ФМН редуктаза - FMN reductase
ФМН-редуктаза Рибофлавинмононуклеотидредуктаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.5.1.29 | ||||||||
Количество CAS | 64295-83-6 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
В энзимология, ФМН редуктаза (EC 1.5.1.29 ) является фермент который катализирует в химическая реакция
- FMNH2 + НАД (P) + ФМН + НАД (П) Н + Н+
3 субстраты этого фермента FMNH2, НАД+, и НАДФ+, а его 4 товары находятся FMN, НАДН, НАДФН, и ЧАС+.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы особенно те, которые действуют на группу доноров CH-NH с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора. В систематическое название этого класса ферментов FMNH2: НАД (Ф) + оксидоредуктаза. Другие широко используемые имена включают НАД (Ф) H-FMN редуктаза, НАД (Ф) Н-зависимая FMN редуктаза, НАД (Ф) Н: FMN оксидоредуктаза, НАД (Ф) Н: флавин оксидоредуктаза, НАД (Ф) Н2 дегидрогеназа (ФМН), NAD (P) H2: FMN оксидоредуктаза, SsuE, рибофлавинмононуклеотидредуктаза, флавинмононуклеотидредуктаза, рибофлавин мононуклеотид (восстановленный никотинамид аденин динуклеотид, (фосфат)) редуктаза, флавинмононуклеотидредуктаза, и рибофлавинмононуклеотидредуктаза.
Рекомендации
- Дуэйн В., Гастингс Дж. В. (1975). «Флавинмононуклеотидредуктаза светящихся бактерий». Мол. Клетка. Биохим. 6 (1): 53–64. Дои:10.1007 / BF01731866. PMID 47604.
- Фишер Дж, Спенсер Р., Уолш С. (1976). «Катализируемые ферментами окислительно-восстановительные реакции с аналогами флавина 5-деазарибофлавин, 5-дезазарибофлавин 5'-фосфат и 5-деазарибофлавин 5'-дифосфат, 5 'приводят к 5'-аденозиновому эфиру». Биохимия. 15 (5): 1054–64. Дои:10.1021 / bi00650a016. PMID 3207.
- Ту SC, Беквар Дж. Э., Гастингс Дж. У. (1979). «Кинетические исследования механизма бактериального НАД (Ф) Н: флавиноксидоредуктазы». Arch. Biochem. Биофизы. 193 (1): 110–6. Дои:10.1016/0003-9861(79)90013-4. PMID 222213.
- Лю М., Лей Б., Дин Кью, Ли Дж. К., Ту СК (1997). "Vibrio harveyi NADPH: FMN оксидоредуктаза: получение и характеристика апофермента и равновесия мономер-димер". Arch. Biochem. Биофизы. 337 (1): 89–95. Дои:10.1006 / abbi.1996.9746. PMID 8990272.
- Лей Б., Ту СК (1998). «Механизм восстановления передачи флавина от Vibrio harveyi NADPH-FMN оксидоредуктазы к люциферазе». Биохимия. 37 (41): 14623–9. Дои:10.1021 / bi981841 +. PMID 9772191.
- Тан CK, Джефферс CE, Николс JC, Tu SC (2001). «Специфичность флавина и взаимодействие субъединиц Vibrio fischeri General NAD (P) H-флавин оксидоредуктазы FRG / FRase I». Arch. Biochem. Биофизы. 392 (1): 110–6. Дои:10.1006 / abbi.2001.2396. PMID 11469801.
- Ingelman M, Ramaswamy S, Niviere V, Fontecave M, Eklund H (1999). «Кристаллическая структура NAD (P) H: флавин оксидоредуктаза из Escherichia coli». Биохимия. 38 (22): 7040–9. Дои:10.1021 / bi982849m. PMID 10353815.
- Eichhorn E, van der Ploeg JR, Leisinger T (1999). «Характеристика двухкомпонентной алкансульфонатмонооксигеназы из Escherichia coli». J. Biol. Chem. 274 (38): 26639–46. Дои:10.1074 / jbc.274.38.26639. PMID 10480865.
Этот EC 1.5 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |