Ферредоксин - Ferredoxin

Ферредоксины (из латинский железо: утюг + редокс, часто сокращенно "fd") являются железо-серные белки это посредник перенос электронов в ряде метаболических реакций. Термин «ферредоксин» был введен Д. К. Уортоном из DuPont Co. и применен к «железному белку», впервые очищенному в 1962 г. Мортенсоном, Валентином и Карнаханом из анаэробный бактерия Clostridium pasteurianum.[1][2]

Еще один редокс-белок, выделенный из шпината хлоропласты, получил название «хлоропластный ферредоксин».[3] Ферредоксин хлоропласта участвует как в циклическом, так и в нециклическом фотофосфорилирование реакции фотосинтез. При нециклическом фотофосфорилировании ферредоксин является последним акцептором электронов, уменьшая таким образом фермент НАДФ.+ редуктаза. Он принимает электроны, полученные из Солнечный свет -в восторге хлорофилл и передает их ферменту ферредоксину: НАДФ+ оксидоредуктаза EC 1.18.1.2.

Ферредоксины - это небольшие белки, содержащие утюг и сера атомы организованы как железо-серные кластеры. Эти биологические "конденсаторы «может принимать или разряжать электроны с эффектом изменения степени окисления атомов железа от +2 до +3. Таким образом, ферредоксин действует как агент переноса электронов в биологических редокс реакции.

Другой биоинорганический системы транспорта электронов включают рубредоксины, цитохромы, белки голубой меди, а структурно связанные Белки Риске.

Ферредоксины можно классифицировать по природе их железо-серных кластеров и по сходству последовательностей.

Fe2S2 ферредоксины

2Fe-2S связывающий домен железо-серного кластера
Fe2S2.svg
Структурное представление Fe2S2 ферредоксин.
Идентификаторы
СимволFer2
PfamPF00111
Pfam кланCL0486
ИнтерПроIPR001041
PROSITEPDOC00642
SCOP23fxc / Объем / СУПФАМ
Белок OPM1kf6

Члены суперсемейства 2Fe – 2S ферредоксинов (ИнтерПро: IPR036010 ) имеют общую структуру ядра, состоящую из бета (2) -альфа-бета (2), которая включает путидаредоксин, терпредоксин и адренодоксин.[4][5][6][7] Это белки, состоящие примерно из ста аминокислот с четырьмя консервативными остатками цистеина, с которыми лигируется кластер 2Fe – 2S. Эта консервативная область также обнаруживается в качестве домена в различных метаболических ферментах и ​​в мультидоменных белках, таких как альдегид-оксидоредуктаза (N-концевой), ксантиноксидаза (N-концевой), редуктазы фталатдиоксигеназы (C-терминал), сукцинатдегидрогеназа железо-серный белок (N-концевой) и редуктазы метанмонооксигеназы (N-Терминал).

Ферредоксины растительного типа

Одна группа ферредоксинов, первоначально обнаруженных в хлоропласт мембраны, был назван «хлоропластным» или «растительным» (ИнтерПро: IPR010241 ). Его активный центр - [Fe2S2] кластер, в котором атомы железа тетраэдрически координированы как атомами неорганической серы, так и серами четырех консервативных цистеин (Cys) остатки.

В хлоропластах Fe2S2 ферредоксины функционируют как переносчики электронов в фотосинтетическая цепь переноса электронов и в качестве доноров электронов для различных клеточных белков, таких как глутаматсинтаза, нитритредуктаза, сульфитредуктаза и циклаза биосинтеза хлорофилла.[8] Поскольку циклаза является ферредоксин-зависимым ферментом, это может обеспечить механизм координации между фотосинтезом и потребностью хлоропластов в хлорофилле, связывая биосинтез хлорофилла с цепью транспорта электронов фотосинтеза. В системах гидроксилирования бактериальной диоксигеназы они служат промежуточными переносчиками электронов между флавопротеинами редуктазы и оксигеназой.

