FUS (ген) - FUS (gene)

FUS
Fused in sarcoma.png
Доступные конструкции
PDBHuman UniProt search: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыFUS, ALS6, ETM4, FUS1, HNRNPP2, POMP75, TLS, FUS РНК-связывающий белок
Внешние идентификаторыOMIM: 137070 Генные карты: FUS
Расположение гена (человек)
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человек)[1]
Хромосома 16 (человек)
Геномная локализация FUS
Геномная локализация FUS
Группа16p11.2Начните31,180,110 бп[1]
Конец31,194,871 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE FUS 200959 на fs.png

PBB GE FUS 217370 x в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001010850
NM_001170634
NM_001170937
NM_004960

н / д

RefSeq (белок)

NP_001164105
NP_001164408
NP_004951

н / д

Расположение (UCSC)Chr 16: 31.18 - 31.19 Мбн / д
PubMed поиск[2]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека

РНК-связывающий белок FUS / TLS (Слитый в саркоме / перемещенный в липосаркому) представляет собой белок что у людей кодируется FUS ген.[3][4][5][6][7][8]

Открытие

Первоначально FUS / TLS был идентифицирован как гибридный белок (FUS-CHOP), вызываемый хромосомными транслокациями при раковых заболеваниях человека, особенно липосаркомы.[4][7] В этих случаях промотор и N-концевая часть FUS / TLS перемещается в C-концевой домен различных ДНК-связывающих факторов транскрипции (например, ЧОП ), придающий слитым белкам сильный домен активации транскрипции.[9][10]

FUS / TLS был независимо идентифицирован как hnRNP P2 белок, субъединица комплекса, участвующего в созревании пре-мРНК.[11]

Структура

FUS / TLS является членом Семейство белков TET это также включает EWS белок, фактор, ассоциированный с TATA-связывающим белком (TBP) (TAFII68 /TAF15 ) и белок Drosophila cabeza / SARF.[12][9]

FUS / TLS, EWS и TAFII68 / TAF15 имеют аналогичную структуру, характеризующуюся N-концевым QGSY-богатым районом, высококонсервативным Мотив распознавания РНК (RRM), несколько рGG повторы, которые сильно диметилированы по остаткам аргинина[13] и мотив цинкового пальца на С-конце.[5][7][12][14]

Функция

В N-концевой конец FUS, по-видимому, участвует в активации транскрипции, в то время как C-терминал end участвует в связывании белков и РНК. Кроме того, сайты узнавания факторов транскрипции AP2, GCF, Sp1 были идентифицированы в FUS.[15]

Соответственно, исследования in vitro показали, что FUS / TLS связывает РНК, одноцепочечную ДНК и (с более низким сродством) двухцепочечную ДНК.[5][7][16][17][18][19] Специфичность последовательности связывания FUS / TLS с РНК или ДНК не установлена; однако с помощью селекции in vitro (SELEX) общий мотив GGUG был идентифицирован примерно в половине последовательностей РНК, связанных FUS / TLS.[20] Позднее было предложено, что мотив GGUG распознается доменом цинкового пальца, а не RRM (80). Кроме того, было обнаружено, что FUS / TLS связывает относительно длинную область в 3'-нетранслируемой области (UTR) мРНК актин-стабилизирующего белка Nd1-L, что позволяет предположить, что вместо того, чтобы распознавать конкретные короткие последовательности, FUS / TLS взаимодействует с несколькими РНК. -связывая мотивы или распознает вторичные конформации.[21] FUS / TLS также был предложен для связывания теломерной РНК человека (UUAGGG) 4 и одноцепочечной теломерной ДНК человека in vitro.[22]

Помимо связывания нуклеиновых кислот, FUS / TLS также ассоциируется как с общими, так и с более специализированными белковыми факторами, влияя на инициацию транскрипции.[23] Действительно, FUS / TLS взаимодействует с несколькими ядерные рецепторы.[24] и с ген-специфическими факторами транскрипции, такими как Spi-1 / PU.1.[25] или NF-κB.[26] Он также связан с общим механизмом транскрипции и может влиять на инициацию транскрипции и выбор промотора, взаимодействуя с РНК-полимеразой II и комплексом TFIID.[27][28][29] Недавно было также показано, что FUS / TLS подавляет транскрипцию генов RNAP III и коиммунопреципитирует с TBP и комплексом TFIIIB.[30]

