Диаграмма Иди – Хофсти - Eadie–Hofstee diagram

В биохимия, Диаграмма Иди – Хофсти (также Вульф – Иди – Августинссон – Хофсти или же Заговор Иди – Августинссон) является графическим представлением кинетика ферментов.

Описание

На диаграмме скорость реакции изображен как функция соотношения между ставкой и субстрат концентрация:

куда v представляет скорость реакции, KM это Константа Михаэлиса-Ментен, [S] - концентрация субстрата, а VМаксимум максимальная скорость реакции.

Его можно вывести из уравнения Михаэлиса-Ментен следующим образом:

инвертировать и умножать на :

Переставить:

Изолировать v:

Заговор против v/ [S], следовательно, даст VМаксимум как точка пересечения по оси Y, VМаксимум/ КM как x-перехватчик, и KM как отрицательный наклон.

использование

Как и другие методы линеаризации Уравнение Михаэлиса – Ментен, график Иди-Хофсти исторически использовался для быстрой идентификации важных кинетических терминов, таких как KM и VМаксимум, но был заменен нелинейная регрессия методы, которые стали значительно более точными и более недоступными для вычислений. Кроме того, он более устойчив к данным, подверженным ошибкам, чем Заговор Лайнуивера – Берка особенно потому, что он дает равный вес точкам данных в любом диапазоне концентрации субстрата или скорости реакции. (График Лайнуивера – Берка неравномерно взвешивает такие точки.) Оба графика остаются полезными в качестве средства для графического представления данных.

Недостаток

Одним из недостатков подхода Иди – Хофсти является то, что ни ордината ни абсцисса представлять независимые переменные: оба зависят от скорости реакции. Таким образом, любая экспериментальная ошибка будет присутствовать в обеих осях. Кроме того, экспериментальная ошибка или неуверенность будет распространяться неравномерно и увеличиваются по абсцисса тем самым придавая больший вес меньшим значениям v/ [S]. Таким образом, типичная мера степени пригодности для линейная регрессия, коэффициент корреляции р, не применимо.

Смотрите также

Рекомендации

  • Иди, GS (1942). «Ингибирование холинэстеразы физостигмином и простигмином». Журнал биологической химии. 146: 85–93.
  • Хофсти, BHJ (1959). «Неинвертированные и инвертированные графики в ферментной кинетике». Природа. 184 (4695): 1296–1298. Bibcode:1959 г., природа. 184. 1296 г.. Дои:10.1038 / 1841296b0. PMID  14402470. S2CID  4251436.
  • Дауд, Дж. Э .; Риггс, Д.С. (1965). «Сравнение оценок кинетических констант Михаэлиса – Ментен из различных линейных преобразований». Журнал биологической химии. 240: 863–869. PMID  14275146.
  • Аткинс, GL; Ниммо, ИА (1975). «Сравнение семи методов подбора уравнения Михаэлиса – Ментен». Биохимический журнал. 149 (3): 775–777. Дои:10.1042 / bj1490775. ЧВК  1165686. PMID  1201002.