Самособирающийся пептид - Self-assembling peptide

Самособирающиеся пептиды являются категорией пептиды которые проходят самопроизвольную сборку в заказанные наноструктуры. Первоначально описан в 1993 г.[1] эти дизайнерские пептиды вызвали интерес в области нанотехнологии за их потенциал для применения в таких областях, как биомедицинские нанотехнологии,[2] культивирование тканевых клеток,[3][4] молекулярная электроника, и больше.[5]

Эффективно самоорганизующиеся пептиды действуют как строительные блоки для широкого спектра применений в материалах и устройствах. Суть этой технологии - повторить то, что делает природа: использовать молекулярное распознавание процессы для формирования упорядоченных сборок строительных блоков, способных выполнять биохимическую активность.

Фон

Пептиды могут служить отличными строительными блоками для широкого спектра материалов, поскольку они могут быть разработаны для комбинирования с рядом других строительных блоков, таких как липиды, сахара, нуклеиновые кислоты, металлические нанокристаллы и так далее; это дает пептидам преимущество перед углеродные нанотрубки, которые являются еще одним популярным наноматериалом, поскольку углеродная структура неактивна. Они также обладают такими свойствами, как биосовместимость и молекулярное распознавание; последний особенно полезен, поскольку обеспечивает особую селективность для построения упорядоченных наноструктур. Кроме того, пептиды обладают превосходной устойчивостью к экстремальным условиям высоких / низких температур, моющих средств и денатурирующие средства.[6]

Способность пептидов выполнять самосборка позволяет использовать их в качестве производственных инструментов, которые в настоящее время и будут продолжать расти как фундаментальная часть производства наноматериалов.[7] Самосборка пептидов облегчается за счет структурной и химической совместимости молекул друг с другом, а образующиеся структуры демонстрируют физическую и химическую стабильность.[6]

Большим преимуществом использования самособирающихся пептидов для построения наноструктур восходящим методом является то, что могут быть включены определенные особенности; пептиды можно модифицировать и функционализировать. Такой подход означает, что окончательные конструкции строятся из самоинтегрированных небольших простых строительных блоков. По сути, этот подход необходим для наноразмерной структуры, поскольку метод миниатюризации устройства сверху вниз с использованием сложной литографии и техники травления достиг физического предела. Более того, подход «сверху вниз» применим в основном только к кремниевой технологии и не может быть использован для биологических разработок.

Структура пептида иерархически организована на четыре уровня. В первичная структура пептида представляет собой последовательность аминокислоты на пептидной цепи. Аминокислоты - это мономерные молекулы, несущие карбоксил и амин. функциональные группы; спектр других химических групп присоединен к разным аминокислотам, например тиолы и спирты. Это способствует широкому диапазону химических взаимодействий и, следовательно, молекулярному распознаванию, на которое способны пептиды. Для дизайнерских самособирающихся пептидов используются как натуральные, так и неприродные аминокислоты. Они соединяются между собой контролируемым образом, образуя короткие пептиды, которые соединяются, образуя длинные полипептидные цепи.

Вдоль этих цепочек чередующиеся аминные (NH) и карбонильные (CO) группы очень полярны и легко образуют водородные связи друг с другом. Эти водородные связи связывают пептидные цепи вместе с образованием вторичных структур. Стабильные вторичные структуры включают альфа-спирали и бета-листы. Неустойчивые вторичные структуры - это случайно образующиеся петли, витки и катушки. В вторичная структура то, что образуется, зависит от первичной структуры; разные последовательности аминокислот проявляют разные предпочтения. Вторичные структуры обычно складываются с множеством петель и превращаются в третичная структура. Что отличает вторичную структуру от третичной, так это прежде всего то, что последняя включает нековалентный взаимодействия. В четвертичная структура представляет собой комбинацию двух или более различных цепей полипептида с образованием так называемой белковой субъединицы.

Процесс самосборки пептидных цепей носит динамический характер - повторная сборка происходит неоднократно с самовосстановлением.[8] Типы взаимодействий, которые происходят для повторной сборки пептидных структур, включают: силы Ван дер Ваальса, ионные связи, водородные связи и гидрофобные силы.[8] Эти силы также облегчают функцию молекулярного распознавания, которую включают пептиды. Эти взаимодействия работают на основе предпочтений, зависящих от энергетических свойств и специфики.