FUS-опосредованная репарация ДНК

FUS появляется на сайтах Повреждение ДНК очень быстро, что говорит о том, что FUS организует Ремонт ДНК ответ.[31] Функция FUS в ответе на повреждение ДНК в нейроны включает прямое взаимодействие с гистондеацетилазой 1 (HDAC1 ). Привлечение FUS к сайтам двухцепочечных разрывов важно для передачи сигналов в ответ на повреждение ДНК и для восстановления повреждений ДНК.[31] Потеря функции FUS приводит к увеличению повреждения ДНК в нейронах. Мутации в FUS последовательность ядерной локализации ухудшает поли (АДФ-рибоза) полимераза (PARP) -зависимый ответ на повреждение ДНК.[32] Это нарушение приводит к нейродегенерации и образованию агрегатов FUS. Такие агрегаты FUS являются патологическим признаком нейродегенеративный болезнь боковой амиотрофический склероз (БАС).

Клиническое значение

Перестройка гена FUS вовлечена в патогенез обоих миксоидная липосаркома и фибромиксоидная саркома низкой степени злокачественности.

В 2009 году две отдельные исследовательские группы проанализировали 26 неродственных семей, у которых был тип6. ALS фенотипа и обнаружил 14 мутаций в FUS ген.[33][34]

Впоследствии FUS также стал важным белком болезни в подгруппе лобно-височная деменция (FTD), ранее характеризовавшиеся иммунореактивностью органы включения для убиквитин, но не для ТДП-43 или тау с долей включений, также содержащих альфа-интернексин (α-интернексин) в другой подгруппе, известной как болезнь включения промежуточных филаментов нейронов (НИФИД). Заболевания, которые теперь считаются подтипами FTLD-FUS, - это атипичная лобно-височная долевая дегенерация с убиквитинированными включениями (aFTLD-U), NIFID и болезнь базофильных телец включения (BIBD), которые вместе с ALS-FUS составляют FUS-протеопатии.[35][36][37][38]

Лобно-височная долевая дегенерация FTLD) - это патологический термин для обозначения клинического синдрома лобно-височная деменция (FTD). FTD отличается от более распространенных Деменция Альцгеймера в этой памяти относительно хорошо сохранились; вместо этого болезнь имеет более височный фенотип. Поведенческий вариант лобно-височной деменции (bvFTD), прогрессирующая нелегкая афазия (PNFA) и семантическая деменция (SD) - это три наиболее охарактеризованных клинических проявления. FUS-положительный FTLD имеет тенденцию клинически проявляться как bvFTD, но корреляция между основной патологией и клинической картиной не идеальна.

Токсический механизм при БАС

Токсический механизм, с помощью которого мутантный FUS вызывает БАС, в настоящее время неясен. Известно, что многие из мутаций, связанных с БАС, локализуются в его сигнале C-концевой ядерной локализации, в результате чего он располагается в цитоплазме, а не в ядре (где в основном находится FUS дикого типа).[39] Это предполагает, что либо потеря ядерной функции, либо токсическое усиление функции цитоплазмы ответственны за развитие этого типа БАС. Многие исследователи считают, что токсическое усиление модели цитоплазматической функции более вероятно, поскольку модели мышей, которые не экспрессируют FUS и, следовательно, имеют полную потерю функции ядерного FUS, не развивают явных симптомов, подобных БАС.[40]

Взаимодействия

FUS был показан взаимодействовать с участием:

