Перфорин - Википедия - Perforin

PRF1
Plumacpf2.png
Идентификаторы
ПсевдонимыPRF1, FLH2, HPLH2, P1, PFN1, PFP, перфорин 1
Внешние идентификаторыOMIM: 170280 MGI: 97551 ГомолоГен: 3698 Генные карты: PRF1
Расположение гена (человек)
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человек)[1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение PRF1
Геномное расположение PRF1
Группа10q22.1Начинать70,597,348 бп[1]
Конец70,602,759 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PRF1 214617 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_005041
NM_001083116

NM_011073

RefSeq (белок)

NP_001076585
NP_005032

NP_035203

Расположение (UCSC)Chr 10: 70,6 - 70,6 МбChr 10: 61,3 - 61,3 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Перфорин-1 это белок что у людей кодируется PRF1 ген и Прф1 ген у мышей.[5][6][7]

Функция

Перфорин - порообразующий цитолитический белок содержится в гранулах цитотоксические Т-лимфоциты (CTL) и естественные клетки-киллеры (NK-клетки). На дегрануляция перфорин связывается с клетками-мишенями плазматическая мембрана, и олигомеризуется Ca2 + -зависимым образом с образованием пор на клетке-мишени. Образовавшаяся пора делает возможным пассивную диффузию семейства проапоптотических протеаз, известных как гранзимы, в целевую ячейку.[8] Литическая часть перфорина, внедряющая мембрану, является MACPF домен.[9] Этот регион имеет гомологию с холестерин-зависимым цитолизины от грамположительных бактерий.[10]

Перфорин имеет структурное и функциональное сходство с дополнительный компонент 9 (С9). Как и C9, этот белок создает трансмембранный трубочки и способен неспецифически лизировать множество клеток-мишеней. Этот белок является одним из основных цитолитических белков цитолитических гранул и, как известно, является ключевой эффекторной молекулой для цитолиза, опосредованного Т-клетками и естественными клетками-киллерами.[7] Считается, что перфорин действует путем создания отверстий в плазматической мембране, что вызывает приток кальция и запускает механизмы восстановления мембраны. Эти механизмы восстановления переносят перфорин и гранзимы в ранние эндосомы.[11]

Клиническое значение

Гомозиготное наследование дефектных PRF1 аллели приводят к развитию семейный гемофагоцитарный лимфогистиоцитоз тип 2 (FHL2), редкое и летальное аутосомно-рецессивное заболевание младенчества.[7]

Взаимодействия

Перфорин был показан взаимодействовать с кальретикулин.[12]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000180644 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037202 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Fink TM, Zimmer M, Weitz S, Tschopp J, Jenne DE, Lichter P (сентябрь 1992 г.). «Человеческий перфорин (PRF1) отображается на 10q22, область, которая является синтеничной с хромосомой 10 мыши». Геномика. 13 (4): 1300–2. Дои:10.1016/0888-7543(92)90050-3. PMID  1505959.
  6. ^ Синкай Й., Йошида М.С., Маэда К., Кобата Т., Маруяма К., Йодой Дж., Ягита Х., Окумура К. (январь 1990 г.). «Молекулярное клонирование и хромосомное отнесение гена перфорина человека (PFP)». Иммуногенетика. 30 (6): 452–7. Дои:10.1007 / BF02421177. PMID  2592021. S2CID  35292868.
  7. ^ а б c «Ген Entrez: перфорин 1 PRF1 (порообразующий белок)».
  8. ^ Трапани Дж. А. (1996). «Апоптоз клеток-мишеней, индуцированный цитотоксическими Т-клетками и естественными клетками-киллерами, включает синергию между порообразующим белком, перфорином, и сериновой протеазой, гранзимом В». Австралийский и новозеландский медицинский журнал. 25 (6): 793–9. Дои:10.1111 / j.1445-5994.1995.tb02883.x. PMID  8770355.
  9. ^ Чопп Дж, Массон Д., Стэнли К.К. (1986). «Структурное / функциональное сходство между белками, участвующими в цитолизе, опосредованном комплементом и цитотоксическими Т-лимфоцитами». Природа. 322 (6082): 831–4. Bibcode:1986Натура.322..831Т. Дои:10.1038 / 322831a0. PMID  2427956. S2CID  4330219.
  10. ^ Rosado CJ, Buckle AM, Law RH, Butcher RE, Kan WT, Bird CH, Ung K, Browne KA, Baran K, Bashtannyk-Puhalovich TA, Faux NG, Wong W, Porter CJ, Pike RN, Ellisdon AM, Pearce MC, Боттомли С.П., Эмсли Дж., Смит А.И., Россджон Дж., Хартланд Э.Л., Воскобойник И., Трапани Дж. А., Берд П.И., Данстон М.А., Уиссток Дж.С. (2007). «Общая складка опосредует защиту позвоночных и бактериальную атаку». Наука. 317 (5844): 1548–51. Bibcode:2007Научный ... 317.1548R. Дои:10.1126 / science.1144706. PMID  17717151. S2CID  20372720.
  11. ^ Тиери Дж., Киф Д., Булан С., Букро Э., Уолч М., Мартинвалет Д., Гопинг И.С., Блекли Р.С., Кирххаузен Т., Либерман Дж. (2011). «Поры перфорина в эндосомной мембране запускают высвобождение эндоцитированного гранзима B в цитозоль клеток-мишеней». Nat. Иммунол. 12 (8): 770–7. Дои:10.1038 / ni.2050. ЧВК  3140544. PMID  21685908.
  12. ^ Андрин С., Пинкоски М.Дж., Бернс К. и др. (Июль 1998 г.). «Взаимодействие между Ca2 +-связывающим белком кальретикулином и перфорином, компонентом цитотоксических Т-клеточных гранул». Биохимия. 37 (29): 10386–94. Дои:10.1021 / bi980595z. PMID  9671507.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Перфорин в NLM Домашний справочник по генетике