Семейство цитохрома с - Cytochrome c family

Гем-связывающий мотив CXXCH в цитохроме c белки. Боковые цепи аминокислот показаны белым цветом, а гем - черным.

Цитохромы c (cyt c, цитохромы c-типа) цитохромы, или же гем -содержащий белки, который имеет гем C ковалентно прикреплены к пептидному остову через один или два тиоэфир облигации.[1] Эти облигации в большинстве случаев являются частью определенного Cys -X-X-Cys-Его (CXXCH) обязательный мотив, где X обозначает разное аминокислота. Две тиоэфирные связи остатков цистеина связываются с винил боковые цепи гема, а остаток гистидина координирует один сайт осевого связывания гема утюг. Менее распространенные связывающие мотивы могут включать одну тиоэфирную связь,[2] лизин[3] или метионин[4] вместо аксиального гистидина или CXпМотив связывания СН с n> 2.[5] Второй осевой участок железа может координироваться аминокислотами белка,[6] субстрат молекулы или воды. Цитохромы c обладают широким спектром свойств и функционируют как перенос электронов белки или катализировать химические реакции с участием окислительно-восстановительных процессов.[7] Видный член этой семьи митохондриальный цитохром с.

Классификация

Цитохром c (Класс I)
PDB 1cry EBI.jpg
Структура цитохрома c2 из Rhodopseudomonas viridis (PDB: 1CRY​; P00083).[8]
Идентификаторы
СимволЦитохром_С
PfamPF00034
ИнтерПроIPR009056
PROSITEPDOC00169
SCOP21 плач / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство71
Белок OPM1hrc
Мембранома210
Цитохром c (Класс II)
PDB 1bbh EBI.jpg
Атомная структура цитохрома c с необычной диссоциацией димера, контролируемой лигандом, при разрешении 1,8 Ангстрем (PDB: 1BBH​; P00154).
Идентификаторы
СимволЦитохром_C_2
PfamPF01322
ИнтерПроIPR002321
PROSITEPDOC00169
SCOP21cgo / Объем / СУПФАМ
Высокомолекулярный цитохром c (класс III)
PDB 1h29 EBI.jpg
Структура 16-гемового цитохрома c HMC из Desulfovibrio vulgaris Хилденборо (PDB: 1H29​; P24092).
Идентификаторы
СимволЦитохром_CIII
PfamPF02085
Pfam кланCL0317
ИнтерПроIPR020942
SCOP22cdv / Объем / СУПФАМ
CDDcd08168

Цитохром c Белки можно разделить на четыре класса в зависимости от их размера, количества гемовых групп и потенциалов восстановления:[9]

I класс

Малый растворимый цитохром c белки с молекулярный вес из 8-12 кДа и одна группа гема принадлежит к классу I.[10][11] Он включает низкоскоростной растворимый cytC митохондрий и бактерий, с местом прикрепления гема, расположенным в направлении N-конец, а шестой лиганд, представленный метионин остаток примерно на 40 остатков дальше по направлению к С-концу. Типичный класс I сгибов содержит пять α-спирали. На основании сходства последовательностей cytC класса I были далее подразделены на пять классов, от IA до IE. Класс IB включает эукариотический митохондриальный цит c и прокариотический 'короткий' cyt c2 на примере Rhodopila globiformis cyt c2; класс IA включает «длинный» cyt c2, Такие как Rhodospirillum rubrum cyt c2 и Aquaspirillum itersonii cyt c550, у которых есть несколько дополнительных петли по сравнению с классом IB cyt c.

Связанная запись InterPro представляет белки цитохрома c моногема (исключая цитохромы класса II и f-типа), такие как цитохромы c, c1, c2, c5, c555, c550-c553, c556, c6 и cbb3. Дигем цитохром с (ИнтерПро: IPR018588 ) представляют собой белки с кластером I класса и уникальным кластером.

