SbtB белок - SbtB protein

Мембранно-ассоциированный белок slr1513
ScSbtB chain.jpg
Карикатурное представление SbtB (PDB: 503PСделано с ВМД.[1] Каждый цвет представляет собой одну из 3 цепочек белка.[2]
Идентификаторы
ОрганизмSynechocystis sp.
Символslr1513
Альт. символыSbtB
UniProtP73954

SbtB, который обозначает транспортер бикарбоната натрия B, является белок содержится в бактериях. Этот небольшой растворимый белок был классифицирован как новый член Семья P-II что участвует в преобразование сигнала. Было продемонстрировано, что этот белок участвует во многих процессах, включая механизмы определения углерода в цианобактерии.

Механизмы концентрирования углерода

В настоящее время большая часть кислорода на планете Земля поступает из кислородный фотосинтез.[3] Немного фототрофные прокариоты например, цианобактерии развили способность осуществлять оксигенный фотосинтез около 2,7 миллиарда лет назад. Более того, 2 миллиарда лет назад на планете Земля произошло «Великое событие оксигенации», также известное как кислородный кризис. Повышение уровня атмосферного О2, в основном из-за оксигенного фотосинтеза, осуществляемого цианобактериями, почти вызвал массовую гибель анаэробных организмов. Придется столкнуться с эволюционным давлением падения окружающей среды. CО2 уровни цианобактерии справился с развитием механизмы концентрации углерода (СКК). Таким образом, эти механизмы концентрирования углерода, также известные как «насосы DIC»,[4] содержатся в большинстве фотосинтезирующих микроорганизмов, таких как одноклеточные зеленые водоросли и цианобактерии. Эта адаптация к окружающей среде значительно улучшает фотосинтетические способности и выживаемость. Действительно, это достигается за счет накопления внутриклеточного неорганического углерода (Ci), обеспечивая повышенное CО2 уровни вокруг начальной CО2 фиксирующий фермент, Рубиско.

Хотя до недавнего времени было плохо изучено, как эти фотопротические прокариоты могут ощущать колебания неорганического углерода (Ci), ученые недавно обнаружили, что ген, SbtB, кодирующий небольшой растворимый белок (SbtB), который может играть важную роль в этом процессе. SbtB участвует в распознавании колебаний CО2 концентрации в окружающей среде и, следовательно, регулирует CО2 фиксация в соответствии с его окружением.

Это открытие было новаторским, поскольку Земля и все ее обитатели зависят от фотосинтетической фиксации углекислого газа для образования органического углерода. Кроме того, цианобактерии являются одними из древнейших организмов на Земле, и любые дополнительные знания о том, как они действуют внутри, позволяют получить представление о самых ранних формах жизни на Земле. Эти прокариотические организмы могут содержать ответы на некоторые из самых сложных вопросов, которые когда-либо задавались в отношении происхождения жизни, какой мы ее знаем.

Структура

Графическое представление вторичной структуры и аминокислоты SbtB. На основе веб-страницы PDB SbtB (503P).[2]

SbtB - гомик тримерный белок. Мономер состоит из 120 аминокислотные остатки с молекулярный вес 11875 Да.[2] Кроме того, мономер содержит следующие второстепенные конструкции:

  • Бета-листы (34% цепи): всего 4 цепи, состоящие из 41 остатка.
  • Винтовые конструкции (26% цепи): 4 винтовые структуры. Первый, состоящий из 3/10-спираль и альфа-спираль. Остальные состоят исключительно из альфа-спиральных структур.
  • 3 Т-образных поворота. Гибкая Т-образная петля в основном неупорядочена, что характерно для PII как белки[2]
  • бета-листы и альфа-спиральные структуры соединены петлями.

Кристаллографическая структура белка SbtB была получена из ScSbtB (Synechocystis sp.[2]) Апо-ScSbtB обнаруживает каноническую ферредоксин-подобную складку в каждой субъединице. Как было замечено ранее, молекулярная структура трех субъединиц идентична. На N конечная первые бета-листы обращены к Конечная точка C. Карбоксильный конец последнего цистеина образует водородную связь с N-концом. Это взаимодействие позволяет стабилизировать N- и C-конец.[2]

Связывание лиганда

ScSbtB показал способность связывать АТФ, ADP и лагерь[2] с константы диссоциации (Kd) из 46, 19 и 11 мкМ соответственно.[2] Кольцо открытой формы цАМФ, AMP связывает с гораздо более низким сродством.

Ген

Этот белок кодируется "SbtB" ген,[5] также называется геном CMM_2535. Собран в геном из clavibacter michiganensis вид[6] Это предполагаемый ген сериновой протеазы, принадлежащий к семейству PTHR10795, которое включает 23545 видов.

Он собран в геном вида Clavibacter michiganensis.[6] Этот вид является частью семейства Microbacteriaceae и имеет пять подвидов. Подвид, который содержит этот ген в своем геноме: См. subsp. michiganensis. Последний участвует в бактериальном увядании и язве томатов.[7]

Он расположен в круговой хромосома[8] этого вида микроорганизмов, который содержит 2984 кодирующих гена и 3297891 бит / с (пары оснований). В частности, sbtB находится между 2 851 656-2 855 336 бит / с и состоит из шести различных мотивов.[9] которые показаны ниже.

Генные мотивы

Графическое представление различных мотивов sbtB. Это основано на графике справки [8].

Что касается аминокислота последовательность (1224 аминокислоты), ген sbtB имеет следующие мотивы:

МотивИзКЗначение E
Ингибитор пептидазы I9851841,4e-11
Пептидаза S8 (семейство субтилаз)2136946.3e-42
PA домен4855591.5e-09
FN 3 67358285,9e-23
С-концевой домен бактериальной пре-пептидазы8959610.002
Бактериальный Ig-подобный домен (группа 3)114612241,6e-11

Хромосомная статистика

Круговая хромосома этого вида бактерий имеет следующие характеристики:

Длина (бит / с)3,297,891
Кодирующие гены2,984
Некодирующие гены106
Псевдогены24

Транскрипт гена: sbtB-1

Он имеет ген транскрипта, называемый sbtB-1.[10] Этот специфический ген транскрипта имеет 1 кодировку экзон и аннотируется 23 домены. С точки зрения статистики, длина транскрипта составляет 3681 бит / с, а длина трансляции - 1226 остатков. Он расположен между 2 855 336 - 2 851 656 парами оснований.

Функция

Упрощенное представление функции SbtA как натрийзависимого переносчика бикарбоната в хлоропласт цианобактерий и его взаимосвязь с белком SbtB в качестве его ингибитора путем прямого связывания. SbtB имеет тенденцию связываться с мембраной при взаимодействии с SbtA.[2] Это взаимодействие все еще исследуется. Внимание: это упрощенная модель, поэтому ее размеры и расположение не отражают взаимодействие. Он также не признает другие переносчики и регуляторы в клетке цианобактерий.[11]

Эндопептидазная активность серинового типа

SbtB является частью семейства S8A[12] внутри клана SB[13] согласно классификации базы данных пептидайз MEROPS[14][15] а также унипрот.[16] Для этого семейства характерны их основные функции:[17][18] гидролиз пептидные связи.[18] Это возможно благодаря каталитическая триада в их активном центре их белковой последовательности: Аспартат, Серин и Гистидин (триада представлена ​​именно в этом порядке в семействе S8). Сериновый нуклеофил, ответственный за разрыв пептидных связей, активируется за счет кислотного остатка (Asp) и основного остатка (His).

Концентрация углерода

SbtB является частью CCM цианобактерий (CO2-концентрирующий механизм) система.[11] Он действует как посттрансляционный регулятор (ингибитор) белка SbtA (одного из трех натрийзависимых бикарбонатов (Na+/ HCO3−) сторонники в цитоплазматической мембране), связываясь с ней в темное время суток, чтобы предотвратить повышение уровня Na+ от роста и становления токсичным для клетки цианобактерий.[19] Белок SbtB имеет решающее значение для процесса фотосинтеза, поскольку он ингибирует белок SbtbA посредством прямого взаимодействия между обоими белками. Следовательно, он является регулятором Na+/ HCO3− транспортер[11] и отвечает за реакцию цианобактериального неорганического углерода через лагерь зондирование.[2]