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000089280 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ Энерот М., Мандаль Н., Хайм С., Виллен Х., Ридхольм А., Альбертс К.А., Мительман Ф. (август 1990 г.). «Локализация хромосомных точек разрыва t (12; 16) в липосаркоме на поддиапазоны 12q13.3 и 16p11.2». Рак Genet Cytogenet. 48 (1): 101–7. Дои:10.1016 / 0165-4608 (90) 90222-В. PMID  2372777.
  4. ^ а б Кролики Т.Х., Форстер А., Ларсон Р., Натан П. (сентябрь 1993 г.). «Слияние доминирующего негативного регулятора транскрипции CHOP с новым геном FUS путем транслокации t (12; 16) в злокачественную липосаркому». Нат Жене. 4 (2): 175–80. Дои:10.1038 / ng0693-175. PMID  7503811. S2CID  5964293.
  5. ^ а б c Прасад Д.Д., Оучида М., Ли Л., Рао В.Н., Редди Е.С. (декабрь 1994 г.). «Слитый домен TLS / FUS химерного белка TLS / FUS-erg, возникающий в результате хромосомной транслокации t (16; 21) при миелоидном лейкозе человека, функционирует как домен активации транскрипции». Онкоген. 9 (12): 3717–29. PMID  7970732.
  6. ^ «Entrez Gene: FUS fusion (участвует в t (12; 16) при злокачественной липосаркоме)».
  7. ^ а б c d Крозат А., Аман П., Мандаль Н., Рон Д. (июнь 1993 г.). «Слияние CHOP с новым РНК-связывающим белком в миксоидной липосаркоме человека». Природа. 363 (6430): 640–4. Дои:10.1038 / 363640a0. PMID  8510758. S2CID  4358184.
  8. ^ Mrózek K, Karakousis CP, Bloomfield CD (апрель 1993 г.). «Контрольные точки хромосомы 12 цитогенетически различаются в доброкачественных и злокачественных липогенных опухолях: локализация контрольных точек в липоме - 12q15, а в миксоидной липосаркоме - 12q13.3».. Рак Res. 53 (7): 1670–5. PMID  8453640.
  9. ^ а б Бертолотти А., Белл Б., Тора Л. (декабрь 1999 г.). «N-концевой домен TAFII68 человека проявляет трансактивационные и онкогенные свойства». Онкоген. 18 (56): 8000–10. Дои:10.1038 / sj.onc.1203207. PMID  10637511.
  10. ^ Зинзнер Х., Альбалат Р., Рон Д. (ноябрь 1994 г.). «Новый эффекторный домен из РНК-связывающего белка TLS или EWS необходим для онкогенной трансформации с помощью CHOP». Genes Dev. 8 (21): 2513–26. Дои:10.1101 / gad.8.21.2513. PMID  7958914.
  11. ^ Кальвио С., Нойбауэр Г., Манн М., Ламонд А.И. (сентябрь 1995 г.). «Идентификация hnRNP P2 как TLS / FUS с помощью масс-спектрометрии с электрораспылением». РНК. 1 (7): 724–33. ЧВК  1369314. PMID  7585257.
  12. ^ а б Морохоши Ф., Оцука Й., Араи К., Итикава Х., Митани С., Мунаката Н., Оки М. (октябрь 1998 г.). «Геномная структура генов RBP56 / hTAFII68 и FUS / TLS человека». Ген. 221 (2): 191–8. Дои:10.1016 / S0378-1119 (98) 00463-6. PMID  9795213.
  13. ^ Раппсилбер Дж., Фризен В. Дж., Паушкин С., Дрейфус Дж., Манн М. (июль 2003 г.). «Обнаружение диметилированных аргинина пептидов с помощью масс-спектрометрии с параллельным сканированием ионов-предшественников в режиме положительных ионов». Анальный. Chem. 75 (13): 3107–14. Дои:10.1021 / ac026283q. PMID  12964758.
  14. ^ Ико Ю., Кодама Т.С., Касаи Н., Ояма Т., Морита Э.Х., Муто Т., Окумура М., Фуджи Р., Такуми Т., Тейт С., Морикава К. (октябрь 2004 г.). «Архитектура домена и характеристика РНК-связывающего белка, TLS». J. Biol. Chem. 279 (43): 44834–40. Дои:10.1074 / jbc.M408552200. PMID  15299008.
