Пероксисома - Википедия - Peroxisome

Базовая структура пероксисомы
Распределение пероксисом (белый цвет) в HEK 293 клетки во время митоз
Пероксисомы в окрашивании неонатальных кардиомиоцитов крыс Набор для маркировки пероксисом SelectFX Alexa Fluor 488, направленный против пероксисомального мембранного белка 70 (PMP 70)
Пероксисома в кардиомиоцитах новорожденных крыс

А пероксисома (IPA:[pɛɜˈɹɒksɪˌsoʊm]) [1] мембраносвязанный органелла (ранее известный как микротело ), обнаруженные в цитоплазме практически всех эукариотический клетки.[2] Пероксисомы - это окислительные органеллы. Часто молекулярный кислород служит дополнительным субстратом, из которого пероксид водорода (ЧАС2О2) затем формируется. Свое название пероксисомы получили благодаря деятельности по выработке и улавливанию перекиси водорода. Они играют ключевую роль в метаболизме липидов и превращении активные формы кислорода. Пероксисомы участвуют в катаболизм из жирные кислоты с очень длинной цепью, жирные кислоты с разветвленной цепью, промежуточные соединения желчных кислот (в печени), D-аминокислоты, и полиамины, то снижение из активные формы кислорода - конкретно пероксид водорода.[3] - и биосинтез плазмалогены, т.е. эфирные фосфолипиды важен для нормального функционирования мозга и легких млекопитающих [4] Они также содержат примерно 10% общей активности двух ферментов (Глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и 6-фосфоглюконатдегидрогеназа ) в пентозофосфатный путь [5], что важно для энергетического обмена.[4] Активно обсуждается, участвуют ли пероксисомы в изопреноид и холестерин синтез у животных.[4] Другие известные пероксисомальные функции включают: глиоксилатный цикл в прорастающих семенах ("глиоксисомы "), фотодыхание в листьях,[6] гликолиз в трипаносомы ("гликосомы "), и метанол и / или окисление и ассимиляция амина в некоторых дрожжи.

История

Пероксисомы (микротела) были впервые описаны шведским докторантом Дж. Родином в 1954 году.[7] Они были определены бельгийским цитологом как органеллы. Кристиан де Дюв в 1967 г.[8] Де Дюв и его сотрудники обнаружили, что пероксисомы содержат несколько оксидаз, участвующих в производстве перекиси водорода (H2О2) а также каталаза участвует в разложении H2О2 к кислороду и воде. Из-за их роли в метаболизме пероксидов Де Дюв назвал их «пероксисомами», заменив ранее использовавшийся морфологический термин «микротела». Позже было описано, что люцифераза светлячков нацелена на пероксисомы в клетках млекопитающих, что позволяет обнаружить сигнал нацеливания импорта для пероксисом и инициировать многие достижения в области биогенеза пероксисом. [9][10].

Структурный дизайн

Пероксисомы - это небольшие (диаметром 0,1–1 мкм) субклеточные компартменты (органеллы) с тонким зернистым матриксом, окруженные единственной биомембраной, которые расположены в цитоплазме клетки.[11][12] Компартментализация создает оптимизированную среду для стимулирования различных метаболических реакций внутри пероксисом, необходимых для поддержания клеточных функций и жизнеспособности организма.

Количество, размер и белковый состав пероксисом варьируются и зависят от типа клеток и условий окружающей среды. Например, в дрожжах пекарских (С. cerevisiae ), было замечено, что при хорошем снабжении глюкозой присутствует только несколько маленьких пероксисом. Напротив, когда дрожжи были снабжены длинноцепочечными жирными кислотами в качестве единственного источника углерода, может образоваться от 20 до 25 больших пероксисом.[13]

Метаболические функции

Основная функция пероксисомы - расщепление жирные кислоты с очень длинной цепью через бета-окисление. В клетках животных длинные жирные кислоты превращаются в жирные кислоты со средней длиной цепи, которые впоследствии отправляются на митохондрии где они в конечном итоге распадаются на углекислый газ и воду. В клетках дрожжей и растений этот процесс осуществляется исключительно в пероксисомах.[14][15]

Первые реакции образования плазмалоген в клетках животных также встречаются в пероксисомах. Плазмалоген - самый распространенный фосфолипид в миелин. Дефицит плазмалогенов вызывает серьезные нарушения миелинизации нервные клетки, что является одной из причин, почему многие пероксисомальные расстройства влияют на нервную систему.[14] Пероксисомы также играют роль в производстве желчь кислоты, важные для усвоения жиров и жирорастворимых витаминов, таких как витамины A и K. Кожные заболевания являются особенностями генетических нарушений, влияющих на функцию пероксисом в результате [15].