Важность процессов связывания

SbtB не только участвует в процессе связывания АТФ и ADP,[2] но это также первый известный белок, связывающий нуклеотид лагерь (Циклический аденозинмонофосфат). Этот циклический нуклеотид однофосфатный нуклеотид с циклической связью между фосфатом и сахаром и является производным АТФ. Более того, лагерь является ключевой сигнальной молекулой в широком диапазоне процессов, включая состояние углеродного метаболизма во всех организмах. До нынешнего момента лагерь был широко известен своей важной ролью в поддержании баланса глюкозы, но при выявлении SbtB исследователи обнаружили новый механизм определения углерода через лагерь.[2] Роль SbtB приобретает все большее значение, поскольку исследования показывают, что он является непосредственным участником обнаружения колебаний неорганического углерода у цианобактерий.[2]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Хамфри В., Далке А., Шультен К. (февраль 1996 г.). «VMD: визуальная молекулярная динамика». Журнал молекулярной графики. 14 (1): 33–8, 27–8. Дои:10.1016/0263-7855(96)00018-5. PMID  8744570.
  2. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м PDB: 5O3S​; Селим К.А., Хаазе Ф., Хартманн М.Д., Хагеманн М., Форчхаммер К. (май 2018 г.). «II-подобный сигнальный белок SbtB связывает зондирование цАМФ с ответом на неорганический углерод цианобактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 115 (21): E4861 – E4869. Дои:10.1073 / pnas.1803790115. ЧВК  6003466. PMID  29735650. Сложить резюме – Phys.org.
  3. ^ Cummins EP, Selfridge AC, Sporn PH, Sznajder JI, Taylor CT (март 2014 г.). «Чувствительность к углекислому газу в организмах и его значение для болезней человека». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 71 (5): 831–45. Дои:10.1007 / s00018-013-1470-6. ЧВК  3945669. PMID  24045706.
  4. ^ Гошал Д., Гоял А. (декабрь 2000 г.). «Механизмы концентрации углерода в фотосинтетических микроорганизмах» (PDF). Индийский журнал биохимии и биофизики. 37 (6): 383–94. PMID  11355625.
  5. ^ «Clavibacter michiganensis subsp. Michiganensis NCPPB 382». Ensembl Genomes Бактерии.
  6. ^ а б "Clavibacter michiganensis subsp. Michiganensis". KEGG Геном.
  7. ^ Eichenlaub R, Gartemann KH (2011). «Подвид Clavibacter michiganensis: молекулярное исследование грамположительных бактериальных патогенов растений». Ежегодный обзор фитопатологии. 49: 445–64. Дои:10.1146 / annurev-phyto-072910-095258. PMID  21438679.
  8. ^ «Хромосома: 2 851 656-2 855 336 - Подробная информация о регионе - Clavibacter michiganensis subsp. Michiganensis NCPPB 382». Ensembl Genomes Бактерии. Получено 2018-10-19.
  9. ^ "Результат поиска SSDB Motif: cmi: CMM_2535". База данных KEGG GENES.
  10. ^ «Расшифровка: sbtB-1 CAN02617». Ensembl Бактерии.
  11. ^ а б c Du J, Förster B, Rourke L, Howitt SM, Price GD (декабрь 2014 г.). «Характеристика цианобактериальных переносчиков бикарбоната в E. coli показывает, что гомологи SbtA функциональны в этой гетерологичной системе экспрессии». PLOS ONE. 9 (12): e115905. Bibcode:2014PLoSO ... 9k5905D. Дои:10.1371 / journal.pone.0115905. ЧВК  4275256. PMID  25536191.
  12. ^ «Семья S8». MEROPS - База данных пептидаз. Получено 2018-10-17.
  13. ^ "Резюме для клана СБ". MEROPS - База данных пептидаз. Получено 2018-10-17.
  14. ^ «МЕРОПС - база данных пептидаз». www.ebi.ac.uk. Получено 2018-10-17.
  15. ^ «Указатель названий генов пептидаз». MEROPS - База данных пептидаз.
  16. ^ Регистрационный номер универсального белкового ресурса A5CU31 для «sbtB - Предполагаемая сериновая протеаза, семейство пептидаз S8A - Clavibacter michiganensis subsp. michiganensis (штамм NCPPB 382) - ген и белок sbtB» в UniProt.
  17. ^ «AmiGO 2: Подробное описание термина« активность эндопептидазы серинового типа »(GO: 0004252)». Amigo. Консорциум генных онтологий. Получено 2018-10-17.
  18. ^ а б «GO: 0008236 активность пептидазы серинового типа». QuickGO. EMBL-EBI. Получено 2018-10-17.
  19. ^ Вей Л. (2016). Маккей Д. (ред.). «Регулирование натрийзависимого переносчика бикарбоната, SbtA» (PDF). Журнал бакалавриата ANU. 7 (2015). Дои:10.22459 / AURJ.07.2015.11.