Астацин - Astacin
| Астацин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура астацина с ингибитором гидроксамовой кислоты | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Астацин | ||||||||
| Pfam | PF01400 | ||||||||
| Pfam клан | CL0126 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001506 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00129 | ||||||||
| МЕРОПЫ | M12 | ||||||||
| SCOP2 | 1аст / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| CDD | cd04280 | ||||||||
| |||||||||
Астацины семейство мультидоменных металлоэндопептидазы которые либо секретируются, либо закреплены на мембране.[1] Эти металлопептидазы относятся к МЕРОПЫ семейство пептидаз M12, подсемейство M12A (семейство астацинов, клан MA (M)). Протеин складывать пептидазного домена для членов этого семейства напоминает таковой из термолизин, пример типа для клана MA и прогнозируемого активный сайт остатки для членов этого семейства и термолизин присутствуют в мотиве HEXXH.[2]
Семейство астациновых металлоэндопептидаз (EC 3.4.24.21) охватывает ряд белков, обнаруженных у гидры и человека, в зрелых системах и системах развития.[3] В их функции входят активация из рост факторы, деградация полипептиды, и обработка внеклеточный белки.[3] В белки синтезируются с N-концевыми сигнальными и про-ферментными последовательностями, и многие из них содержат несколько доменов, C-концевых по отношению к протеаза домен. Они либо секретный из ячеек или связаны с плазматическая мембрана.
Молекула астацина принимает форму почки с глубокой щелью активного центра между ее N- и C-концом. домены.[4] В цинк ион, который находится на дне щели, демонстрирует уникальный пятикоординированный способ связывания, включающий 3 гистидин остатки, а тирозин и молекула воды (которая также связана с карбоксилат боковая цепь Glu93).[4] N-концевой домен состоит из 2 альфа-спирали и 5-ниточный бета-лист. Общая топология этого домена разделяется архетипический термолизин цинк-эндопептидазы. Астациновая протеаза домены также имеют общие черты с серрализины, матричные металлоэндопептидазы, и змея яд протеазы; они рассекают пептидные связи в полипептиды Такие как инсулин B цепь и брадикинин и в таких белках, как казеин и желатин; и они обладают ариламидазной активностью.[3]
История
Астацины названы в честь Astacus Astacus, европейские раки, вид пресноводных ракообразных, где они были обнаружены.[1] BMP1 был первым описанным астацином.[1]
Члены семьи Астацина
Белки, содержащие домен астацина, включают:
- Астацин-подобная металлоэндопептидаза (ASTL)
- Костный морфогенетический белок 1 (BMP1)
- Меприн А субъединица альфа (MEP1A)
- Бета-субъединица Meprin A (MEP1B)
- Толлоидоподобный белок 1 (TLL1)
- Толлоидоподобный белок 2 (TLL2)
Рекомендации
- ^ а б c Гомис-Рют, FX; Трилло-Муйо, S; Штёкер, В. (октябрь 2012 г.). «Функциональные и структурные сведения о металлопептидазах астацина». Биологическая химия. 393 (10): 1027–41. Дои:10.1515 / hsz-2012-0149. HDL:10261/87872. PMID 23092796. S2CID 11098025.
- ^ Роулингс Н.Д., Барретт А.Дж. (1995). «Эволюционные семейства металлопептидаз». Meth. Энзимол. 248: 183–228. Дои:10.1016/0076-6879(95)48015-3. PMID 7674922.
- ^ а б c Бонд Дж. С., Бейнон Р. Дж. (Июль 1995 г.). «Семейство астациновых металлоэндопептидаз». Белковая наука. 4 (7): 1247–61. Дои:10.1002 / pro.5560040701. ЧВК 2143163. PMID 7670368.
- ^ а б Гомис-Рут FX, Стокер В., Хубер Р., Цвиллинг Р., Боде В. (февраль 1993 г.). «Уточненный 1.8. Рентгеновская кристаллическая структура астацина, цинк-эндопептидазы из рака Astacus astacus L. Определение структуры, уточнение, молекулярная структура и сравнение с термолизином». J. Mol. Биол. 229 (4): 945–68. Дои:10.1006 / jmbi.1993.1098. PMID 8445658.