Специфические метаболические пути, которые происходят исключительно в пероксисомах млекопитающих:[4]

  • α-окисление фитановой кислоты
  • β-окисление очень длинноцепочечных и полиненасыщенных жирных кислот
  • биосинтез плазмалогенов
  • конъюгация холевой кислоты как часть синтеза желчной кислоты

Пероксисомы содержат окислительные ферменты, Такие как Оксидаза D-аминокислот и оксидаза мочевой кислоты.[16] Однако последний фермент отсутствует у людей, что объясняет болезнь, известную как подагра, вызванный накоплением мочевой кислоты. Определенные ферменты внутри пероксисомы, используя молекулярный кислород, удаляют атомы водорода из определенных органических субстратов (обозначенных как R) в окислительной реакции, производя пероксид водорода (ЧАС2О2, сам токсичен):

Каталаза, другой фермент пероксисомы, использует этот H2О2 для окисления других субстратов, в том числе фенолы, муравьиная кислота, формальдегид, и алкоголь, посредством реакции перекисного окисления:

, таким образом устраняя ядовитую перекись водорода в процессе.

Эта реакция важна для клеток печени и почек, где пероксисомы выводят токсические вещества из организма, попадающие в кровь. Около 25% этиловый спирт что люди потребляют алкогольные напитки, окисляется до ацетальдегид таким образом.[14] Кроме того, при избытке H2О2 накапливается в клетке, каталаза превращает ее в H2О через эту реакцию:

У высших растений пероксисомы содержат также сложную батарею антиоксидантных ферментов, таких как супероксиддисмутаза, компоненты цикл аскорбат-глутатион и НАДФ-дегидрогеназы пентозофосфатного пути. Было продемонстрировано, что пероксисомы генерируют супероксид (O2•−) и оксид азота (•НЕТ) радикалов.[17][18]

Теперь есть доказательства того, что эти активные формы кислорода, включая пероксисомальный H2О2 также являются важными сигнальными молекулами у растений и животных и способствуют здоровому старению и возрастным нарушениям у людей.[19]

Пероксисома растительных клеток поляризуется при борьбе с проникновением грибов. Инфекция вызывает глюкозинолат Молекула, играющая противогрибковую роль, должна производиться и доставляться за пределы клетки под действием пероксисомальных белков (PEN2 и PEN3).[20]


Пероксисомы у млекопитающих и людей также способствуют противовирусной защите.[21] и борьба с патогенами [22]

Сборка пероксисом

Пероксисомы могут быть получены из гладкая эндоплазматическая сеть в определенных экспериментальных условиях и размножаются за счет роста мембраны и деления уже существующих органелл.[23][24][25] Белки матрикса пероксисомы транслируются в цитоплазму перед импортом. Конкретные аминокислотные последовательности (PTS или пероксисомальный целевой сигнал ) на C-конец (PTS1) или N-конец (PTS2) белков пероксисомального матрикса сигнализирует им, что они будут импортированы в органеллы, с помощью целевого фактора. В настоящее время известно 36 белков, участвующих в биогенезе и поддержании пероксисом, называемых пероксины [26], которые участвуют в процессе сборки пероксисом у разных организмов. В клетках млекопитающих имеется 13 охарактеризованных пероксинов. В отличие от импорта белка в эндоплазматический ретикулум (ER) или митохондрии, белки не нужно разворачивать, чтобы импортировать в просвет пероксисомы. Рецепторы импорта белков матрикса, пероксины PEX5 и PEX7, сопровождают свой груз (содержащий аминокислотную последовательность PTS1 или PTS2 соответственно) до пероксисомы, где они высвобождают груз в пероксисомальный матрикс, а затем возвращаются в цитозоль - шаг с именем переработка отходов. Особый способ нацеливания на пероксисомальный белок называется «копилка». Белки, которые транспортируются этим уникальным методом, не имеют канонического PTS, а скорее связываются с белком PTS, который транспортируется в виде комплекса. [27]. Модель, описывающая цикл импорта, называется удлиненный челночный механизм.[28] Теперь есть доказательства того, что гидролиз АТФ необходим для рециркуляции рецепторов в цитозоль. Также, убиквитинирование имеет решающее значение для экспорта PEX5 из пероксисомы в цитозоль. Биогенез пероксисомальной мембраны и встраивание белков пероксисомальной мембраны (PMP) требует пероксинов PEX19, PEX3 и PEX16. PEX19 представляет собой рецептор PMP и шаперон, который связывает PMP и направляет их к пероксисомной мембране, где он взаимодействует с PEX3, интегральным мембранным белком пероксисомы. Затем PMP вставляются в пероксисомальную мембрану.

