Вольфганг Любиц - Wolfgang Lubitz

Вольфганг Любиц
Вольфганг Любиц, немецкий биофизик
Родившийся1949 (70–71 лет)
Берлин, Германия
НациональностьНемецкий
ОбразованиеХимия Свободный университет Берлина (1969–1974)
Доктор рер. нац Свободный университет Берлина (1977)
Абилитация Свободный университет Берлина (1982)
Известенгидрогеназы
кислород-выделяющий комплекс
бактериальные и растительные фотосинтез
Электронный парамагнитный резонанс
Научная карьера
ПоляХимия
Биохимия
Биофизика
УчрежденияСвободный университет Берлина (1977–1989)
Калифорнийский университет в Сан-Диего (1983–1984)
Штутгартский университет (1989–1991)
TU Berlin (1991–2000)
Институт химического преобразования энергии Макса Планка (2000 – настоящее время)

Вольфганг Любиц (1949 г.р.) - немец химик и биофизик. В настоящее время он директор заслуженный на Институт Макса Планка за Преобразование химической энергии. Он хорошо известен своими работами по бактериальному фотосинтетические реакционные центры,[1][2][3] гидрогеназа ферменты,[4] и кислород-выделяющий комплекс[5][6] используя различные биофизические методы. Он был признан Festschrift за его вклад в электронный парамагнитный резонанс (EPR) и его приложения к химическим и биологическим системам.[7]

Образование и карьера

Он учился химия на Свободный университет Берлина с 1969 по 1974 год и продолжил Доктор рер. физ. до 1977 года. С 1977 по 1982 год работал в абилитация в органическая химия в Свободном университете Берлина с акцентом на электронный парамагнитный резонанс (ЭПР) и методы двойного резонанса, такие как ENDOR / ТРОЙНОЙ. С 1979 по 1989 год в ФУ Берлина он работал доцентом и доцентом кафедры химии. С 1983 по 1984 год он работал научным сотрудником Макса Кейда в Калифорнийский университет в Сан-Диего на физическом факультете с Джордж Фехер по EPR и ENDOR в фотосинтез. В 1989 г. стал доцентом кафедры экспериментальной физики Штутгартский университет. В 1991 году он вернулся в Берлин в качестве профессора и кафедры физической химии в Институте Макса Фольмера в Технический университет Берлина. Он оставался там до 2000 года, когда стал научным членом Общество Макса Планка и директор Института радиационной химии Макса Планка (в 2003 году переименован в Институт биоинорганической химии Макса Планка, а в 2012 году Институт химического преобразования энергии Макса Планка ) в Мюльхайм-ан-дер-Рур, Северный Рейн-Вестфалия, Германия. В том же году он стал почетным профессором Университет Генриха Гейне из Дюссельдорф. С 2004 по 2012 год он был управляющим директором Институт Макса Планка и в настоящее время является директором заслуженный из Институт химического преобразования энергии Макса Планка.[8] С 2004 года он был членом совета Встречи лауреатов Нобелевской премии в Линдау, а с 2015 года является ее вице-президентом.[9]

Исследование

Его исследования сосредоточены на элементарных процессах фотосинтеза и каталитических металлических центрах в металлопротеины. Он является экспертом в области применения спектроскопии ЭПР и квантово-химических расчетов. Имеет более 500 публикаций с более чем 25 000 цитирований.[10]

Спектроскопия ЭПР

На протяжении всей своей карьеры ЭПР играл важную роль в качестве биофизического метода для получения информации о радикалах, радикальных парах, триплетных состояниях и металлических центрах в химии и биохимии.[1][11][5] Особое внимание было уделено методам, которые позволяют разрешить электронно-ядерную сверхтонкую связь между спин электрона и ядерные спины. Наряду с более известными методами, модуляция электронного спинового эха (ESEEM) и электронно-ядерный двойной резонанс (ENDOR), его группа доработала и использовала двойной электрон-электронный резонанс - (ELDOR) обнаружил ЯМР (EDNMR) в диапазоне СВЧ частот.[12][13][14] Эти методы использовались им и его группой для обширного изучения бактериального фотосинтетические реакционные центры, их донорно-акцепторные модельные комплексы, фотосистема I, фотосистема II,[1][5] и ряд различных гидрогеназ.[11][4]

Кислородовыделительный комплекс

В начале его карьеры бактериальный фотосинтетические реакционные центры и оксигенный фотосистема I и фотосистема II[1] были в центре внимания. Он и его группа изучали светоиндуцированные хлорофилл донор[2] и хиноновые акцепторные радикальные ионы[3] первичной цепи переноса электрона. Позже его исследования сосредоточились на цикл разделения воды (S-состояния) фотосистема II с использованием усовершенствованного многочастотного импульсного ЭПР, ENDOR и методы EDNMR. Его группа смогла обнаружить и охарактеризовать генерируемые вспышкой, замороженные парамагнитный заявляет S0, S2 и S3 (S1 диамагнитен, а S4 является переходным состоянием) Mn4Ca1ОИкс каталитический кластер. Путем тщательного спектрального анализа, подкрепленного квантово-химические расчеты сайт окисление и спиновые состояния из всех Mn ионы и их спиновая связь для всех интермедиатов каталитический цикл может быть обнаружен.[15][16][17] Дальнейшая работа с использованием передовых методов импульсного ЭПР, таких как EDNMR, привела к информации о связывании воды.[18] и предложение эффективного образования связи О-О в конечном состоянии цикла.[15][6]

[NiFe] - и [FeFe] -гидрогеназа

Была проведена большая работа по [NiFe] -гидрогеназа где магнитные тензоры были измерены и связаны с квантово-химическими расчетами.[11][4] Благодаря его работе были получены структуры всех промежуточных продуктов в пути активации и каталитическом цикле [NiFe] -гидрогеназ. В ходе этой работы 0,89 Ангстрем разрешающая способность Дифракция рентгеновской кристаллографии создана модель [NiFe] -гидрогеназы.[19]

Аналогичная работа была проделана для [FeFe] -гидрогеназ.[4] Ключевым вкладом его исследования было спектроскопическое доказательство наличия азапропандитиолат-лиганда (ADT-лиганд) в дитиоловом мостике активного центра [FeFe] -гидрогеназы. [20] и определение величины и ориентации g-тензора с помощью монокристаллического ЭПР.[21] Позже ADT-лиганд был подтвержден искусственным созреванием [FeFe] -гидрогеансов.[22] Используя искусственное созревание, белок может быть получен без кофактора (апопротеин ) с использованием E. coli мутагенез и можно вставить искусственно созданный активный сайт,[22][23][24] который открыл новые возможности в исследованиях гидрогеназы.[25]

Награды и признание

  • Otto-Klung-Preis für Chemie, FU Berlin (1978)
  • Макс-Кейд-Товарищество, Нью-Йорк (1983)
  • Международная премия Завойского, Академия наук России и Татарстана, Казань, Россия (2002)
  • Брукеровская премия, Королевское химическое общество, группа ESR, Великобритания (2003 г.)
  • Член Королевского химического общества. Великобритания (2004 г.)
  • Золотая медаль Международного общества EPR (2005 г.)
  • Почетный доктор д-р х. c., Уппсальский университет, Швеция (2008)
  • Член ISMAR (Международное общество магнитного резонанса) (2010)
  • Иностранный член Академии наук Республики Татарстан (2012 г.)
  • Почетный доктор, доктор наук, Университет Экс-Марсель, Франция (2014).
  • Роберт Бунзен Vorlesung, Deutsche Bunsen-Gesellschaft für Physikalische Chemie e.V. (2017)
  • Член Международного общества EPR (2017)