  15. ^ Аман П., Панагопулос И., Лассен С., Фьоретос Т., Менсингер М., Торессон Х., Хёглунд М., Форстер А., Рэббиттс Т.Х., Рон Д., Мандал Н., Мительман Ф. (октябрь 1996 г.). «Паттерны экспрессии человеческих генов, связанных с саркомой FUS и EWS, и геномная структура FUS». Геномика. 37 (1): 1–8. Дои:10.1006 / geno.1996.0513. PMID  8921363.
  16. ^ Zinszner H, Sok J, Immanuel D, Yin Y, Ron D (август 1997). «TLS (FUS) связывает РНК in vivo и участвует в ядерно-цитоплазматическом перемещении». J. Cell Sci. 110 (15): 1741–50. PMID  9264461.
  17. ^ Перротти Д., Бонатти С., Тротта Р., Мартинес Р., Скорски Т., Саломони П., Грассилли Е., Лоззо Р. В., Купер Д. Р., Калабретта Б. (август 1998 г.). «TLS / FUS, проонкоген, участвующий во множественных хромосомных транслокациях, является новым регулятором BCR / ABL-опосредованного лейкемогенеза». EMBO J. 17 (15): 4442–55. Дои:10.1093 / emboj / 17.15.4442. ЧВК  1170776. PMID  9687511.
  18. ^ Бахтольд Х., Курода М., Сок Дж., Рон Д., Лопес Б.С., Ахмедов А.Т. (ноябрь 1999 г.). «Человеческий ДНК-спаривающий белок массой 75 кДа идентичен проонкопротеину TLS / FUS и способен способствовать образованию D-петли». J. Biol. Chem. 274 (48): 34337–42. Дои:10.1074 / jbc.274.48.34337. PMID  10567410.
  19. ^ Ван Икс, Араи С., Сонг Икс, Райхарт Д., Ду К., Паскуаль Г., Темпст П., Розенфельд М.Г., Гласс С.К., Курокава Р. (июль 2008 г.). «Индуцированные нкРНК аллостерически модифицируют РНК-связывающие белки в цис-системе, чтобы ингибировать транскрипцию». Природа. 454 (7200): 126–30. Дои:10.1038 / природа06992. ЧВК  2823488. PMID  18509338.
  20. ^ Lerga A, Hallier M, Delva L, Orvain C, Gallais I, Marie J, Moreau-Gachelin F (март 2001 г.). «Определение специфичности связывания РНК для потенциального фактора сплайсинга TLS». J. Biol. Chem. 276 (9): 6807–16. Дои:10.1074 / jbc.M008304200. PMID  11098054.
  21. ^ Фудзи Р., Такуми Т. (декабрь 2005 г.). «TLS облегчает транспорт мРНК, кодирующей актин-стабилизирующий белок, к дендритным шипам». J. Cell Sci. 118 (Pt 24): 5755–65. Дои:10.1242 / jcs.02692. PMID  16317045.
  22. ^ Такахама К., Кино К., Араи С., Курокава Р., Оёси Т. (2008). «Определение специфичности связывания РНК для белков семейства TET». Нуклеиновые кислоты Symp Ser (Oxf). 52 (52): 213–4. Дои:10.1093 / nass / nrn108. PMID  18776329.
  23. ^ Law WJ, Cann KL, Hicks GG (март 2006 г.). «TLS, EWS и TAF15: модель транскрипционной интеграции экспрессии генов». Краткая функция геномной протеомики. 5 (1): 8–14. Дои:10.1093 / bfgp / ell015. PMID  16769671.
  24. ^ Пауэрс К.А., Матур М., Раака Б.М., Рон Д., Сэмюэлс Х.Х. (январь 1998 г.). «TLS (транслоцированная липосаркома) является высокоаффинным взаимодействующим веществом для стероидных, тироидных и ретиноидных рецепторов». Мол. Эндокринол. 12 (1): 4–18. Дои:10.1210 / мэ.12.1.4. PMID  9440806.
  25. ^ а б Hallier M, Lerga A, Barnache S, Tavitian A, Moreau-Gachelin F (февраль 1998 г.). «Фактор транскрипции Spi-1 / PU.1 взаимодействует с потенциальным фактором сплайсинга TLS». J. Biol. Chem. 273 (9): 4838–42. Дои:10.1074 / jbc.273.9.4838. PMID  9478924.
  26. ^ а б Ураниши Х., Тецука Т., Ямасита М., Асамицу К., Симидзу М., Ито М., Окамото Т. (апрель 2001 г.). «Вовлечение проонкопротеина TLS (транслоцированного в липосаркому) в транскрипцию, опосредованную р65 ядерным фактором каппа B, в качестве коактиватора». J. Biol. Chem. 276 (16): 13395–401. Дои:10.1074 / jbc.M011176200. PMID  11278855.
  27. ^ Бертолотти А., Лутц И., Херд DJ, Шамбон П., Тора Л. (сентябрь 1996 г.). «hTAF (II) 68, новый связывающий РНК / оцДНК белок, гомологичный проонкопротеинам TLS / FUS и EWS, связан как с TFIID, так и с РНК-полимеразой II». EMBO J. 15 (18): 5022–31. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00882.x. ЧВК  452240. PMID  8890175.
  28. ^ Бертолотти А., Мелот Т., Акер Дж., Виньерон М., Делаттре О, Тора Л. (март 1998 г.). «EWS, но не EWS-FLI-1, связан как с TFIID, так и с РНК-полимеразой II: взаимодействия между двумя членами семейства TET, EWS и hTAFII68, и субъединицами комплексов TFIID и РНК-полимеразы II». Мол. Cell. Биол. 18 (3): 1489–97. Дои:10.1128 / mcb.18.3.1489. ЧВК  108863. PMID  9488465.
  29. ^ а б Ян Л., Эмбри Л.Дж., Хикштейн Д.Д. (май 2000 г.). «Слитый белок лейкемии TLS-ERG ингибирует сплайсинг РНК, опосредованный серин-аргининовыми белками». Мол. Cell. Биол. 20 (10): 3345–54. Дои:10.1128 / MCB.20.10.3345-3354.2000. ЧВК  85627. PMID  10779324.
  30. ^ Тан А.Ю., Мэнли Дж. Л. (январь 2010 г.). «TLS ингибирует транскрипцию РНК-полимеразы III». Мол. Cell. Биол. 30 (1): 186–96. Дои:10.1128 / MCB.00884-09. ЧВК  2798296. PMID  19841068.
  31. ^ а б c Ван В.Й., Пан Л., Су СК, Куинн Э.Дж., Сасаки М., Хименес Дж.С., Маккензи И.Р., Хуанг Э.Дж., Цай Л.Х. (октябрь 2013 г.). «Взаимодействие FUS и HDAC1 регулирует реакцию на повреждение ДНК и восстановление нейронов». Природа Неврология. 16 (10): 1383–91. Дои:10.1038 / № 3514. ЧВК  5564396. PMID  24036913.
  32. ^ Науманн М., Пал А, Госвами А., Ложевски Х, Япток Дж., Вехлоу А., Науйок М., Гюнтер Р., Джин М., Стансловски Н., Райнхардт П., Стернекерт Дж., Фриккенхаус М., Пан-Монтохо Ф., Сторкебаум Е., Позер I, Freischmidt A, Weishaupt JH, Holzmann K, Troost D, Ludolph AC, Boeckers TM, Liebau S, Petri S, Cordes N, Hyman AA, Wegner F, Grill SW, Weis J, Storch A, Hermann A (январь 2018 г.). «Нарушение передачи сигналов в ответ на повреждение ДНК мутациями FUS-NLS приводит к нейродегенерации и образованию агрегатов FUS». Nat Commun. 9 (1): 335. Дои:10.1038 / s41467-017-02299-1. ЧВК  5780468. PMID  29362359.
  33. ^ Kwiatkowski TJ, Bosco DA, Leclerc AL, Tamrazian E, Vanderburg CR, Russ C, Davis A, Gilchrist J, Kasarskis EJ, Munsat T, Valdmanis P, Rouleau GA, Hosler BA, Cortelli P, de Jong PJ, Yoshinaga Y, Haines JL, Pericak-Vance MA, Yan J, Ticozzi N, Siddique T, McKenna-Yasek D, Sapp PC, Horvitz HR, Landers JE, Brown RH (февраль 2009 г.). «Мутации в гене FUS / TLS на хромосоме 16 вызывают семейный боковой амиотрофический склероз». Наука. 323 (5918): 1205–1208. Дои:10.1126 / science.1166066. PMID  19251627. S2CID  12774563.
  34. ^ Вэнс С., Рогель Б., Хортобаджи Т., Де Вос К.Дж., Нисимура А.Л., Сридхаран Дж., Ху Х, Смит Б., Радди Д., Райт П., Ганесалингам Дж., Уильямс К.Л., Трипати В., Аль-Сарадж С., Аль-Чалаби А., Ли П.Н., Блэр И.П., Николсон Дж., Де Беллерош Дж., Галло Дж. М., Миллер С.К., Шоу CE (февраль 2009 г.). «Мутации в FUS, белке, обрабатывающем РНК, вызывают семейный боковой амиотрофический склероз 6 типа». Наука. 323 (5918): 1208–11. Дои:10.1126 / science.1165942. ЧВК  4516382. PMID  19251628.
  35. ^ Маккензи И. Р., Радемакерс Р., Нойман М. (октябрь 2010 г.). «TDP-43 и FUS при боковом амиотрофическом склерозе и лобно-височной деменции». Ланцет Нейрол. 9 (10): 995–1007. Дои:10.1016 / S1474-4422 (10) 70195-2. PMID  20864052. S2CID  5754428.
