F-бокс протеин - F-box protein

Домен линкера F-box
PDB 1fs2 EBI.jpg
Структура линкерного домена LRR Skp2 в комплексе Skp1-Skp2.[1]
Идентификаторы
СимволF-бокс
PfamPF00646
Pfam кланCL0271
ИнтерПроIPR001810
УМНАЯSM00256
PROSITEPS50181
SCOP21fs2 / Объем / СУПФАМ
Мембранома630

F-бокс белки находятся белки содержащий хотя бы один домен F-бокса. Первый идентифицированный белок F-бокса является одним из трех компонентов СКФ комплекс, который является посредником убиквитинирование белков, нацеленных на деградацию 26S протеасома.

Основные компоненты

F-box домен - это белок структурный мотив около 50 аминокислоты это посредник белок-белковые взаимодействия. Он имеет консенсусную последовательность и варьируется в нескольких положениях. Впервые он был обнаружен в циклин F.[2] Мотив F-бокса Skp2, состоящий из трех альфа-спиралей, напрямую взаимодействует с белком SCF. Skp1.[3] F-боксовые домены обычно существуют в белках во взаимодействии с другими мотивами межбелкового взаимодействия, такими как богатые лейцином повторы (показано на рисунке) и WD повторяет, которые, как полагают, опосредуют взаимодействия с субстратами SCF.[4]

Функция

Белки F-бокса также связаны с клеточными функциями, такими как преобразование сигнала и регулирование клеточный цикл.[5] В растениях многие белки F-бокса представлены в генные сети широко регулируется микроРНК -опосредованный подавление гена через РНК-интерференция.[6] Белки F-бокса участвуют в вегетативном и репродуктивном росте и развитии многих растений. Например, белок F-бокса-FOA1, участвующий в абсцизовая кислота (ABA) сигнализация, влияющая на прорастание семян.[7] ACRE189 / ACIF1 может регулировать гибель клеток и защиту, когда патоген распознается в растении табак и помидоры.[8]

В клетках человека в условиях высокого содержания железа два атома железа стабилизируют F-бокс. FBXL5 а затем комплекс опосредует убиквитинирование IRP2.[9]

Регулирование

Уровни белка F-бокса могут регулироваться разными механизмами. Регулирование может происходить посредством процесса деградации белка и ассоциации с комплексом SCF. Например, в дрожжах белок F-бокса Met30 можно убиквитинировать куллин-зависимым образом.[10][11]

Рекомендации

  1. ^ Шульман Б.А., Каррано А.С., Джеффри П.Д. и др. (Ноябрь 2000 г.). «Понимание SCF ubiquitin ligases из структуры комплекса Skp1-Skp2». Природа. 408 (6810): 381–6. Bibcode:2000Натура 408..381С. Дои:10.1038/35042620. PMID  11099048. S2CID  4300503.
  2. ^ Бай С., Сен П., Хофманн К., Ма Л., Гёбл М., Харпер Дж. У., Элледж С. Дж. «SKP1 соединяет регуляторы клеточного цикла с механизмом протеолиза убиквитина через новый мотив, F-бокс». Ячейка 86 263-74 1996 г..
  3. ^ Бай К., Сен П., Хофманн К., Ма Л., Гёбл М., Харпер Дж. У., Элледж С. Дж. (Июль 1996 г.). «SKP1 соединяет регуляторы клеточного цикла с механизмом протеолиза убиквитина через новый мотив, F-бокс». Клетка. 86 (2): 263–74. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80098-7. PMID  8706131.
  4. ^ Кипреос ЭТ, Пагано М (2000). «Семейство белков F-бокса». Геном Биол. 1 (5): ОБЗОРЫ 3002. Дои:10.1186 / gb-2000-1-5-reviews3002. ЧВК  138887. PMID  11178263.
  5. ^ Крейг К.Л., Тайерс М. (1999). «F-бокс: новый мотив убиквитин-зависимого протеолиза в регуляции клеточного цикла и передаче сигнала». Прог. Биофиз. Мол. Биол. 72 (3): 299–328. Дои:10.1016 / S0079-6107 (99) 00010-3. PMID  10581972.
  6. ^ Джонс-Роудс MW, Бартель Д.П., Бартель Б (2006). «MicroRNAS и их регуляторные роли в растениях». Анну Рев Завод Биол. 57: 19–53. Дои:10.1146 / annurev.arplant.57.032905.105218. PMID  16669754.
  7. ^ Пэн, Хуан; Ю, Даши; Ван, Лицюнь; Се, Минминь; Юань, Цунъин; Ван, Ю; Тан, Дунъин; Чжао, Сяоин; Лю, Сюаньминь (июнь 2012 г.). «Ген F-бокса FOA1 арабидопсиса, участвующий в передаче сигналов ABA». Наука Китая. Науки о жизни. 55 (6): 497–506. Дои:10.1007 / s11427-012-4332-9. ISSN 1869-1889. PMID 22744179.
  8. ^ Ха, Ван ден Бург; Цицигианнис, Д. И .; Роуленд, О; Lo, J; Раллапалли, G; Maclean, D; Takken, F. L .; Джонс, Дж. Д. (2008). «Белок F-бокса ACRE189 / ACIF1 регулирует гибель клеток и защитные реакции, активируемые во время распознавания патогенов в табаке и томатах». Растительная клетка. 20 (3): 697.
  9. ^ Мороиши, Т; Нишияма, М; Такеда, Й; Иваи, К; Накаяма, К. И. (2011). «Ось FBXL5-IRP2 является неотъемлемой частью контроля метаболизма железа in vivo». Клеточный метаболизм. 14 (3): 339.
  10. ^ Кайзер, Питер; Су, Нин-Юань; Йен, Джеймс Л .; Оуни, Икрам; Флик, Карин (2008-08-08). «Убиквитинлигаза дрожжей SCFMet30: соединение условий окружающей среды и внутриклеточных условий с делением клеток». Отделение клеток. 1: 16. Дои:10.1186/1747-1028-1-16. ISSN  1747-1028.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка