Проверка структуры - Structure validation

Концепция проверки структуры: модель белка (каждый шарик - атом) и увеличенная область с данными электронной плотности и 3 яркими флажками для проблем

Проверка макромолекулярной структуры это процесс оценки надежности трехмерных атомных моделей больших биологических молекул, таких как белки и нуклеиновые кислоты. Эти модели, которые предоставляют трехмерные координаты для каждого атома в молекуле (см. Пример на изображении), получены из структурная биология такие эксперименты как рентгеновская кристаллография[1] или же ядерный магнитный резонанс (ЯМР).[2] Проверка имеет три аспекта: 1) проверка достоверности от тысяч до миллионов измерений в эксперименте; 2) проверка того, насколько модель атома согласуется с экспериментальными данными; и 3) проверка соответствия модели известным физическим и химическим свойствам.

Белки и нуклеиновые кислоты - это рабочие лошадки биологии, обеспечивающие необходимые химические реакции, структурную организацию, рост, подвижность, воспроизводство и чувствительность к окружающей среде. Для их биологических функций важны подробные трехмерные структуры молекул и изменения в этих структурах. Чтобы понимать и контролировать эти функции, нам нужны точные знания о моделях, которые представляют эти структуры, включая их многочисленные сильные стороны и их случайные недостатки.

Конечные пользователи макромолекулярных моделей включают врачей, учителей и студентов, а также самих структурных биологов, редакторов журналов и судьи экспериментаторы, изучающие макромолекулы другими методами, теоретики и биоинформатики изучение более общих свойств биологических молекул. Их интересы и требования различаются, но всем выгодно понимание надежности моделей на глобальном и местном уровнях.

Историческое резюме

Макромолекулярной кристаллографии предшествовала более старая область малых молекул. рентгеновская кристаллография (для структур с числом атомов менее нескольких сотен). Небольшая молекула дифракция данные распространяются на гораздо более высокие разрешающая способность чем это возможно для макромолекул, и имеет очень четкую математическую связь между данными и атомной моделью. Остаточный, или R-фактор, измеряет соответствие между экспериментальными данными и значениями, рассчитанными на основе атомной модели. Для четко определенной структуры малых молекул R-фактор почти такой же мал, как неопределенность экспериментальных данных (значительно меньше 5%). Таким образом, этот тест сам по себе обеспечивает большую часть необходимой проверки, но ряд дополнительных проверок согласованности и методологии выполняется автоматизированным программным обеспечением.[3] как требование для документов о структуре кристаллов малых молекул, представленных в Международный союз кристаллографии (IUCr) журналы, такие как Acta Crystallographica раздел B или C. Координаты атомов этих низкомолекулярных структур архивируются и доступны через Кембриджская структурная база данных (CSD)[4] или Открытая база данных кристаллографии (ХПК).[5]

Первое программное обеспечение для макромолекулярной валидации было разработано примерно в 1990 году для белков. Включает Rfree перекрестная проверка для соответствия модели и данных,[6] длина связи и угловые параметры для ковалентной геометрии,[7] а также критерии конформации боковой цепи и магистрали.[8][9][10] Для макромолекулярных структур атомные модели депонированы в Банк данных белков (PDB), по-прежнему единственный архив этих данных. PDB была создана в 1970-х гг. Брукхейвенская национальная лаборатория,[11] переехал в 2000 г. в RCSB (Сотрудничество в области исследования структурной биологии) с центром в Rutgers,[12] и расширился в 2003 году, чтобы стать wwPDB (всемирный банк данных по белкам),[13] с добавленными сайтами доступа в Европе ([1] ) и Азии ([2] ), а данные ЯМР обрабатывались на БиоМагРесБанк (BMRB) в Висконсине.

Валидация быстро стала стандартом в этой области,[14] с дальнейшими разработками, описанными ниже. * Очевидно, требуется расширение *

С 1 февраля 2008 г., когда мировая Банк данных белков (wwPDB) сделал обязательным размещение экспериментальных данных вместе с координатами атомов. С 2012 года сильные формы валидации находятся в процессе принятия для депонирование wwPDB из рекомендаций комитетов Рабочей группы по валидации wwPDB для рентгеновская кристаллография,[15] для ЯМР,[16] для SAXS (малоугловое рассеяние рентгеновских лучей ), так и для криоЭМ (крио-Электронная микроскопия ).[17]

Этапы валидации

Валидацию можно разбить на три этапа: проверка собранных необработанных данных (проверка данных), интерпретация данных в атомарной модели (проверка между моделями) и, наконец, проверка самой модели. Хотя первые два шага специфичны для используемой техники, проверка расположения атомов в окончательной модели - нет.

Проверка модели

Геометрия

[7][18][19]

Конформация (двугранность): белок и РНК

Магистраль и боковая цепь двугранные углы белка и РНК имеют определенные комбинации углов, которые разрешены (или запрещены). Для диэдральных звеньев белкового остова (φ, ψ) этот вопрос решается легендарным Сюжет Рамачандрана в то время как для двугранных боковых цепей (χ) следует обращаться к Библиотека ротамеров Данбрака.

Хотя структуры мРНК, как правило, короткоживущие и одноцепочечные, существует множество некодирующих РНК с различной вторичной и третичной укладкой (тРНК, рРНК и т. Д.), Которые содержат преобладание канонических Уотсон-Крик (WC) пары оснований, вместе со значительным количеством пар оснований, отличных от Watson Crick (NWC), для которых такие РНК также подходят для регулярной структурной проверки, которая применяется для спиралей нуклеиновых кислот. Стандартная практика заключается в анализе геометрических параметров внутри (транснациональные: сдвиг, скольжение, подъем; вращение: наклон, крен, кручение) и между базовыми парами (транснациональные: сдвиг, смещение, растяжение, вращение: пряжка, винт, раскрытие ) - находятся ли они в диапазоне или вне диапазона по отношению к их предлагаемым значениям.[20][21] Эти параметры описывают относительную ориентацию двух парных оснований относительно друг друга в двух цепях (внутри) вместе с ориентациями двух уложенных друг на друга пар оснований (интер) по отношению друг к другу, и, следовательно, вместе они служат для подтверждения структуры нуклеиновых кислот в целом. Поскольку РНК-спирали имеют небольшую длину (в среднем: 10-20 п.н.), использование электростатического поверхностного потенциала в качестве параметра проверки [22] оказалось полезным, особенно для целей моделирования.

Упаковка и электростатика: глобулярные белки

Для глобулярных белков внутренняя упаковка атомов (возникающая в результате локальных короткодействующих взаимодействий) боковых цепей[23][24][25][26] было показано, что он играет ключевую роль в структурной стабилизации складки белка. С другой стороны, электростатическая гармония (нелокальная, дальняя) общей складки[27] также было показано, что он необходим для его стабилизации. Аномалии упаковки включают стерические столкновения,[28] короткие контакты,[26] дыры[29] и полости[30] в то время как электростатическая дисгармония[27][31] относятся к несбалансированным частичным зарядам в ядре белка (особенно актуально для спроектированных внутренностей белка). В то время как счет столкновения Мольпробиты определяет стерические столкновения с очень высоким разрешением, График дополнительности сочетает аномалии упаковки с электростатическим дисбалансом боковых цепей и сигналов для одного или обоих.

Углеводы

2D-диаграмма N-гликана, связанного с фрагментом антитела в структуре с кодом доступа PDB «4BYH». Эта диаграмма, созданная с помощью Privateer,[32] следует стандартной номенклатуре символов[33] и включает в исходном формате svg аннотации, содержащие информацию о валидации, включая конформацию кольца и обнаруженные типы моносахаридов.

Разветвленная и циклическая природа углеводов создает особые проблемы для инструментов проверки структуры.[34] При более высоком разрешении можно определить последовательность / структуру олиго- и полисахаридов как в виде ковалентных модификаций, так и в качестве лигандов. Однако при более низком разрешении (обычно ниже 2,0 Å) последовательности / структуры должны либо соответствовать известным структурам, либо поддерживаться дополнительными методами, такими как масс-спектрометрия.[35] Кроме того, моносахариды имеют четкие конформационные предпочтения (насыщенные кольца обычно находятся в конформациях кресел),[36] но ошибки, внесенные во время построения и / или уточнения модели (неправильная хиральность связи или расстояние, или неправильный выбор модели - см.[37] для рекомендаций по построению и уточнению углеводной модели и[38][39][40] для обзоров общих ошибок в структуре углеводов) могут вывести свои атомные модели за пределы их энергетических минимумов. Около 20% отложенных углеводных структур находятся в неоправданных энергетических минимумах.[41]

