Мульти-медная оксидаза - Multicopper oxidase

Мультикоппероксидаза (тип 1)
PDB 2fqg EBI.jpg
кристаллические структуры e. coli laccase cueo при различных ситуациях связывания меди
Идентификаторы
СимволCu-оксидаза
PfamPF00394
Pfam кланCL0026
ИнтерПроIPR001117
PROSITEPDOC00076
SCOP21aoz / Объем / СУПФАМ
Мембранома253
Мультикоппероксидаза (тип 2)
PDB 1kya EBI.jpg
активная лакказа trametes versicolor в комплексе с 2,5-ксилидином
Идентификаторы
СимволCu-оксидаза_2
PfamPF07731
Pfam кланCL0026
ИнтерПроIPR011706
SCOP21aoz / Объем / СУПФАМ
Мультикоппероксидаза (тип 3)
PDB 2fqe EBI.jpg
кристаллические структуры e. coli laccase cueo при различных ситуациях связывания меди
Идентификаторы
СимволCu-оксидаза_3
PfamPF07732
Pfam кланCL0026
ИнтерПроIPR011707
SCOP21aoz / Объем / СУПФАМ
CM Лакказа полифенол оксидоредуктазы мульти-меди
PDB 1xfj EBI.jpg
кристаллическая структура белка cc_0490 из caulobacter crescentus, pfam duf152
Идентификаторы
СимволCu-оксидаза_4
PfamPF02578
ИнтерПроIPR003730

В молекулярной биологии оксидазы меди находятся ферменты который окислять их субстрат принимая электроны на моноядерном медный центр и перенос их в трехъядерный медный центр; дикислород связывает в трехъядерный центр и после передачи четырех электроны, является уменьшенный до двух молекулы из воды.[1] Есть три спектроскопически различные центры меди, обнаруженные в оксидазах мульти-меди: тип 1 (или синий), тип 2 (или нормальный) и тип 3 (или связанный биядерный).[2][3] Многократные медные оксидазы состоят из 2, 3 или 6 из них гомологичный домены, которые также имеют гомологию с купредоксинами азурин и пластоцианин. Конструктивно эти домены состоят из купредоксиноподобной складки, бета-бутерброд состоящий из 7 нитей в 2 бета-листах, расположенных в греческом ключе бета-баррель.[4] Мульти-оксидазы меди включают:

В дополнение к вышесказанному ферменты есть ряд других белки которые похожи на мульти-оксидазы меди с точки зрения структура и последовательность, некоторые из которых утратили способность связывать медь. К ним относятся: белок устойчивости к меди A (copA) из плазмида в Pseudomonas syringae; домен A (без медного связывания) факторы свертывания крови V (Fa V) и VIII (Fa VIII);[7] дрожжи Fet3p (FET3) требующийся для железо утюг поглощение;[8] дрожжи гипотетический белок YFL041w; и делящиеся дрожжи гомолог SpAC1F7.08.

Рекомендации

  1. ^ Бенто И., Мартинс Л.О., Гато Лопес Дж., Армения Каррондо М., Линдли П.Ф. (ноябрь 2005 г.). «Восстановление кислорода мульти-оксидазами меди; структурная перспектива». Dalton Transactions (21): 3507–13. Дои:10.1039 / b504806k. PMID  16234932.
  2. ^ Мессершмидт А., Хубер Р. (январь 1990 г.). «Синие оксидазы, аскорбатоксидаза, лакказа и церулоплазмин. Моделирование и структурные отношения». Евро. J. Biochem. 187 (2): 341–52. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15311.x. PMID  2404764.
  3. ^ Узунис С., Сандер С. (февраль 1991 г.). «Структурный образец последовательности для обнаружения медьсвязывающих доменов I типа в отдаленно родственных белках». FEBS Lett. 279 (1): 73–8. Дои:10.1016 / 0014-5793 (91) 80254-Z. PMID  1995346. S2CID  10299194.
  4. ^ а б Робертс С.А., Вайксель А., Грасс Дж., Такали К., Хаззард Дж. Т., Толлин Дж., Ренсинг С., Монфор В. Р. (март 2002 г.). «Кристаллическая структура и кинетика переноса электронов CueO, мульти-медной оксидазы, необходимой для гомеостаза меди у Escherichia coli». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (5): 2766–71. Дои:10.1073 / pnas.052710499. ЧВК  122422. PMID  11867755.
  5. ^ Накамура К., Кавабата Т., Юра К., Го Н. (октябрь 2003 г.). «Новые типы двухдоменных мульти-медных оксидаз: возможные недостающие звенья в эволюции». FEBS Lett. 553 (3): 239–44. Дои:10.1016 / S0014-5793 (03) 01000-7. PMID  14572631. S2CID  85060706.
  6. ^ Судзуки С., Катаока К., Ямагути К. (октябрь 2000 г.). «Металлоорганическая координация и механизм мультикоптерной нитритредуктазы». Соотв. Chem. Res. 33 (10): 728–35. Дои:10.1021 / ar9900257. PMID  11041837.
  7. ^ Манн К.Г., Дженни Р.Дж., Кришнасвами С. (1988). «Белки-кофакторы в сборке и экспрессии комплексов ферментов свертывания крови». Анну. Преподобный Biochem. 57: 915–56. Дои:10.1146 / annurev.bi.57.070188.004411. PMID  3052293.
  8. ^ Askwith C, Eide D, Van Ho A., Bernard PS, Li L, Davis-Kaplan S, Sipe DM, Kaplan J (январь 1994). «Ген FET3 S. cerevisiae кодирует мульти-медную оксидазу, необходимую для поглощения двухвалентного железа». Клетка. 76 (2): 403–10. Дои:10.1016/0092-8674(94)90346-8. PMID  8293473. S2CID  27473253.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001117
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR011706
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR011707
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR003730