераза, АМФ-активированная протеинкиназа, и другие. Эти ферменты являются важными мишенями для открытия лекарств от ожирения, диабета и других болезней человека. Цель его исследования - получить структурную информацию об этих ферментах и ​​понять их функции на молекулярном уровне. Структурная информация также заложит основу для открытия лекарств против этих целей. Другая область его исследований - белки, участвующие в процессинге 3'-конца пре-мРНК. Большинство предшественников мРНК эукариот должны пройти через расщепление и полиаденилирование в их 3'-концах, прежде чем они смогут функционировать как мРНК. Этот технологический аппарат содержит более 16 белковых факторов, которые образуют несколько субкомплексов (CPSF, CSTF ). Цель его исследования - понять молекулярную основу этого важного события.[12]

Рекомендации

  1. ^ «Департамент биологических наук Колумбийского университета».
  2. ^ "科学 大家谈 / 哥伦比亚 大学 生物 科学 系主任 童 亮 访谈" (на китайском языке).
  3. ^ "Краткое резюме Лян Тонг" (PDF).
  4. ^ Amodeo, G.A .; Rudolph, M.J .; Тонг, Л. (2007). «Кристаллическая структура гетеротримерного ядра гомолога SNF1 Saccharomyces cerevisiaeAMPK». Природа. 449: 492–495. Дои:10.1038 / природа06127.
  5. ^ Тонг, Лян. «Структура и функция 5'-3'-экзорибонуклеазы Rat1 и ее активирующего партнера Rai1». Природа. 458: 784–788.
  6. ^ Sadre-Bazzaz, K .; Shen, Y .; Deng, B .; Zhou, Z.H .; Тонг, Л. (2010). «Кристаллическая структура холофермента a6b6 пропионил-кофермента карбоксилазы». Природа. 466: 1001–1005.
  7. ^ Xiang, K .; Nagaike, T .; Xiang, S .; Килич, Т .; Beh, M.M .; Manley, J.L .; Тонг, Л. (2010). «Кристаллическая структура фосфопептидного комплекса симплекин-Ssu72-CTD человека». Природа. 467: 729–733. Дои:10.1038 / природа09391. ЧВК  3038789.
  8. ^ Tan, D .; Marzluff, W.F .; Dominski, Z .; Тонг, Л. (2013). «Структура гистоновой мРНК ствол-петля, человеческий белок, связывающий ствол-петлю, и тройной комплекс 3'hExo». Наука. 339: 318–321. Дои:10.1126 / science.1228705. ЧВК  3552377.
  9. ^ Webb, B.A .; Forouhar, F.-E.Szu; Ситхараман, Л. Тонг; Барбер, Д.Л. (2015). «Структуры человеческой фосфофруктокиназы-1 и атомная основа мутаций, связанных с раком». Природа. 523: 111–114. Дои:10.1038 / природа14405. ЧВК  4510984.
  10. ^ Wei, J .; Тонг, Л. (2015). "Кристаллическая структура димера голофермента ацетил-КоА карбоксилазы 500 кДа". Природа. 526: 723–727. Дои:10.1038 / природа15375. ЧВК  4838907.
  11. ^ Sureka, K .; Choi, P.H .; Precit, M .; Delince, M .; Пенсингер, Д.А.; Huynh, T.N .; Jurado, A.R .; Goo, Y.A .; Садилек, М .; Iavarone, A.T .; Sauer, J.-D .; Тонг, L .; Вудворд, Дж. Дж. (2014). «Циклический динуклеотид c-ди-АМФ является аллостерическим регулятором функции метаболического фермента». Клетка. 158: 1389–1401. Дои:10.1016 / j.cell.2014.07.046.
  12. ^ "Домашняя страница лаборатории Лян Тонг".