Ряд веб-сервисов по проверке углеводов доступен на glycosciences.de (включая проверки номенклатуры и проверки связи pdb-care,[42] и перекрестная проверка с данными масс-спектрометрии с использованием GlycanBuilder), тогда как CCP4 Suite в настоящее время распространяет Капер,[32] это инструмент, который интегрирован в сам процесс построения и уточнения модели. Privateer может проверять стерео- и региохимию, конформацию кольца и сморщивание, скручивание связей и корреляцию в реальном пространстве с положительной плотностью опущения, создавая апериодические торсионные ограничения на кольцевых связях, которые могут использоваться любым программным обеспечением для уточнения для поддержания конформация минимальной энергии моносахарида.[32]

Privateer также генерирует масштабируемые двумерные SVG-диаграммы в соответствии с Основами гликобиологии.[33] стандартная номенклатура символов, содержащая всю информацию о валидации в виде всплывающих подсказок (см. рисунок). Эта функция в настоящее время интегрирована в другие программы CCP4, такие как программа молекулярной графики CCP4mg (через Гликоблоки 3D-представление,[43] который соответствует стандартной номенклатуре символов[33]) и графический интерфейс пакета CCP4i2.

Валидация для кристаллографии

Смотрите также: Рентгеновская кристаллография

Общие соображения

Глобальные и локальные критерии

Многие критерии оценки применяются глобально ко всей экспериментальной структуре, в первую очередь разрешающая способность, то анизотропия или неполнота данных, а также остаточный или R-фактор, который измеряет общее соответствие модели и данных (см. ниже). Это помогает пользователю выбрать наиболее точный среди связанных Банк данных белков записи, чтобы ответить на их вопросы. Другие критерии применяются к отдельным остаткам или локальным областям в трехмерной структуре, например, соответствие локальному электронная плотность карта или стерические столкновения между атомами. Они особенно ценны для структурных биологов для внесения улучшений в модель и для пользователей для оценки надежности этой модели непосредственно в том месте, которое им небезразлично - например, в месте активности ферментов или связывания лекарств. Оба типа показателей очень полезны, но, хотя глобальные критерии легче сформулировать или опубликовать, местные критерии вносят наибольший вклад в научную точность и биологическую значимость. Как сказано в учебнике Руппа, «только локальная проверка, включая оценку как геометрии, так и электронной плотности, может дать точную картину надежности модели структуры или любой гипотезы, основанной на местных особенностях модели».[44]

Что можно увидеть в макромолекулярных кристаллических структурах с низким и высоким разрешением

Связь с разрешением и B-фактором

Проверка достоверности данных

Структурные факторы

Twinning

Проверка соответствия модели и данных

Остатки и Rfree

Корреляция в реальном пространстве

Улучшение за счет исправления диагностированных проблем

В ядерном магнитном резонансе

Проверка данных: химические сдвиги, NOE, RDC

AVS
Набор для проверки назначений (AVS ) проверяет список химических сдвигов в формате BioMagResBank (BMRB) на наличие проблем.[45]
PSVS
Сервер проверки структуры белка в NESG на основе статистики поиска информации[46]
PROSESS
PROSESS (Protein Structure Evaluation Suite & Server) - это новый веб-сервер, который предлагает оценку структурных моделей белков по химическим сдвигам ЯМР, а также по NOE, геометрическим параметрам и параметрам, основанным на знаниях.
LACS
Линейный анализ химических сдвигов используется для абсолютной привязки данных по химическому сдвигу.

Проверка соответствия модели и данных

ТАЛОС +. Предсказывает торсионные углы остова протеина на основе данных химического сдвига. Часто используется для создания дополнительных ограничений, применяемых к модели конструкции во время уточнения.

