Фактор рециклинга рибосом был открыт в начале 1970-х годов в результате работы Акиры Каджи и Акикадзу Хиросимы. Пенсильванский университет.[5][6][7][8] В их работе описана потребность в двух белковых факторах для высвобождения рибосом из мРНК. Эти два фактора были идентифицированы как RRF, неизвестный белок до тех пор и фактор элонгации G (EF-G), белок, уже идентифицированный и известный как синтез белка. RRF изначально назывался Рибосома. Освобождение Фактор, но теперь называется рибосома Переработка отходов Фактор.
Функция
RRF выполняет рециклинг рибосом, расщепляя рибосомы на субъединицы, тем самым освобождая связанные мРНК. Это также требует участия EF-G (GFM2 в людях).[9] В зависимости от тРНК, IF1 –IF3 также может выполнять переработку.[10]
Кристаллическая структура RRF была впервые определена дифракция рентгеновских лучей в 1999 году.[13] Самым поразительным открытием стало то, что RRF - почти идеальный структурный имитировать из тРНК, как по размеру, так и по размерам. Один вид RRF можно увидеть Вот.
Несмотря на мимикрию тРНК, RRF связывается с рибосомы совсем не так тРНК делает.[14] Было высказано предположение, что рибосомы связывают белки (или белковый домен ) сходной формы и размера с тРНК, и это, а не функция, объясняет наблюдаемую структурную мимикрию.
^Хирасима А., Кадзи А. (март 1972 г.). «Фактор-зависимое высвобождение рибосом из матричной РНК. Потребность в двух термостабильных факторах». J. Mol. Биол. 65 (1): 43–58. Дои:10.1016/0022-2836(72)90490-1. PMID4553259.
^Хирасима А., Кадзи А. (октябрь 1972 г.). «Очистка и свойства рибосом-рилизинг-фактора». Биохимия. 11 (22): 4037–4044. Дои:10.1021 / bi00772a005. PMID4563926.