Рекомендации

  1. ^ а б c d Любиц, Вольфганг; Лендзян, Фридхельм; Биттл, Роберт (2002). «Радикалы, радикальные пары и триплетные состояния в фотосинтезе». Отчеты о химических исследованиях. 35 (5): 313–320. Дои:10.1021 / ar000084g. ISSN  0001-4842. PMID  12020169.
  2. ^ а б Lendzian, F .; Huber, M .; Isaacson, R.A .; Endeward, B .; Платон, М .; Bönigk, B .; Möbius, K .; Lubitz, W .; Фехер, Г. (1993). «Электронная структура первичного донорного катион-радикала в Rhodobacter sphaeroides R-26: ENDOR и ТРОЙНОЙ резонансные исследования в монокристаллах реакционных центров». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1183 (1): 139–160. Дои:10.1016/0005-2728(93)90013-6. ISSN  0005-2728.
  3. ^ а б Lubitz, W .; Фехер, Г. (1999). «Первичные и вторичные акцепторы в бактериальном фотосинтезе III. Характеристика хиноновых радикалов QА− ⋅ и QB− ⋅ по EPR и ENDOR ». Прикладной магнитный резонанс. 17 (1): 1–48. Дои:10.1007 / BF03162067. ISSN  0937-9347.
  4. ^ а б c d Lubitz, W .; Ogata, H .; Rüdiger, O .; Рейджерс, Э. Дж. (2014). «Гидрогеназы». Химические обзоры. 114 (8): 4081–4148. Дои:10.1021 / cr4005814. PMID  24655035.
  5. ^ а б c Cox, N .; Pantazis, D.A .; Neese, F .; Любиц, В. (2013). «Биологическое окисление воды». Отчеты о химических исследованиях. 46 (7): 1588–1596. Дои:10.1021 / ar3003249. PMID  23506074.
  6. ^ а б Любиц, Вольфганг; Хрысина Мария; Кокс, Николас (2019). «Окисление воды в фотосистеме II». Фотосинтез Исследования. 142 (1): 105–125. Дои:10.1007 / s11120-019-00648-3. ISSN  0166-8595. ЧВК  6763417. PMID  31187340.
  7. ^ "Специальный выпуск Wolfgang Lubitz Festschrift". Журнал физической химии B Том 119, Выпуск 43 (2015). Публикации ACS. Получено 5 декабря, 2019.
  8. ^ "Вольфганг Любиц (заслуженный)". Макс Планк о преобразовании химической энергии. Открытая публикация. Получено 17 июля, 2019.
  9. ^ "Вольфганг Любиц". Встречи лауреатов Нобелевской премии в Линдау. Открытая публикация. Получено 17 июля, 2019.
  10. ^ "Вольфганг Любиц (Google Scholar)". Google ученый. Открытая публикация. Получено 5 декабря, 2019.
  11. ^ а б c Любиц, Вольфганг; Рейджерс, Эдуард; ван Гастель, Морис (2007). «[NiFe] и [FeFe] гидрогеназы, изученные с помощью передовых методов магнитного резонанса». Химические обзоры. 107 (10): 4331–4365. Дои:10.1021 / cr050186q. ISSN  0009-2665. PMID  17845059.
  12. ^ Cox, N .; Lubitz, W .; Савицкий, А. (2013). «Спектроскопия ЯМР (EDNMR) с обнаружением ELDOR в W-полосе как универсальный метод для характеристики взаимодействий переходный металл – лиганд». Молекулярная физика. 111 (18–19): 2788–2808. Дои:10.1080/00268976.2013.830783. ISSN  0026-8976.
  13. ^ Nalepa, A .; Möbius, K .; Lubitz, W .; Савицкий, А. (2014). "Высокопольное ЯМР-обнаружение с помощью ELDOR-детектирования нитроксильного радикала в неупорядоченных твердых телах: на пути к характеристике неоднородности микросреды в спин-меченных системах". Журнал магнитного резонанса. 242: 203–213. Дои:10.1016 / j.jmr.2014.02.026. ISSN  1090-7807. PMID  24685717.
  14. ^ Cox, N .; Nalepa, A .; Pandelia, M.-E .; Lubitz, W .; Савицкий, А. (2015). "Импульсные двухрезонансные методы ЭПР для исследования металлобиомолекул". Исследование биологических систем с помощью электронного парамагнитного резонанса с использованием спиновых меток, спиновых зондов и собственных ионов металлов, часть A. Методы в энзимологии. 563. С. 211–249. Дои:10.1016 / bs.mie.2015.08.016. ISBN  9780128028346. ISSN  0076-6879. PMID  26478487.
  15. ^ а б Cox, N .; Ретеган, М .; Neese, F .; Pantazis, D.A .; Boussac, A .; Любиц, В. (2014). «Электронная структура комплекса с выделением кислорода в фотосистеме II до образования связи O-O». Наука. 345 (6198): 804–808. Дои:10.1126 / science.1254910. ISSN  0036-8075. PMID  25124437.