Тиоредоксиноподобные ферредоксины

Fe2S2 ферредоксин из Clostridium pasteurianum (Cp2FeFd; P07324) был признан отдельным семейством белков на основе его аминокислотной последовательности, спектроскопических свойств его кластера железо-сера и уникальной способности двух цистеиновых лигандов к замене лигандов на [Fe2S2] кластер. Хотя физиологическая роль этого ферредоксина остается неясной, сильное и специфическое взаимодействие Cp2FeFd с молибден-железным белком нитрогеназа было обнаружено. Гомологические ферредоксины из Azotobacter vinelandii (Средний2FeFdI; P82802) и Aquifex aeolicus (АаFd; O66511) были охарактеризованы. Кристаллическая структура АаFd была решена. АаFd существует в виде димера. Структура АаМономер Fd отличается от других Fe2S2 ферредоксины. Складка принадлежит к классу α + β, при этом первые четыре β-тяжи и две α-спирали принимают вариант тиоредоксин складывать.[9] UniProt относит их к семейству «ферредоксинов 2Fe2S шетна-типа».[10]

Ферредоксины адренодоксинового типа

ферредоксин 1
3P1M.pdb1.png
Кристаллическая структура ферредоксина-1 человека (FDX1).[11]
Идентификаторы
СимволFDX1
Альт. символыFDX
Ген NCBI2230
HGNC3638
OMIM103260
RefSeqNM_004109
UniProtP10109
Прочие данные
LocusChr. 11 q22.3

Адренодоксин (ферредоксин надпочечников; ИнтерПро: IPR001055 ), путидаредоксин и терпредоксин составляют семейство растворимых Fe2S2 белки, которые действуют как переносчики одиночных электронов, в основном эукариотический митохондрии и Протеобактерии. Человеческий вариант адренодоксина упоминается как ферредоксин-1 и ферредоксин-2. В митохондриальных монооксигеназных системах адренодоксин переносит электрон от НАДФН: адренодоксинредуктаза к мембранно-связанным цитохром P450. У бактерий путидаредоксин и терпредоксин переносят электроны между соответствующими НАДН-зависимыми ферредоксинредуктазами и растворимыми P450.[12][13] Точные функции других членов этого семейства неизвестны, хотя кишечная палочка Показано, что Fdx участвует в биогенезе кластеров Fe – S.[14] Несмотря на низкое сходство последовательностей между ферредоксинами адренодоксинового типа и растительного типа, эти два класса имеют сходную топологию складывания.

Ферредоксин-1 в организме человека участвует в синтезе гормонов щитовидной железы. Он также переносит электроны от адренодоксинредуктазы к CYP11A1, фермент CYP450, ответственный за расщепление боковой цепи холестерина. FDX-1 обладает способностью связываться с металлами и белками.[15] Ферредоксин-2 участвует в синтезе гема А и железо-серного белка.[16]

Fe4S4 и Fe3S4 ферредоксины

[Fe4S4] ферредоксины можно разделить на низкопотенциальные (бактериального типа) и высокопотенциальные (HiPIP) ферредоксины.

Ферредоксины с низким и высоким потенциалом связаны следующей окислительно-восстановительной схемой:

FdRedox.png

Формальная степень окисления ионов железа может быть [2Fe3+, 2Fe2+] или [1Fe3+, 3Fe2+] в ферредоксинах с низким потенциалом. Степени окисления ионов железа в высокопотенциальных ферредоксинах могут быть [3Fe3+, 1Fe2+] или [2Fe3+, 2Fe2+].

Ферредоксины бактериального типа

Связывающий домен 3Fe-4S
Fe3S4.png
Структурное представление Fe3S4 ферредоксин.
Идентификаторы
СимволFer4
PfamPF00037
ИнтерПроIPR001450
PROSITEPDOC00176
SCOP25fd1 / Объем / СУПФАМ
Белок OPM1ккф

Группа Fe4S4 ферредоксины, первоначально обнаруженные в бактериях, получили название «бактериального типа». Ферредоксины бактериального типа, в свою очередь, можно подразделить на дополнительные группы на основе их свойств последовательности. Большинство из них содержат по крайней мере один консервативный домен, включая четыре остатка цистеина, которые связываются с [Fe4S4] кластер. В Pyrococcus furiosus Fe4S4 ферредоксин, один из консервативных остатков Cys замещен аспарагиновой кислотой.

