Плазмепсин - Plasmepsin
| Плазмепсин I | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.23.38 | ||||||||
| Количество CAS | 180189-87-1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| Плазмепсин II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.23.39 | ||||||||
| Количество CAS | 159447-18-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Плазмепсины представляют собой класс не менее 10 ферментов (EC 3.4.23.38 и EC 3.4.23.39 ) производства Плазмодий falciparum паразит. Существует десять различных изоформ этих белков и десять кодирующих их генов соответственно в Плазмодий (Плм I, II, III, IV, V, VI, VII, IX, X и HAP). Было высказано предположение, что семейство плазмепсинов меньше у других людей. Плазмодий разновидность. Экспрессия Plm I, II, IV, V, IX, X и HAP происходит в эритроцитарном цикле, а экспрессия Plm VI, VII, VIII происходит в экзоэритроцитарном цикле. Благодаря своей активности по разложению гемоглобина они являются важной причиной симптомов у малярия страдающие. Следовательно, это семейство ферментов является потенциальной мишенью для противомалярийных препаратов.
Плазмепсины - это аспарагиновая кислота протеазы, имея в виду их активный сайт содержит два аспарагиновая кислота остатки. Эти двое аспарагиновая кислота остаток действуют соответственно как донор протона и акцептор протона, катализируя гидролиз пептидная связь в белки.
Существует четыре типа плазмепсинов, тесно связанных, но различающихся по специфичности сайта расщепления. Плазмепсины I и II расщепляют гемоглобин между остатками Фенилаланин 33 и Лейцин 34 субъединицы α-глобина.
Название плазмепсин может прийти из Плазмодий (организм) и пепсин (обычный протеаза аспарагиновой кислоты с аналогичной молекулярной структурой).
Ближайшим (непатогенным) ферментативным эквивалентом у человека является бета-секретаза фермент.
Рекомендации
- ^ Сильва А.М., Ли А.Ю., Гульник С.В., Майер П., Коллинз Дж., Бхат Т.Н., Коллинз П.Дж., Кашау Р.Э., Люкер К.Э., Глузман И.Ю., Фрэнсис С.Е., Оксман А., Голдберг Д.Е., Эриксон Дж. В. (сентябрь 1996). «Структура и ингибирование плазмепсина II, фермента, разрушающего гемоглобин, из Plasmodium falciparum». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 93 (19): 10034–9. Дои:10.1073 / пнас.93.19.10034. ЧВК 38331. PMID 8816746.
дальнейшее чтение
- Дама Дж. Б., Редди Г. Р., Йоуэлл Калифорния, Данн Б. М., Кей Дж., Берри С. (1994). «Последовательность, экспрессия и смоделированная структура аспарагиновой протеиназы малярийного паразита человека Plasmodium falciparum». Мол. Biochem. Паразитол. 64 (2): 177–90. Дои:10.1016/0166-6851(94)90024-8. PMID 7935597.
- Бернштейн Н.К., Черный М.М., Лётчер Х., Ридли Р.Г., Джеймс М.Н. (1999). «Кристаллическая структура новой аспарагиновой протеиназы зимоген проплазмепсина II из плазмодия falciparum». Nat. Struct. Биол. 6 (1): 32–7. Дои:10.1038/4905. PMID 9886289.
- Карубиу В., Бхакат С., Солиман М.Э. (2015). "Лоскутная динамика протеаз плазмепсина: предлагаемые параметры и понимание молекулярной динамики". Мол. Биосист. Дои:10.1039 / C4MB00631C.
внешняя ссылка
- В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: Плазмепсин I A01.022, Плазмепсин II A01.023
- плазмепсин в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)