Фотоактивный желтый белок - Photoactive yellow protein

PYP
Идентификаторы
СимволPYP
PfamPF00989
ИнтерПроIPR012130
УМНАЯSM00091
PROSITEPS50112
SCOP255786 / Объем / СУПФАМ
CDDcd00130

В молекулярная биология, то PYP домен (пфотоактивный yжеланный пrotein) является п-кумаровая кислота переплет белковый домен. Они присутствуют в различных белках в бактерии.

PYP - это хорошо растворимый глобулярный белок с альфа / бета складчатой ​​структурой. Он является членом PAS домен суперсемейство, которое также содержит множество других видов фотосенсорных белков.

PYP был впервые обнаружен в 1985 году.[1]

Недавно (2016 г.) разработанная хемогенетическая система, названная БЫСТРЫЙ (Флуоресцентно-активирующая и изменяющая абсорбцию метка) была разработана на основе PYP для специфического и обратимого связывания ряда производных гидроксибензилиден роданина (HBR) за их флуорогенные свойства. При взаимодействии с FAST флуороген блокируется во флуоресцентной конформации, в отличие от раствора. Эта новая система маркировки белков используется в различных установках для микроскопии и цитометрии.[2]

п-Кумаровая кислота

п-Кумаровая кислота является кофактором фотоактивных желтых белков | фотоактивных желтых белков.[3] Аддукты п-куаровая кислота, связанная с PYP, образует кристаллы, которые хорошо дифрагируют для экспериментов по рентгеновской кристаллографии. Эти структурные исследования позволили понять светочувствительные белки, например роль водородных связей, молекулярной изомеризации и фотоактивности.[4][5][6][7]

Фотохимические переходы

Первоначально считалось, что из-за световое излучение напоминая таковой родопсина, связанного с сетчаткой, молекула фотосенсора, связанная с PYP, должна напоминать структуру сетчатка граница родопсин, молекула фотосенсора, связанная с PYP, должна напоминать структуру сетчатки.[8] Поэтому ученые были поражены, когда PYP Cys 69 был связан тиоловой эфирной связью в качестве светочувствительной протезной группы. п-куаровая кислота.[3] Во время фотореактивного механизма:[3][8]

  1. Поглощение света позволяет природному белку поглощать максимальную длину волны 446 нм, ε = 45500 М−1 см−1.
  2. В течение наносекунды максимальная длина волны поглощения сдвигается до 465 нм.
  3. Затем в субмиллисекундной шкале времени возбуждается до состояния 355 нм.
п-Кумаровая кислота экспонируется транс–СНГ изомеризация из-за поглощения света, вызывающего фотохимические переходы. Справа демонстрируется молекулярная структура п-куаровая кислота в лиганд сайт привязки и водородная связь взаимодействия, связанные с врожденными оксианионная дыра. Слева кристаллографическое изображение п-куаровая кислота в сайте связывания лиганда на основе PDB: 2PYPРендеринг PyMOL.[9]

Эти наблюдаемые явления связаны с транс–СНГ изомеризация винила транс двойная связь в п-куаровая кислота.[3][7][6] Ученые отметили, наблюдая кристаллическую структуру п-куаровая кислота, связанная с PYP, что гидроксильная группа, связанная с углеродом C4 фенильного кольца, оказалась депротонированной - по сути, это фенолятная функциональная группа.[7][10] Это было связано с аномально короткой длиной водородных связей, наблюдаемой в кристаллической структуре белка.[9]

Роль водородной связи

Водородные связи в белках, таких как PYP, принимают участие во взаимосвязанных сетях, где в центре п-фенолятный атом O4 кумаровой кислоты, имеется оксианионная дыра это очень важно для фотосенсорной функции.[6][11][12] Оксианионные дыры существуют в ферментах для стабилизации переходных состояний промежуточных продуктов реакции, тем самым стабилизируя транс–СНГ изомеризация п-куаровая кислота.[5][13] Во время переходного состояния считается, что п-фенолят кумаровой кислоты O4 принимает участие в сети водородных связей между Glu 46, Тюр 42 и Thr 50 из PYP.[13][5] Эти взаимодействия не связаны с тиоловой связью сложного эфира с Cys 69 сохранение п-куаровая кислота в лиганд ссылка на обязательную ссылку.[3] При переходе на СНГ-изомерная форма п-кумаровой кислоты благоприятные водородные связи больше не находятся в тесном взаимодействии.