Разложение пероксисом называется пексофагией.[29]

Пероксисомное взаимодействие и общение

Разнообразные функции пероксисом требуют динамического взаимодействия и сотрудничества со многими органеллами, участвующими в клеточном метаболизме липидов, такими как эндоплазматический ретикулум (ER), митохондрии, липидные капли и лизосомы.[30]

Пероксисомы взаимодействуют с митохондриями в нескольких метаболических путях, включая β-окисление жирных кислот и метаболизм активных форм кислорода.[4] Обе органеллы находятся в тесном контакте с эндоплазматическим ретикулумом (ER) и разделяют несколько белков, включая факторы деления органелл.[31] Пероксисомы также взаимодействуют с эндоплазматическим ретикулумом (ER) и участвуют в синтезе эфирных липидов (плазмалогенов), которые важны для нервных клеток (см. Выше). У мицелиальных грибов пероксисомы перемещаются по микротрубочкам «автостопом» - процессом, включающим контакт с быстро движущимися ранними эндосомами. [32] Физический контакт между органеллами часто опосредуется участками контакта с мембраной, где мембраны двух органелл физически связаны, чтобы обеспечить быстрый перенос небольших молекул, обеспечить связь органелл и иметь решающее значение для координации клеточных функций и, следовательно, здоровья человека.[33] Изменения мембранных контактов наблюдаются при различных заболеваниях.

Сопутствующие медицинские условия

Пероксисомальные расстройства представляют собой класс заболеваний, которые обычно влияют на нервную систему человека, а также на многие другие системы органов. Два общих примера: Х-сцепленная адренолейкодистрофия и нарушения биогенеза пероксисом.[34][35]

Гены

PEX гены кодируют белковые механизмы («пероксины»), необходимые для правильной сборки пероксисом, как описано выше. Для сборки и обслуживания мембраны требуются три из них (пероксины 3, 16 и 19), и они могут происходить без импорта ферментов матрикса (просвета). Разрастание органелл регулируется Pex11p.

Гены, кодирующие пероксиновые белки, включают: PEX1, PEX2 (PXMP3), PEX3, PEX5, PEX6, PEX7, PEX9 [36][37], PEX10, PEX11A, PEX11B, PEX11G, PEX12, PEX13, PEX14, PEX16, PEX19, PEX26, PEX28, PEX30, и PEX31. У разных организмов нумерация и функции PEX могут различаться.

Эволюционное происхождение

Содержание белка в пероксисомах варьируется в зависимости от вида или организма, но наличие белков, общих для многих видов, было использовано для предположения эндосимбиотический источник; то есть пероксисомы произошли от бактерий, которые вторглись в более крупные клетки как паразиты, и очень постепенно развили симбиотические отношения.[38] Однако недавние открытия поставили под сомнение эту точку зрения.[39] Например, мутанты без пероксисом могут восстанавливать пероксисомы при введении гена дикого типа.

Два независимых эволюционных анализа пероксисомального протеом обнаружил гомологию между механизмом импорта пероксисом и ERAD путь в эндоплазматический ретикулум [40][41], наряду с рядом метаболических ферментов, которые, вероятно, были привлечены из митохондрии.[41] Недавно было высказано предположение, что пероксисома могла иметь актинобактериальный источник [42]Однако, это спорно.[43]