Может быть сформирован ряд различных наноструктур. Нанотрубки определяются как удлиненный нанообъект с определенным внутренним отверстием.[9][10][11][12] Нанофибриллы твердые внутри, в отличие от полых нанотрубок.

Обработка / Синтез

Синтез пептидов легко может быть проведено общепринятым методом твердофазной химии в граммах или килограммах. Конформация d-изомера может быть использована для синтеза пептидов.

Наноструктуры могут быть получены путем растворения дипептидов в 1,1,1,3,3,3-гексафтор-2-пропаноле в концентрации 100 мг / мл, а затем разбавления его водой до концентрации менее 2 мг / мл.[11] Многослойные нанотрубки диаметром 80–300 нм, изготовленные из дипептидов из дифенилаланин мотив болезни Альцгеймера β-амилоид пептид производятся этим методом. Если тиол вводится в дифенилаланин, то вместо этого могут быть образованы наносферы; наносферы диаметром 10–100 нм из дифенилгалцин пептид также может быть получен таким образом.[11]

Характеристика

Атомно-силовая микроскопия может измерять механические свойства нанотрубок.[9][10][13][11] Сканирующая электронная и атомно-силовая микроскопия используются для исследования структур нановолокон пептида Lego.[7]

Динамическое рассеяние света исследования показывают структуры пептидов поверхностно-активных веществ.[7]Пептиды поверхностно-активных веществ были изучены с использованием метода подготовки образцов быстрого замораживания / глубокого травления, который сводит к минимуму воздействие на структуру. Наноструктуры образцов мгновенно замораживаются при -196 ° C и могут быть изучены в трехмерном виде.[7] Передача инфекции электронная микроскопия использовался.

С помощью компьютерные технологии, а молекулярная модель пептидов и их взаимодействия могут быть построены и изучены.

Специфические тесты могут быть выполнены на определенных пептидах; например, испытание флуоресцентного излучения может быть применено к амилоидные фибриллы с помощью красителя Тиофлавин Т, который специфически связывается с пептидом и излучает синюю флуоресценцию при возбуждении.[6]

Структура

Дипептиды

Простейшими строительными блоками пептидов являются дипептиды. Нанотрубки, образованные из дипептидов, являются самыми широкими среди пептидных нанотрубок. Примером дипептида, который был изучен, является пептид из дифенилаланинового мотива β-амилоидного пептида Альцгеймера.[11]

Также было показано, что дипептиды самоорганизуются в гидрогели, другую форму наноструктур, при соединении с защитной группой, флуоренилметилоксикарбонилхлоридом. Были проведены эксперименты, посвященные дипептиду Fmoc-дифенилалаин, в ходе которых был исследован механизм, в котором Fmoc-дифенилаланин самособирается в гидрогели через π-π взаимосвязанные β-слои.[14] Фенилаланин имеет ароматическое кольцо, которое является важной частью молекулы из-за его высокой электронной плотности, которая способствует самосборке, а во время самосборки эти кольца складываются в стопку, что обеспечивает сборку.

Пептиды Lego / Ионные самокомплементарные пептиды

Эти пептиды имеют размер примерно 5 нм и содержат 16 аминокислот.[8] Класс пептидов Lego обладает уникальными характеристиками, заключающимися в наличии двух различных поверхностей, которые являются либо гидрофобными, либо гидрофильными, подобно штырям и отверстиям блоков Lego.[7] Гидрофобная сторона способствует самосборке в воде, а гидрофильная сторона имеет регулярное расположение заряженных аминокислотных остатков, что, в свою очередь, вызывает определенный образец ионных связей.[7] Расположение остатков можно классифицировать по порядку зарядов; Модуль I имеет структуру заряда «+ - + - + -», модуль II «++ - ++ -» и модуль III «+++ --- +++» и так далее.[7]Пептиды самоорганизуются в нановолокна длиной примерно 10 нм в присутствии щелочных катионов или добавлении раствора пептида.[7] Волокна образуют ионные взаимодействия друг с другом, образуя шахматные матрицы, которые превращаются в каркас.[проверять орфографию ] гидрогель с высоким содержанием воды более 99,5-99,9%[8] и поры диаметром 10-200 нм.[7] Эти гидрогели позволяют нейритам разрастаться и поэтому могут использоваться в качестве основы для тканевой инженерии.[15]