Рекомендации

  1. ^ Meyer TE (январь 1985 г.). «Выделение и характеристика растворимых цитохромов, ферредоксинов и других хромофорных белков из галофильных фототрофных бактерий Ectothiorhodospira halophila». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 806 (1): 175–83. Дои:10.1016/0005-2728(85)90094-5. PMID  2981543.
  2. ^ Пламон М.А., Биллон-Денис Э., Маурин С., Гаурон С., Пимента Ф.М., Шпехт К.Г. и др. (Январь 2016 г.). «Малая метка, активирующая флуоресценцию и изменяющая абсорбцию для настраиваемой визуализации белков in vivo». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 113 (3): 497–502. Дои:10.1073 / pnas.1513094113. ЧВК  4725535. PMID  26711992.
  3. ^ а б c d е Hoff WD, Düx P, Hård K, Devreese B, Nugteren-Roodzant IM, Crielaard W., Boelens R, Kaptein R, van Beeumen J, Hellingwerf KJ (ноябрь 1994 г.). "Тиоловый эфир связанный п-куаровая кислота как новая фотоактивная простетическая группа в белке с фотохимией, подобной родопсину ». Биохимия. 33 (47): 13959–62. Дои:10.1021 / bi00251a001. PMID  7947803.
  4. ^ «PDB101: Молекула месяца: фотоактивный белок желтого цвета». RCSB: PDB-101. Получено 2019-03-12.
  5. ^ а б c Пинни М.М., Натараджан А., Ябукарски Ф., Санчес Д.М., Лю Ф., Лян Р., Дуков Т., Шванс Дж. П., Мартинес Т.Дж., Хершлаг Д. (август 2018 г.). «Структурное связывание по всему активному участку сетей водородных связей кетостероидной изомеразы и фотоактивного желтого белка». Журнал Американского химического общества. 140 (31): 9827–9843. Дои:10.1021 / jacs.8b01596. OSTI  1476146. PMID  29990421.
  6. ^ а б c Hellingwerf KJ (февраль 2000 г.). «Ключевые вопросы фотохимии и формирования сигнального состояния фотосенсорных белков». Журнал фотохимии и фотобиологии. B, Биология. 54 (2–3): 94–102. Дои:10.1016 / S1011-1344 (00) 00004-X. PMID  10836537.
  7. ^ а б c Премвардхан Л.Л., Буда Ф., Ван дер Хорст М.А., Люрс округ Колумбия, Хеллингверф К.Дж., Ван Гронделле Р. (2004-01-30). "Влияние поглощения фотонов на электронные свойства производных пара-кумаровой кислоты фотоактивного желтого белкового хромофора". Журнал физической химии B. 108 (16): 5138–5148. Дои:10.1021 / jp037469b.
  8. ^ а б Мейер Т.Э., Якали Э., Кусанович М.А., Толлин Г. (январь 1987 г.). «Свойства водорастворимого желтого белка, выделенного из галофильных фототрофных бактерий, обладающих фотохимической активностью, аналогичной сенсорному родопсину». Биохимия. 26 (2): 418–23. Дои:10.1021 / bi00376a012. PMID  3828315.
  9. ^ а б Genick UK, Borgstahl GE, Ng K, Ren Z, Pradervand C, Burke PM, Srajer V, Teng TY, Schildkamp W., McRee DE, Moffat K, Getzoff ED (март 1997 г.). «Структура промежуточного белкового фотоцикла с помощью кристаллографии с временным разрешением в миллисекундах». Наука. 275 (5305): 1471–5. Дои:10.1126 / science.275.5305.1471. PMID  9045611. S2CID  20434371.
  10. ^ Ямагути С., Камикубо Х., Курихара К., Куроки Р., Ниймура Н., Симидзу Н., Ямадзаки Ю., Катаока М. (январь 2009 г.). «Низкобарьерная водородная связь в фотоактивном желтом белке». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (2): 440–4. Bibcode:2009ПНАС..106..440Л. Дои:10.1073 / pnas.0811882106. ЧВК  2626721. PMID  19122140.
  11. ^ Borgstahl GE, Williams DR, Getzoff ED (Май 1995 г.). «1.4 Å структура фотоактивного желтого белка, цитозольного фоторецептора: необычная складка, активный центр и хромофор». Биохимия. 34 (19): 6278–87. Дои:10.1021 / bi00019a004. PMID  7756254.
  12. ^ Шталь А.Д., Хоспес М., Сингхал К., ван Стоккум И., ван Гронделл Р., Грут М.Л., Хеллингверф К.Дж. (сентябрь 2011 г.). «Об участии вращения одинарной связи в первичной фотохимии фотоактивного желтого белка». Биофизический журнал. 101 (5): 1184–92. Bibcode:2011BpJ ... 101.1184S. Дои:10.1016 / j.bpj.2011.06.065. ЧВК  3164125. PMID  21889456.
  13. ^ а б Herschlag D, Pinney MM (июнь 2018 г.). "Водородные связи: все-таки просто?". Биохимия. 57 (24): 3338–3352. Дои:10.1021 / acs.biochem.8b00217. PMID  29678112.

дальнейшее чтение

  • Имамото Й, Катаока М (2007). «Структура и фотореакция фотоактивного желтого белка, структурного прототипа суперсемейства доменов PAS». Фотохимия и фотобиология. 83 (1): 40–9. Дои:10.1562 / 2006-02-28-IR-827. PMID  16939366.

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P16113 (Фотоактивный белок желтого цвета) на PDBe-KB.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR012130