Во время эволюции ферредоксинов бактериального типа происходили внутрипоследовательные события дупликации, транспозиции и слияния генов, что приводило к появлению белков с множественными центрами железо-сера. В некоторых бактериальных ферредоксинах один из дублированных доменов потерял один или несколько из четырех консервативных остатков Cys. Эти домены либо утратили способность связывать железо-серу, либо связываются с [Fe3S4] вместо кластера [Fe4S4] кластер[17] и дикластерного типа.[18]

Трехмерные структуры известны для ряда монокластерных и дикластерных ферредоксинов бактериального типа. Складка принадлежит к классу α + β, с 2-7 α-спиралями и четырьмя β-цепями, образующими бочкообразную структуру, и выдавленной петлей, содержащей три «проксимальных» лиганда Cys кластера железо-сера.

Белки железо-сера с высоким потенциалом

Белки с высоким потенциалом железо-сера (HiPIP) образуют уникальное семейство Fe4S4 ферредоксины, которые функционируют в анаэробных цепях переноса электронов. Некоторые HiPIP имеют окислительно-восстановительный потенциал выше, чем любой другой известный белок железо-сера (например, HiPIP от Rhodopila globiformis имеет окислительно-восстановительный потенциал ок. 450 мВ). Некоторые HiPIP до сих пор были охарактеризованы структурно, их складки принадлежат классу α + β. Как и в других бактериальных ферредоксинах, [Fe4S4] единица образует кластер кубанового типа и лигируется с белком через четыре остатка Cys.

