S100A11 - S100A11

S100A11
Белок S100A11 PDB 1V4Z.png
Доступные конструкции
PDBHuman UniProt search: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыS100A11, HEL-S-43, MLN70, S100C, кальций-связывающий белок A11 S100
Внешние идентификаторыOMIM: 603114 MGI: 3645720 ГомолоГен: 55916 Генные карты: S100A11
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение для S100A11
Геномное расположение для S100A11
Группа1q21.3Начните152,032,506 бп[1]
Конец152,047,907 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE S100A11 200660 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

6282

277089

Ансамбль

ENSG00000163191

ENSMUSG00000066457

UniProt

P31949

н / д

RefSeq (мРНК)

NM_005620

н / д

RefSeq (белок)

NP_005611

н / д

Расположение (UCSC)Chr 1: 152.03 - 152.05 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

S100 кальций-связывающий белок A11 (S100A11) это белок что у людей кодируется S100A11 ген.[4][5]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом семейства белков S100, содержащих 2 EF-рука кальций-связывающие мотивы. S100A11, также известный как кальгиззарин или 100C, представляет собой небольшой кислый белок. Вместе со всеми 13 членами семейства S100 кластером расположены на хромосома 1q21. [6] Впервые он был обнаружен в 1989 году, а затем выделен из мускулов желудка курицы.[7]

Белок может функционировать в подвижности, инвазии и тубулин полимеризация. Хромосомные перестройки и измененная экспрессия этого гена были причастны к опухоли. метастаз.[5]

Его высокая экспрессия была обнаружена во многих тканях, включая легкие, поджелудочную железу, сердце, плаценту, почки, и низкие уровни в скелетных мышцах, печени и ткани мозга.[8]

S100A11 участвует в мембранной и цитоскелетной динамике, везикулярном транспорте и процессах эндо и экзоцитоз. Было показано, что S100A11 взаимодействует со многими структурами цитоскелета как тубулин, актин, промежуточные нити также с аннексин I и аннексин II.[9][10] S100A11 способен контролировать реорганизацию актина и важен для образования выпячивания метастатическими клетками.[11]

Ему не хватает ферментативной активности, он функционирует путем связывания с другими белками, регулирует активность других белков. ферменты.[12] Это связано с клеточный цикл, рост, выживание и апоптоз. Он был идентифицирован как двойной посредник роста.[13][6] Подавление S100A11 с помощью малая интерферирующая РНК вызывает апоптоз клеток, и было обнаружено, что сверхэкспрессия S100A11 ингибирует апоптоз в опухолевых клетках. [6]Кроме того, нокдаун S100A11 с помощью siRNA снижает обмен сестринских хроматид и жизнеспособность клеток.

S100A11 при патологиях

Ил-8 и TNF-альфа индуцируют экспрессию и высвобождение S100A11 в хондроциты в культуре и экзогенном S100A11 вызывает хондроцитов гипертрофия.[14] S100A11 может играть роль в поддержании воспаления низкой степени у остеоартроз и в его развитии.[15]

Его клеточная локализация связана с регуляцией роста и пролиферации клеток. Этот белок обычно содержится строго в ядро, но появляется в цитоплазме раковых клеток. S100A11 был локализован в цитоплазме покоящегося человека. кератиноциты in vitro.[16]

Было показано, что он взаимодействует с Рецептор RAGE, который также является рецептором для других белков S100.[17]

Это связано с низкой или высокой продуктивностью при многих различных типах рака. Его перепроизводство было обнаружено, например, в груди, поджелудочной железе или колектах. карцинома и его уровни могут использоваться в качестве клинических маркеров при этих заболеваниях.[18]

Было показано, что S100A11 усиливает рекомбинационную активность человека. RAD51 in vitro. Нокдаун приводит к диффузному распределению RAD54B.[19]Эти данные предполагают потенциальную роль S100A11 в процессе гомологичная рекомбинация ремонт двухниточные разрывы.[20]

Обычно S100A11 образует гомодимеры, но было показано, что S100A11 гетеродимеризуется с S100B[21] и это также взаимодействует с участием Нуклеолин,[22] и RAD54B.[19]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000163191 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Вики Р., Маренхольц И., Мишке Д., Шефер Б. В., Хейцманн С. В. (декабрь 1996 г.). «Характеристика человеческого гена S100A12 (кальгранулин C, p6, CAAF1, CGRP), нового члена кластера генов S100 на хромосоме 1q21». Клеточный кальций. 20 (6): 459–64. Дои:10.1016 / S0143-4160 (96) 90087-1. PMID  8985590.
  5. ^ а б «Ген Entrez: S100A11 S100 кальций-связывающий белок A11».
  6. ^ а б c Канамори Т., Такакура К., Мандай М., Кария М., Фукухара К., Сакагути М. и др. (Октябрь 2004 г.). «Повышенная экспрессия кальций-связывающего белка S100 в опухолях гладких мышц матки человека». Молекулярная репродукция человека. 10 (10): 735–42. Дои:10,1093 / мольхр / га100. PMID  15322223.
  7. ^ Сакагути М., Сонегава Х., Мурата Х., Китадзоэ М., Футами Дж., Катаока К. и др. (Январь 2008 г.). «S100A11, двойной медиатор для регуляции роста кератиноцитов человека». Молекулярная биология клетки. 19 (1): 78–85. Дои:10.1091 / mbc.e07-07-0682. ЧВК  2174196. PMID  17978094.
  8. ^ Инада Х., Нака М., Танака Т., Дэйви Г.Е., Хейзманн К.В. (сентябрь 1999 г.). «Человеческий S100A11 демонстрирует разные стационарные уровни РНК в различных тканях и четкую субклеточную локализацию». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 263 (1): 135–8. Дои:10.1006 / bbrc.1999.1319. PMID  10486266.
  9. ^ Сакагути М., Хах NH (октябрь 2011 г.). «S100A11, двойной регулятор роста эпидермальных кератиноцитов». Аминокислоты. 41 (4): 797–807. Дои:10.1007 / s00726-010-0747-4. PMID  20872027.
  10. ^ Рети С., Остерло Д., Арие Дж. П., Табари С., Симан Дж., Руссо-Мари Ф. и др. (Февраль 2000 г.). «Структурная основа Ca (2 +) - зависимой ассоциации между S100C (S100A11) и его мишенью, N-концевой частью аннексина I». Структура. 8 (2): 175–84. Дои:10.1016 / s0969-2126 (00) 00093-9. PMID  10673436.
  11. ^ Шанкар Дж., Мессенберг А., Чан Дж., Андерхилл TM, Фостер Л.Дж., Наби И.Р. (май 2010 г.). «Псевдоподиальная динамика актина контролирует эпителиально-мезенхимальный переход в метастатических раковых клетках». Исследования рака. 70 (9): 3780–90. Дои:10.1158 / 0008-5472.can-09-4439. PMID  20388789.
  12. ^ Чжао XQ, Нака М, Мунэюки М, Танака Т (январь 2000 г.). «Са (2 +) - зависимое ингибирование актин-активированной миозиновой АТФазы активности S100C (S100A11), нового члена семейства белков S100». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 267 (1): 77–9. Дои:10.1006 / bbrc.1999.1918. PMID  10623577.
  13. ^ Хэ Х, Ли Дж, Вэн С., Ли М, Юй (2009). «S100A11: различные функции и патологии, соответствующие различным целевым белкам». Биохимия клетки и биофизика. 55 (3): 117–26. Дои:10.1007 / s12013-009-9061-8. PMID  19649745.
  14. ^ Сесил Д.Л., Джонсон К., Редиск Дж., Лотц М., Шмидт А.М., Теркельтауб Р. (декабрь 2005 г.). «Гипертрофия хондроцитов, вызванная воспалением, вызвана рецептором конечных продуктов гликирования». Журнал иммунологии. 175 (12): 8296–302. Дои:10.4049 / jimmunol.175.12.8296. PMID  16339570.
  15. ^ Сесил Д.Л., Теркельтауб Р. (июнь 2008 г.). «Трансамидирование трансглутаминазой 2 превращает кальгранулин S100A11 в прокаболический цитокин для хондроцитов». Журнал иммунологии. 180 (12): 8378–85. Дои:10.4049 / jimmunol.180.12.8378. ЧВК  2577366. PMID  18523305.
  16. ^ Сакагути М., Хах NH (октябрь 2011 г.). «S100A11, двойной регулятор роста эпидермальных кератиноцитов». Аминокислоты. 41 (4): 797–807. Дои:10.1007 / s00726-010-0747-4. PMID  20872027.
  17. ^ Сесил Д.Л., Джонсон К., Редиск Дж., Лотц М., Шмидт А.М., Теркельтауб Р. (декабрь 2005 г.). «Гипертрофия хондроцитов, вызванная воспалением, вызвана рецептором конечных продуктов гликирования». Журнал иммунологии. 175 (12): 8296–302. Дои:10.4049 / jimmunol.175.12.8296. PMID  16339570.
  18. ^ Сакагути М., Сонегава Х., Мурата Х., Китадзоэ М., Футами Дж., Катаока К. и др. (Январь 2008 г.). «S100A11, двойной медиатор для регуляции роста кератиноцитов человека». Молекулярная биология клетки. 19 (1): 78–85. Дои:10.1091 / mbc.e07-07-0682. ЧВК  2174196. PMID  17978094.
  19. ^ а б Мурзик У., Хеммерих П., Вайдткамп-Петерс С., Ульбрихт Т., Буссен В., Хентчель Дж. И др. (Июль 2008 г.). «Нацеливание Rad54B на сайты репарации двухцепочечных разрывов ДНК требует образования комплекса с S100A11». Молекулярная биология клетки. 19 (7): 2926–35. Дои:10.1091 / mbc.e07-11-1167. ЧВК  2441681. PMID  18463164.
  20. ^ Foertsch F, Szambowska A, Weise A, Zielinski A, Schlott B, Kraft F и др. (Октябрь 2016 г.). «S100A11 играет роль в гомологичной рекомбинации и поддержании генома, влияя на сохранение RAD51 в очагах репарации ДНК». Клеточный цикл. 15 (20): 2766–79. Дои:10.1080/15384101.2016.1220457. ЧВК  5053559. PMID  27590262.
  21. ^ Делульм Дж. К., Ассар Н., Мбеле Г. О., Мангин С., Кувано Р., Бодье Дж. (Ноябрь 2000 г.). «S100A6 и S100A11 являются специфическими мишенями для кальций- и цинк-связывающего белка S100B in vivo». Журнал биологической химии. 275 (45): 35302–10. Дои:10.1074 / jbc.M003943200. PMID  10913138.
  22. ^ Сакагути М., Миядзаки М., Такаиси М., Сакагути Ю., Макино Е., Катаока Н. и др. (Ноябрь 2003 г.). «S100C / A11 является ключевым медиатором Ca (2 +) - индуцированного ингибирования роста эпидермальных кератиноцитов человека». Журнал клеточной биологии. 163 (4): 825–35. Дои:10.1083 / jcb.200304017. ЧВК  2173690. PMID  14623863.

дальнейшее чтение