Богатый цистеином белок - Cysteine-rich protein

Белки, богатые цистеином (также богатый цистеином пептид, CRP, богатый дисульфидом пептид) являются маленькие белки которые содержат большое количество цистеины. Эти цистеины либо перекрестно связываются с образованием дисульфидные связи, или связывают ионы металлов от хелатирование, стабилизируя протеин третичная структура.[1][2][3] CRP включают высококонсервативный пептидный сигнал секреции на N-конце и богатую цистеином область на C-конце.[4]

Структура

пример дисульфидно-связанный CRP: a тионеин. Цистеины желтого цвета. (PDB: 1 л.с.​)
пример металлический переплет CRP: a металлотионеин привязан к цинк ионы. Цистеины имеют желтый цвет, цинк - фиолетовый. (PDB: 1JJD​)

Дисульфиды

В окислительной среде цистеины сшиваются с образованием дисульфидные связи. СРБ, которые их образуют, обычно имеют четное количество цистеинов.[5]

Металлический переплет

Цистеины могут координировать один или несколько ионов металлов, образуя хелатирование комплекс вокруг них.[6]

Функции в растениях

CRPs многочисленны в растениях, с 756 CRP-кодирующими генами в Arabidopsis thaliana геном.[7] Несколько CRP связывают известные рецепторы,[8] но большинство механизмов передачи сигналов CRP и белковых взаимодействий не охарактеризованы. Охарактеризованные CRP действуют как межклеточные сигналы ближнего действия во время таких процессов, как защита растений, бактериальный симбиоз, формирование устьичного паттерна, оплодотворение, развитие вегетативной ткани и развитие семян.[4]

Многие CRP действуют для защиты растений. Defensins, основной класс CRP с восьмицистеиновым мотивом, образующим четыре дисульфидные мостики,[9] участвуют в ответной реакции патогенов.[4] Другие предполагаемые СРБ противомикробных препаратов включают: белки-переносчики липидов, тионины, knottins, heveins и snakins. Кроме того, некоторые CRP обладают функциями аллергена, ингибирования ɑ-амилазы или ингибирования протеазы, что отпугивает травоядных животных.[9]

В репродукции растений CRPs участвуют в пыльцевая трубка рост и руководство[10] и раннее формирование паттерна эмбриона,[11] в дополнение к другим функциям. Среди тех, кто участвует в привлечении пыльцевых трубок, есть приманки, группа овулярный аттрактанты пыльцевых трубок в Arabidopsis thaliana и Торения Fournieri[12] которые преимущественно привлекают пыльцу определенного вида,[10] и STIG1, CRP, выраженный в клеймо из Solanum lycopersicum который взаимодействует со специфическим для пыльцы рецептором PRK2.[8] На раннем этапе развития эмбриона CRP, такие как ESF1, необходимы для развития суспензора и нормальной морфологии семян.[11]

использованная литература

  1. ^ Чик С., Кришна С.С., Гришин Н.В. (май 2006 г.). «Структурная классификация малых, богатых дисульфидом белковых доменов». Журнал молекулярной биологии. 359 (1): 215–37. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.03.017. PMID  16618491.
  2. ^ Arolas JL, Aviles FX, Chang JY, Ventura S (май 2006 г.). «Сворачивание небольших белков, богатых дисульфидом: прояснение загадки». Тенденции в биохимических науках. 31 (5): 292–301. Дои:10.1016 / j.tibs.2006.03.005. PMID  16600598.
  3. ^ Металлотионеины и родственные хелаторы. Сигель, Астрид., Сигель, Гельмут., Сигель, Роланд К. О. Кембридж: Королевское химическое общество. 2009 г. ISBN  978-1-84755-953-1. OCLC  429670531.CS1 maint: другие (ссылка на сайт)
  4. ^ а б c Маршалл Э., Коста Л.М., Гутьеррес-Маркос Дж. (Март 2011 г.). «Пептиды, богатые цистеином (CRP), опосредуют различные аспекты межклеточной коммуникации при воспроизводстве и развитии растений». Журнал экспериментальной ботаники. 62 (5): 1677–86. Дои:10.1093 / jxb / err002. PMID  21317212.
  5. ^ Лавернь, Винсент; Дж. Тафт, Райан; Ф. Алевуд, Пол (2012-08-01). «Мини-белки, богатые цистеином в биологии человека». Актуальные темы медицинской химии. 12 (14): 1514–1533. Дои:10.2174/156802612802652411. ISSN  1568-0266.
  6. ^ Марет, Вольфганг (01.05.2008). «Редокс-биология металлотионеина в цитопротекторной и цитотоксической функциях цинка». Экспериментальная геронтология. Цинк и старение (проект ZINCAGE). 43 (5): 363–369. Дои:10.1016 / j.exger.2007.11.005. ISSN  0531-5565.
  7. ^ Хуанг Q, Dresselhaus T, Гу Х, Цюй LJ (июнь 2015 г.). «Активная роль малых пептидов в репродукции Arabidopsis: доказательства экспрессии». Журнал интегративной биологии растений. 57 (6): 518–21. Дои:10.1111 / jipb.12356. PMID  25828584.
  8. ^ а б Хуанг В.Дж., Лю Х.К., Маккормик С., Тан WH (июнь 2014 г.). «Фактор пестика томата STIG1 способствует росту пыльцевых трубок in vivo путем связывания с фосфатидилинозитол-3-фосфатом и внеклеточным доменом киназы рецептора пыльцы LePRK2». Растительная клетка. 26 (6): 2505–2523. Дои:10.1105 / tpc.114.123281. ЧВК  4114948. PMID  24938288.
  9. ^ а б Silverstein KA, Moskal WA, Wu HC, Underwood BA, Graham MA, Town CD, VandenBosch KA (июль 2007 г.). «Небольшие богатые цистеином пептиды, напоминающие антимикробные пептиды, были недооценены для растений». Журнал растений. 51 (2): 262–80. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2007.03136.x. PMID  17565583.
  10. ^ а б Чжун С., Лю М., Ван З., Хуанг Ц., Хоу С., Сюй YC и др. (Май 2019). «Арабидопсис». Наука. 364 (6443): eaau9564. Дои:10.1126 / science.aau9564. ЧВК  7184628. PMID  31147494.
  11. ^ а б Коста Л. М., Маршалл Э., Тесфай М., Сильверштейн К. А., Мори М., Умецу Ю. и др. (Апрель 2014 г.). «Пептиды, происходящие из центральных клеток, регулируют формирование паттерна ранних зародышей у цветковых растений». Наука. 344 (6180): 168–72. Bibcode:2014Наука ... 344..168C. Дои:10.1126 / science.1243005. PMID  24723605. S2CID  3234638.
  12. ^ Канаока М.М., Хигасияма Т. (декабрь 2015 г.). «Передача сигналов пептида в руководстве по пыльцевым трубкам». Текущее мнение в области биологии растений. 28: 127–36. Дои:10.1016 / j.pbi.2015.10.006. PMID  26580200.