Среднеквадратичное отклонение позиций атомов - Root-mean-square deviation of atomic positions

В биоинформатика, то среднеквадратичное отклонение позиций атомов (или просто среднеквадратичное отклонение, RMSD) - мера среднего расстояния между атомами (обычно атомами основной цепи) наложенный белки. Обратите внимание, что расчет RMSD может применяться к другим небелковым молекулам, таким как небольшие органические молекулы.[1] При изучении конформаций глобулярных белков обычно измеряют сходство в трехмерной структуре с помощью RMSD координат атомов Cα после оптимальной суперпозиции твердого тела.

Когда динамическая система колеблется около некоторого четко определенного среднего положения, RMSD от среднего с течением времени может быть обозначено как RMSF или же среднеквадратичное отклонение. Величину этого колебания можно измерить, например, используя Мессбауэровская спектроскопия или же ядерный магнитный резонанс, и может предоставить важную физическую информацию. В Индекс Линдеманна это метод размещения RMSF в контексте параметров системы.

Широко используемый способ сравнения структур биомолекул или твердых тел - это сдвиг и поворот одной структуры по отношению к другой для минимизации RMSD. Коутсиас, и другие. представил простой вывод, основанный на кватернионы, для оптимального преобразования твердого тела (вращение-перенос), которое минимизирует RMSD между двумя наборами векторов.[2] Они доказали, что метод кватернионов эквивалентен хорошо известному Алгоритм Кабша.[3] Решение, данное Кабшем, является примером решения d-мерной задачи, предложенной Херли и Кеттеллом.[4] В кватернион Решение для вычисления оптимального вращения было опубликовано в приложении к статье Петижана.[5] Этот кватернион решение и вычисление оптимальной изометрии в d-мерном случае были распространены на бесконечные множества и на непрерывный случай в приложении А к другой статье Петижана.[6]

Уравнение

куда δя это расстояние между атомами я и либо ссылочная структура, либо среднее положение N эквивалентные атомы. Это часто рассчитывают для тяжелых атомов основной цепи. C, N, О, и Cα а иногда просто Cα атомы.

Обычно выполняется жесткое наложение, которое минимизирует RMSD, и этот минимум возвращается. Учитывая два набора точки и , RMSD определяется следующим образом:

Значение RMSD выражается в единицах длины. Наиболее часто используемый блок в структурная биология это Ангстрем (Å), что равно 10−10 м.

Использует

Обычно RMSD используется как количественная мера сходства двух или более белковых структур. Например, CASP предсказание структуры белка Конкурс использует RMSD как одну из оценок того, насколько хорошо представленная структура соответствует известной целевой структуре. Таким образом, чем ниже RMSD, тем лучше модель по сравнению с целевой структурой.

Также некоторые ученые, изучающие сворачивание белка с помощью компьютерного моделирования используйте RMSD как координата реакции чтобы количественно определить, где находится белок между свернутым и развернутым состоянием.

Изучение RMSD для малых органических молекул (обычно называемых лиганды когда они связываются с макромолекулами, такими как белки, изучается) является обычным в контексте стыковка,[1] а также в других методах изучения конфигурация лигандов при связывании с макромолекулами. Обратите внимание, что в случае лигандов (в отличие от белков, описанных выше), их структуры обычно не накладываются друг на друга до расчета RMSD.

RMSD также является одним из нескольких показателей, которые были предложены для количественной оценки эволюционного сходства между белками, а также качества выравнивания последовательностей.[7] [8]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б «Молекулярный докинг, оценка свободных энергий связывания и полуэмпирическое силовое поле AutoDock». Веб-сайт Себастьяна Рашки. 2014-06-26. Получено 2016-06-07.
  2. ^ Coutsias EA, Seok C, Dill KA (2004). «Использование кватернионов для расчета RMSD». J Comput Chem. 25 (15): 1849–1857. Дои:10.1002 / jcc.20110. PMID  15376254.
  3. ^ а б Кабш В. (1976). «Решение для наилучшего вращения, чтобы связать два набора векторов». Acta Crystallographica. 32 (5): 922–923. Дои:10.1107 / S0567739476001873.
  4. ^ Херли-младший, Кеттелл РБ (1962). «Программа Прокруста: производство прямого вращения для проверки предполагаемой факторной структуры». Поведенческая наука. 7 (2): 258–262. Дои:10.1002 / bs.3830070216.
  5. ^ Петижан М (1999). «О среднеквадратических мерах количественной хиральности и количественной симметрии» (PDF). Журнал математической физики. 40 (9): 4587–4595. Дои:10.1063/1.532988.
  6. ^ Петижан М (2002). «Хиральные смеси» (PDF). Журнал математической физики. 43 (8): 185–192. Дои:10.1063/1.1484559.
  7. ^ Джеветт AI, Хуанг CC, Феррин TE (2003). «MINRMS: эффективный алгоритм определения сходства структуры белков с использованием среднеквадратичного расстояния» (PDF). Биоинформатика. 19 (5): 625–634. Дои:10.1093 / биоинформатика / btg035. PMID  12651721.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  8. ^ Armougom F, Moretti S, Keduas V, Notredame C (2006). «IRMSD: локальная мера точности выравнивания последовательностей с использованием структурной информации» (PDF). Биоинформатика. 22 (14): e35–39. Дои:10.1093 / биоинформатика / btl218. PMID  16873492.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка