Область нацеливания фокальной адгезии - Focal adhesion targeting region

Область таргетинга фокальной адгезии
PDB 1k40 EBI.jpg
Кристаллическая структура FAT-домена киназы фокальной адгезии
Идентификаторы
СимволFocal_AT
PfamPF03623
ИнтерПроIPR005189
SCOP21км / Объем / СУПФАМ

В структурной и клеточной биологии домен таргетинга фокальной адгезии консервированный белок домен это было впервые обнаружено в киназа фокальной адгезии (FAK), также известный как белок PTK2 тирозинкиназа 2 (ПТК2).[1]

Очаговые спайки мультибелковые внутриклеточный сигнализация комплексы, связывающие клеточные актин микрофиламент цитоскелет, сквозь клеточная мембрана через трансмембранный интегриновые белки, в внеклеточный матрикс. Фокальные адгезии образуются и рассеиваются по мере того, как клетки прикрепляются и отделяются от матрицы клеточная адгезия и миграция клеток.[2]

Домен нацеливания на фокальную адгезию (FAT) FAK является C-терминал область, необходимая и достаточная для локализации FAK в фокальных адгезиях, позволяя FAK регулировать клеточную адгезию и миграцию, локализуя свою протеинкиназную активность на стыке внутреннего цитоскелета и внешних точек прикрепления клеток. В Кристальная структура FAT показывает, что он образует четыреспираль пучок, который специфически связывается с пептидами с повторяющимся мотивом лейцин-аспартат (LD) в родственных белках фокальной адгезии паксиллин (PXN), лейпаксин (LPXN) и TGFB1I1 / Hic-5.[1]

Домены FAT со схожей структурой пучка из 4 спиралей также обнаруживаются в других белках, которые локализуются в фокальных адгезиях, содержащих паксиллин, и участвуют в адгезии и миграции клеток, включая FAK-родственную протеинкиназу PTK2B / FAK2 / PYK2, и альфа-катенин, винкулин, Белок запрограммированной гибели клеток 10 (PDCD10) / Белок 3 кавернозных мальформаций головного мозга (CCM3) и GIT1 /GIT2.[3]

использованная литература

  1. ^ а б Hayashi I, Vuori K, Liddington RC (февраль 2002 г.). «Область нацеливания фокальной адгезии (FAT) киназы фокальной адгезии представляет собой пучок из четырех спиралей, который связывает паксиллин». Nat. Struct. Биол. 9 (2): 101–6. Дои:10.1038 / nsb755. PMID  11799401. S2CID  19881447.
  2. ^ Берридж К., Фатх К., Келли Т., Наколлс Г., Тернер С. (1988). «Фокальные спайки: трансмембранные соединения между внеклеточным матриксом и цитоскелетом». Ежегодный обзор клеточной биологии. 4: 487–525. Дои:10.1146 / annurev.cb.04.110188.002415. PMID  3058164.
  3. ^ Алам Т., Алазми М., Гао Х, Арольд СТ (июнь 2014 г.). «Как найти лейцин в стоге сена? Структура, распознавание лиганда и регуляция мотивов лейцин-аспарагиновая кислота (LD)». Биохимический журнал. 460 (3): 317–329. Дои:10.1042 / BJ20140298. PMID  24870021.

внешние ссылки

Ресурс Eukaryotic Linear Motif класс мотива LIG_FAT_LD_1

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR005189