  36. ^ Муньос Д.Г., Нойманн М., Кусака Х., Йокота О., Исихара К., Терада С., Курода С., Маккензи И.Р. (ноябрь 2009 г.). «Патология FUS при болезни базофильных телец включения». Acta Neuropathol. 118 (5): 617–27. Дои:10.1007 / s00401-009-0598-9. HDL:2429/54671. PMID  19830439. S2CID  22541167.
  37. ^ Нойманн М., Радемакерс Р., Робер С., Бейкер М., Кретчмар Х.А., Маккензи И. Р. (ноябрь 2009 г.). «Новый подтип лобно-височной долевой дегенерации с патологией FUS». Мозг. 132 (Pt 11): 2922–31. Дои:10.1093 / мозг / awp214. ЧВК  2768659. PMID  19674978.
  38. ^ Нойманн М., Робер С., Кретчмар Х.А., Радемакерс Р., Бейкер М., Маккензи И. Р. (ноябрь 2009 г.). «Обильная FUS-иммунореактивная патология при болезни включения промежуточных филаментов нейронов». Acta Neuropathol. 118 (5): 605–16. Дои:10.1007 / s00401-009-0581-5. ЧВК  2864784. PMID  19669651.
  39. ^ «FUS - РНК-связывающий белок FUS - Homo sapiens (Человек) - ген и белок FUS». www.uniprot.org. Получено 2019-03-13.
  40. ^ Кино Ю., Васизу С., Куросава М., Ямада М., Миядзаки Н., Акаги Т., Хашикава Т., Дои Н., Такуми Т., Хикс Г. Г., Хаттори Н., Симогори Т., Нукина Н. (апрель 2015 г.). «Дефицит FUS / TLS вызывает поведенческие и патологические нарушения, отличные от бокового амиотрофического склероза». Acta Neuropathologica Communications. 3: 24. Дои:10.1186 / s40478-015-0202-6. ЧВК  4408580. PMID  25907258.
  41. ^ Сондерс Л. Р., Перкинс Д. Д., Балачандран С., Майклс Р., Форд Р., Майеда А., Барбер Г. Н. (август 2001 г.). «Характеристика двух эволюционно консервативных, альтернативно сплайсированных ядерных фосфопротеинов, NFAR-1 и -2, которые участвуют в процессинге мРНК и взаимодействуют с двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназой, PKR». J. Biol. Chem. 276 (34): 32300–12. Дои:10.1074 / jbc.M104207200. PMID  11438536.
  42. ^ Вада К., Иноуэ К., Хагивара М. (август 2002 г.). «Идентификация метилированных белков с помощью протеина аргинин N-метилтрансферазы 1, PRMT1, с новой стратегией клонирования экспрессии». Биохим. Биофиз. Acta. 1591 (1–3): 1–10. Дои:10.1016 / S0167-4889 (02) 00202-1. PMID  12183049.
  43. ^ Ли Дж., Бедфорд MT (март 2002 г.). «PABP1, идентифицированный как субстрат аргининметилтрансферазы с использованием массивов белков высокой плотности». EMBO Rep. 3 (3): 268–73. Дои:10.1093 / embo-reports / kvf052. ЧВК  1084016. PMID  11850402.
  44. ^ Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (сентябрь 2005 г.). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Ячейка. 122 (6): 957–68. Дои:10.1016 / j.cell.2005.08.029. HDL:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID  16169070. S2CID  8235923.
  45. ^ Берк К.А., Янке А.М., Рейн С.Л., Фавзи Н.Л. (15 октября 2015 г.). «Остаток за остатком гранул in vitro FUS, которые связывают С-концевой домен РНК-полимеразы II». Мол. Ячейка. 60 (2): 231–241. Дои:10.1016 / j.molcel.2015.09.006. ЧВК  4609301. PMID  26455390.
  46. ^ Dormann D, Rodde R, Edbauer D, Bentmann E, Fischer I, Hruscha A, Than ME, Mackenzie IR, Capell A, Schmid B, Neumann M, Haass C (август 2010). «Мутации, связанные с БАС, слитые в саркоме (FUS), нарушают опосредованный транспортином ядерный импорт». EMBO J. 29 (16): 2841–57. Дои:10.1038 / emboj.2010.143. ЧВК  2924641. PMID  20606625.
  47. ^ Брелстафф Дж., Лэшли Т., Холтон Дж. Л., Лис А. Дж., Россор М. Н., Бандопадхьяй Р., Ревес Т. (ноябрь 2011 г.). «Транспортин-1: маркер FTLD-FUS». Acta Neuropathol. 122 (5): 591–600. Дои:10.1007 / s00401-011-0863-6. PMID  21847626. S2CID  5913873.

дальнейшее чтение