Деградосома - Degradosome
В деградосома это мультипротеиновый комплекс присутствует в большинстве бактерии который участвует в обработке рибосомная РНК и деградация информационная РНК и регулируется Некодирующая РНК. Он содержит белки РНК геликаза B, РНКаза E и Полинуклеотидфосфорилаза.[1]
Запасы клеточной РНК в клетках постоянно колеблются. Например, в кишечная палочка, Посланник РНК продолжительность жизни составляет от 2 до 25 минут, у других бактерий она может длиться дольше. Даже в покоящихся клетках РНК деградирует в устойчивом состоянии, и нуклеотидные продукты этого процесса позже повторно используются для новых циклов нуклеиновая кислота синтез. Оборот РНК очень важен для регулирования генов и контроля качества.
У всех организмов есть различные инструменты для деградации РНК, например рибонуклеазы, геликазы, 3'-конец нуклеотидилтрансферазы (которые добавляют хвосты к транскриптам), 5'-конец кэппинга и декапирования ферменты и набор РНК-связывающих белков, которые помогают моделировать РНК для представления в качестве субстрата или для распознавания. Часто эти белки объединяются в стабильные комплексы, в которых их активность координируется или кооперативна. Многие из этих белков метаболизма РНК представлены в компонентах мультиферментной деградосомы РНК. кишечная палочка, который состоит из четырех основных компонентов: гидролитической эндорибонуклеазы РНКаза E, фосфоролитическая экзо-рибонуклеаза PNPase, АТФ-зависимый РНК-геликаза (RhIB) и гликолитический фермент энолаза.
Деградосома РНК была обнаружена в двух разных лабораториях, когда они работали над очисткой и характеристикой Кишечная палочка, РНКаза E и факторы, которые могут влиять на активность ферментов, разрушающих РНК, в частности, PNPase. Он был обнаружен во время изучения двух его основных соединений.
Структура
Состав этого мультифермента может варьироваться в зависимости от организма. Деградосома мультибелкового комплекса РНК в Кишечная палочка состоит из 4 канонических компонентов:
- РНКаза E: большая гидролитическая эндорибонуклеаза, которая может быть разделена на N-концевую половину РНКазы E, которая содержит каталитический домен и является местом, где находится нуклеотическая активность; и С-концевую половину, которая представляет собой неструктурированный белок с большой цепью без известной функции, который обеспечивает каркас, необходимый для сборки деградосомы. Эта область очень гибкая, что облегчает взаимодействие компонентов деградосомы. В Кишечная палочка, РНКаза E находится в цитоплазматической мембране и может быть обнаружена с помощью флуоресцентной микроскопии.[2] Его структура состоит из 1061 аминокислоты и имеет молекулярную массу 118 кДа.
- PNPase: фосфоролитическая экзорибонуклеаза, разрушающая РНК. Его цепь состоит из 421 аминокислоты, а его молекулярная масса составляет 47 кДа.
- Энолаза: гликолитический фермент энолаза, образованный 432 аминокислотами, поэтому его молекулярная масса составляет 46 кДа.
- РНК-геликаза (RhlB): большое семейство ферментов, этот тип содержит 711 аминокислот и весит 77 кДа.[3] Идентификация этого DEAD-бокса (белки этого типа участвуют в различных метаболических процессах, в которых обычно участвуют РНК) в деградосоме Кишечная палочка был одним из первых индикаторов того, что РНК-геликазы могли принимать участие в деградации мРНК.