Пептиды поверхностно-активных веществ

Пептиды, подобные поверхностно-активным веществам, которые подвергаются самосборке в воде с образованием нанотрубок и нанопузырьков, были разработаны с использованием природных липидов в качестве ориентира.[7][9][10][13] Этот класс пептидов имеет гидрофильную головку (с одной или двумя заряженными аминокислотами, такими как аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или лизиновая или гистидиновая кислоты) с гидрофобным хвостом (с 4 или более гидрофобными аминокислотами, такими как аланин, валин или лейцин). Пептидные мономеры имеют длину около 2-3 нм и состоят из семи или восьми аминокислот; длину пептида можно регулировать путем добавления или удаления кислот.[16]

В воде пептиды поверхностно-активного вещества подвергаются самосборке с образованием хорошо упорядоченных нанотрубок и нанопузырьков размером 30–50 нм за счет межмолекулярных водородных связей и упаковки гидрофобных хвостов между остатками.[7] аналогично мицелла формирование.Просвечивающая электронная микроскопия Исследование быстрозамороженных образцов структур пептидов ПАВ показало спиральные нанотрубки с открытым концом. Образцы также показали динамическое поведение, и некоторые везикулы «выросли» из пептидных нанотрубок.[7]

Молекулярные пептиды краски или ковра

Пептиды этого класса самоорганизуются на поверхности и образуют монослои толщиной всего несколько нанометров.[7] Этот тип молекулярных пептидов «краски» или «ковра» способен формировать клеточные структуры, взаимодействовать с другими молекулами или улавливать их на поверхности.[7] Этот класс пептидов состоит из трех сегментов: головка - это часть лиганда, к которой прикреплены функциональные группы для распознавания другими молекулами или рецепторы клеточной поверхности; средний сегмент - это «линкер», который позволяет голове взаимодействовать на расстоянии от поверхности.[7] Линкер также контролирует гибкость и жесткость пептидной структуры.[7] На другом конце линкера находился поверхностный якорь, где химическая группа пептида образует Ковалентная связь с определенной поверхностью.[7]Этот класс пептидов обладает уникальным свойством изменять свои молекулярная структура резко.[7] Это свойство лучше всего проиллюстрировать на примере. Пептид DAR16-IV состоит из 16 аминокислот и образует β-пластинчатую структуру 5 нм при температуре окружающей среды; быстрое изменение структуры происходит при высокой температуре или изменении pH, и образуется α-спираль размером 2,5 нм.[7]

Циклические пептиды

Были проведены обширные исследования нанотрубок, образованных путем укладки. циклические пептиды с четное число чередующихся аминокислот D и L.[11] Эти нанотрубки - самые узкие, образованные пептидами. Укладка происходит за счет межмолекулярных водородных связей, и конечный продукт представляет собой цилиндрические структуры с аминокислотой. боковые цепи пептида, определяющего свойства внешней поверхности трубки[11] и пептидный каркас, определяющий свойства внутренней поверхности пробирки.[11] Полимеры также могут быть ковалентно присоединены к пептидам, и в этом случае может быть сформирована полимерная оболочка вокруг нанотрубок. Применяя пептидный дизайн, можно указать полностью однородный внутренний диаметр; свойства внешней поверхности также могут быть определены с помощью пептидной конструкции, и поэтому эти циклические нанотрубки могут формироваться в различных средах.[11]

Оценка недвижимости

- Обсуждение свойств (механических, электронных, оптических, магнитных ...) выбранного вами материала, укажите, каковы были бы основные различия, если бы тот же материал не был в наномасштабе. Нанотрубки, образованные из дипептидов, стабильны в экстремальных условиях . Сухие нанотрубки не разлагаются до 200 ° C; нанотрубки демонстрируют исключительную химическую стабильность в диапазоне pH и в присутствии органических растворителей. Это заметное отличие от естественных биологических систем, которые часто нестабильны и чувствительны к температуре и химическим условиям.