Другие родственные органеллы

Другие органеллы микротело семьи, относящиеся к пероксисомам, включают глиоксисомы из растения и нитчатые грибы, гликосомы из кинетопластиды,[44] и Тела воронина из нитчатые грибы.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ «Определение ПЕРОКСИСОМА». www.merriam-webster.com. Получено 2019-10-30.
  2. ^ Islinger M, Voelkl A, Fahimi HD, Schrader M (ноябрь 2018 г.). «Пероксисома: обновление загадки 2.0». Гистохимия и клеточная биология. 150 (5): 443–471. Дои:10.1007 / s00418-018-1722-5. ЧВК  6182659. PMID  30219925.
  3. ^ Bonekamp NA, Völkl A, Fahimi HD, Schrader M (2009). «Активные формы кислорода и пероксисомы: борьба за баланс». БиоФакторы. 35 (4): 346–55. Дои:10.1002 / биоф.48. PMID  19459143. S2CID  7502822.
  4. ^ а б c d е Wanders RJ, Waterham HR (2006). "Биохимия пероксисом млекопитающих повторно". Ежегодный обзор биохимии. 75: 295–332. Дои:10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133329. PMID  16756494.
  5. ^ Антоненков, Василий Д. (июль 1989 г.). «Дегидрогеназы пентозофосфатного пути в пероксисомах печени крыс». Европейский журнал биохимии. 183 (1): 75–82. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14898.x. ISSN  0014-2956. PMID  2753047.
  6. ^ Эверт РФ, Эйххорн С.Е. (2006). Анатомия растений Исава: меристемы, клетки и ткани растительного тела: их структура, функции и развитие. Джон Вили и сыновья. ISBN  9780471738435.
  7. ^ Родин, Дж (1954). «Взаимосвязь ультраструктурной организации и функции в нормальных и экспериментально измененных клетках проксимальных канальцев почки мыши». Докторская диссертация. Каролинский институт, Стокгольм.
  8. ^ де Duve C (апрель 1969). «Пероксисома: новая цитоплазматическая органелла». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки. 173 (1030): 71–83. Bibcode:1969RSPSB.173 ... 71D. Дои:10.1098 / rspb.1969.0039. PMID  4389648. S2CID  86579094.
  9. ^ Келлер, Г. А .; Gould, S .; Deluca, M .; Субрамани, С. (май 1987 г.). «Люцифераза светлячка нацелена на пероксисомы в клетках млекопитающих». Труды Национальной академии наук. 84 (10): 3264–3268. Дои:10.1073 / pnas.84.10.3264. ISSN  0027-8424. ЧВК  304849. PMID  3554235.
  10. ^ Гулд, С. Дж. (Сентябрь 1988 г.). «Идентификация пероксисомальных нацеленных сигналов, расположенных на карбокси-конце четырех пероксисомальных белков». Журнал клеточной биологии. 107 (3): 897–905. Дои:10.1083 / jcb.107.3.897. ISSN  0021-9525. ЧВК  2115268. PMID  2901422.
  11. ^ Карлсон, П., Денеке Д., Колман Дж., Фукс Г., Герок В. (2005). Биохимия и патобиохимия Карлсона (15 изд.). Штутгарт: Георг Тиме. стр. 396f. ISBN  978-3133578158. OCLC  181474420.
  12. ^ Raven PH, Evert RF, Eichhorn SE (2006). Биология растений (4-е изд.). Берлин: Де Грюйтер. стр. 53f. ISBN  978-3-11-018531-7. OCLC  180904366.
  13. ^ Фельдманн Х (2009). Дрожжи: молекулярная и клеточная биология. Вайнхайм: Wiley-VCH. п. 159. ISBN  978-3527326099. OCLC  489629727.
  14. ^ а б c Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Глава 12: Пероксисомы». Молекулярная биология клетки (Четвертое изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. ISBN  978-0-8153-3218-3.
  15. ^ а б Шредер, Майкл; Камошита, Маки; Ислингер, Маркус (март 2019 г.). «Взаимодействие органелл - взаимодействие пероксисом в здоровье и болезни». Журнал наследственных метаболических заболеваний. 0 (1): 71–89. Дои:10.1002 / jimd.12083. ISSN  1573-2665. ЧВК  7041636. PMID  30864148.
  16. ^ дель Рио, Л. М., Сандалио Л. М., Пальма Дж. М., Буэно П., Корпас Ф. Дж. (ноябрь 1992 г.). «Метаболизм кислородных радикалов в пероксисомах и клеточные проявления». Свободная радикальная биология и медицина. 13 (5): 557–80. Дои:10.1016 / 0891-5849 (92) 90150-Ф. PMID  1334030.
