MATH домен - MATH domain
| МАТЕМАТИКА | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура раствора n-концевого домена poz-белка спекл-типа | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | МАТЕМАТИКА | ||||||||
| Pfam | PF00917 | ||||||||
| Pfam клан | CL0389 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR002083 | ||||||||
| SCOP2 | 1qsc / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CDD | cd00121 | ||||||||
| |||||||||
В МАТЕМАТИКА домен, в молекулярная биология, это связывающий домен который изначально определялся областью гомология между функционально не связанными друг с другом доменами, внутриклеточный TRAF-C домены TRAF белков и С-концевой области внеклеточный Мепринс А и B.
Хотя внутриклеточные TRAF и внеклеточные меприны явно функционально не связаны между собой, они имеют общий консервированный область примерно из 180 остатков, меприн и TRAF гомология (MATH) | домен.[1] Meprins - это млекопитающее тканеспецифические металлоэндопептидазы астацин семья участвует в развитии, нормальном и патологический процессы путем гидролиза различных белки. Различный рост факторы, цитокины и внеклеточный матрикс белки находятся субстраты для мепрингов. Они состоят из пяти структурный домены: N-терминал эндопептидаза домен, домен MAM, домен MATH, EGF-подобный домен и C-конец трансмембранный область, край. Форма Meprin A и B мембрана связанные гомотетрамеры, тогда как гомоолигомеры меприна A являются секретный. А протеолитический сайт, прилегающий к домену MATH, присутствующий только в меприне А, позволяет высвобождать белок из мембрана.[2]
TRAF белки были впервые изолированы благодаря их способности взаимодействовать с TNF рецепторы.[3] Они продвигают ячейка выживание посредством активация из вниз по течению протеинкиназы и, в конечном итоге, факторы транскрипции семейства NF-κB и AP-1. Белки TRAF состоят из 3 структурных доменов: пальца RING в N-концевой части белка, от одного до семи TRAF. цинковые пальцы в середине и домен MATH в С-концевой части.[1] Домен MATH необходим и достаточен для самоассоциации и рецептор взаимодействие. Благодаря структурному анализу два консенсусные последовательности распознаваемые доменом TRAF были определены: главный, [PSAT] x [QE] E, и второстепенный, PxQxxD.[4]
В структура белка TRAF2 обнаруживает тримерную самоассоциацию домена MATH.[5] Домен образует новый, многожильный антипараллельный бета-бутерброд структура. А спиральная катушка область, прилегающая к домену MATH, также важна для тримеризации. Олигомеризация необходима для установления соответствующих связей с образованием сигнализация комплексы с рецептором TNF-1. В связывание лиганда Поверхность белков TRAF расположена в бета-цепях 6 и 7.[4]
MATH домены встречаются в большом количестве Arabidopsis thaliana последовательности, где они часто лежат рядом BTB / POZ домены, структурный домен, который также способствует олигомеризации.[6]
использованная литература
- ^ а б Sunnerhagen M, Pursglove S, Fladvad M (октябрь 2002 г.). «Новый MATH: гомология предполагает наличие общих связывающих поверхностей у тетрамеров меприна и тримеров TRAF». FEBS Lett. 530 (1–3): 1–3. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03330-6. PMID 12387856. S2CID 13179291.
- ^ Марчанд П., Тан Дж., Джонсон Г. Д., Бонд Дж. С. (март 1995 г.). «COOH-концевой протеолитический процессинг секретируемой и мембранной форм альфа-субъединицы металлопротеиназы меприна А. Потребность домена I для процессинга в эндоплазматическом ретикулуме». J. Biol. Chem. 270 (10): 5449–56. Дои:10.1074 / jbc.270.10.5449. PMID 7890660.
- ^ Роте М., Вонг С.К., Хензель В.Дж., Геддел Д.В. (август 1994 г.). «Новое семейство предполагаемых сигнальных преобразователей, связанных с цитоплазматическим доменом рецептора фактора некроза опухоли 75 кДа». Ячейка. 78 (4): 681–92. Дои:10.1016/0092-8674(94)90532-0. PMID 8069916. S2CID 28055231.
- ^ а б Е Х, Пак Й. К., Крейшман М., Кифф Э, Ву Х (сентябрь 1999 г.). «Структурная основа для распознавания различных рецепторных последовательностей с помощью TRAF2». Мол. Ячейка. 4 (3): 321–30. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 80334-2. PMID 10518213.
- ^ Park YC, Burkitt V, Villa AR, Tong L, Wu H (апрель 1999 г.). «Структурные основы самоассоциации и распознавания рецепторов человеческого TRAF2». Природа. 398 (6727): 533–8. Дои:10.1038/19110. PMID 10206649. S2CID 14648669.
- ^ Вебер Х, Хеллманн Х (2009). «Белки Arabidopsis thaliana BTB / POZ-MATH взаимодействуют с членами семейства факторов транскрипции ERF / AP2». FEBS J. 276 (22): 6624–35. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2009.07373.x. PMID 19843165.
внешние ссылки
...