PRMT1 - Википедия - PRMT1

PRMT1
Protein PRMT1 PDB 1or8.png
Идентификаторы
ПсевдонимыPRMT1, ANM1, HCP1, HRMT1L2, IR1B4, протеин-аргининметилтрансфераза 1
Внешние идентификаторыOMIM: 602950 MGI: 107846 ГомолоГен: 21477 Генные карты: PRMT1
Номер ЕС2.1.1.321
Расположение гена (человек)
Chromosome 19 (human)
Chr.Хромосома 19 (человек)[1]
Chromosome 19 (human)
Genomic location for PRMT1
Genomic location for PRMT1
Группа19q13.33Начинать49,675,786 бп[1]
Конец49,689,029 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PRMT1 206445 s at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

3276

15469

Ансамбль

ENSG00000126457

ENSMUSG00000109324

UniProt

Q99873

Q9JIF0

RefSeq (мРНК)

NM_001207042
NM_001536
NM_198318
NM_198319

NM_001252476
NM_001252477
NM_019830

RefSeq (белок)

NP_001193971
NP_001527
NP_938074

NP_001239405
NP_001239406
NP_062804

Расположение (UCSC)Chr 19: 49.68 - 49.69 МбChr 7: 44.98 - 44.99 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок аргинин-N-метилтрансфераза 1 является фермент что у людей кодируется PRMT1 ген.[5] Ген HRMT1L2 кодирует белок аргинин метилтрансфераза который функционирует как гистон-метилтрансфераза специфический для гистон H4.[6]

Функция

Ген PRMT1 кодирует белок аргинин метилтрансфераза который функционирует как гистон-метилтрансфераза специфический для гистон H4 в эукариотических клетках.[6] В частности, изменение гистона H4 у эукариот дает ему способность ремоделировать хроматин, действуя как пост-трансляционный модификатор.[7]

Посредством регуляции экспрессии генов аргининметилтрансферазы контролируют клеточный цикл и гибель эукариотических клеток.[7]

Путь реакции

В то время как все ферменты PRMT катализируют метилирование остатков аргинина в белках, PRMT1 уникален тем, что катализирует образование асимметрично диметилированного аргинина, в отличие от PRMT2, который катализирует образование симметрично диметилированного аргинина.[8] Индивидуальный PRMT использует S-аденозил-L-метионин (SAM) в качестве донора метила и катализирует перенос метильной группы на ω-азот остатка аргинина.[8]

Клиническое значение

У людей эти ферменты регулируют экспрессию генов и, следовательно, участвуют в патогенезе многих заболеваний человека.[9] Используя ингибиторы фермента аргининметилтрансферазы 1, исследования смогли продемонстрировать потенциал фермента в качестве раннего катализатора различных видов рака.[9][8][10]

Взаимодействия

PRMT1 был показан взаимодействовать с:

Модельные организмы

Модельные организмы были использованы для изучения функции и структуры PRMT1.

Условный нокаутирующая мышь линия, называемая Prmt1tm1a (EUCOMM) Wtsi[24][25] был создан как часть Международный консорциум Knockout Mouse Программа - проект мутагенеза с высокой пропускной способностью, направленный на создание и распространение животных моделей болезней среди заинтересованных ученых.[26][27][28]

Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг для определения последствий удаления.[22][29] Было проведено 23 испытания на мутант мышей и три значительных отклонения от нормы.[22] Нет гомозиготный мутант эмбрионы были идентифицированы во время беременности, и поэтому ни один из них не выжил до отлучение от груди. Остальные испытания проводились на гетерозиготный мутантные взрослые мыши и самки показали повышенную циркуляцию креатинин уровни.[22]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000126457 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000109324 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Скотт Х.С., Антонаракис С.Е., Лалиоти, доктор медицины, Россье С., Сильвер, Пенсильвания, Генри М.Ф. (июнь 1998 г.). «Идентификация и характеристика двух предполагаемых человеческих метилтрансфераз аргинина (HRMT1L1 и HRMT1L2)». Геномика. 48 (3): 330–40. Дои:10.1006 / geno.1997.5190. PMID  9545638.
  6. ^ а б «Ген Entrez: протеин аргининметилтрансфераза 1 PRMT1».
  7. ^ а б Цянь К., Чжэнь Г (01.01.2016). «Глава 8 - Современные разработки ингибиторов протеин-аргининметилтрансферазы». В Медине-Франко JL (ред.). Эпи-информатика. Бостон: Academic Press. С. 231–256. Дои:10.1016 / b978-0-12-802808-7.00008-3. ISBN  978-0-12-802808-7.
  8. ^ а б c Обианйо О., Осборн Т.С., Томпсон ПР (сентябрь 2008 г.). «Кинетический механизм протеина аргининметилтрансферазы 1». Биохимия. 47 (39): 10420–7. Дои:10.1021 / bi800904m. ЧВК  2933744. PMID  18771293.
  9. ^ а б Цзэн Х., Сюй В. (01.01.2015). «Глава 16 - Ферментативные анализы ферментов гистон-метилтрансферазы». В Чжэн Ю.Г. (ред.). Эпигенетические технологические приложения. Бостон: Academic Press. С. 333–361. Дои:10.1016 / b978-0-12-801080-8.00016-8. ISBN  978-0-12-801080-8.
  10. ^ Карбон Ф., Монтекукко Ф., Сюй С., Банах М., Джамиалахмади Т., Сахебкар А. (август 2020 г.). «Эпигенетика при атеросклерозе: ключевые особенности и терапевтическое значение». Мнение экспертов о терапевтических целях. 24 (8): 719–721. Дои:10.1080/14728222.2020.1764535. PMID  32354276.
  11. ^ а б Лин WJ, Гэри JD, Ян MC, Кларк S, Herschman HR (июнь 1996). «Ранний ранний белок TIS21 млекопитающих и ассоциированный с лейкемией белок BTG1 взаимодействуют с протеин-аргинин-N-метилтрансферазой». J. Biol. Chem. 271 (25): 15034–44. Дои:10.1074 / jbc.271.25.15034. PMID  8663146.
  12. ^ а б Бертэ С., Геэннё Ф., Револь В., Самарут С., Лукашевич А., Дехай С., Дюмонте С., Маго Дж. П., Руо Дж. П. (январь 2002 г.). «Взаимодействие PRMT1 с белками BTG / TOB в передаче сигналов в клетке: молекулярный анализ и функциональные аспекты». Гены Клетки. 7 (1): 29–39. Дои:10.1046 / j.1356-9597.2001.00497.x. PMID  11856371. S2CID  15016952.
  13. ^ Смит В.А., Шуртер Б.Т., Вонг-Стаал Ф., Дэвид М. (май 2004 г.). «Метилирование аргинина РНК-геликазы А определяет ее внутриклеточную локализацию». J. Biol. Chem. 279 (22): 22795–8. Дои:10.1074 / jbc.C300512200. PMID  15084609.
  14. ^ а б Ли Дж., Бедфорд MT (март 2002 г.). «PABP1, идентифицированный как субстрат аргининметилтрансферазы с использованием массивов белков высокой плотности». EMBO Rep. 3 (3): 268–73. Дои:10.1093 / embo-reports / kvf052. ЧВК  1084016. PMID  11850402.
  15. ^ а б c Вада К., Иноуэ К., Хагивара М. (август 2002 г.). «Идентификация метилированных белков с помощью протеина аргинин N-метилтрансферазы 1, PRMT1, с новой стратегией клонирования экспрессии». Биохим. Биофиз. Acta. 1591 (1–3): 1–10. Дои:10.1016 / s0167-4889 (02) 00202-1. PMID  12183049.
  16. ^ а б Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка. 122 (6): 957–68. Дои:10.1016 / j.cell.2005.08.029. HDL:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID  16169070. S2CID  8235923.
  17. ^ а б Côté J, Boisvert FM, Boulanger MC, Bedford MT, Richard S (январь 2003 г.). «РНК-связывающий белок Sam68 является субстратом in vivo для белка аргинин-N-метилтрансферазы 1». Мол. Биол. Клетка. 14 (1): 274–87. Дои:10.1091 / mbc.E02-08-0484. ЧВК  140244. PMID  12529443.
  18. ^ Абрамович С., Якобсон Б., Чебат Дж., Ревель М. (январь 1997 г.). «Протеин-аргининметилтрансфераза связывается с интрацитоплазматическим доменом цепи IFNAR1 в рецепторе интерферона I типа». EMBO J. 16 (2): 260–6. Дои:10.1093 / emboj / 16.2.260. ЧВК  1169633. PMID  9029147.
  19. ^ Тан Дж, Као П.Н., Хершман HR (июнь 2000 г.). «Протеин-аргининметилтрансфераза I, преобладающая протеин-аргининметилтрансфераза в клетках, взаимодействует и регулируется фактором связывания интерлейкина-усилителя 3». J. Biol. Chem. 275 (26): 19866–76. Дои:10.1074 / jbc.M000023200. PMID  10749851.
  20. ^ Квак Ю.Т., Го Дж., Праджапати С., Парк К.Дж., Сурабхи Р.М., Миллер Б., Гериг П., Гейнор Р.Б. (апрель 2003 г.). «Метилирование SPT5 регулирует его взаимодействие с РНК-полимеразой II и свойства удлинения транскрипции». Мол. Клетка. 11 (4): 1055–66. Дои:10.1016 / с1097-2765 (03) 00101-1. PMID  12718890.
  21. ^ «Данные клинической химии для Prmt1». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  22. ^ а б c d Гердин А.К. (2010). "Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью". Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID  85911512.
  23. ^ Портал ресурсов мыши, Институт Wellcome Trust Sanger.
  24. ^ «Международный консорциум нокаут-мышей».
  25. ^ "Информатика генома мыши".
  26. ^ Скарнес В.К., Розен Б., Вест А.П., Кутсуракис М., Бушелл В., Айер В., Мухика А.О., Томас М., Харроу Дж., Кокс Т., Джексон Д., Северин Дж., Биггс П., Фу Дж., Нефедов М., де Йонг П.Дж., Стюарт АФ, Брэдли А (2011). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–342. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК  3572410. PMID  21677750.
  27. ^ Долгин Э (2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
  28. ^ Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (2007). «Мышь на все случаи жизни». Клетка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247. S2CID  18872015.
  29. ^ ван дер Вейден Л., Уайт Дж. К., Адамс Д. Д., Логан Д. В. (2011). «Набор инструментов генетики мышей: раскрытие функции и механизма». Геном Биол. 12 (6): 224. Дои:10.1186 / gb-2011-12-6-224. ЧВК  3218837. PMID  21722353.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: Q99873 (Белок аргинин-N-метилтрансфераза 1) на PDBe-KB.