Проверка модели: как указано выше

Структурный ансамбль ЯМР для файла PDB 2K5D с четко определенной структурой для бета-цепей (стрелки) и неопределенными, предположительно высокоподвижными областями для оранжевой петли и синего N-конца

Динамика: ядро ​​против циклов, хвосты и мобильные домены

Одной из критических потребностей для проверки структурного ансамбля ЯМР является различение четко определенных областей (тех, которые имеют экспериментальные данные) от областей, которые очень мобильны и / или не имеют наблюдаемых данных. Существует несколько текущих или предлагаемых методов для проведения этого различия, например: Индекс случайной катушки, но до сих пор сообщество ЯМР не стандартизировало его.

Программное обеспечение и веб-сайты

В Cyro-EM

В SAXS

SAXS (малоугловое рассеяние рентгеновских лучей) - это быстро развивающаяся область определения структуры, как в качестве источника приблизительной трехмерной структуры для начальных или сложных случаев, так и в качестве компонента определения структуры гибридным методом в сочетании с ЯМР, ЭМ, кристаллографическим анализом. , перекрестные ссылки или вычислительная информация. Существует большой интерес к разработке надежных стандартов валидации для интерпретации данных SAXS и качества получаемых моделей, но пока нет общепринятых общепринятых методов. Три последних шага в этом направлении - это создание всемирным банком Protein DataBank комитета Рабочей группы по валидации по малому углу рассеяния и его первоначальный отчет,[47] набор предлагаемых стандартов для включения данных в публикации,[48] и первоначальное предложение статистически выведенных критериев для автоматической оценки качества.[49]

Для вычислительной биологии

Трудно провести осмысленную проверку отдельной, чисто вычислительной, макромолекулярной модели в отсутствие экспериментальных данных для этой молекулы, потому что модель с наилучшей геометрией и конформационной оценкой может не быть наиболее близкой к правильному ответу. Следовательно, при валидации компьютерного моделирования большое внимание уделяется оценке методов. Чтобы избежать предвзятости и принятия желаемого за действительное, были организованы соревнования по двойному слепому предсказанию, оригинальный пример которых (проводится каждые 2 года с 1994 г.) CASP (Критическая оценка предсказания структуры) для оценки предсказаний трехмерной структуры белка для недавно решенных кристаллографический или же ЯМР структуры, находящиеся в секрете до окончания соответствующего конкурса.[50] Основным критерием оценки CASP является взвешенная оценка, называемая GDT-TS, для соответствия позиций Calpha между предсказанной и экспериментальной моделями.[51]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Рупп 2009
  2. ^ Кавана 2006
  3. ^ Спек А.Л. (2003). «Валидация монокристаллической структуры с помощью программы PLATON». Журнал прикладной кристаллографии. 36: 7–13. Дои:10.1107 / S0021889802022112.
  4. ^ Аллен Ф.Х. (июнь 2002 г.). «Кембриджская база данных структур: четверть миллиона кристаллических структур и рост». Acta Crystallographica Раздел B. 58 (Pt 3 Pt 1): 380–8. Дои:10.1107 / S0108768102003890. PMID  12037359.
  5. ^ Gražulis S, Chateigner D, Downs RT, Yokochi AF, Quirós M., Lutterotti L, et al. (Август 2009 г.). «Открытая база данных кристаллографии - коллекция кристаллических структур открытого доступа». Журнал прикладной кристаллографии. 42 (Pt 4): 726–729. Дои:10.1107 / s0021889809016690. ЧВК  3253730. PMID  22477773.
  6. ^ Брюнгер АТ (Январь 1992 г.). «Свободное значение R: новая статистическая величина для оценки точности кристаллических структур». Природа. 355 (6359): 472–5. Bibcode:1992Натура.355..472Б. Дои:10.1038 / 355472a0. PMID  18481394.
  7. ^ а б Энг Р.А., Хубер Р. (1991). «Точные параметры связи и угла для уточнения структуры белка в рентгеновских лучах». Acta Crystallographica A. 47 (4): 392–400. Дои:10.1107 / s0108767391001071.
  8. ^ Обдумывайте JW, Ричардс FM (1987). «Третичные шаблоны для белков. Использование критериев упаковки при перечислении разрешенных последовательностей для различных структурных классов». Журнал молекулярной биологии. 193 (4): 775–791. Дои:10.1016/0022-2836(87)90358-5. PMID  2441069.
  9. ^ Ласковски Р.А., Макартур М.В., Мосс Д.С., Торнтон Дж. М. (1993). «ПРОЧЕК: программа для проверки стереохимического качества белковых структур». Журнал прикладной кристаллографии. 26 (2): 283–291. Дои:10.1107 / s0021889892009944.
  10. ^ Хофт Р.В., Вринд Дж., Сандер С., Абола Э.Е. (май 1996 г.). «Ошибки в белковых структурах». Природа. 381 (6580): 272. Bibcode:1996Натура.381..272H. Дои:10.1038 / 381272a0. PMID  8692262.
  11. ^ Bernstein FC, Koetzle TF, Williams GJ, Meyer EF, Brice MD, Rodgers JR и др. (Май 1977 г.). «Банк данных белков: компьютерный архивный файл макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии. 112 (3): 535–42. Дои:10.1016 / с0022-2836 (77) 80200-3. PMID  875032.
  12. ^ Берман Х.М., Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, et al. (Январь 2000 г.). «Банк данных о белках». Исследования нуклеиновых кислот. 28 (1): 235–42. Дои:10.1093 / nar / 28.1.235. ЧВК  102472. PMID  10592235.
  13. ^ Берман Х, Хенрик К., Накамура Х (декабрь 2003 г.). «Представляем всемирный банк данных о белках». Структурная биология природы. 10 (12): 980. Дои:10.1038 / nsb1203-980. PMID  14634627.
  14. ^ Клейвегт GJ (2000). «Валидация кристаллических структур белков». Acta Crystallographica D. 56: 18–19. PMID  10713511.
  15. ^ Прочтите RJ, Adams PD, Arendall WB, Brunger AT, Эмсли П., Йустен Р.П. и др. (Октябрь 2011 г.). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных белков». Структура. 19 (10): 1395–412. Дои:10.1016 / j.str.2011.08.006. ЧВК  3195755. PMID  22000512.
  16. ^ Montelione GT, Nilges M, Bax A, Гюнтерт П., Херрманн Т., Ричардсон Дж. С., и другие. (Сентябрь 2013). «Рекомендации рабочей группы по валидации ЯМР wwPDB». Структура. 21 (9): 1563–70. Дои:10.1016 / j.str.2013.07.021. ЧВК  3884077. PMID  24010715.
  17. ^ Хендерсон Р, Сали А., Бейкер М.Л., Каррагер Б., Девкота Б., Даунинг К.Х. и др. (Февраль 2012 г.). «Итоги первого заседания рабочей группы по валидации электронной микроскопии». Структура. 20 (2): 205–14. Дои:10.1016 / j.str.2011.12.014. ЧВК  3328769. PMID  22325770.