Эксперименты с использованием атомно-силовой микроскопии с вдавливанием показали, что сухие нанотрубки на слюде дают среднюю жесткость 160 Н / м и высокий модуль Юнга 19–27 ГПа.[11] Хотя они менее жесткие, чем карбон и неорганические нанотрубки, с такими значениями эти нанотрубки являются одними из самых жестких известных биологических материалов.[11] Было предложено, что механизмы, которые способствуют механической жесткости, представляют собой межмолекулярные водородные связи и жесткие ароматические боковые цепи на пептидах.[11]Поверхностные свойства Для нанотрубок, помимо тех, которые сделаны из циклических пептидов, поверхностные свойства внутренней и внешней поверхности еще не были успешно независимо изменены.[11] Следовательно, существует ограничение, заключающееся в том, что внутренняя и внешняя поверхности трубы идентичны.

Молекулярная сборка в основном происходит через слабые нековалентные связи, которые включают: водородные связи, ионные связи, ван-дер-ваальсовы взаимодействия и гидрофобные взаимодействия.

Самособирающиеся пептиды против углеродных нанотрубок

Углеродные нанотрубки (УНТ) - это еще один тип наноматериалов, который привлек большой интерес из-за своего потенциала в качестве строительных блоков для восходящих приложений. Они обладают превосходными механическими, электрическими и термическими свойствами и могут изготавливаться с широким диапазоном наноразмерных диаметров, что делает их привлекательными и подходящими для разработки электронных и механических устройств.[17] Они демонстрируют металлоподобные свойства и могут действовать как замечательные проводники. Однако есть несколько областей, в которых пептиды имеют преимущества перед УНТ. Как упоминалось в разделе "Предпосылки", одно преимущество пептидов перед углеродом в качестве строительных блоков нанометрового размера состоит в том, что они обладают практически безграничной химической функциональностью по сравнению с теми химическими взаимодействиями, которые углерод может выполнять из-за своей инертности.[17] Кроме того, УНТ проявляют сильную гидрофобность, что приводит к тенденции к слипанию в водных растворах.[17] и поэтому имеет ограниченную растворимость; на их электрические свойства также влияет влажность, а присутствие кислорода N2O и NH3.[11] Также трудно производить УНТ с однородные свойства и это создает серьезные недостатки, поскольку для коммерческих целей воспроизводимость точных структурных свойств является ключевой задачей. Наконец, УНТ дороги, и их цена колеблется в пределах сотен долларов за грамм, что делает большинство их применений коммерчески нежизнеспособными.[17]

Настоящие и будущие приложения

Привлекательность дизайнерских пептидов в том, что они структурно просты, а их несложно и доступно производить в больших масштабах.[7]

Культивирование клеток

Пептидные каркасы, сформированные из пептидов LEGO, широко использовались для трехмерного культивирования клеток, поскольку они очень напоминают пористость и структуру внеклеточных матриц.[3] Эти строительные леса также использовались в распространение клеток и дифференцировка в желаемые типы клеток.[7]Эксперименты с нейронами крысы продемонстрировали полезность пептидов LEGO для культивирования клеток. Нейроны крысы, которые были прикреплены к пептидам, проецировали функциональные аксоны, которые следовали контуру, установленному пептидными каркасами.[7]

