Альфа-2-HS-гликопротеин - Alpha-2-HS-glycoprotein

AHSG
Идентификаторы
ПсевдонимыAHSG, A2HS, AHS, FETUA, HSGA, альфа-2-HS-гликопротеин, альфа-2-HS гликопротеин
Внешние идентификаторыOMIM: 138680 MGI: 107189 ГомолоГен: 1225 Генные карты: AHSG
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AHSG 210929 s в формате fs.png

PBB GE AHSG 204551 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001622

NM_001276449
NM_001276450
NM_013465

RefSeq (белок)

NP_001613
NP_001341500
NP_001341501
NP_001341502

NP_001263378
NP_001263379
NP_038493

Расположение (UCSC)н / дChr 16: 22,89 - 22,9 Мб
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

альфа-2-HS-гликопротеин (AHSG, альфа-2-гликопротеин Шмида), также известный как фетуин-А это белок что у людей кодируется AHSG ген.[4][5][6] Фетуин-А относится к фетуин класс связывающих белков плазмы и более распространен в крови плода, чем крови взрослого человека.

Функция

Гликопротеин Alpha2-HS, a гликопротеин присутствует в сыворотке крови, синтезируется гепатоциты и адипоциты.[7] Молекула AHSG состоит из двух полипептидных цепей, которые отщеплены от пропротеина, кодируемого одной мРНК. Он участвует в нескольких функциях, таких как эндоцитоз, развитие мозга и формирование костной ткани. Белок обычно присутствует в корковая пластинка незрелой коры головного мозга и гемопоэтического матрикса костного мозга, поэтому было высказано предположение, что он участвует в развитии тканей. Однако его точное значение до сих пор неясно.[6]

В сосудистое сплетение является установленным сайтом внепеченочной экспрессии. Зрелая циркулирующая молекула AHSG состоит из двух полипептидных цепей, которые отщеплены от пропротеина, кодируемого одной мРНК. Сообщалось о множественных посттрансляционных модификациях.[8] Таким образом, AHSG представляет собой секретируемый частично фосфорилированный гликопротеин со сложным проэолитическим процессором, который циркулирует в крови и внеклеточных жидкостях. В пробирке AHSG может связывать несколько лигандов, и поэтому было заявлено, что он участвует в нескольких функциях, таких как эндоцитоз, развитие мозга и формирование костной ткани. Большинство этих функций ждут подтверждения in vivo.

Клиническое значение

Фетуины белки-носители любить альбумин. Фетуин-А образует растворимые комплексы с кальций и фосфат и, таким образом, является носителем нерастворимого фосфат кальция.[9][10][11] Таким образом, фетуин-А является мощным ингибитором патологической кальцификации, в частности Кальцифилаксия.[12] У мышей с дефицитом фетуина-А проявляется системный кальцификация мягких тканей.[13][14] Фетуин-А может подавлять кальцификацию и подавляет остеогенез в кости.[11] Фетуин-А способствует кальцификации в ишемическая болезнь сердца, но выступают против кальцификации в заболевание периферических артерий.[11]

Высокий уровень фетуина-A связан с ожирением и резистентность к инсулину.[11][7] Фетуин-А способствует развитию инсулинорезистентности за счет усиления связывания свободные жирные кислоты к TLR4.[11][7] В жировая ткань, Фетуин-А подавляет то выражение из адипонектин, тем самым увеличивая воспаление и инсулинорезистентность.[11] Также в жировой ткани Фетуин-А снижает липогенез и увеличивает липолиз, тем самым увеличивая ожирение и инсулинорезистентность.[7]

Физические упражнения под присмотром (которые не связаны со снижением веса) снижают уровень фетуина-А.[7]

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000022868 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Риццу П., Балдини А. (1995). «Три члена суперсемейства гена цистатина человека, AHSG, HRG и KNG, картируются в пределах одной мегабазы ​​геномной ДНК на 3q27». Cytogenet. Cell Genet. 70 (1–2): 26–8. Дои:10.1159/000133984. PMID  7736783.
  5. ^ Осава М., Умецу К., Сато М., Оки Т., Юкава Н., Сузуки Т., Такеичи С. (сентябрь 1997 г.). «Структура гена, кодирующего гликопротеин альфа 2-HS человека (AHSG)». Ген. 196 (1–2): 121–5. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00216-3. PMID  9322749.
  6. ^ а б «Ген Entrez: AHSG альфа-2-HS-гликопротеин».
  7. ^ а б c d е Рамирес-Велес Р., Гарсиа-Эрмосо А., Хакни А.С., Искьердо М. (2019). «Влияние физических упражнений на Фетуин-А при ожирении, диабете 2 типа и сердечно-сосудистых заболеваниях у взрослых и пожилых людей: систематический обзор и метаанализ». Липиды в здоровье и болезнях. 18 (1): 23. Дои:10.1186 / s12944-019-0962-2. ЧВК  6343360. PMID  30670052.
  8. ^ Янен-Дечент В., Триндл А., Годовац-Циммерманн Дж., Мюллер-Эстерл В. (ноябрь 1994 г.). «Посттрансляционный процессинг человеческого гликопротеина альфа 2-HS (человеческий фетуин). Доказательства продукции фосфорилированной одноцепочечной формы клетками гепатомы». Евро. J. Biochem. 226 (1): 59–69. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb20026.x. PMID  7525288.
  9. ^ Heiss A, Eckert T., Aretz A, Richtering W., van Dorp W., Schäfer C., Jahnen-Dechent W. (май 2008 г.). «Иерархическая роль фетуина-А и кислых белков сыворотки в образовании и стабилизации частиц фосфата кальция». J. Biol. Chem. 283 (21): 14815–25. Дои:10.1074 / jbc.M709938200. PMID  18364352.
  10. ^ Янен-Дечент В., Шефер С., Кеттелер М., Макки, доктор медицины (апрель 2008 г.). «Минеральные шапероны: роль фетуина-А и остеопонтина в ингибировании и регрессе патологической кальцификации». J. Mol. Med. 86 (4): 379–89. Дои:10.1007 / s00109-007-0294-y. PMID  18080808. S2CID  20960971.
  11. ^ а б c d е ж Буребаба Л., Марич К. (2019). «Патофизиологическое значение гликопротеина фетуина-А в развитии метаболических нарушений: краткий обзор». Журнал клинической медицины. 8 (12): E2033. Дои:10,3390 / см 8122033. ЧВК  6947209. PMID  31766373.
  12. ^ Божинка, Виолетта Клаудиа; Божинка, Михай; Иосиф, Кристина Илеана; Бэлэнеску, Шербан Михай; Бэлэнеску, Андра Родика (2018). «Диагностические проблемы у пациента с кальцифилаксией - история болезни». Румынский журнал морфологии и эмбриологии = Revue Roumaine de Morphologie et Embryologie. 59 (2): 591–594. ISSN  1220-0522. PMID  30173268.
  13. ^ Вестенфельд Р., Шефер С., Смитс Р., Бранденбург В.М., Флёге Дж., Кеттелер М., Янен-Дечент В. (июнь 2007 г.). «Фетуин-А (AHSG) предотвращает внекостную кальцификацию, вызванную уремией и фосфатной стимуляцией у мышей». Нефрол. Набирать номер. Пересадка. 22 (6): 1537–46. Дои:10.1093 / ndt / gfm094. PMID  17389622.
  14. ^ Schafer C, Heiss A, Schwarz A, Westenfeld R, Ketteler M, Floege J, Muller-Esterl W., Schinke T., Jahnen-Dechent W (август 2003 г.). «Сывороточный протеин альфа 2-гликопротеин Херманса-Шмида / фетуин-A является системным ингибитором эктопической кальцификации». J. Clin. Вкладывать деньги. 112 (3): 357–66. Дои:10.1172 / JCI17202. ЧВК  166290. PMID  12897203.

внешние ссылки

дальнейшее чтение