  17. ^ Corpas FJ, Barroso JB, дель Рио, Лос-Анджелес (апрель 2001 г.). «Пероксисомы как источник активных форм кислорода и сигнальных молекул оксида азота в клетках растений». Тенденции в растениеводстве. 6 (4): 145–50. Дои:10.1016 / S1360-1385 (01) 01898-2. PMID  11286918.
  18. ^ Corpas FJ, Barroso JB, Carreras A, Quirós M, León AM, Romero-Puertas MC и др. (Сентябрь 2004 г.). «Клеточная и субклеточная локализация эндогенного оксида азота у молодых и стареющих растений гороха». Физиология растений. 136 (1): 2722–33. Дои:10.1104 / стр. 104.042812. ЧВК  523336. PMID  15347796.
  19. ^ Lismont C, Revenco I, Fransen M (июль 2019 г.). «Пероксисомальный метаболизм перекиси водорода и передача сигналов при здоровье и болезнях». Международный журнал молекулярных наук. 20 (15): 3673. Дои:10.3390 / ijms20153673. ЧВК  6695606. PMID  31357514.
  20. ^ Беднарек П., Пислевска-Беднарек М., Сватос А., Шнайдер Б., Доубски Дж., Мансурова М. и др. (Январь 2009 г.). «Путь метаболизма глюкозинолатов в живых растительных клетках обеспечивает противогрибковую защиту широкого спектра». Наука. 323 (5910): 101–6. Bibcode:2009Sci ... 323..101B. Дои:10.1126 / science.1163732. PMID  19095900. S2CID  38423996.
  21. ^ Dixit E, Boulant S, Zhang Y, Lee AS, Odendall C, Shum B и др. (Май 2010 г.). «Пероксисомы являются сигнальными платформами для противовирусного врожденного иммунитета». Клетка. 141 (4): 668–81. Дои:10.1016 / j.cell.2010.04.018. ЧВК  3670185. PMID  20451243.
  22. ^ Ди Кара Ф., Бюлов М. Х., Симмондс А. Дж., Рачубинский Р. А. (ноябрь 2018 г.). «Дисфункциональные пероксисомы нарушают структуру кишечника и защиту хозяина из-за повышенной гибели клеток и Tor-зависимой аутофагии». Молекулярная биология клетки. 29 (22): 2766–2783. Дои:10.1091 / mbc.E18-07-0434. ЧВК  6249834. PMID  30188767.
  23. ^ Хёпфнер Д., Шильдкнегт Д., Браакман И., Филиппсен П., Табак Х. Ф. (июль 2005 г.). «Вклад эндоплазматического ретикулума в образование пероксисом». Клетка. 122 (1): 85–95. Дои:10.1016 / j.cell.2005.04.025. HDL:1874/9833. PMID  16009135. S2CID  18837009.
  24. ^ Шрадер М., Костелло Дж. Л., Годиньо Л. Ф., Азади А. С., Ислингер М. (май 2016 г.). «Пролиферация и деление пероксисом - обновление». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1863 (5): 971–83. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2015.09.024. PMID  26409486.
  25. ^ Lazarow PB, Fujiki Y (ноябрь 1985 г.). «Биогенез пероксисом». Ежегодный обзор клеточной биологии. 1 (1): 489–530. Дои:10.1146 / annurev.cb.01.110185.002421. PMID  3916321.
  26. ^ Салим Р.А., Смит Дж. Дж., Эйчисон Дж. Д. (декабрь 2006 г.). «Протеомика пероксисомы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1763 (12): 1541–51. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2006.09.005. ЧВК  1858641. PMID  17050007.
  27. ^ Томс, Свен (ноябрь 2015 г.). «Импорт белков в пероксисомы: переход в новый дом вдали от дома». Открытая биология. 5 (11): 150148. Дои:10.1098 / rsob.150148. ISSN  2046-2441. ЧВК  4680570. PMID  26581572.
  28. ^ Даммаи В., Субрамани С. (апрель 2001 г.). «Рецептор пероксисомального нацеленного сигнала человека, Pex5p, перемещается в пероксисомальный матрикс и рециркулируется в цитозоль». Клетка. 105 (2): 187–96. Дои:10.1016 / s0092-8674 (01) 00310-5. PMID  11336669. S2CID  18873642.
  29. ^ Эберхарт Т., Ковач В.Дж. (ноябрь 2018 г.). «Пексофагия у дрожжей и млекопитающих: новая информация о загадках». Гистохимия и клеточная биология. 150 (5): 473–488. Дои:10.1007 / s00418-018-1724-3. HDL:20.500.11850/302080. PMID  30238155. S2CID  52307878.
  30. ^ Шай Н., Шульдинер М., Зальквар Э. (май 2016 г.). «Нет пероксисомы - это остров - сайты контакта с пероксисомами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1863 (5): 1061–9. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2015.09.016. ЧВК  4869879. PMID  26384874.
