Тело полюса шпинделя - Википедия - Spindle pole body

В корпус полюса шпинделя (СПБ) это центр организации микротрубочек в дрожжевых клетках, функционально эквивалентен центросома. В отличие от центросомы СПБ не содержит центриолей. SPB организует цитоскелет микротрубочек, который играет в клетке множество ролей. Это важно для организации веретена и, следовательно, для деления клеток.

Структура СПБ в Saccharomyces cerevisiae

В молекулярная масса диплоидного СПБ, в том числе микротрубочки и ассоциированные с микротрубочками белки, по оценкам, составляют 1–1,5 ГДа, тогда как основной SPB составляет 0,3–0,5 ГДа. СПБ представляет собой цилиндрическую многослойную органелла. Эти слои представляют собой: внешнюю бляшку (OP), которая соединяется с цитоплазматическими микротрубочками (cMT); первый промежуточный слой (IL1) и второй электронно-плотный промежуточный слой (IL2); электронно-плотная центральная бляшка (ЦП), которая находится на уровне ядерной оболочки и связана с ней крючковидными структурами, нечеткая внутренняя бляшка (IP); и слой внутренней бляшки, который содержит закрытые концы ядерных микротрубочек (nMT). Центральная бляшка и IL2 выглядели как отдельные, но высоко упорядоченные слои. Остальные слои (концы MT, IP, IL1 и OP) не имеют упорядоченной упаковки. Расположение внутренних и внешних бляшек по отношению к ядерным мембранам сохраняется в течение всего периода. клеточный цикл. Одна сторона центральной бляшки связана с электронно-плотной областью ядерной оболочки, называемой полумостом. SPB имеет постоянный размер по высоте (расстояние от внутренней бляшки до внешней бляшки) около 150 нм, но его диаметр изменяется во время клеточного цикла. , например в гаплоидных клетках СПБ увеличивается в диаметре от 80 нм в G1 до 110 нм в митоз. Диаметр СПБ зависит от ДНК содержание. Больший диаметр SPB увеличивает способность SPB к зарождению микротрубочек, что важно для сегрегации хромосом.

Все белки SPB можно разделить на три группы: компоненты ядра, компоненты полумоста и компоненты, необходимые для соединения с NE. Не существует известного мотива или структуры, которые делают белок принадлежащим SPB, но анализ известных белков SPB и их генов показывает несколько общих черт. Ядро содержит в основном белки с спиральная катушка мотивы, которые позволяют образовывать димеры либо сами с собой, либо с другими белками и поддерживать регулярные структуры (например, CP, IL2). Многие гены SPB содержат MluЯщики клеточного цикла I в их промоутер элементы, которые приводят к транскрипции специфического гена G1. Первичная последовательность компонентов SPB должна содержать консенсусные сайты фосфорилирования для митотических киназы, потому что SPB сильно фосфорилирован.

Основным центральным компонентом бляшки является белок спиральной спирали Spc42p (компонент тела полюса веретена), который также является частью сателлита, который формирует сердцевинный кристалл SPB. Белок Spc42p участвует в инициации сборки SPB и его дупликации.[1] Spc42p ассоциирует с Spc110p и Spc29p, двумя другими важными белками спиральной спирали, которые локализуются на ядерной стороне SPB. Spc110 находится в центральной бляшке и, как полагают, связывается с Spc29p и кальмодулином (Cmd1p). Роль Spc110p - это спейсерная молекула между центральной и внутренней бляшкой и белком, связывающим комплекс γ-тубилина. Существенная функция кальмодулина заключается в SPB, где предполагается, что он регулирует связывание Spc110p с Spc29p. Spc29 образует в центральной бляшке повторяющуюся структуру. Spc98p и Spc97p представляют собой два сходных дрожжевых γ-тубулин (Tub4p) связывающих белка, необходимых для зарождения микротрубочек. Spc98p, Spc97p и Tub4p обнаруживаются на внутренних и внешних бляшках SPB и участвуют в организации микротрубочек. Spc42 обращен к цитоплазме и связывается со спиральной спиралью Cnm67p (хаотическая миграция ядер). Cnm67p образует димеры и действует как спейсер между IL2 и IL1. Cnm67 связывается с белком внешней бляшки Nud1p, белком SPB, необходимым для выхода из митоза. Другой белок спиральной спирали, Spc72p, также обнаружен во внешней бляшке. Spc72p ассоциирует с Nud1p и с компонентами комплекса γ-тубулина.

Полумост является местом сборки нового SPB, и он также играет роль в зарождении цитоплазматических микротрубочек во время G1 и кариогамии. Обе стороны полумоста не эквивалентны. Два однопроходных мембранных белка, Kar1p и Mps3p, локализуются в полумосту и необходимы для формирования и / или поддержания структуры. Оба белка связываются с Cdc31p, гомологом центрина дрожжей, который также находится на полумостике и необходим для целостности полумоста. Дополнительный компонент полумоста, Sf1 p, демонстрирует способность связываться с Cdc31p через множество консервативных сайтов связывания Cdc31 по всей своей длине. Kar1p также участвует в подключении полумоста к основному SPB через его взаимодействие с Bbp1p. Кроме того, Kar1p играет роль в реорганизации SPB во время G1.

Путь дупликации SPB в Saccharomyces cerevisiae

Дублирование СПБ один раз, и только один раз в течение каждого клеточный цикл необходим для формирования биполярного митотическое веретено и точное разделение хромосом. Дублирование СПБ в С. cerevisiae можно разделить на несколько этапов. Первый шаг происходит на ранней стадии G1, когда на цитоплазматической вершине полумоста формируется сателлитный материал. На втором этапе полумост удлиняется и завершает слияние ядерной и цитоплазматической граней. В то же время сателлит образует бляшку дупликации, слоистую структуру, подобную цитоплазматической половине зрелого SPB. Последним этапом дублирования SPB является введение бляшки дупликации в ядерная оболочка и сборка компонентов ядерных СПБ. В конце дрожжевые клетки G1 содержат два дублированных бок о бок SPB, соединенных полным мостиком. Затем мостик отделяется, и SPB зарождает биполярный шпиндель. СПБ продолжает расти, пока митоз, поэтому белковые компоненты могут включаться в оба SPB на протяжении клеточного цикла.

Рекомендации

  1. ^ Кастильо, Андреа Р .; и другие. «Дрожжевая протеинкиназа Mps1p необходима для сборки интегрального тела полюса веретена для компонента Spc42p» (PDF). Архивировано из оригинал (PDF) на 2011-07-13. Получено 2009-07-21.

внешняя ссылка