Подклассы

II класс

Группа гема в цитохроме класса II c белки прикреплены к C-терминал обязательный мотив. Структурная складка II класса cцитохромов типа содержит четыре α-спираль связка с ковалентно присоединенной гемовой группой в своей сердцевине.[12] Представители класса II - высокоспиновый цитохром c'и ряд низкоспиновых цитохромов c, например cyt c556. Cyt c'способны привязка такой лиганды в качестве CO, НЕТ или же CN−, хотя и с скорость и константы равновесия В 100-1000000 раз меньше, чем у других высокоскоростных спинов гемепротеины.[13] Это в сочетании с относительно низким редокс потенциал, делает маловероятным, что cyt c'это терминал оксидаза. Таким образом, cyt c'вероятно функционирует как белок переноса электрона.[12] В 3D конструкции ряда цит c'были определены, которые показывают, что белки обычно существуют как димер. В Chromatium vinosum cyt c'экспонаты димер диссоциация на связывание лиганда.[14]

III класс

Белки, содержащие несколько ковалентно связанных гемовых групп с низким окислительно-восстановительным потенциалом, относятся к классу III. В гем C группы, все координированные бис-гистидинилом, являются структурно и функционально неэквивалентны и представляют разные редокс потенциалы в диапазоне от 0 до -400 мВ.[15] Члены этого класса, например, цитохром c7 (тригема), цитохром c3 (тетрагема) и высокомолекулярный цитохром c (Hmc), содержащий 16 гемовых групп всего с 30-40 остатками на гемовую группу.[16] 3D структуры ряда цит c3 белки были определены. Белки состоят из 4-5 α-спирали и 2 β-листы обернутый вокруг компактного ядра из четырех непараллельных гемов, которые представляют относительно высокую степень воздействия растворитель. Общая архитектура белка, ориентация плоскости гема и расстояния железо-железо очень консервативны.[15]

Примером может служить Фотосинтетический реакционный центр из Rhodopseudomonas виридис который содержит цитохром тетрагема c субъединица.[17]

IV класс

Согласно Эмблеру (1991), цитохром c белки, содержащие другие простетические группы помимо гема C, такие как флавоцитохромы c (сульфиддегидрогеназа) и цитохромы CD1 (нитритредуктаза) относятся к IV классу.[9] Поскольку эта группировка больше связана с как группа гема используется вместо Какие сами домены выглядят так, белки, помещенные в эту группу, имеют тенденцию быть разбросанными в других в биоинформатических группах.

Биогенез

Присоединение гемовой группы физически отделено от биосинтез белка. Белки синтезируются в цитоплазма и эндоплазматический ретикулум, а созревание цитохромов c происходит в периплазма из прокариоты, то межмембранное пространство митохондрий или стромы хлоропласты. Несколько биохимические пути были обнаружены, которые различаются в зависимости от организма.[18]

Система I

Также называется цитохромом c созревание (куб. см) и найдено в протеобактерии, митохондрии растений, некоторые простейший митохондрии, деинококки и археи.[19] Ccm состоит не менее чем из восьми мембранные белки (CcmABCDEFGH), которые необходимы для переноса электрона к гемовой группе, апо-цитохром обработка и прикрепление гема к апо-цитохрому. An ABC-транспортер -подобный комплекс, образованный CcmA2BCD присоединяет гемовую группу к CcmE с помощью АТФ. CcmE транспортирует гем к CcmF, где происходит прикрепление к апо-цитохрому. Транспорт апопротеина из цитоплазмы в периплазму происходит через Sec транслокация система. CcmH используется системой для распознавания апо-цитохрома и направления его в CcmF.

Система II

Цитохромы c в хлоропласты, Грамположительный бактерии цианобактерии и некоторые протеобактерии продуцируются цитохромом c система синтеза (ccs). Он состоит из двух мембранных белков CcsB и CcsA. Было высказано предположение, что белковый комплекс CcsBA действует как переносчик гема в процессе прикрепления.[20] У некоторых организмов, таких как Helicobacter hepaticus оба белка обнаруживаются как один слитый белок. Транспорт апопротеина также происходит через транслокон Sec.

Система III

Грибковые, позвоночное животное и беспозвоночный митохондрии производят цитохром c белки с одним ферментом, называемым HCCS (голоцитохром с синтаза ) или цитохром c гемлиаза (CCHL).[21][22] Белок прикреплен к внутренней мембране межмембранного пространства.[23] У некоторых организмов, таких как Saccharomyces cerevisiae, цитохром c и цитохром c1 синтезируются отдельными гемлиазами, CCHL и CC1HL соответственно.[24] В Homo sapiens один HCCS используется для биосинтеза как цитохрома c белки.[25]

Система IV

Четыре мембранных белка необходимы для прикрепления гема в цитохром б6. Основное отличие от систем I-III состоит в том, что прикрепление гема происходит на противоположной стороне липидного бислоя по сравнению с другими системами.[18]

Белки человека, содержащие этот домен

CYCS; CYC1

Рекомендации

  1. ^ "Номенклатурный комитет Международного союза биохимиков (NC-IUB). Номенклатура белков-переносчиков электронов. Рекомендации 1989". Журнал биологической химии. 267 (1): 665–77. Январь 1992 г. PMID  1309757.
  2. ^ Аллен Дж. В., Джинджер М. Л., Фергюсон С. Дж. (Ноябрь 2004 г.). «Созревание необычных одноцистеиновых (XXXCH) митохондриальных цитохромов c-типа, обнаруженных в трипаносоматидах, должно происходить посредством нового пути биогенеза». Биохимический журнал. 383 (Pt. 3): 537–42. Дои:10.1042 / BJ20040832. ЧВК  1133747. PMID  15500440.
  3. ^ Eaves DJ, Grove J, Staudenmann W., James P, Poole RK, White SA, Griffiths I, Cole JA (апрель 1998 г.). «Вовлечение продуктов генов nrfEFG в ковалентное присоединение гема c к новому мотиву цистеин-лизин в нитритредуктазе цитохрома c552 из Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 28 (1): 205–16. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1998.00792.x. PMID  9593308. S2CID  23841928.
  4. ^ Родригес М.Л., Оливейра Т.Ф., Перейра И.А., Арчер М. (декабрь 2006 г.). «Рентгеновская структура мембраносвязанной цитохром с хинолдегидрогеназы NrfH выявляет новую координацию с гемом». Журнал EMBO. 25 (24): 5951–60. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601439. ЧВК  1698886. PMID  17139260.
  5. ^ Хартсхорн Р.С., Керн М., Мейер Б., Кларк Т.А., Карас М., Ричардсон Д.Д., Саймон Дж. (Май 2007 г.). «Специальная гемлиаза требуется для созревания нового бактериального цитохрома с с нетрадиционным ковалентным связыванием с гемом» (PDF). Молекулярная микробиология. 64 (4): 1049–60. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2007.05712.x. PMID  17501927. S2CID  20332910.
  6. ^ Assfalg M, Bertini I, Dolfi A, Turano P, Mauk AG, Rosell FI, Gray HB (март 2003 г.). «Структурная модель для щелочной формы феррицитохрома С» (PDF). Журнал Американского химического общества. 125 (10): 2913–22. Дои:10.1021 / ja027180s. PMID  12617658.
  7. ^ Петтигрю Г.В., Мур Г.Р. (1987). «Функция бактериальных и фотосинтетических цитохромов c». Цитохромы c: биологические аспекты. Берлин Гейдельберг: Springer. стр.113–229. Дои:10.1007/978-3-642-72698-9_3. ISBN  978-3-642-72698-9.
  8. ^ Мики К., Согабе С., Уно А. и др. (Май 1994). «Применение автоматической процедуры молекулярного замещения для анализа кристаллической структуры цитохрома с2 из Rhodopseudomonas viridis». Acta Crystallogr. D. 50 (Pt 3): 271–5. Дои:10.1107 / S0907444993013952. PMID  15299438.
  9. ^ а б Эмблер Р.П. (май 1991 г.). «Вариабельность последовательности бактериальных цитохромов c». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1058 (1): 42–7. Дои:10.1016 / S0005-2728 (05) 80266-X. PMID  1646017.
  10. ^ Лю Дж., Чакраборти С., Хоссейнзаде П., Ю Й, Тиан С., Петрик И., Бхаги А., Лу И (апрель 2014 г.). «Металлопротеины, содержащие цитохромные, железосернистые или медные окислительно-восстановительные центры». Химические обзоры. 114 (8): 4366–469. Дои:10.1021 / cr400479b. ЧВК  4002152. PMID  24758379.
  11. ^ Альварес-Пагги Д., Ганнибал Л., Кастро М.А., Овьедо-Роуко С., Демичели В., Тортора В., Томасина Ф, Ради Р., Мургида Д.Х. (ноябрь 2017 г.). «Многофункциональный цитохром c: обучение новым трюкам от старой собаки». Химические обзоры. 117 (21): 13382–13460. Дои:10.1021 / acs.chemrev.7b00257. PMID  29027792.
  12. ^ а б Мур Г.Р. (май 1991 г.). «Бактериальные цитохромы с 4-альфа-спиральными пучками». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1058 (1): 38–41. Дои:10.1016 / с0005-2728 (05) 80265-8. PMID  1646016.
  13. ^ Касснер Р.Дж. (май 1991 г.). «Лигандсвязывающие свойства цитохромов c'". Biochimica et Biophysica Acta. 1058 (1): 8–12. Дои:10.1016 / с0005-2728 (05) 80257-9. PMID  1646027.
  14. ^ Ren Z, Meyer T, McRee DE (ноябрь 1993 г.). «Атомная структура цитохрома с 'с диссоциацией димера, контролируемой необычным лигандом при разрешении 1,8 А». Журнал молекулярной биологии. 234 (2): 433–45. Дои:10.1006 / jmbi.1993.1597. PMID  8230224.
  15. ^ а б Коутиньо И.Б., Ксавье А.В. (1994). «Тетрагемы цитохромов». Методы в энзимологии. 243: 119–40. Дои:10.1016 / 0076-6879 (94) 43011-Х. ISBN  9780121821449. PMID  7830606.
  16. ^ Czjzek M, ElAntak L, Zamboni V, Morelli X, Dolla A, Guerlesquin F, Bruschi M (декабрь 2002 г.). «Кристаллическая структура гексадека-гема цитохрома Hmc и структурная модель его комплекса с цитохромом с (3)». Структура. 10 (12): 1677–86. Дои:10.1016 / s0969-2126 (02) 00909-7. PMID  12467575.
  17. ^ Ланкастер С.Р., Хант С., Келли Дж., Трампауэр Б.Л., Дичфилд Р. (апрель 2007 г.). «Сравнение конформаций стигмателлина, свободных и связанных с фотосинтетическим реакционным центром и комплексом цитохрома bc1». Журнал молекулярной биологии. 368 (1): 197–208. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.02.013. PMID  17337272.
  18. ^ а б Кранц Р.Г., Ричард-Фогал С., Тейлор Дж. С., Фроули Е. Р. (сентябрь 2009 г.). «Биогенез цитохрома с: механизмы ковалентных модификаций и переноса гема, а также окислительно-восстановительный контроль гем-железа». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 73 (3): 510–28, Содержание. Дои:10.1128 / MMBR.00001-09. ЧВК  2738134. PMID  19721088.
  19. ^ Стивенс Дж. М., Мавриду Д. А., Хамер Р., Крицилигку П., Годдард А. Д., Фергюсон С. Дж. (Ноябрь 2011 г.). «Система биогенеза цитохрома с I». Журнал FEBS. 278 (22): 4170–8. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2011.08376.x. ЧВК  3601427. PMID  21958041.
  20. ^ Frawley ER, Kranz RG (июнь 2009 г.). «CcsBA - это цитохром с синтетаза, которая также участвует в транспорте гема». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (25): 10201–6. Дои:10.1073 / pnas.0903132106. ЧВК  2700922. PMID  19509336.
  21. ^ Дюмон М.Э., Эрнст Дж. Ф., Хэмпси Д. М., Шерман Ф. (январь 1987 г.). «Идентификация и последовательность гена, кодирующего цитохром с гемлиазу в дрожжах Saccharomyces cerevisiae». Журнал EMBO. 6 (1): 235–41. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1987.tb04744.x. ЧВК  553382. PMID  3034577.
  22. ^ Hamel P, Corvest V, Giegé P, Bonnard G (январь 2009 г.). «Биохимические требования для созревания митохондриальных цитохромов c-типа». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1793 (1): 125–38. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2008.06.017. PMID  18655808.
  23. ^ Babbitt SE, Sutherland MC, San Francisco B, Mendez DL, Kranz RG (август 2015 г.). «Биогенез митохондриального цитохрома с: больше не загадка». Тенденции в биохимических науках. 40 (8): 446–55. Дои:10.1016 / j.tibs.2015.05.006. ЧВК  4509832. PMID  26073510.
  24. ^ Штайнер Х., Цолльнер А., Хайд А., Нойперт В., Лилл Р. (сентябрь 1995 г.). «Биогенез митохондриальных гемлиаз у дрожжей. Импорт и сворачивание в межмембранное пространство». Журнал биологической химии. 270 (39): 22842–9. Дои:10.1074 / jbc.270.39.22842. PMID  7559417.
  25. ^ Бернар Д.Г., Габилли С.Т., Дюжарден Г., Торговец С., Хамель П.П. (декабрь 2003 г.). «Перекрывающиеся особенности митохондриальных цитохромов с и гемлиаз с1». Журнал биологической химии. 278 (50): 49732–42. Дои:10.1074 / jbc.M308881200. PMID  14514677.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR002321
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR020942