  18. ^ Гелбин А., Шнайдер Б., Клоун Л., Шей С.-Х, Олсон В.К., Берман Х.М. (1996). «Геометрические параметры нуклеиновых кислот: сахар и фосфатные составляющие». Журнал Американского химического общества. 118 (3): 519–529. Дои:10.1021 / ja9528846.
  19. ^ Шульце П., Фейгон Дж. (Июнь 1997 г.). «Ошибки хиральности в структурах нуклеиновых кислот». Природа. 387 (6634): 668. Bibcode:1997Натура.387..668С. Дои:10.1038/42632. PMID  9192890.
  20. ^ Дикерсон, Ричард Э. (1 февраля 1989 г.). «Определения и номенклатура параметров структуры нуклеиновых кислот». Журнал биомолекулярной структуры и динамики. 6 (4): 627–634. Дои:10.1080/07391102.1989.10507726. ISSN  0739-1102. ЧВК  400765. PMID  2619931.
  21. ^ Олсон, Вильма К.; Бансал, Манджу; Берли, Стивен К.; Дикерсон, Ричард Э; Герштейн, Марк; Харви, Стивен С; Хайнеманн, Удо; Лу, Сян-Цзюнь; Нейдл, Стивен; Шаккед, Зиппора; Скленар, Хайнц (2001-10-12). «Стандартная система отсчета для описания геометрии пары оснований нуклеиновых кислот11 Под редакцией PE Wright22 Это документ Номенклатурного комитета IUBMB (NC-IUBMB) / IUPAC-IUBMB Совместной комиссии по биохимической номенклатуре (JCBN), членами которого являются Р. Каммак (председатель), А. Байрох, Х. М. Берман, С. Бойс, К. Р. Кантор, К. Эллиот, Д. Хортон, М. Канехиса, А. Котик, Г. П. Мосс, Н. Шарон и К. Ф. Типтон ". Журнал молекулярной биологии. 313 (1): 229–237. Дои:10.1006 / jmbi.2001.4987. ISSN  0022-2836. PMID  11601858.
  22. ^ Бхаттачарья, Дхананджай; Гальдер, Суканья; Басу, Санкар; Мукерджи, Дебасиш; Кумар, Прасун; Бансал, Манджу (19 января 2017 г.). «RNAHelix: компьютерное моделирование структур нуклеиновых кислот с использованием Watson – Crick и неканонических пар оснований». Журнал компьютерного молекулярного дизайна. 31 (2): 219–235. Дои:10.1007 / s10822-016-0007-0. ISSN  0920-654X. PMID  28102461.
  23. ^ Шен М.Ю., Дэвис Ф.П., Сали А. (март 2005 г.). «Оптимальный размер домена глобулярного белка: простая модель упаковки сфер». Письма по химической физике. 405 (1–3): 224–228. Bibcode:2005CPL ... 405..224S. Дои:10.1016 / j.cplett.2005.02.029. ISSN  0009-2614.
  24. ^ Мисура К.М., Морозов А.В., Бейкер Д. (сентябрь 2004 г.). «Анализ анизотропной упаковки боковых цепей в белках и применение для предсказания структуры с высоким разрешением». Журнал молекулярной биологии. 342 (2): 651–64. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.07.038. PMID  15327962.
  25. ^ Басу С., Бхаттачарья Д., Банерджи Р. (май 2011 г.). «Картирование распределения топологий упаковки внутри белков показывает преимущественное предпочтение конкретных мотивов упаковки». BMC Bioinformatics. 12 (1): 195. Дои:10.1186/1471-2105-12-195. ЧВК  3123238. PMID  21605466.
  26. ^ а б Банерджи Р., Сен М., Бхаттачарья Д., Саха П. (октябрь 2003 г.). «Модель пазла: поиск конформационной специфичности в белковом внутреннем пространстве». Журнал молекулярной биологии. 333 (1): 211–26. Дои:10.1016 / j.jmb.2003.08.013. PMID  14516754.
  27. ^ а б Басу С., Бхаттачарья Д., Банерджи Р. (июнь 2012 г.). «Самокомплементарность белков: устранение разрыва между связыванием и сворачиванием». Биофизический журнал. 102 (11): 2605–14. Bibcode:2012BpJ ... 102.2605B. Дои:10.1016 / j.bpj.2012.04.029. ЧВК  3368132. PMID  22713576.
  28. ^ Чен В.Б., Арендалл В.Б., Хедд Дж.Дж., Киди Д.А., Иммормино Р.М., Капрал Г.Дж. и др. (Январь 2010 г.). «MolProbity: проверка структуры всех атомов для кристаллографии макромолекул». Acta Crystallographica Раздел D. 66 (Пт 1): 12–21. Дои:10.1107 / S0907444909042073. ЧВК  2803126. PMID  20057044.
  29. ^ Шеффлер В., Бейкер Д. (январь 2009 г.). «RosettaHoles: быстрая оценка упаковки ядра белка для предсказания, уточнения, дизайна и проверки структуры». Белковая наука. 18 (1): 229–39. Дои:10.1002 / pro.8. ЧВК  2708028. PMID  19177366.
  30. ^ Чакраварти С., Варадараджан Р. (июль 1999 г.). «Глубина остатка: новый параметр для анализа структуры и стабильности белка». Структура. 7 (7): 723–32. Дои:10.1016 / s0969-2126 (99) 80097-5. PMID  10425675.
  31. ^ Басу С., Бхаттачарья Д., Банерджи Р. (июнь 2014 г.). «Применение графика комплементарности в обнаружении ошибок и проверке структуры белков». Индийский журнал биохимии и биофизики. 51 (3): 188–200. PMID  25204080.
  32. ^ а б c Агирре Дж., Иглесиас-Фернандес Дж., Ровира С., Дэвис Дж. Дж., Уилсон К. С., Каутан К. Д. (ноябрь 2015 г.). «Privateer: программное обеспечение для конформационной проверки структур углеводов» (PDF). Структурная и молекулярная биология природы. 22 (11): 833–4. Дои:10.1038 / nsmb.3115. PMID  26581513.