Белки человека из семейства ферредоксинов

Эволюция ферредоксинов

Рекомендации

  1. ^ Мортенсон Л. Е., Валентайн Р. К., Карнахан Дж. Э. (июнь 1962 г.). «Фактор переноса электронов из Clostridium pasteurianum». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 7 (6): 448–52. Дои:10.1016 / 0006-291X (62) 90333-9. PMID  14476372.
  2. ^ Валентина RC (декабрь 1964 г.). «Бактериальный ферредоксин». Бактериологические обзоры. 28 (4): 497–517. Дои:10.1128 / MMBR.28.4.497-517.1964. ЧВК  441251. PMID  14244728.
  3. ^ Тагава К., Арнон Д.И. (август 1962 г.). «Ферредоксины как переносчики электронов в фотосинтезе и в биологическом производстве и потреблении газообразного водорода». Природа. 195 (4841): 537–43. Bibcode:1962Натура.195..537Т. Дои:10.1038 / 195537a0. PMID  14039612. S2CID  4213017.
  4. ^ Арменгауд Дж, Сайнс Дж., Жуанно Й., Зикер Л.С. (февраль 2001 г.). «Кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ [2Fe-2S] ферредоксина (FdVI) из Rhodobacter capsulatus». Acta Crystallographica Раздел D. 57 (Чт 2): 301–3. Дои:10.1107 / S0907444900017832. PMID  11173487.
  5. ^ Севрюкова И.Ф. (апрель 2005 г.). «Редокс-зависимая структурная реорганизация в путидаредоксине, ферредоксине типа [2Fe-2S] позвоночных из Pseudomonas putida». Журнал молекулярной биологии. 347 (3): 607–21. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.01.047. PMID  15755454.
  6. ^ Мо Х, Почапский С.С., Почапский ТЦ (апрель 1999 г.). «Модель для структуры раствора окисленного терпредоксина, ферредоксина Fe2S2 из Pseudomonas». Биохимия. 38 (17): 5666–75. CiteSeerX  10.1.1.34.4745. Дои:10.1021 / bi983063r. PMID  10220356.
  7. ^ Beilke D, Weiss R, Löhr F, Pristovsek P, Hannemann F, Bernhardt R, Rüterjans H (июнь 2002 г.). «Новый механизм переноса электронов в стероид-гидроксилазных системах митохондрий, основанный на структурных изменениях при восстановлении адренодоксина». Биохимия. 41 (25): 7969–78. Дои:10.1021 / bi0160361. PMID  12069587.
  8. ^ Стюарт, Дэвид; Сандстрём, Малин; Юссеф, Хельми М .; Захрабекова, Шахира; Дженсен, Пол Эрик; Болливар, Дэвид У .; Ханссон, Матс (сентябрь 2020 г.). "Аэробная циклаза монометилового эфира Mg-протопорфирина IX ячменя питается от ферредоксина электронами". Растения. 9 (9): 1157. Дои:10.3390 / растения9091157. PMID  32911631.
  9. ^ Yeh AP, Ambroggio XI, Andrade SL, Einsle O, Chatelet C, Meyer J, Rees DC (сентябрь 2002 г.). «Кристаллические структуры с высоким разрешением дикого типа и вариантов Cys-55 -> Ser и Cys-59 -> Ser тиоредоксин-подобного [2Fe-2S] ферредоксина из Aquifex aeolicus». Журнал биологической химии. 277 (37): 34499–507. Дои:10.1074 / jbc.M205096200. PMID  12089152.
  10. ^ семейство: "2fe2s семейство ферредоксинов шетна"
  11. ^ PDB: 3П1М​; Чайкуад А, Йоханссон, Ц, Кройер, Т, Юэ, WW, Филлипс, Ц, Брей, Дж. Э., Пайк, ACW, Мунис, JRC, Фоллмар, М, Вайгельт, Дж, Эроусмит, СН, Эдвардс, AM, Баунтра, Ц , Кавана, К., Опперманн, У (2010). «Кристаллическая структура человеческого ферредоксина-1 (FDX1) в комплексе с железо-серным кластером». Будут опубликованы. Дои:10.2210 / pdb3p1m / pdb.
  12. ^ Петерсон Дж. А., Лоренс М. С., Амарне Б. (апрель 1990 г.). «Путидаредоксинредуктаза и путидаредоксин. Клонирование, определение последовательности и гетерологичная экспрессия белков». Журнал биологической химии. 265 (11): 6066–73. PMID  2180940.
  13. ^ Петерсон Дж. А., Лу Дж. Й., Гайссельсодер Дж., Грэм-Лоренс С., Кармона С., Уитни Ф., Лоренс М. С. (июль 1992 г.). «Цитохром P-450terp. Выделение и очистка белка, а также клонирование и секвенирование его оперона». Журнал биологической химии. 267 (20): 14193–203. PMID  1629218.
  14. ^ Токумото Ю., Такахаши Ю. (июль 2001 г.). «Генетический анализ оперона isc в Escherichia coli, участвующего в биогенезе клеточных железо-серных белков». Журнал биохимии. 130 (1): 63–71. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a002963. PMID  11432781.
  15. ^ «Энтрез Ген: ферредоксин 1 FDX1».
  16. ^ «Ферредоксин 2 FDX2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 8 апреля 2019.
  17. ^ Фукуяма К., Мацубара Х., Цукихара Т., Кацубе Й. (ноябрь 1989 г.). "Структура [4Fe-4S] ферредоксина из Bacillus thermoproteolyticus уточнена с разрешением 2,3 A. Структурные сравнения бактериальных ферредоксинов". Журнал молекулярной биологии. 210 (2): 383–98. Дои:10.1016/0022-2836(89)90338-0. PMID  2600971.
  18. ^ Duée ED, Fanchon E, Vicat J, Sieker LC, Meyer J, Moulis JM (ноябрь 1994 г.). «Уточненная кристаллическая структура 2 [4Fe-4S] ферредоксина из Clostridium acidurici с разрешением 1,84 A». Журнал молекулярной биологии. 243 (4): 683–95. Дои:10.1016/0022-2836(94)90041-8. PMID  7966291.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка