Бактерии, поедающие нейлон - Nylon-eating bacteria

Бактерии, поедающие нейлон
Научная классификация е
Домен:Бактерии
Тип:Актинобактерии
Учебный класс:Актинобактерии
Заказ:Актиномицеты
Семья:Micrococcaceae
Род:Артробактер
Разновидность:
А. sp. K172
Биномиальное имя
Артробактер sp. K172

Бактерии, поедающие нейлон являются штаммом Артробактер (ранее относился к категории Флавобактерии ) которые могут переваривать определенные побочные продукты из нейлон 6 производство.[1] Этот штамм Флавобактерии sp. K172, стали широко известны как бактерии, поедающие нейлон, а ферменты, используемые для переваривания созданных человеком молекул, стали широко известны.[2] в качестве нейлоназа.

Открытие

Химическая структура 6-аминогексановая кислота

В 1975 году группа японских ученых обнаружила штамм Флавобактерии, живущие в прудах, содержащих Сточные Воды из нейлон фабрика, которая могла переваривать определенные побочные продукты нейлон 6 производство, например линейный димер 6-аминогексаноат. Не известно, что эти вещества существовали до изобретения нейлон в 1935 г.

Дальнейшее изучение [3] показал, что три ферменты что бактерии использовались для переваривания побочных продуктов, которые значительно отличались от любых других ферментов, продуцируемых любыми другими бактериями, и не были эффективны ни с одним материалом, кроме побочных продуктов искусственного нейлона.[4]

Позднее исследование

В ноябре 1983 г. публикация H Okada и др. Показала, что E-II (гидролаза линейного олигомера 6-аминогексановой кислоты) эволюционировала в результате дупликации гена с последующей заменой основания другим белком E-II '. Оба фермента содержат 345 идентичных аминокислот из 392 аминокислот (88% гомологии).[5]

Это открытие привело генетика Сусуму Оно предположить (в статье, опубликованной в апреле 1984 г.), что ген одного из ферментов, гидролазы 6-аминогексановой кислоты, возник в результате комбинации генная дупликация мероприятие с мутация сдвига рамки.[6] Оно предложил в качестве вероятной причины вставку тимин. Исходная последовательность представляла собой CGA GAA, кодирующую аргинин и глутамин в 33-м и 34-м положениях соответственно, которая стала CG ПТГ AA создает новый стартовый кодон, тем самым начиная новый открытая рамка считывания (ORF) . Эта новая ORF транслируется в гидролазу 6-аминогексановой кислоты, белок длиной 392 аминокислоты по сравнению с 427 аминокислотами в исходном белке.[6] Оно предположил, что таким образом развилось много уникальных новых генов.

Статья 1995 года показала, что ученые также смогли вызвать другой вид бактерий, Синегнойная палочка, чтобы развить способность разрушать одни и те же побочные продукты нейлона в лаборатории, заставляя их жить в среде, где нет других источников питательных веществ. Штамм P. aeruginosa, похоже, не использовал те же ферменты, которые использовались исходным штаммом Flavobacterium.[7]

В документе 2007 года, в котором описана серия исследований, проведенных группой под руководством Сейджи Негоро из Университет Хиого, Япония, предположили, что всего два аминокислотных изменения, то есть G181D [Gly181 (EII′-исходный фермент) на Asp (EII - новый фермент)] и H266N (His 266 (EII ′) на Asn (EII), придают Ald -гидролитическая активность почти до 85% от исходного фермента EII.[8]

Как описано в публикации 1983 года, другим ученым удалось получить способность генерировать ферменты для передачи из Флавобактерии напряжение до напряжения Кишечная палочка бактерии через плазмида передача.[9]

Роль в обучении эволюции

Основная статья: Бактерии, поедающие нейлон, и креационизм

Существует научный консенсус в отношении того, что способность синтезировать нейлоназу, скорее всего, возникла в результате одноступенчатой ​​мутации, которая выжила, потому что улучшила приспособленность бактерий, обладающих мутацией. Что еще более важно, задействованный фермент был произведен мутацией, полностью рандомизирующей исходный ген. Несмотря на это, новый ген все еще обладал новой, хотя и слабой, каталитической способностью. Это рассматривается как хороший пример того, как мутации легко могут предоставить сырье для эволюция к естественный отбор.[10][11][12][13]

Смотрите также

Примечания

  1. ^ Такехара, я; Fujii, T; Танимото, Y (янв 2018). «Метаболический путь 6-аминогексаноата в бактерии Arthrobacter sp. KI72, разлагающей олигомер нейлона: идентификация ферментов, ответственных за превращение 6-аминогексаноата в адипат». Прикладная микробиология и биотехнология. 102 (2): 801–814. Дои:10.1007 / s00253-017-8657-y. PMID  29188330. S2CID  20206702.
  2. ^ Майкл Ле Пейдж (март 2009 г.). «Пять классических примеров эволюции генов». Новый ученый.
  3. ^ S, Киношита; S, Негоро; М., Мурамацу; Вс, Бисария; S, Савада; Х, Окада (1977-11-01). «Циклический димер гидролаза 6-аминогексановой кислоты. Новая гидролаза циклического амида, продуцируемая Achromobacter Guttatus KI74». Европейский журнал биохимии. 80 (2): 489–95. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1977.tb11904.x. PMID  923591. Получено 2020-05-12.
  4. ^ Киношита, С .; Kageyama, S .; Иба, К .; Yamada, Y .; Окада, Х. (1975). «Использование циклического димера и линейных олигомеров е-аминокапроновой кислоты с помощью Achromobacter guttatus». Сельскохозяйственная и биологическая химия. 39 (6): 1219–23. Дои:10.1271 / bbb1961.39.1219. ISSN  0002-1369.
  5. ^ Окада, H .; Негоро, С .; Kimura, H .; Накамура, С. (10–16 ноября 1983 г.). «Эволюционная адаптация ферментов, кодируемых плазмидами, для разложения олигомеров нейлона». Природа. 306 (5939): 203–206. Дои:10.1038 / 306203a0. ISSN  0028-0836. PMID  6646204. S2CID  4364682.
  6. ^ а б Оно С (апрель 1984 г.). «Рождение уникального фермента из альтернативной рамки считывания ранее существовавшей, внутренне повторяющейся кодирующей последовательности». Proc Natl Acad Sci USA. 81 (8): 2421–5. Bibcode:1984PNAS ... 81.2421O. Дои:10.1073 / пнас.81.8.2421. ЧВК  345072. PMID  6585807.
  7. ^ Prijambada ID, Negoro S, Yomo T., Urabe I (май 1995 г.). «Появление ферментов деградации олигомеров нейлона в Pseudomonas aeruginosa PAO в результате экспериментальной эволюции». Appl. Environ. Микробиол. 61 (5): 2020–2. Дои:10.1128 / AEM.61.5.2020-2022.1995. ЧВК  167468. PMID  7646041.
  8. ^ Негоро С., Оки Т., Шибата Н. и др. (Июнь 2007 г.). «Комплекс фермента / субстрата, разлагающего нейлон-олигомер: каталитический механизм 6-аминогексаноат-димергидролазы». J. Mol. Биол. 370 (1): 142–56. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.04.043. PMID  17512009.
  9. ^ Негоро С., Танигучи Т., Канаока М., Кимура Х., Окада Х. (июль 1983 г.). "Плазмидно-определяемое ферментативное разложение олигомеров нейлона". J. Bacteriol. 155 (1): 22–31. Дои:10.1128 / JB.155.1.22-31.1983. ЧВК  217646. PMID  6305910.
  10. ^ Туэйтс В. М. (лето 1985 г.). «Новые белки без Божьей помощи». Журнал Creation Evolution. 5 (2): 1–3.
  11. ^ Эволюция и информация: нейлоновый жук
  12. ^ Почему ученые отвергают разумный замысел, Кер Тан, Новости NBC, 23 сентября 2005 г.
  13. ^ Миллер, Кеннет Р. Только теория: эволюция и битва за душу Америки (2008) стр. 80-82

Рекомендации