  33. ^ а б c Варки А., Каммингс Р.Д., Эби М., Пакер Н.Х., Сибергер П.Х., Эско Д.Д. и др. (Декабрь 2015 г.). «Номенклатура символов для графических представлений гликанов». Гликобиология. 25 (12): 1323–4. Дои:10.1093 / glycob / cwv091. ЧВК  4643639. PMID  26543186.
  34. ^ Агирре Дж., Дэвис Дж. Дж., Уилсон К.С., Каутан К.Д. (июнь 2017 г.). «Углеводная структура: каменистая дорога к автоматизации» (PDF). Текущее мнение в структурной биологии. Углеводы • Последовательности и топология. 44: 39–47. Дои:10.1016 / j.sbi.2016.11.011. PMID  27940408.
  35. ^ Криспин М., Стюарт Д.И., Джонс Е.Ю. (май 2007 г.). «Построение значимых моделей гликопротеинов». Структурная и молекулярная биология природы. 14 (5): 354, обсуждение 354–5. Дои:10.1038 / nsmb0507-354a. PMID  17473875.
  36. ^ Дэвис Г.Дж., Планас А., Ровира С. (февраль 2012 г.). «Конформационные анализы координаты реакции гликозидаз». Отчеты о химических исследованиях. 45 (2): 308–16. Дои:10.1021 / ar2001765. PMID  21923088.
  37. ^ Агирре Дж (февраль 2017 г.). «Стратегии построения, уточнения и проверки углеводных моделей». Acta Crystallographica Раздел D. 73 (Pt 2): 171–186. Дои:10.1107 / S2059798316016910. ЧВК  5297920. PMID  28177313.
  38. ^ Lütteke T (февраль 2009 г.). «Анализ и проверка трехмерных структур углеводов». Acta Crystallographica Раздел D. 65 (Pt 2): 156–68. Дои:10.1107 / S0907444909001905. ЧВК  2631634. PMID  19171971.
  39. ^ Люттеке Т., фон дер Лит CW (01.01.2009). «Анализ данных PDB для глико-связанных данных». Методы молекулярной биологии. 534: 293–310. Дои:10.1007/978-1-59745-022-5_21. ISBN  978-1-58829-774-7. PMID  19277543.
  40. ^ Йостен Р.П., Люттеке Т. (июнь 2017 г.). «Валидация трехмерной структуры углеводов» (PDF). Текущее мнение в структурной биологии. 44: 9–17. Дои:10.1016 / j.sbi.2016.10.010. PMID  27816840.
  41. ^ Агирре Дж., Дэвис Дж., Уилсон К., Каутан К. (май 2015 г.). «Углеводные аномалии в PDB» (PDF). Природа Химическая Биология. 11 (5): 303. Дои:10.1038 / nchembio.1798. PMID  25885951.
  42. ^ Lütteke T, von der Lieth CW (июнь 2004 г.). «pdb-care (проверка остатков углеводов в PDB): программа для поддержки аннотации сложных структур углеводов в файлах PDB». BMC Bioinformatics. 5: 69. Дои:10.1186/1471-2105-5-69. ЧВК  441419. PMID  15180909.
  43. ^ МакНиколас С., Агирре Дж. (Февраль 2017 г.). «Гликоблоки: схематическое трехмерное представление гликанов и их взаимодействий». Acta Crystallographica Раздел D. 73 (Pt 2): 187–194. Дои:10.1107 / S2059798316013553. ЧВК  5297921. PMID  28177314.
  44. ^ Рупп 2009, Глава 13, Ключевые понятия
  45. ^ Moseley HN, Sahota G, Montelione GT (апрель 2004 г.). «Программный пакет проверки назначения для оценки и представления данных назначения белкового резонанса». Журнал биомолекулярного ЯМР. 28 (4): 341–55. Дои:10.1023 / B: JNMR.0000015420.44364.06. PMID  14872126.
  46. ^ Хуан Ю. Дж., Пауэрс Р., Монтелионе ГТ (февраль 2005 г.). «Белковые ЯМР воспоминания, точность и F-меры (оценки RPF): меры оценки качества структуры, основанные на статистике поиска информации». Журнал Американского химического общества. 127 (6): 1665–74. Дои:10.1021 / ja047109h. PMID  15701001.
  47. ^ Тревелла Дж., Хендриксон В.А., Клейвегт Дж. Дж., Сали А., Сато М., Шведе Т. и др. (Июнь 2013). «Отчет целевой группы wwPDB по малоугловому рассеянию: требования к данным для биомолекулярного моделирования и PDB». Структура. 21 (6): 875–81. Дои:10.1016 / j.str.2013.04.020. PMID  23747111.
  48. ^ Жак Д.А., Гусс Дж. М., Свергун Д. И., Тревелла Дж. (Июнь 2012 г.). «Руководство по публикации для структурного моделирования данных малоуглового рассеяния биомолекул в растворе». Acta Crystallographica Раздел D. 68 (Пт 6): 620–6. Дои:10.1107 / S0907444912012073. PMID  22683784.
  49. ^ Grant TD, Luft JR, Carter LG, Matsui T., Weiss TM, Martel A, Snell EH (январь 2015 г.). «Точная оценка данных малоуглового рентгеновского рассеяния». Acta Crystallographica Раздел D. 71 (Pt 1): 45–56. Дои:10.1107 / S1399004714010876. ЧВК  4304685. PMID  25615859.
  50. ^ Молт Дж., Педерсен Дж. Т., Джадсон Р., Фиделис К. (ноябрь 1995 г.). «Масштабный эксперимент по оценке методов предсказания структуры белка». Белки. 23 (3): ii – v. Дои:10.1002 / prot.340230303. PMID  8710822.
  51. ^ Земля А (июль 2003 г.). «LGA: метод нахождения трехмерного сходства в белковых структурах». Исследования нуклеиновых кислот. 31 (13): 3370–4. Дои:10.1093 / нар / gkg571. ЧВК  168977. PMID  12824330.