Биомедицинские приложения

Изучая поведение молекулярных «переключающих» пептидов, можно получить больше информации о взаимодействиях между белками и, что более важно, о патогенезе некоторых конформационных заболеваний белков. Эти болезни включают скрепи, куру, болезни Хантингтона, Паркинсона и Альцгеймера.[7]Самособирающиеся и поверхностно-активные пептиды могут быть использованы в качестве систем доставки для генов.[18], наркотики[19] и РНКи.[20][21] Исследования уже показали, что катионные дипептиды NH2-Phe-Phe-NH2 нанопузырьки, которые имеют диаметр около 100 нм, могут абсорбироваться клетками посредством эндоцитоза и доставлять олигонуклеотиды в клетку;[11] это один из примеров того, как пептидная наноструктура может использоваться в генах и доставки лекарств. Также предполагается, что водорастворимые молекулы и биологические молекулы смогут доставляться в клетки таким образом.[11] Самособирающиеся пептиды LEGO могут образовывать биологически совместимые каркасы для восстановления и инженерии тканей.[17] эта область имеет большой потенциал, так как большое количество заболеваний невозможно вылечить низкомолекулярными препаратами; а клеточная терапия необходим подход, и пептиды потенциально могут сыграть в этом огромную роль.[17]Циклические пептидные нанотрубки, образованные в результате самосборки, способны действовать как ионные каналы, который образует поры через клеточную мембрану и вызывает осмотический коллапс клеток. Пептид может образовываться преимущественно на бактериальных клеточные мембраны и, таким образом, эти пробирки могут действовать как антибактериальные и цитотоксиновые агенты.[11][17]

Приложения молекулярной электроники

Молекулярные пептиды «переключатели» могут быть превращены в нанопереключатели, когда электронный компонент включен.[7] Металлические нанокристаллы могут быть ковалентно связаны с пептидами, чтобы сделать их электронно-чувствительными; В настоящее время ведутся исследования того, как разработать молекулы с электронным управлением и молекулярные «машины» с использованием этих молекулярных «переключателей».[7]Пептидные нановолокна также могут использоваться в качестве темплатов роста для ряда неорганических материалов, таких как серебро, золото, платина, кобальт, никель и различные полупроводниковые материалы.[6] Электроны, переносящие ароматические фрагменты, также могут быть присоединены к боковым цепям пептидов с образованием проводящих наноструктур, которые могут переносить электроны в определенном направлении.[17]Пептиды, связывающие металл и полупроводник, были использованы для изготовления нанопроволок.[6] Пептиды самоорганизуются в полые нанотрубки, чтобы действовать как литейные формы; ионы металлов, которые мигрируют внутри трубки, восстанавливаются до металлической формы. Затем пептидная «плесень» может быть ферментативно разрушена с образованием металлических нанопроволок диаметром около 20 нм.[17] Это было сделано для изготовления золотых нанопроволок, и это применение особенно важно в свете того факта, что нанопроволоки такого масштаба не могут быть изготовлены литографией. Исследователи также успешно разработали многослойные нанокабели с серебряной сердцевиной нанопроволоки, пептидным изоляционным слоем и золотым внешним покрытием.[11] Это достигается за счет уменьшения AgNO3 внутри нанотрубок, а затем ограничивая слой тиол содержащие пептиды с прикрепленными частицами золота.[11] Этот слой действует как центр зародышеобразования на следующем этапе, когда процесс химического осаждения наносит покрытие из золота на нанотрубки с образованием трехслойных коаксиальных нанокабелей металл-изолятор-металл.[11] Пептидные нанотрубки способны производить нанопроволоки одинакового размера, и это особенно полезно в наноэлектрических приложениях, поскольку электрические и магнитные свойства зависят от размера.[11]Исключительные нанотрубки механическая сила и стабильность делает их отличными материалами для применения в этой области. Нанотрубки также использовались в разработке платформ для электрохимического биосенсирования и доказали, что имеют большой потенциал. Нанотрубки дипептида, нанесенные на графитовые электроды, улучшили чувствительность электрода; Нанотрубки, модифицированные тиолом, нанесенные на золото с покрытием из ферментов, улучшили чувствительность и воспроизводимость для обнаружения глюкозы и этанола, а также сократили время обнаружения, большое плотность тока и повышенная стабильность.[11] Нанотрубки также успешно покрываются белками, нанокристаллами и металлопорфирином за счет водородных связей, и эти трубки с покрытием обладают большим потенциалом в области химических сенсоров.[11]Сконструированные пептиды с известной структурой, которые будут самособираться в регулярный ростовой шаблон, позволят самосборку наноразмерных электронные схемы и устройства. Однако одна проблема, которую еще предстоит решить, - это возможность контролировать расположение наноструктур. Такое расположение относительно субстратов, друг друга и других функциональных компонентов имеет решающее значение, и хотя в этой области был достигнут прогресс, необходимо выполнить дополнительную работу, прежде чем можно будет установить этот контроль.[11]

Разные приложения

Молекулярные пептиды для ковров / красок можно использовать в самых разных отраслях промышленности. Их можно использовать в качестве «наноорганизаторов» для небиологических материалов или для изучения межклеточного взаимодействия и поведения.[7]Также было обнаружено, что каталитические способности фермента липазы значительно улучшаются при инкапсулировании в пептидную нанотрубку.[11] После инкубации в нанотрубках в течение недели каталитическая активность фермента улучшается на 33% по сравнению с свободно стоящими липазами при комнатная температура; по сравнению с 65 ° C улучшение возрастает до 70%. Предполагается, что повышенная способность связана с конформационное изменение к ферментативно активной структуре.[11]

Ограничения

Хотя хорошо упорядоченные наноструктуры уже успешно сформированы из самособирающихся пептидов, их потенциал не будет полностью реализован до тех пор, пока в структуры не будут включены полезные функции.

Более того, до сих пор большинство образующихся пептидных структур имеют 1- или 2-мерную структуру, тогда как в природе большинство биологических структур имеют трехмерную форму.[17]Критика была сделана в свете того факта, что не хватает теоретических знаний о самосборном поведении пептидов. Эти знания могут оказаться очень полезными для облегчения рационального проектирования и точного контроля пептидных сборок. Наконец, несмотря на то, что проводится обширная работа по разработке приложений, связанных с самосборкой пептидов, такие вопросы, как коммерческая жизнеспособность и технологичность, не были решены. уделил столько же внимания. Тем не менее, для того, чтобы заявки были реализованы, крайне важно оценить эти проблемы.