  16. ^ Krewald, V .; Ретеган, М .; Cox, N .; Messinger, J .; Lubitz, W .; DeBeer, S .; Neese, F .; Пантазис, Д. А. (2015). «Степени окисления металлов при биологическом расщеплении воды». Химическая наука. 6 (3): 1676–1695. Дои:10.1039 / C4SC03720K. ISSN  2041-6520. ЧВК  5639794. PMID  29308133.
  17. ^ Krewald, V .; Ретеган, М .; Neese, F .; Lubitz, W .; Pantazis, D.A .; Кокс, Н. (2016). «Спиновое состояние как маркер структурной эволюции природного катализатора расщепления воды». Неорганическая химия. 55 (2): 488–501. Дои:10.1021 / acs.inorgchem.5b02578. ISSN  0020-1669. PMID  26700960.
  18. ^ Рапатский, Леонид; Кокс, Николас; Савицкий, Антон; Эймс, Уильям М .; Сандер, Джулия; Новачик, Марк. М .; Рёгнер, Матиас; Буссак, Ален; Низ, Фрэнк; Мессинджер, Йоханнес; Любиц, Вольфганг (2012). "Обнаружение участков связывания воды в кислородно-выделяющем комплексе Фотосистемы II с использованием ЯМР-спектроскопии с обнаружением двойного резонанса W-диапазона 17O". Журнал Американского химического общества. 134 (40): 16619–16634. Дои:10.1021 / ja3053267. ISSN  0002-7863. PMID  22937979.
  19. ^ Ogata, H .; Nishikawa, K .; Любиц, В. (2015). «Водороды обнаружены кристаллографией белка с субатомным разрешением в [NiFe] гидрогеназе». Природа. 520 (7548): 571–574. Дои:10.1038 / природа14110. ISSN  0028-0836. PMID  25624102.
  20. ^ Силаков, А .; Венк, В .; Reijerse, E.J .; Любиц, В. (2009). "14Исследование N HYSCORE H-кластера [FeFe] гидрогеназы: доказательства наличия азота в дитиоловом мостике ». Физическая химия Химическая физика. 11 (31): 6592–9. Дои:10.1039 / b905841a. ISSN  1463-9076. PMID  19639134.
  21. ^ Сидабрас, Джейсон У .; Дуань, Цзифу; Винклер, Мартин; Хаппе, Томас; Хусейн, Рана; Зуни, Афина; Сутер, Дитер; Шнегг, Александр; Любиц, Вольфганг; Рейджерс, Эдвард Дж. (2019). «Распространение электронного парамагнитного резонанса на монокристаллы белка нанолитрового объема с использованием саморезонансной микровибели». Достижения науки. 5 (10): eaay1394. Дои:10.1126 / sciadv.aay1394. ISSN  2375-2548. ЧВК  6777973. PMID  31620561.
  22. ^ а б Berggren, G .; Адамска, А .; Lambertz, C .; Simmons, T. R .; Esselborn, J .; Атта, М .; Gambarelli, S .; Mouesca, J.-M .; Reijerse, E .; Lubitz, W .; Happe, T .; Artero, V .; Фонтекаве, М. (2013). «Биомиметическая сборка и активация [FeFe] -гидрогеназ». Природа. 499 (7456): 66–69. Дои:10.1038 / природа12239. ISSN  0028-0836. ЧВК  3793303. PMID  23803769.
  23. ^ Esselborn, J .; Lambertz, C .; Адамска-Венкатеш, А .; Simmons, T .; Berggren, G .; Noth, J .; Siebel, J .; Hemschemeier, A .; Artero, V .; Reijerse, E. J .; Fontecave, M .; Lubitz, W .; Хаппе, Т. (2013). «Спонтанная активация [FeFe] -гидрогеназ неорганическим имитатором [2Fe] активного центра». Природа Химическая Биология. 9 (10): 607–609. Дои:10.1038 / nchembio.1311. ISSN  1552-4450. ЧВК  3795299. PMID  23934246.
  24. ^ Зибель, Джудит Ф .; Адамска-Венкатеш, Агнешка; Вебер, Катарина; Румпель, Сигрун; Рейджерс, Эдвард; Любиц, Вольфганг (2015). «Гибридные [FeFe] -гидрогеназы с модифицированными активными сайтами демонстрируют замечательную остаточную ферментативную активность». Биохимия. 54 (7): 1474–1483. Дои:10.1021 / bi501391d. ISSN  0006-2960. PMID  25633077.
  25. ^ Birrell, James A .; Рюдигер, Олаф; Reijerse, Эдвард Дж .; Любиц, Вольфганг (2017). «Полусинтетические гидрогеназы продвигают исследования биологической энергии в новую эру». Джоуль. 1 (1): 61–76. Дои:10.1016 / j.joule.2017.07.009. ISSN  2542-4351.