Металл-связывающий белок - Metal-binding protein

Примеры белков, связывающих металлы
Saccharomyces cerevisiae MT металлотионеин привязан к медь ионы. Цистеины имеют желтый цвет, медь - коричневый. (PDB: 1AQS​)
Цианобактерии SmtA металлотионеин привязан к цинк ионы. Цистеины имеют желтый цвет, цинк - фиолетовый. (PDB: 1JJD​)

Металл-связывающие белки находятся белки или белковые домены это хелат а ион металла.[1]

Связывание ионов металлов посредством хелатирования обычно достигается через гистидины или цистеины. В некоторых случаях это необходимая часть их складывание и обслуживание третичная структура. Альтернативно, металл-связывающий белок может сохранять свою структуру без металла (апоформа) и связывать его как лиганд (например, как часть металлический гомеостаз ). В остальных случаях согласованный металл кофактор используется в активный сайт из фермент помогать катализ.

Металл-связывающие белки, богатые гистидином

Полигистидиновые метки (из шести или более последовательных остатков His) используются для очистки белка путем связывания с колонками с никелем или кобальтом с микромолярным сродством.[2] Природные поли-гистидиновые пептиды, содержащиеся в яде гадюки. Атерис чешуйчатый было показано, что они связывают Zn (2+), Ni (2+) и Cu (2+) и влияют на функцию металлопротеаз яда.[3] Кроме того, богатые гистидином регионы низкой сложности содержатся в связывающих металлы и особенно никель-кобальтсвязывающих белках.[4] Эти богатые гистидином области низкой сложности имеют среднюю длину 36 остатков, из которых 53% гистидина, 23% аспартата, 9% глутамата.[4] Интересно, что структурированные домены со свойствами связывания металлов также имеют очень похожие частоты этих аминокислот, которые участвуют в координации металла.[5] Соответственно, была выдвинута гипотеза, что эти металлсвязывающие структурированные домены могли возникать и развиваться / оптимизироваться из металлсвязывающих участков белка низкой сложности с аналогичным содержанием аминокислот.[4]

использованная литература

  1. ^ Берг, Дж. М. (1990-04-25). «Цинковые пальцы и другие металлсвязывающие домены. Элементы для взаимодействия между макромолекулами». Журнал биологической химии. 265 (12): 6513–6516. ISSN  0021-9258. PMID  2108957.
  2. ^ Bornhorst, J. A .; Фальке, Дж. Дж. (2000). «Очистка белков с использованием полигистидиновых аффинных меток». Методы в энзимологии. 326: 245–254. Дои:10.1016 / с0076-6879 (00) 26058-8. ISSN  0076-6879. ЧВК  2909483. PMID  11036646.
  3. ^ Уотли, Джоанна; Симоновский, Эяль; Барбоса, Нуно; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Роберт; Родзевич-Мотовидло, Сильвия; Миллер, Йифат; Козловский, Хенрик (2015-08-17). «Пептидный фрагмент poly-His Tag африканской гадюки эффективно связывает ионы металлов и складывается в α-спиральную структуру». Неорганическая химия. 54 (16): 7692–7702. Дои:10.1021 / acs.inorgchem.5b01029. ISSN  1520-510X. PMID  26214303.
  4. ^ а б c Нтунтуми, Криса; Властаридис, Панайотис; Моссиалос, Димитрис; Статопулос, Константинос; Илиопулос, Иоаннис; Промпонас, Василиос; Оливер, Стивен Дж. Амуциас, Григорис Д. (04.11.2019). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и являются высококонсервативными». Исследования нуклеиновых кислот. 47 (19): 9998–10009. Дои:10.1093 / нар / gkz730. ISSN  0305-1048. ЧВК  6821194. PMID  31504783.
  5. ^ Докманич, Иван; Сикич, Миля; Томич, Саня (март 2008 г.). «Металлы в белках: корреляция между типом иона металла, координационным числом и аминокислотными остатками, участвующими в координации». Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография. 64 (Pt 3): 257–263. Дои:10.1107 / S090744490706595X. ISSN  0907-4449. PMID  18323620.