Рекомендации

  1. ^ Чжан, Шугуан; и другие. (1993). «Спонтанная сборка самокомплементарного олигопептида с образованием стабильной макроскопической мембраны» (PDF). Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 90 (8): 3334–3338. Bibcode:1993ПНАС ... 90.3334Z. Дои:10.1073 / пнас.90.8.3334. ЧВК  46294. PMID  7682699.
  2. ^ Чжан, Шугуан (2003). «Изготовление новых материалов путем молекулярной самосборки». Природа Биотехнологии. 21 (10): 1171–1178. Дои:10.1038 / nbt874. PMID  14520402. S2CID  54485012.
  3. ^ а б Чжан, Шугуан; и другие. (1995). «Самокомплементарные олигопептидные матрицы поддерживают прикрепление клеток млекопитающих». Биоматериалы. 16 (18): 1385–1393. Дои:10.1016 / 0142-9612 (95) 96874-У. PMID  8590765.
  4. ^ Чжан, Шугуан (2004). «За пределами чашки Петри» (PDF). Природа Биотехнологии. 22 (2): 151–152. Дои:10.1038 / nbt0204-151. PMID  14755282. S2CID  36391864.
  5. ^ Ardejani, Maziar S .; Орнер, Брендан П. (2013-05-03). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Наука. 340 (6132): 561–562. Bibcode:2013Наука ... 340..561A. Дои:10.1126 / science.1237708. ISSN  0036-8075. PMID  23641105. S2CID  206548864.
  6. ^ а б c d е Dinca, V .; и другие. (2007). «Направленное трехмерное моделирование самоорганизующихся пептидных фибрилл». Нано буквы. 8 (2): 538–543. Дои:10.1021 / nl072798r. PMID  18154365.
  7. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р s т ты v ш Икс у z Чжан, С (2003). «Строительство снизу вверх». Материалы сегодня. 6 (5): 20–27. Дои:10.1016 / с 1369-7021 (03) 00530-3.
  8. ^ а б c d Xiaojun, Z .; Шугуан, З. (2007). "Конструктор самосборных пептидных материалов". Макромолекулярная бионаука. 7 (1): 13–22. Дои:10.1002 / mabi.200600230. PMID  17225214.
  9. ^ а б c Воти, Сильвен; и другие. (2002). «Молекулярная самосборка поверхностно-активных пептидов с образованием нанотрубок и нанопузырьков». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 99 (8): 5355–5360. Bibcode:2002PNAS ... 99,5355В. Дои:10.1073 / pnas.072089599. ЧВК  122773. PMID  11929973.
  10. ^ а б c Сантосо, Стив; и другие. (2002). «Самосборка поверхностно-активных пептидов с вариабельными глициновыми хвостами с образованием нанотрубок и нанопузырьков». Нано буквы. 2 (7): 687–691. Bibcode:2002NanoL ... 2..687S. Дои:10.1021 / nl025563i. S2CID  13711848.
  11. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р s т ты v ш Икс у z Scanlon, S .; Аггели, А. (2008). «Самособирающиеся пептидные нанотрубки». Нано сегодня. 3 (3–4): 22–30. Дои:10.1016 / S1748-0132 (08) 70041-0.
  12. ^ Чжан, Шугуан (2012). «Липидоподобные самособирающиеся пептиды». Отчеты о химических исследованиях. 45 (12): 2142–2150. Дои:10.1021 / ar300034v. PMID  22720818. S2CID  19090525.
  13. ^ а б Нагаи, Аки; и другие. (2007). «Самостоятельная сборка липидоподобных пептидов A6D и A6K». Журнал нанонауки и нанотехнологий. 7 (7): 2246–2252. Дои:10.1166 / jnn.2007.647. PMID  17663237. S2CID  22518631.
  14. ^ Смит, Эндрю М .; Уильямс, Ричард Дж .; Тан, Клэр; Коппо, Паоло; Коллинз, Ричард Ф .; Тернер, Майкл Л .; Сайани, Альберто; Улейн, Рейн В. (июль 2008 г.). «Самоорганизация Fmoc-дифенилаланина в гидрогель с помощью новой архитектуры на основе π – π взаимосвязанных β-листов». Современные материалы. 20 (1): 37–41. Дои:10.1002 / adma.200701221.
  15. ^ Reches, M .; Газит, Э. (2006). «Молекулярная самосборка пептидных наноструктур: механизм ассоциации и потенциальное использование». Современная нанонаука. 2 (2): 105–111. Bibcode:2006CNan .... 2..105R. Дои:10.2174/157341306776875802.
  16. ^ Чжао, X., Дизайн самособирающихся пептидов, подобных поверхностно-активным веществам, и их применения. Current Opinion in Colloid & Interface Science, 2009. 14 (5): p. 340-348.
  17. ^ а б c d е ж грамм час я j Шосеев, О., Леви И., SpringerLink (Интернет-сервис), Биоинспирированные устройства и материалы будущего от NanoBioTechnology. 2008, Humana Press: Totowa, N.J., стр. xi, 485 с.
  18. ^ Чжао, Сюбо; Пан, Клык; Сюй, Хай; Ясин, Мохаммед; Шань, Хунхун; Хаузер, Шарлотта А. Э .; Чжан, Шугуан; Лу, Цзянь Р. (2010). «Молекулярная самосборка и применение дизайнерских пептидных амфифилов». Обзоры химического общества. 39 (9): 3480–98. Дои:10.1039 / b915923c. ISSN  0306-0012. PMID  20498896.
  19. ^ Рад-Малекшахи, Mazda; Лемпсинк, Людвейн; Амиди, Марьям; Hennink, Wim E .; Мастробаттиста, Энрико (20 января 2016). «Биомедицинское применение самоорганизующихся пептидов». Биоконъюгат Химия. 27 (1): 3–18. Дои:10.1021 / acs.bioconjchem.5b00487. ISSN  1043-1802. PMID  26473310.
  20. ^ Хайц, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймон, Жан-Луи (21.08.2019). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК». Биоконъюгат Химия. 30 (8): 2165–2182. Дои:10.1021 / acs.bioconjchem.9b00403. ISSN  1043-1802. PMID  31398014.
  21. ^ Хайц, Марк; Замоло, Сюзанна; Явор, Саша; Реймон, Жан-Луи (17.06.2020). «Флуоресцентные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК: отслеживание агрегации, чувствительной к pH, связывания миРНК и проникновения в клетки». Биоконъюгат Химия. 31 (6): 1671–1684. Дои:10.1021 / acs.bioconjchem.0c00231. ISSN  1043-1802. PMID  32421327.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка