Нуклеотидилтрансфераза - Nucleotidyltransferase

Регуляция бактериальной глутаминсинтазы (GlnA) аденилилированием и (косвенно) путем уридилилирования. Уридилилтрансфераза (GlnD) уридилилирует регуляторный белок PII (GlnB), который определяет, аденилилирует или деаденилилирует глутаминсинтазу аденилилтрансфераза (GlnE). GlnD - это бифункциональный фермент, который как присоединяет, так и удаляет UMP из GlnB. GlnD активируется α-кетоглутарат и АТФ (зеленый), но подавляется глутамин и неорганические фосфат (Пя, в красном). Названия белков такие же, как в Кишечная палочка. Гомологи у других бактерий могут иметь другие названия.[1]

Нуклеотидилтрансферазы находятся трансфераза ферменты фосфорсодержащих групп, например, заместители нуклеотидиловых кислот или просто нуклеозидмонофосфаты. Общая реакция переноса нуклеозидмонофосфатной части от A к B может быть записана как:

А-P-N + B А + В-P-N

Например, в случае полимераз A представляет собой пирофосфат, а B представляет собой растущий полинуклеотид. Они классифицируются как [[Enzyme Commw9iudnowiddmlsi; ja l- группы

  1. Аденилилтрансферазы, которые переводят аденилил - группы
  2. Гуанилилтрансферазы, которые переводят гуанилил - группы
  3. Цититидилилтрансферазы, которые переводят цитидилил - группы
  4. Тимидилилтрансферазы, которые переводят тимидилил - группы

Роль в метаболизме

Многие метаболические ферменты модифицированы нуклеотидилтрансферазами. Прикрепление AMP (аденилилирование) или UMP (уридилилирование) может активировать или инактивировать фермент или изменять его специфичность (см. рисунок). Эти модификации могут привести к созданию сложных регулирующих сетей, которые могут точно настраивать ферментативный деятельности, чтобы производились только необходимые соединения (здесь: глютамин).[1]

Роль в механизмах восстановления ДНК

Нуклеотидилтрансфераза является компонентом пути восстановления одиночного нуклеотида. базовая эксцизионная пластика. Этот механизм репарации начинается, когда ДНК распознает один нуклеотид. гликозилаза как неправильно сопоставленные или были каким-либо образом видоизменены (УФ-свет, химический мутаген и т. д.) и удаляются. Позже нуклеотидилтрансфераза используется для заполнения пробела правильным основанием, используя шаблон прядь как ссылка.[2]

Рекомендации

  1. ^ а б Воет Д., Воет Дж. Г., Пратт С. В. (2008). Основы биохимии (3-е изд.). John Wiley & Sons, стр. 767
  2. ^ Юань Лю; Раджендра Прасад; Уильям А. Бирд; Падмини С. Кедар; Эстер В. Хоу; Дэвид Д. Шок; Сэмюэл Х. Уилсон (4 мая 2007 г.). «Координация этапов эксцизионной репарации однонуклеотидных оснований, опосредованной апуриновой / апиримидиновой эндонуклеазой 1 и ДНК-полимеразой β». Журнал биологической химии. 282 (18): 13532–13541. Дои:10.1074 / jbc.M611295200. ЧВК  2366199. PMID  17355977. Значительное внимание привлекли ферменты и вспомогательные факторы, участвующие в субпутьях BER в клетках млекопитающих. Как суммировано выше, во время SN-BER участвуют пять различных ферментативных реакций. Это 1) удаление модифицированного основания с помощью специфической для поражения монофункциональной ДНК-N-гликозилазы, 2) 5'-надрез абазического участка ферментом надреза гидролитической цепи, 3) синтез ДНК нуклеотидилтрансферазой, 4) удаление 5'-dRP-группа реакцией a'-элиминирования и 5) запечатывание ников ДНК-лигазой (36, 37)

внешняя ссылка