внешняя ссылка

Ссылки на ссылки

  1. ^ Kleywegt GJ, Harris MR, Zou JY, Taylor TC, Wählby A, Jones TA (декабрь 2004 г.). «Уппсальский сервер электронной плотности». Acta Crystallographica Раздел D. 60 (Pt 12 Pt 1): 2240–9. Дои:10.1107 / s0907444904013253. PMID  15572777.
  2. ^ Эмсли П., Локамп Б., Скотт В.Г., Каутан К. (апрель 2010 г.). «Особенности и развитие Coot». Acta Crystallographica Раздел D. 66 (Pt 4): 486–501. Дои:10.1107 / s0907444910007493. ЧВК  2852313. PMID  20383002.
  3. ^ Йоостен Р.П., Йостен К., Муршудов Г.Н., Перракис А. (апрель 2012 г.). «PDB_REDO: конструктивная проверка, больше, чем просто поиск ошибок». Acta Crystallographica Раздел D. 68 (Pt 4): 484–96. Дои:10.1107 / s0907444911054515. ЧВК  3322608. PMID  22505269.
  4. ^ Хуан Ю. Дж., Пауэрс Р., Монтелионе ГТ (февраль 2005 г.). «Белковые ЯМР воспоминания, точность и F-меры (оценки RPF): меры оценки качества структуры, основанные на статистике поиска информации». Журнал Американского химического общества. 127 (6): 1665–74. Дои:10.1021 / ja047109h. PMID  15701001.
  5. ^ Laskowski RA, Rullmannn JA, MacArthur MW, Kaptein R, Thornton JM (декабрь 1996). «AQUA и PROCHECK-NMR: программы для проверки качества белковых структур, решенные методом ЯМР». Журнал биомолекулярного ЯМР. 8 (4): 477–86. Дои:10.1007 / bf00228148. PMID  9008363.

дальнейшее чтение

  • Кавана Дж., Фэйрбратер В. Дж., Палмер АГ, Скелтон, Нью-Джерси (2006). ЯМР-спектроскопия белков: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN  978-0-12-164491-8.
  • Рупп Б (2009). Биомолекулярная кристаллография: принципы, практика и применение в структурной биологии. Наука о гирляндах. ISBN  978-0815340812.CS1 maint: ref = harv (связь)