Есть несколько альтернативных форм деградосомы РНК с разными белки о которых было сообщено. Дополнительные альтернативные компоненты деградосомы - это PcnB (поли A полимераза ) и РНК-геликазы RHLE и SrmB. Другие альтернативные компоненты во время холодового шока включают РНК-геликазу. CsdA. Дополнительные альтернативные компоненты деградосомы во время стационарной фазы включают Rnr (РНКаза R ) и предполагаемой РНК-геликазы HrpA. ППК (полифосфаткиназа ) является еще одним компонентом, который, как сообщается, является частью комплекса, так же, как РНК шаперон Hfq, PAP (фосфатаза простатической кислоты ), другие виды шаперонов и рибосомальные белки. Они были обнаружены в препаратах деградосом, экстрагированных клетками из Кишечная палочка.[4]
Структура деградосомы РНК не такая жесткая, как кажется на картинке, потому что это всего лишь модель, чтобы понять, как она работает. Структура деградосомы РНК динамична, и каждый компонент взаимодействует с близкими к нему компонентами. Таким образом, структура похожа на молекулярный домен, где РНК может взаимодействовать в качестве субстрата с каждым из компонентов, и когда это происходит, РНК действительно трудно отделиться от комплекса.[3]
Функции
Деградосома РНК - огромная мультифермент ассоциации, которая участвует в метаболизме РНК и посттранскрипционном контроле ген экспрессия в многочисленных бактериях, таких как кишечная палочка и Pseudoalteromonas haloplanktis. Мультибелковый комплекс также служит машиной для обработки предшественников структурированной РНК в процессе их созревания.[5][6]
Считается, что РНК-геликаза помогает в процессе деградации развить структуру двойной спирали в стеблевых петлях РНК. Иногда соочищение рРНК с деградосомой, что предполагает, что комплекс может принимать участие в деградации рРНК и мРНК. Существует очень мало четкой информации о роли деградосомы. Рассмотрение этапов деградации стенограммы в Кишечная палочка, известно, что в первую очередь эндорибонуклеазы может расщеплять субстраты, чтобы в дальнейшем экзорибонуклеазы могли воздействовать на продукты. Сам по себе RhIB имеет очень низкую активность, но взаимодействие с РНКазой E может ее стимулировать.[7] Роль енолазы в процессе деградации РНК до сих пор должным образом не описана, очевидно, она помогает комплексу быть более специфичным в процессе деградации.[8][9]
Одним особенно интригующим аспектом деградосомы бактериальной РНК является присутствие метаболических ферментов во многих изученных комплексах. В дополнение к ферменту энолазе, присутствующему в Кишечная палочка деградосома, метаболические ферменты аконитаза и фосфофруктокиназа были идентифицированы в C. crescentus и Б. subtilis деградосомы соответственно.[10][11] Причина присутствия этих ферментов в настоящее время неясна.
Активация деградосомы
Этот мультибелковый комплекс стимулируется некодирующая РНК, называемая miRNA в Эукариотический клетки и мРНК в бактерии. Небольшие последовательности аминокислот обычно используются для нацеливания мРНК для его разрушения. Отсюда есть два способа сделать это: таргетинг область инициации трансляции (МДП) или кодирующая последовательность ДНК (CDS). Во-первых, чтобы присоединить мРНК к целевой мРНК a Hfq (сопровождающий белок) необходим. После завершения присоединения, если комплекс Hfq-sRna заканчивается на МДП, он блокирует сайт связывания рибосомы (RBS) так рибосомы не может транслироваться и активирует нуклеазы (РНКазу E) для устранения мРНК. Другая возможность - это конец в другом регионе, что делает сложную работу завершающей точкой перевода. Таким образом, рибосомы могут выполнять свою работу по декодированию, процесс, который останавливается, когда они прибывают в комплекс, где включается вся процедура разрушения.[5]
Деградация РНК
Процесс разрушения РНК очень сложен. Чтобы облегчить понимание, мы используем в качестве примера процедуру деградации мРНК в кишечная палочка потому что это самый известный процесс. Опосредуется в основном эндо- и рибонуклеазами. Ферменты РНКаза II и ПНФаза (полинуклеотидфосфорилаза) расщепляют мРНК по схеме 3 '→ 5'. Деградосома имеет 4 отсека, в которых есть несколько рибонуклеазы. Первоначально синтезированная РНК представляет собой полифосфатную структуру. Вот почему дефосфорилирование необходим для получения монофосфата под действием РНК пирофосфогидролаза PppH. Транскрипты состоят из двух частей: фосфатного конца (P-конца) и структуры петля-стержень в качестве конца. Р-конец эндорибонуклеолитически расщепляется РНКазой Е, тогда как петля-стержень расщепляется РНК-геликазами. Если есть какие-либо вторичные структуры, эффективность полимеразы PAP необходима для упрощения восстановления экзорибонуклеазами, такими как PNPase. Наконец, лоскуты обрабатываются олигорибонуклеазами.
Процесс аналогичен у других видов и только изменяет ферментативный аппарат. Например, bacillus subtilis вместо использования РНКазы E в качестве эндо-рибонуклеазы, он использует РНКазу Y или РНКазу J или в археи используется экзосома (везикула) на эту работу.[5]
Эволюция
Деградосома, которая является динамичной по конформации, изменчивым по составу и несущественной в определенных лабораторных условиях, тем не менее, поддерживалась на протяжении всей эволюции многих видов бактерий (Археи, Эукариот, кишечная палочка, Митохондрии и др.), скорее всего, из-за его разнообразного вклада в глобальную клеточную регуляцию. Экспериментально продемонстрировано, что присутствие деградосом является селективным преимуществом для Кишечная палочка.[5]
Считается, что подобные деградосомам структуры являются частью многих γ-протеобактрий и фактически были обнаружены в других отдаленных бактериальных линиях. Они построены на РНКазе E. Однако состав этих подобных деградосомам сборок не всегда одинаков, он может отличаться для некоторых белковых компонентов.
Деградосома РНК Кишечная палочка
У людей и других животных есть Кишечная палочка как комменсал в их кишечном тракте. Это один из наиболее изученных организмов в лабораториях, и он стал полезной моделью для понимания генетической регуляции у бактерий и других сфер жизни. Деградосома РНК Кишечная палочка представляет собой структуру, которая играет различные роли в метаболизме РНК. Он имеет гомологичные компоненты и функциональную аналогию с аналогичными узлами, встречающимися во всех сферах жизни. Одним из его компонентов является АТФ -зависимый мотор, который активируется через белок-белковые взаимодействия и сотрудничает с рибонуклеазы в энергозависимом режиме деградации РНК.[5]
Кишечная палочка не имеет пути разложения 5 '→ 3'. Его мРНК не имеет 5'-кэпированных концов и не известны какие-либо 5 '→ 3' экзонуклеазы. То же самое происходит и с другими эубактериями, поэтому путь разложения 5 '→ 3' может быть исключительным лечением для эукариотических клеток.[7]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Carpousis AJ (апрель 2002 г.). «Деградосома РНК Escherichia coli: структура, функция и взаимосвязь в других рибонуклеолитических мультиферментных комплексах». Сделки Биохимического Общества. 30 (2): 150–5. Дои:10.1042 / BST0300150. PMID 12035760.
- ^ Бандира К.Дж., Бувье М., Карпусис А.Дж., Луизи Б.Ф. (июнь 2013 г.). «Социальная ткань деградосомы РНК». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - механизмы регуляции генов. 1829 (6–7): 514–22. Дои:10.1016 / j.bbagrm.2013.02.011. ЧВК 3991390. PMID 23459248.
- ^ а б Карпусис А.Дж. (26 сентября 2007 г.). «Деградосома РНК Escherichia coli: машина для разложения мРНК, собранная на РНКазе Е». Ежегодный обзор микробиологии. 61 (1): 71–87. Дои:10.1146 / annurev.micro.61.080706.093440. PMID 17447862.
- ^ EcoGene. «ЭкоДжен». www.ecogen.org. Архивировано из оригинал на 2016-10-20. Получено 2016-10-19.
- ^ а б c d е Горна М.В., Карпусис А.Дж., Луизи Б.Ф. (май 2012 г.). «От конформационного хаоса к надежной регуляции: структура и функция мультиферментной деградосомы РНК». Ежеквартальные обзоры биофизики. 45 (2): 105–45. Дои:10.1017 / S003358351100014X. PMID 22169164.
- ^ Айт-Бара С., Карпусис А.Дж. (октябрь 2010 г.). «Характеристика РНК-деградосомы Pseudoalteromonas haloplanktis: сохранение взаимодействия РНКазы E-RhlB в гаммапротеобактериях». Журнал бактериологии. 192 (20): 5413–23. Дои:10.1128 / JB.00592-10. ЧВК 2950506. PMID 20729366.
- ^ а б Карпусис, А. Дж. (2002). «Деградосома РНК Escherichia coli: структура, функция и взаимосвязь с другими рибонуклеолитическими мультиэнзимными комплексами». Сделки Биохимического Общества. 30 (2): 150–155. Дои:10.1042/0300-5127:0300150.
- ^ Браун Т (30.06.2008). Геномы / Геном (на испанском). Эд. Médica Panamericana. ISBN 9789500614481.
- ^ Гарсия-Мена Х. "Polinucleótido fosforilasa: una joya de las ribonucleasas". ResearchGate. Получено 18 октября 2016.
- ^ Hardwick SW, Chan VS, Broadhurst RW, Luisi BF (март 2011 г.). «Сборка деградосом РНК в Caulobacter crescentus». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (4): 1449–59. Дои:10.1093 / nar / gkq928. ЧВК 3045602. PMID 20952404.
- ^ Чо К.Х. (2017). «Структура и функция деградосомы грамположительной бактериальной РНК». Границы микробиологии. 8: 154. Дои:10.3389 / fmicb.2017.00154. ЧВК 5289998. PMID 28217125.