  31. ^ Костелло JL, Пассмор JB, Islinger M, Schrader M (2018). «Мультилокализованные белки: связь пероксисома-митохондрии». Протеомика пероксисом. Субклеточная биохимия. 89. С. 383–415. Дои:10.1007/978-981-13-2233-4_17. ISBN  978-981-13-2232-7. PMID  30378033.
  32. ^ Салогианнис Дж, Рек-Петерсон С.Л. (2017). "Автостоп: неканонический способ транспорта по микротрубочкам". Тенденции в клеточной биологии. 27 (2): 141–150. Дои:10.1016 / j.tcb.2016.09.005. ЧВК  5258766. PMID  27665063.
  33. ^ Кастро И.Г., Шульдинер М., Зальквар Э. (март 2018 г.). «Помните о разрывах в органеллах - местах контакта с пероксисомами при заболевании». Тенденции в биохимических науках. 43 (3): 199–210. Дои:10.1016 / j.tibs.2018.01.001. ЧВК  6252078. PMID  29395653.
  34. ^ Депретер М., Эспель М., Роэлс Ф. (июнь 2003 г.). «Пероксисомальные расстройства человека». Микроскопические исследования и техника. 61 (2): 203–23. Дои:10.1002 / jemt.10330. PMID  12740827.
  35. ^ Ислингер, Маркус; Решетка, Сандра; Фахими, Х. Дариуш; Шредер, Майкл (март 2012 г.). «Пероксисома: новая информация о загадках». Гистохимия и клеточная биология. 137 (5): 547–574. Дои:10.1007 / s00418-012-0941-4. HDL:10871/33969. ISSN  0948-6143. PMID  22415027. S2CID  14853309.
  36. ^ Эффельсберг Д., Круз-Сарагоса Л. Д., Шлибс В., Эрдманн Р. (ноябрь 2016 г.). «Pex9p - новый дрожжевой пероксисомальный импортный рецептор для белков, содержащих PTS1». Журнал клеточной науки. 129 (21): 4057–4066. Дои:10.1242 / jcs.195271. PMID  27678487.
  37. ^ Ифрах Э., Чуарцман С.Г., Дахан Н., Маскит С., Зада Л., Вейл У. и др. (Ноябрь 2016 г.). «Характеристика динамики протеома во время роста олеата выявила новый рецептор, нацеленный на пероксисомы». Журнал клеточной науки. 129 (21): 4067–4075. Дои:10.1242 / jcs.195255. ЧВК  6275125. PMID  27663510.
  38. ^ Лазаров ПБ, Фуджики Ю. (1985). «Биогенез пероксисом». Ежегодный обзор клеточной биологии. 1: 489–530. Дои:10.1146 / annurev.cb.01.110185.002421. PMID  3916321.
  39. ^ Фагарасану А., Фагарасану М., Рачубинский Р.А. (2007). «Поддержание популяции пероксисом: история деления и наследования». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития. 23: 321–44. Дои:10.1146 / annurev.cellbio.23.090506.123456. PMID  17506702.
  40. ^ Schlüter A, Fourcade S, Ripp R, Mandel JL, Poch O, Pujol A (апрель 2006 г.). «Эволюционное происхождение пероксисом: связь ER-пероксисома». Молекулярная биология и эволюция. 23 (4): 838–45. Дои:10.1093 / molbev / msj103. PMID  16452116.
  41. ^ а б Габалдон Т., Снел Б., ван Зиммерен Ф., Хемрика В., Табак Х., Хуйнен М.А. (март 2006 г.). «Происхождение и эволюция пероксисомального протеома». Биология Директ. 1: 8. Дои:10.1186/1745-6150-1-8. ЧВК  1472686. PMID  16556314.
  42. ^ Духита Н., Ле Ха, Сатоши С., Казуо Х, Дайсуке М., Такао С. (январь 2010 г.). «Происхождение пероксисом: возможность актинобактериального симбиоза». Ген. 450 (1–2): 18–24. Дои:10.1016 / j.gene.2009.09.014. PMID  19818387.
  43. ^ Габальдон Т., Капелла-Гутьеррес С. (октябрь 2010 г.). «Отсутствие филогенетической поддержки предполагаемого актинобактериального происхождения пероксисом». Ген. 465 (1–2): 61–5. Дои:10.1016 / j.gene.2010.06.004. PMID  20600706.
  44. ^ Блаттнер Дж., Свинкелс Б., Дёрсам Х, Просперо Т., Субрамани С., Клейтон С. (декабрь 1992 г.). «Сборка гликозом в трипаносомах: вариации в приемлемой вырожденности сигнала нацеливания на СООН-концевой микротело». Журнал клеточной биологии. 119 (5): 1129–36. Дои:10.1083 / jcb.119.5.1129. ЧВК  2289717. PMID  1447292.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка